Dokumen ini membahas tentang asam amino, peptida, dan protein. Asam amino merupakan unit penyusun protein yang memiliki gugus amino dan karboksil. Terdapat 20 asam amino standar yang membedakan satu sama lain berdasarkan rantai sampingnya. Asam amino diklasifikasikan menjadi beberapa kelompok berdasarkan sifat rantai sampingnya."

1. AsAm Amino, peptidA & protein
AA protein

2.  Hidrolisis protein mengHAsilkAn AsAm Amino,
HAl ini merupAkAn Bukti BAHwA molekul
penyusun protein AdAlAH AsAm Amino
 AsAm Amino sederHAnA mempunyAi gugus
fungsi AminA dAn gugus fungsi kArBoksilAt
H
H2n – C – CooH
r
perBedAAn AsAm Amino yAng sAtu dengAn
yAng lAinnyA diseBABkAn oleH rAntAi
sAmping r

3. Asam Amino
 merupakan unit penyusun
protein
 Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
 gugus amino,
 gugus karboksil,
 satu atom H dan
 rantai samping (gugus R)

4. STRUKTUR ASAM AMINO

5. STRUCTUR ASAM AMINO
Non-ionized form
H
O
Amino
group
H2N C C Carboxyl
group
OH
R
Side chain

6. • Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda
pada setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air

7. Asam amino dengan singkatannya
Asam amino Singkatan Asam amino
Singkatan
 Alanin Ala - Metionin Met
 Arginin Arg - Fenil alanin Fen
 Asparagin Asn - Prolin Pro
 As.aspartat Asp - Serin Ser
 Sistein Sis - Treonin Tre
 Glutamin Gln - Triptopan Trp
 As.glutamat Glu - Tirosin Tir
 Glisin Gli - Valin Val
 Histidin His
 Isolesin Ile
 Lesin les
 Lisin lis

8. Penggolongan asam amino
 20 asam amino utama penyusun protein
 Dibagi berdasar sifat gugus R:
1. Asam amino dengan gugus R non polar alifatik
2. Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan negatif
(asam)
4. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif
(basa)
5. 5Asam amino dengan gugus R aromatis

9. Asam amino standar
 Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20 macam
disebut sebagai asam amino
standar
 Diketahui asam amino ke 21
disebut selenosistein (jarang
ditemukan) Terdapat di beberapa
enzim seperti gluthatione
peroxidase
 Selenenosistein mempy kode
genetik: UGA  biasa utk stop
kodon  tjd pd mRNA dgn
struktur 2nd yg banyak.

10. Klasifikasi Asam amino
 Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
 Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
NON
POLAR POLAR
Asam amino
BASIC (+) ACIDIC (-)

11. Asam amino non polar
 Memiliki gugus R alifatik
 Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
 Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt
Ile (I)  biasa terdapat di bagian dlm protein.
 Prolin berbeda dgn a.a  siklis. Tapi mempunyai byk
kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.
 Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan
lipid

13. Asam amino polar
 Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
 Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
 Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
 Cenderung terdapat di bagian luar protein
 Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi
pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami
oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide
 (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu
tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh
DNA)

15. Asam amino dengan gugus R aromatik
 Fenilalanin, tirosin dan triptofan
 Bersifat relatif non polar  hidrofobik
 Fenilalanin bersama dgn V, L & I  a.a plg hidrofobik
 Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
 Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen 
penting untuk menentukan struktur ensim
 Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ
280 nm  sering digunakan utk menentukan kadar
protein

17. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
 Lisin, arginin, dan histidin
 Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya
 Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
 Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd
gugus imidazol) dibanding
 lisin  gugus amino
 arginin  gugus guanidino
 Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH
fisioligis  sering berperan dlm reaksi ensimatis yg
melibatkan pertukaran proton

19. Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif
 Aspartat dan glutamat
 Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya 
bermuatan (-) / acid pada pH 7

21. Asam amino non standar
 Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as. Amino
standar
 Terjadi karena modifikasi
yang terjadi setelah suatu
asam amino standar
menjadi protein.
 Kurang lebih 300 asam
amino non standar modifikasi serin yang
mengalami fosforilasi
dijumpai pada sel
oleh protein kinase

22. • modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.
• Ditemukan pada kolagen untuk
menstabilkan struktur
• Dari modifikasi Glu oleh vit K.
• γ karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin

23. • Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
• Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

24. dAri 20 AsAm Amino pemBAngun rotein, AdA
delApAn
diAntArAnyA yAng tidAk dApAt disintesis oleH
mAnusiA dewAsA (AsAm Amino esensiAl), AsAm
Amino non protein
 AdA BeBerApA AsAm Amino yAng BukAn
merupAkAn penyusun protein dAn
strukturnyA BukAn AsAm α -Amino.
 BeBerApA diAntArAnyA mempunyAi perAn
penting dAlAm metABolisme sel
O O
 H2NCH2CH – C – OH H2NCH2CH2CH2 – C – OH

25. Asam Amino Essensial
Nama Rantai Sisi
Fenilalanin Aromatik non-polar Phe F
Isoleusin Rantai bercabang Ile I
Leusin Rantai bercabang Leu L
Lisin Positif basa Lys K
Metionin Polar tak bermuatan Met M
Treonin Polar tak bermuatan Thr T
Triptofan Aromatik polar Trp W
Valin Rantai bercabang Val V
Arginin (separuh ess.) Positif basa Arg R
Histidin (separuh ess.) Positif basa His H

26. Asam Amino Non-Essensial
Nama Rantai Sisi
Alanin Non-polar alifatik Ala A
Asparagin Polar tak bermuatan Asn N
Aspartat Negatif asam Asp D
Glisin Non-polar alifatik Gly G
Glutamat Negatif asam Glu E
Glutamin Polar tak bermuatan Gln Q
Prolin Non-polar siklik Pro P
Serin Polar tak bermuatan Ser S
Sistein Polar tak bermuatan Cys C
Tirosin Aromatik polar Tyr Y

27. CH2 OH O O
HOCH2 – C – C – C – NH–CH2CH2 – C – OH
CH3 H
Asam pantotenat
Pengaruh gugus rantai samping
Berdasarkan struktur rantai samping, asam amino dibedakan
menjadi; asam amino asam, asam amino basa dan asam
amino netral.
CO2H CO2H
CO2H
H2N CH H2N CH H2N CH
CH2CH2CO2H
(CH2)4NH2 CH3
Asam glutamat
As.amino asam Asam amino basa

28.  Kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino,
menjadikan asam amino bersifat asam
 Kelebihan gugus –NH2, menjadikan asam amino bersifat basa
 Asam amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya,
maka asam amino besifat netral
Stereo kimia asam amino
asam amino & protein merupakan senyawa optik aktif dengan
pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfoguarasi
L
COOH COOH
H COOH
C H2N C H H2N H
R NH2 R R
L – Asam amino (S Asam) Proyeksi Fischer

29.  Pengertian konfigurasi L, berdasarkan pada konfigurasi gliseral
dehida yang dilukiskan dalam proyeksi Fischer.
 Apabila gugus NH2 yang dilukiskan dalam proyeksi Fischer ter
letak disebelah kiri, maka konfigurasinya adalah L atau S
CHO COOH COOH
HO H H2N H H NH2
CH2OH R R
L – gliseraldehida L – asam amino D-asam amino
 Setiap asam α-amino mempunyai satu atau lebih atom C tak
simetris, kecuali glisin
 Semua asam amino mempunyai konfigurasi L sehingga disebut
asam amino L atau alfa
 Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah
atom C tak simetrisnya

30. Sifat Keasaman dan Kebasaan asam α – amino
 Asam amino mempunyai gugus amina (NH2) dan gugus karboksil
(COO ) di dalam satu molekul sehingga asam amino dapat bersifat
amfoter
 Asam amino bersifat asam atau memberikan proton, jika dalam kondisi
basa kuat
 Asam amino bersifat basa atau menerima proton, jika dalam kondisi
asam kuat +
OH H
 R – NH – CO+ H
+ CH H2 R –+NH
CHCOO R – CH – COO
NH
3 3 2
Asam amino pada Bentuk ion dipol Asam amino pada
pH rendah (2) Netral (1) pH tinggi (3)
pH makin tinggi

