Dokumen tersebut membahas tentang asam amino, peptida, dan protein. Beberapa poin penting yang diangkat antara lain struktur asam amino yang terdiri dari gugus karboksil, amino, dan rantai samping, pengkodean asam amino, pembentukan ikatan peptida melalui reaksi kondensasi, dan struktur protein primer, sekunder, tersier, dan kuarterner yang terbentuk.
2. Gula --------> polisakarida
Asam amino -------> protein
Asam lemak --------> Lipida
Nukleotida --------> asam nukleat
Empat Molekul Biologis Penting
4. Struktur Asam Amino
Setiap asam amino (kecuali prolin) memiliki:
1. Gugus karboksil (-COO-
) .
2. Gugus amino (-NH3
+
) .
3. Rantai samping ("R-group") yang terikat
pada atom karbon-α.
6. Sterioisomer
The L amino acids have the amino grps to the left
All three carbon atoms are in a row
7. Penggolongan Asam Amino
Asam amino digolongkan berdasarkan gugus
sampingnya:
• Asam amino dengan rantai samping alifatik
nonpolar.
• Asam amino dengan rantai samping aromatik.
• Asam amino dengan rantai samping polar tak
bermuatan.
• Asam amino dengan rantai samping bermuatan
positif (basa).
• Asam amino dengan rantai samping bermuatan
negatif (asam).
8.
9. Pengkodean Asam Amino dengan
Rantai Samping Nonpolar Alifatik
Nama Asam Amino Kode 3
huruf
Kode 1
huruf
Glisin Gly G
Alanin Ala A
Prolin Pro P
Valin Val V
Leusin Leu L
Isoleusin Ile I
Metionin Met M
10. Rantai Samping Nonpolar Alifatik
• Bersifat hidrofobik sehingga sering ditemukan di
bagian dalam peptida/protein.
• Rantai samping prolin dan gugus amino-αnya
membentuk struktur cincin.
• Prolin membentuk struktur belokan/lipatan pada
rangkaian peptida, sehingga merupakan asam amino
penting penyusun struktur fibrous pada kolagen, dan
memutus struktur α-heliks pada protein globular.
13. Pengkodean Asam Amino dengan
Rantai Samping Aromatik
Nama Asam Amino Kode 3
huruf
Kode 1
huruf
Fenilalanin Phe F
Tirosin Tyr Y
Triptofan Trp W
14. Rantai Samping Aromatik
• Rantai samping aromatik bersifat nonpolar sehingga
sering ditemukan di bagian dalam peptida/protein.
• Tirosin merupakan asam amino penting bagi aktivitas
enzim.
• Sebagian besar protein menyerap sinar dengan panjang
gelombang 280 nm atas peran gugus samping aromatik.
• Hal ini digunakan untuk menduga konsentrasi protein
dalam suatu larutan.
15.
16. Pengkodean Asam Amino dengan
Rantai Samping Polar Tak Bermuatan
Nama Asam Amino Kode 3
huruf
Kode 1
huruf
Serin Ser S
Treonin Thr T
Sistein Cys C
Asparagin Asn N
Glutamin Gln Q
17. Rantai Samping Polar Tak Bermuatan
• Lebih bersifat hidrofilik karena dapat membentuk
ikatan hidrogen dengan air.
• Termasuk di dalamnya serin, treonin, sistein,
asparagin, dan glutamin.
• Sistein memiliki gugus sulfhidril (-SH), komponen
penting penyusun sisi aktif banyak enzim.
• Dua sistein dapat membentuk ikatan dimer sistin,
yang mengandung ikatan kovalen yang disebut ikatan
disulfida (-S-S-).
19. • Serin dan treonin memiliki gugus hidroksil
polar.
• Sering ditemukan sebagai situs pengikatan
(dalam suatu enzim) dari berbagai gugus
(misalnya fosfat).
• Gugus amida dari asparagin, demikian pula
gugus hidroksil dari serin atau treonin
berperan dalam pengikatan oligosakarida pada
glikoprotein.
