Dokumen tersebut membahas tentang struktur dan fungsi protein. Protein terdiri atas rantai polipeptida yang terbentuk dari 20 jenis asam amino. Struktur primer protein adalah rantai polipeptida ini, sedangkan strukturnya yang lebih kompleks (sekunder, tersier, kuarterner) dihasilkan dari lipatan rantai polipeptida. Struktur protein menentukan fungsinya dalam sel.

1. Struktur dan
Fungsi Protein
Protein merupakan makromolekul yang sangat serbaguna pada
makluk hidup dan melakukan fungsi yang sangat vital dalam
seluruh sistem biologis
Proteins disusun oleh 20 jenis asam amino
3.2 Struktur primer: asam amino yang dihubungkan oleh ikatan
peptida membentuk rantai polipeptida
3.3 Struktur sekunder: ikatan polipeptida terlipat
menjadistruktur yang reguler seperti alpha helix, beta sheet, & loops
3.4 Struktur tersier: protein yang larut dalam air terlipat menjadi
struktur yang kompak dengan inti yang non-polar
3.5 Struktur Kwartener: rantai-rantai polipeptida
dapatmembentuk menjadi struktur multi-sub-unit
3.6 untaian asam amino dari suatu protein menentukan struktur
3-dimensinya. 1

2. Sifat dan Fungsi
protein
Protein adalah polimer linear, disusun oleh unit
monomer asam amino – secara spontan melipat menjadi
struktur 3-dimensi
1.
2. Protein memiliki sejumlah gugus fungsi - alkohol,
thiol, thioether, asam karbosilat, karboksiamida, & beberapa
gugus basa - contoh. Penting untuk fungsi enzim
3. Protein dapat berinteraksi satu dengan yang lain, &
dengan mkaromolekul biologis lain untuk membentuk
susunan kompleks – mesin makromolekuler
4. Beberapa protein cukup kaku, tetapi, yang lain
fleksibilitas terbatas – komponen struktur pada
bagian v yang bekerja sebagai engsel, pegas
& handle (engkol) atau tuas
menunjukkan
cytoskeleton
2

3. 3
Struktur menggambarkan Fungsinya
Struktur protein
Memungkinkan
replikasi DNA
tanpa
memisahkan
mesin
pengreplikasi

4. 4
Sebuah susunan protein kompleks
Hasil miroskop elektron
dari jaringan serangga
Susunan heksagonal
dari dua jenis filamen
protein

5. 5
Fleksibilitas dan Fungsi
Ion besi terikat pada lactoferrin: perubahan konformasi,
perbedaan antara bentuk yang berbeda

6. ASA
M
AMI
NO
6

7. Protein subunits: α-amino acids: isomer L & D
Hanya asam L-amino yang ditemukan dalam proteins.
Cα
Khiral,
isomer L &
Gugus
D
R
tidak simetris, kecuali glisin
= Rantai samping
Gugus
Amino
Gugus asam karboksiilat
Bayangan cermin
7

8. 8
Hanya
Atom α-karbon
Tetrahedral
asam L-amino dalam protein
Pusat khiral
Cα :
Konfigurasi S.
(sinister atau
kiri)Berlawan arah
jarum jam 
Pusat khiral 
konfigurasi S
Gugus Amino:
Substituen dengan
Prioritas teratas
(menurut no.
atom)

9. Keadaan Ionisasi sebagai suatu fungsi pH
9
pH fisiologis ([H+])

10. Asam amino sederhana
Ball & stick
Stereo-kimia
Proyeksi
Fischer
10

11. Rantai samping: Alifatik/Lurus
M: thioether
(-S-)
Ile: Pusat
Khiral ke-2
Rantai samping
lurus: hidrofobik
11

12. Rantai samping: Alifatil/Lurus (ball & stick)
12

13. Rantai samping: Alifatik/Lurus (stereo-kimia)
MetVal Leu Ile
13

14. Rantai samping: Alifatik/Lurus (Proyeksi Fischer)
14

15. Prolin: struktur siklik
Structur Ring : Proline secara konformasi dibatasi, pengaruhnya
pada arsitektur protein
15

16. Rantai samping: Aromatik
16

17. Rantai samping: Aromatik
Cincin indole -Gugus Hidroksil (-OH)
yang reaktif
Cincin fenil
hydrophobic
Gugus metilen
(-CH2-)
2 cincin menyatu +17
gugus NH