31. Titik Isoelektrik
 pH dimana asam amino tidak bergerak baik ke elektroda
positip
(anoda) maupun elektroda negatip (katoda) disebut titik
isoelktrik.
 Penentua titik isoelektrik glisin adalah sebagai berikut :
Ka 1
H3N+CH2COOH H3N+CH2COO- + H+
Ka 2
H3N+CH2COO- H2NCH2COO- + H+
[H+] [H3N+CH2COO-]
pKa 1 = 2,35
Ka 1= [H3N CH2COOH]
+
[H+] [H2NCH2COO-]
pKa 2 = 9,78
Ka 2 = [H3N+CH2COO-

32. pKa1 + pKa2
Titik isoelektrik glisin = = 6,06
2
Sintesis Asam Amino
1. NH3
R–CHX–COOH 2. - OH R–CHNH2–COOH
1. Ftalimida
XCH(CO2C2H3)2 2.NaOC2H3RX
RCHNH COOH
RCHNH2 COOH
3.H2O, kalor
1.NH3 - H2O
R – CHO 2.HCN RCCHNH2COOH
3.H2O, H+
H2, NH3, Pd
RCOCOOH RCHNH2COOH

33. 100%
C
50%B/50%C
(C) Cas bersih -1
100%
B
(B) Tiada cas bersih
50%A/50%B
100%
A (A): Cas bersih +1

34. 2 kawasan/zon penimbal
Alanina adalah
Alanina adalah
penimbal yang baik
penimbal yang baik
pada pH 2.34 & 9.60
pada pH 2.34 & 9.60
Tidak bertindak
Tidak bertindak
sebagai penimbal
sebagai penimbal
yang baik dalam sel
yang baik dalam sel
ie pH7.4
ie pH7.4

35. 9.60
2.34
pI = ½(pKa1 + pKa2)
= ½(2.34 + 9.60)
= 5.97

36. Reaksi-reaksi Asam Amino
 Reaksi esterifikasi :
H3N+CHCOOH + R – OH H3N+CHCOOH
alkohol
R R
asam amino ester
 Reaksi pembentukan amida :
O O
H3N+CHCOOH + CH3C – Cl CH3CNHCHCOOH
R R
Analisis Asam Amino
 Tes warna dengan Ninhidrin adalah analisis asam amino yang
sederhana dan cukup sensitip dengan memberikan warna biru-
violet.

37. O
C OH
C + RCHNH2COOH
C OH asam amino
O O
O
Ninhidrin C C
C N C
C C
O O
Kompleks ninhidrin as. amino
biru-violet
• Tes warna dengan ninhidrin hanya berlaku untuk amina primer
• Ketajaman warna bergantung pada konsentrasi asam amino
yang ada dalam larutan

38. Analisis dengan Cara Kromatografi
 Kromatografi kertas
 Kromatografi lapis tipis
 Kromatografi penukar ion
 HPLC
 Asam amino analiser (AAA)
Contoh dengan kromatografi kertas
(asam amino) x X
Rf =
Y = jarak eluen Y
Batas awal eluen26-08
MFW 23-08 MFW

39. Peptida
 Senyawa peptida merupakan hasil polimerisasi dari asam amino
 Molekul-molekul asam amino terikat satu sama lain yang dihubungkan
oleh ikatan peptida
 Ikatan peptida terbentuk antara gugus NH2 dari asam amino yg satu
dengan gugus COOH dari asam amino yg lain.
O O
R1 R2
NH2 CH – C – OH + NH2 CH – C – OH
O O
R1 R2
 NH2 CH – C – NH CH – C – OH
Peptida
Ikatan peptida

40. Pembentukan Ikatan Peptida
(Reaksi Kondensasi)
Dipeptida

41. Dua Asam Amino Dihubungkan
oleh Ikatan Peptida
 Reaksi kondensasi
 Terbentuk antara gugus karboksil di suatu asam
amino dengan gugus amino asam amino lainnya
 Menghasilkan air
 Dalam perhitungan energi tidak menguntungkan

42. Ikatan Peptida
42

43. FORMATION OF A DIPEPTIDE BY WAY OF A PEPTIDE BOND
H H H O H H
O O O
H2N C C + H2 N C C H2 N C C N C C + H2 O
OH OH OH
H Amino CH3 H Peptide CH3
group bond
Carboxyl
group

44. Peptida:
Protein dibina oleh tindak balas kondensasi antara asid-asid amino
Tindak balas kondensasi adalah antara
kumpulan karboksil dan kumpulan amino
H2 O
Sejenis ikatan amida:
Ikatan peptida