21. Pengkodean Asam Amino dengan
Rantai Samping Basa
Nama Asam Amino Kode 3
huruf
Kode 1
huruf
Lisin Lys K
Arginin Arg R
Histidin His H
22. Rantai Samping Basa
• Gugus samping memiliki muatan positif.
• Lisin memiliki gugus amino, yang bermuatan positif,
kedua pada posisi karbon ε dari rantai samping.
• Arginin memiliki gugus bermuatan positif guanidino.
• Histidin memiliki gugus imidazole yang bermuatan
positif yang memungkinkan enzim melakukan reaksi
sebagai donor/akseptor proton.
23.
24. Pengkodean Asam Amino dengan
Rantai Samping Asam
Nama Asam Amino Kode 3
huruf
Kode 1
huruf
Aspartat Asp D
Glutamat Glu E
25. Rantai samping Asam
• Asam aspartat dan glutamat merupakan donor
proton.
• Pada pH netral, rantai samping asam amino ini
terionisasi penuh.
• Asam amino ini memiliki gugus karboksilat (-COO-
)
yang bermuatan negatif pada pH fisiologis.
26. Asam Amino Tak Lazim
• Hidroksilisin dan hidroksiprolin, ditemukan di
kolagen dan gelatin.
• Tiroksin dan 3,3`,5-triiodotironin, asam amino yang
teriodinasi ditemukan di tiroglobulin, protein yang
diproduksi oleh kelenjar tiroid.
• Asam γ-Karboksiglutamat terlibat dalam
penggumpalan darah.
• Terakhir, N-metilarginin dan N-asetillisin
ditemukan di protein histon yang merupakan
pelindung kromosom.
27.
28.
29. Bukan asam amino tak lazim dalam biokimia, tetapi asam
amino ini tidak disandi oleh kode genetika (artinya tidak ada
dalam protein yang disintesis sel(…
Ornitin dan sitrulin, tidak ditemukan dalam protein, tetapi
merupakan senyawa antara dalam biosintesis arginin dan
dalam siklus urea.
30. Sifat Optik
Asam Amino
• Karbon-α dari asam amino mengikat empat
gugus kimia yang berbeda sehingga bersifat
chiral atau aktif secara optik.
• Glicin merupakan pengecualian.
• Asam amino terdapat dalam dua bentuk, D dan
L, yang merupakan cerminan satu sama lain.
• Semua asam amino yang ditemukan dalam
protein berbentuk L.
31. Sifat Asam Dan Basa Asam Amino
• Asam amino dalam larutan mengandung gugus
karboksil-α yang bersifat sedikit asam dan gugus
amino-α yang bersifat sedikit basa.
• Masing-masing asam amino yang bersifat asam dan
basa memiliki rantai samping yang dapat terionisasi.
• Oleh karena itu asam amino bebas dan beberapa asam
amino yang berikatan dalam peptida dapat berfungsi
sebagai penyangga.
• Konsentrasi asam lemah (HA) dan konjugatnya
digambarkan pada persamaan Henderson-
Hasselbalch (ingat kuliah tentang air, pH, dan
larutan penyangga).