18. Rantai samping Aromatik
TrpPhe Tyr
Tyr & Trp adalah kurang hidrofobik
karena gugus -OH & -NH
18

19. Rantai samping Aromatik
Cincin aromatik memiliki electron π terdelokalisasi,
menyerap cahaya UV
Sifat Hidrofobik & Hidrofilik
19

20. Spektra serapan dari Trp & Tyr
Beer’s law: A = εcl.
Digunakan untuk memperirakan kons.protein
20

21. Gugus hidroksil Alifatik
Alanine
terhidroksil
Valin dengan
gugus hidroksil
menggantikan
gugus metil
Pusat
Ke-2
khiral
21

22. Sistein (Cysteine)
Mirip Serine dengan gugus sulfhydryl, atau thiol (-
SH)
menggantikan gugus hidroksil (-OH)
-SH lebih reaktif dari -OH. -SH pairs dari ikatan disulfida
(aka bridges), kunci utama dalam stabilisasi protein
22

23. Asam amino basa
Rantai samping
Polar
Lys & Arg memiliki
Muatan positif
Pada pH netral His bisa
bermuatan
positif
dekat pH
fisiologis
Rantai samping
diakhiri dengan
gugus amino
Lys
23

24. Arg & His R-group caps
Aromatic ring
(Histidine)(Arginine)
24

25. Ionisasi
25
Dekat pH fisiologis

26. Rantai samping Karbosilat & Karboksamida
26

27. pKa
dari
rantai samping yang dapat terionisasi
27

28. p
Ka
dari bebrapa asam amino
28

29. Singkatan asam amino
29

30. Homoserine
Pembentukan siklik oleh homoserine dapat memutuskan ikatan
peptida (suatu pengecualian)
30

31. PROTEIN
31

32. Struktur primer:
Ikatan Peptida (Peptide bond):
Ikatan antara asam amino
antara gugus α-karboksil dari satu AA &
gugus α-amino dari AA yang lain
Lepas
H2O
2 asam amino
Dipeptida
32

33. 33
Rantai Polipeptida memiliki arah
C-TerminalN-Terminal

34. Rantai Utama atau “tulang belakang”
Rantai
Rantai
utama: bagian yang berulang
sampaing (R-group) sebagai pembeda: bagian bervasiasi
Asam amino pada rantai polipeptida
mengandung,
disebut residu, yang
1 gugus karbonil; penerima ikatan hidrogen yang baik,
1 gugus NH (keculai Prolin); pemberi ikatan hidrogen yang
b34aik

35. Cross links
Umumnya pada protein ekstraseluler (luar sel)
35

36. Ikatan Peptida adalah Datar
Enam atoms (Ca, C, O, N, H, Ca) berada pada
bidang
dalam sepangan asam amino
datar,
36

37. Ikatan Peptida: sifat ikatan rangkap
Mencegah rotasi pada ikatan ini
Panjang ikatan: Dua konfigurasi (cis & trans).
C-N
C-N
C-N
peptide = 1.32 A
ikatan tunggal = 1.49 A
ikatan rangkap = 1.27
A
Hanya trans yang digunakan
37

38. Panjang Ikatan pada ikatan peptida
38

39. Posisi Peptida Trans & cis
Konfigurasi Cis memiliki hambatan sterik
Posisi trans sangat diinginkan
Hambatan (efek) sterik
39

40. Trans & cis untuk Prolin
N pada Proline N terikat pada 2 karbon tetrahedral:
Hambatan sterik pada kedua bentuk,
kurang diinginkan untuk trans
40

41. Rotasi ikatan pada sutau polipeptida
Gugus amino pada Cα & gugus karbonil
pada Cα merupakanikatan tunggal, jadi memungkinkan terjadinya
perputaran
rotasi atau
Kekebasan dalam perputaran memungkinkan protein melipat
dalam banyak cara
Sudut dihedral: ukuran rotasi tenang suatu ikatan antara
-180o & +180o
41

42. Ramachandran diagram
Kebanyakan kombinasi sudut (75%) dikecualikan
hambatan sterik
oleh
Warna Hijau tua sangat diinginkan
Pengecualian sterik: adalah prinsip pengorganisasian yang kuat.
Konformasi terbatas menghendaki pelipatan protein,
entropi yang inginkan dari terlalu banyak konformasi
menghambat pelipatan
42