45. H2O
Peptida kecil yang mengandungi kurang daripada 12 asid amino: oligopeptida
peptida yang lebih panjang dipanggil polipeptida.
Hujung amino/ Hujung karboksil/
Residu Hujung-N Residu Hujung-C
Hujung yang Hujung yang kutub
kutub
Kumpulan R mungkin
bersifat kutub mempengaruhi cas

46. Ingat bahawa struktur peptida atau protein: Ada tulang belakang dan rantai sisi
Tulang belakang: unit-unit amida dan karbon-α
Rantai Sisi

48. Contoh, suatu pentapeptida:

49. Polipeptida
Asam-asam amino bersambungan membentuk suatu polipeptida
melalui ikatan peptida. Urutan (sekuens) asam amino dari suatu rantai
menjadi struktur primer suatu protein
Ikatan Peptida Ikatan Peptida
Rantai Polipeptida
Ikatan peptida menghubungkan gugus karboksil dari satu asam
amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya
49

50. Polimer Asam Amino disebut…
 Di-, tri-, tetra-, pentapeptida, dst., atau
 Secara umum, peptida or oligopeptida
(hingga sepanjang 30 asam amino)
 Polimer yang lebih besar disebut polipeptida
(hingga sepanjang 100 asam amino), atau
 Protein, dari sepanjang 70 asam amino
 Urutan asam amino penyusunnya ditulis dari
ujung amino ke arah ujung karboksi (dari kiri
ke kanan)

51. Watak Polipeptida
 Hanya memiliki satu ujung amino dan satu ujung
karboksi, sifatnya ditentukan oleh gugus samping
asam amino penyusunnya
 Semakin panjang molekulnya, semakin banyak
keragaman yang mungkin terbentuk
 Jika terdapat sistein dapat terbentuk ikatan
kovalen intramolekuler, sebagai ikatan disulfida,
yang memiliki sifat menstabilkan struktur protein
 Molekul yang memiliki aktivitas biologis memiliki
panjang antara dua hingga hampir 27.000 residu

52. Contoh Polipeptida Berukuran Kecil
 Dipeptida, aspartilphenylalanil metil ester,
dikenal sebagai aspartam, pemanis rendah
kalori
 Tripeptida, Glu-His-Pro, merupakan hormon
pelepas tirotropin
 Dua nonapeptida yang berkaitan (berbeda
hanya dua asam amino) memiliki sifat berbeda:
 Oksitosin, memicu kontraksi uterin
 Vasopresin, mencegah buang air kecil di
malam hari

53. Oksitosin vs. Vasopresin

54. O O
H2NCH2C–NHCH–COOH H2NCHC–NHCH2–COOH
CH3 CH3
glisil alanin (gly-ala) alanil glisin (ala-gly)
Latihan,
Strukutr hormon peptida oksitoksin disingkat sebagai berikut :
Cys – Tyr – ile – Gly – Asn – Cys – Pro
Gambarkan struktur peptida oksitoksin tersebut
Penentuan Struktur Peptida :
• Menentukan jumlah dan jenis asam amino dalam struktur primer
• Menentukan terminal asam amino
• Menentukan urutan asam amino di dalam rantai

55. e. Cara Hidrolisis
Komposisi asam amino biasanya diperoleh dengan cara menghidrolisis
peptida menjadi molekul-molekul asam amino
b. Cara Sanger
Penentuan asam amino dalam peptida yang dilakukan dengan
meraksikan dengan 2,4 – dinitrofluoro benzena.
c. Cara Edman
Pereaksi fenilisosianat bereaksi secara spesifik dengan asam amino
terminal – N dari suatu peptida.