32. Persamaan Henderson-Hasselbalch
• Untuk reaksi (HA A-
+ H+
)
[H+
] [A-
]
• Ka = ───── ------ (1)
[HA]
• Dengan memindahkan [H+
] ke kiri persamaan,
me’log’kan kedua sisi persamaan, mengalikan kedua sisi
persamaan dengan -1, dan menggantikan pH = -log [H+
]
and pKa = -log [Ka] maka persamaan menjadi:
[A-
]
• pH = pKa + log ─── ------ (2)
[HA]
41. Dua Asam Amino Dihubungkan oleh
Ikatan Peptida
• Reaksi kondensasi
• Terbentuk antara gugus karboksil di suatu asam
amino dengan gugus amino asam amino lainnya
• Menghasilkan air
• Dalam perhitungan energi tidak menguntungkan
42. Dua Asam Amino Dihubungkan
oleh Ikatan Peptida
• Reaksi kondensasi
• Terbentuk antara gugus karboksil di suatu asam
amino dengan gugus amino asam amino lainnya
• Menghasilkan air
• Dalam perhitungan energi tidak menguntungkan
44. Polimer Asam Amino disebut…
• Di-, tri-, tetra-, pentapeptida, dst., atau secara
umum, peptida atau oligopeptida (hingga
sepanjang 30 asam amino)
• Polimer yang lebih besar disebut polipeptida
(hingga sepanjang 100 asam amino), atau
• Protein, dari sepanjang 70 asam amino
• Urutan asam amino penyusunnya ditulis dari
ujung amino ke arah ujung karboksi (dari kiri ke
kanan)
45. Watak Polipeptida
• Hanya memiliki satu ujung amino dan satu ujung
karboksi, sifatnya ditentukan oleh gugus samping
asam amino penyusunnya
• Semakin panjang molekulnya, semakin banyak
keragaman yang mungkin terbentuk
• Jika terdapat sistein dapat terbentuk ikatan kovalen
intramolekuler, sebagai ikatan disulfida, yang
memiliki sifat menstabilkan struktur protein
• Molekul yang memiliki aktivitas biologis memiliki
panjang antara dua hingga hampir 27.000 residu
46. Contoh Polipeptida Berukuran Kecil
• Dipeptida, aspartilfenilalanil metil ester, dikenal
sebagai aspartam, pemanis rendah kalori
• Tripeptida, Glu-His-Pro, merupakan hormon
pelepas tirotropin
• Dua nonapeptida yang berkaitan (berbeda hanya
dua asam amino) memiliki sifat berbeda:
–Oksitosin, memicu kontraksi uterin
–Vasopresin, mencegah buang air kecil di
malam hari
49. Struktur Umum Sederhana “β-Turn”
• Penggunaan “β-turn”:
– Belokan berjarak 4 asam amino, terjadi pembalikan
arah 180o
– Diikat oleh interaksi hidrogen antara C=O dari aa1
dengan NH dari aa4
– Aam amino ke-3 seringkali adalah Gly, yang berukuran
kecil dan fleksibel
– Asam amino ke-2 bisa merupakan Pro, yang
konformasinya membentuk belokan tajam
– Biasanya terdapat dipermukaan, menghubungkan
lembaran antiparallel β
50. Pembelokan Membentuk Struktur
Sekunder yang Disebut “Lembaran-β”
• Interaksi hidrogen terbentuk di antara dua
rangkaian, NH---O=C
• Gugus samping dari asam amino yang
bersebelahan mengarah bergantian ke atas dan
kee bawah bidang lembaran-β
• Jika diteruskan dapat membentuk lembaran-β
multi rangkaian antiparallel
51.
52. Watak Struktur-β
• Rangkaian utama dalam bentuk paling teregang
• Dengan 2 atau lebih rangkaian, terbentuk struktur
“lipatan”
• Ikatan hidrogen antara rangkaian yang
bersebelahan menyumbang bagi kestabilan
• Gugus samping menyembul keluar dari lipatan
• Sepanjang rangkaian, sembulan gugus samping
bergantian ke atas dan ke bawah
54. Heliks Menghasilkan Struktur yang
Lebih Rapat Daripada Lembaran
• Memanfaatkan ikatan H antar asam amino
terdekat dalam rangkaian
• Proline tidak dapat ikut ambil bagian
• Bisa membentuk heliks ke kanan atau ke kiri
55. α-Heliks
• Paling sering ditemukan (± 25% dari aa
penyusun protein berstruktur ini)
• Kestabilitannya diperkuat oleh interaksi van
der Waals
• Ikatan H segaris
• Gugus samping menyembul keluar
56. Peran Gugus Samping dalam
Struktur α-Heliks
• Prolin merupakan penghenti struktur heliks, dan
menjadi penyebab terbentuknya belokan
• Residu asam amino dengan muatan yang sama dan
terletak berdekatan menghambat pembentukan sruktur
heliks
• Kandungan glisin yang tinggi menyebabkan struktur
bergantian
• Gugus samping yang berukuran besar (Triptofan
misalnya) merusak stabilitas heliks
60. Struktur Sekunder
• tidak-linier
• 3 dimensi
• terlokalisir di bagian-bagian
tertentu dari rangkaian asam
amino
• terbentuk dan distabilkan oleh
ikatan hidrogen, elektrostatik,
dan interaksi van der Waals
FIGURE 3-2 General structure of an amino acid. This structure is common to all but one of the α-amino acids. (Proline, a cyclic amino acid, is the exception.) The R group, or side chain (red), attached to the α carbon (blue) is different in each amino acid.
FIGURE 3-3 Stereoisomerism in α-amino acids. (a) The two stereoisomers of alanine, L- and D-alanine, are nonsuperposable mirror images of each other (enantiomers). (b, c) Two different conventions for showing the configurations in space of stereoisomers. In perspective formulas (b) the solid wedge-shaped bonds project out of the plane of the paper, the dashed bonds behind it. In projection formulas (c) the horizontal bonds are assumed to project out of the plane of the paper, the vertical bonds behind. However, projection formulas are often used casually and are not always intended to portray a specific stereochemical configuration.
FIGURE 3-5 The structural formulas show the state of ionization that would predominate at pH 7.0.
You look at the side chain of the amino acid to determine if it is polar (Hydrophilic) or not.
If it's only hydrogens & carbons, then it's hydrophobic
If it has oxygens or nitrogens or an acid group in it, it is hydrophilic and polar
FIGURE 3-5
FIGURE 3-5
You look at the side chain of the amino acid to determine if it is polar or not.
If it's only hydrogens & carbons, then it's hydrophobic
If it has oxygen or nitrogen or an acid group in it, it is hydrophilic and polar
FIGURE 3-7 Reversible formation of a disulfide bond by the oxidation of two molecules of cysteine. Disulfide bonds between Cys residues stabilize the structures of many proteins.
FIGURE 3-5 You look at the side chain of the amino acid to determine if it is polar or not.
If it's only hydrogens & carbons, then it's hydrophobic
If it has oxygens or nitrogens or an acid group in it, it is hydrophilic and polar
FIGURE 3-5 You look at the side chain of the amino acid to determine if it is polar or not.
If it's only hydrogens & carbons, then it's hydrophobic
If it has oxygens or nitrogens or an acid group in it, it is hydrophilic and polar
FIGURE 3-8a Uncommon amino acids. (a) Some uncommon amino acids found in proteins. All are derived from common amino acids. Extra functional groups added by modification reactions are shown in red. Desmosine is formed from four Lys residues (the four carbon backbones are shaded in yellow). Note the use of either numbers or Greek letters to identify the carbon atoms in these structures.
FIGURE 3-8b Uncommon amino acids. (b) Reversible amino acid modifications involved in regulation of protein activity. Phosphorylation is the most common type of regulatory modification.
FIGURE 3-8c Uncommon amino acids. (c) Ornithine and citrulline, which are not found in proteins, are intermediates in the biosynthesis of arginine and in the urea cycle.
FIGURE 3-9 Nonionic and zwitterionic forms of amino acids. The nonionic form does not occur in significant amounts in aqueous solutions. The zwitterion predominates at neutral pH. A zwitterion can act as either an acid (proton donor) or a base (proton acceptor).
FIGURE 3-11 Effect of the chemical environment on pKa. The pKa values for the ionizable groups in glycine are lower than those for simple, methyl-substituted amino and carboxyl groups. These downward perturbations of pKa are due to intramolecular interactions. Similar effects can be caused by chemical groups that happen to be positioned nearby—for example, in the active site of an enzyme.
FIGURE 3-12a Titration curves for (a) glutamate and (b) histidine. The pKa of the R group is designated here as pKR.
FIGURE 3-12b Titration curves for (a) glutamate and (b) histidine. The pKa of the R group is designated here as pKR.