56. Protein asam amino sebagai
Protein merupakan senyawa polimer alami dimana
monomernya.
Asam-asam amino dalam suatu protein dihubungkan oleh ikatan peptida
oleh karena itu protein disebut polipeptida
 Penggolongan :
 Protein Fibrous (Serat)
Protein yang tidak larut dalam air.
Misal : keratin, kolagen, sutra
 Proterin Globular
Protein yang larut dalam air.
Misal : enzim, hormon, hemoglobin,
mioglobin, ovalbumin (pada putih telur)

57. POLYPEPTIDE CHAIN
N-terminus C-terminus
H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O
H N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C OH
H CH3 CH2 CH2 CH2 CH CH2 CH2
OH C OH H3C CH3 SH
O
OH

58. Sebagian Besar Protein
Berukuran Lebih Besar…
Difasilitasi oleh
oligomerisasi
____________
Homodimer
Heteropentamer
Dodecamer

59. Cara Memperkirakan Jumlah
Asam Amino Penyusun Protein
 Pertama, rata-rata berat molekul 20 asam
amino standar adalah 128.
 Selanjutnya, berat molekul protein yang telah
diketahui dibagi dengan 110 (ada kehilangan 1
molekul air, berat molekulnya 18).
 Contoh, suatu protein berberat molekul 55 kD
= 55.000 terbentuk oleh 500 asam amino …

60. Keragaman Lebih Diperluas oleh
Modifikasi Gugus Samping
Tipe modifikasi Asam amino yang peka
Metilasi Lys, Glu, Arg
Hidroksilasi Lys, Pro
Fosforilasi Thr, Ser, Tyr
Karbokasilasi Asp, Glu
Asn (N-linked), Ser, Thr
Glikosilasi
(O-linked)
Isoprenilasi Cys
Oksidasi Cys jembatan disulfida

61. Keragaman Protein Lebih Diperluas
oleh Pemanfaatan Gugus Prostetik

62. Mempelajari Protein
 Dimulai dengan
mempelajari komposisi
asam amino dan
urutannya:
 Umumnya,
 Ala, Gly, Leu, Ser, Lys
banyak (> 7%)
 Cys, His, Met, Trp
sangat jarang (1-3%)

63. Struktur Primer Protein (1o)
 Urutan asam amino lengkap
dari suatu protein.

64. Protein dengan aktivitas mirip sering
memiliki urutan asam amino yang mirip
Keragaman spesies cytochrome c
Asam amino mirip and konservatif
Asam amino tidak konservatif
X = trimethyl lysine

65. Struktur Protein
Ada empat macam struktur protein ; struktur primer,
sekunder, tersier dan kuarterner
1. Struktur Primer
Merupakan struktur dasar rantai polimer dimana penentuan
susunan asam amino dalam struktur primer sama pada
penentuan susunan asam amino pada peptida.
H R O H R O H R O H R O
N C C N C C N C C N C C
H H H H

66. 2. Struktur Sekunder
Pada struktur ini terdapat interaksi antara asam amino di
dalam polipeptida, maka rantai polipeptida dapat berbentuk
spiral atau lembaran berlipat.
3. Struktur Tersier
Struktur tersier menunjukkan pelipatan pada struktur sekunder
untuk membentuk tiga dimensi.
struktur tersier terbentuk karena adanya interaksi antara gugus
rantai samping (R) dari asam amino.
4. Struktur Kuarterner
struktur ini terbentuk karena terjadinya assosiasi dua molekul
protein atau lebih

67. Struktur Protein
Struktur Primer
Struktur Tersier Struktur Kuarterner
Struktur Sekunder

68. Struktur sekunder protein: α -Helix
C-terminus
N-terminus

69. Struktur protein serat : α -Helix

70. α -Heliks
 Paling sering ditemukan (± 25% dari aa
penyusun protein berstruktur ini)
 Kestabilitannya diperkuat oleh interaksi
van der Waals
 Ikatan H segaris
 Gugus samping menyembul keluar

71. Peran Gugus Samping dalam
Struktur α -Heliks
 Proline merupakan penghenti struktur heliks, dan
menjadi penyebab terbentuknya belokan
 Residu aa dengan muatan yang sama dan terletak
berdekatan menghambat pembentukan sruktur
heliks
 Kandungan glycine yang tinggi menyebabkan
struktur bergantian
 Gugus samping yang berukuran besar (Tryptophan
misalnya) merusak stabilitas heliks

72. Bagan Bola dan Batang dari α -Heliks,
Dilihat dari Ujung
3
7
4
6
2 9 8
5 1

73. α -Heliks: Model
Pengisian
Ruang
1
Arg100
Perhatikan 4
5
Jarak 7
Berulang 8
11
12 Asp103

74. Sebagian Besar Struktur Protein
adalah α -Heliks atau Lembaran-β
- Fig. 6-18c
Fig. 4-18
- Fig. 4-16

75. Kebolehjadian Peran Asam Amino
dalam Pembentukan Struktur

76. Struktur sekunder protein: β -Sheet

77. Antiparallel β -Sheet
Catatan:
2. Ikatan H
3. Gugus R
4. Lipatan,
most extended
4. Jarak R1-R3
0.7 nm • Penghubung
belokan-β
• Rerata panjang
aa penyusun 6

78. Parallel β -Sheet
Catatan:
2. Ikatan H
terpuntir
3. Gugus R
4. Lipatan
5. Jarak R1-R3
6. Terhubung oleh
jembatan RH
0.65 nm 7. Biasanya
memiliki lebih
dari 5 rangkaian
7. Rerata panjang
aa penyusun 6

79. Gugus Samping Bergantian Mengarah
ke Atas dan ke Bawah Lembaran -β
Antiparallel
β -Sheet
Parallel β -Sheet

80. Ikatan yang berperan pada pembentukan
struktur tersier

81. Ikatan yang menstabilkan struktur tertier
Ikatan ionik:
kumpulan sisi
adalah asid atau
bes yang boleh
memindahkan/m
enerima proton
Ikatan kovalen:
Ikatan hidrogen: jika kumpulan sisi
ikatan sisi adalah sisteina
mengandungi Interaksi Van der Waals: di mana kumpulan
kumpulan hidroksil kumpulan sisi tidak kutub sulfur diikat bersama
atau amino (melalui penyingkiran
hidrogen)

82. Tugasan:
Cari contoh
asid-asid amino
yang boleh
terlibat
membentuk
ikatan-ikatan
yang
menstabilkan
strukture tersier
protein

83. Binding of Protein
83

84. Myoglobin Ribbon Structure:
Displays Backbone But No Side Chains

85. Myoglobin – Hydrophobic Residues are
Predominantly Internal

86. Untuk memahami fleksibilitas protein, Anda harus
memahami struktur protein
1o 2o 3o
4o

87. Fungsi Selular Protein
 Protein berarti “first importance”
 Protein berperan penting dalam proses-
proses biologi
 Protein adalah polimer asam amino
 Protein berbagai fungsi biologi :
 Enzim – katalisator biologi
 Antibodi– protein pertahanan
 Protein Transport
 Protein regulator (pengatur)
 Protein struktural

88. Klasifikasi Protein
c. Klasifikasi protein berdasarkan kelarutan
Berdasarkan kelarutannya protein dapat digolongkan sbb:
1. albumin, larut dalam air dan larutan garam, tidak
mempunyai asam amino khusus.
2. globulin, sedikit larut dalam air tetapi larut dalam
garam, tdk mempunyai asam amino khusus.
3. protamin,larut dalam etanol 70 – 80 %, tetapi tidak larut
dalam air dan etanol absolut. Kaya akan
arginin.
4. histon, larut dalam larutan garam
5. skeroprotein, tidak larut dalam air atau larutan garam. Kaya
akan glisin, alanin dan prolin.

89. Klasifikasi protein berdasarkan fungsi biologinya:
2. Enzim
Enzim merupakan golongan protein yang berfungsi sebagai
katalisator pada reaksi kimia dalam jasad hidup.
contoh :
ribonukleasa enzim yg mengkatalisis hidrolisa RNA
sitokrom berperan dalam proses pemindahan elektron
tripsin katalisator pemutusan ikatan peptida tertentu
dalam polipeptida
2. Protein Pembangun
Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk
struktur
contoh; protein pembungkus virus, glikoprotein, struktur
membran, α-karnitin, sklerotin, fibroin, kolagen, elastin, dan
mukoprotein.

90. 3. Protein Kontraktil
Merupakan golongan protein yang yg berperan dalam proses
gerak. contoh;
- miosin merupakan unsur filamen yg tdk bergerak
dalam miofibril
- aktin merupakan unsur filamen yg bergerak dalam
miofibril
- dinein protein yg terdapat dalam rambut getar dan
flagel (bulu babi)
4. Protein Pengangkut
Protein ini mempunyai kemampuan mengikat molekul
tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat
melalui aliran darah.
contoh ; hemoglobin, mioglobin, serum albumin, β-
lipoprotein, seruloplasmin

91. Struktur Tersier: Membentuk Protein
 Unsur Struktur Sekunder
 Belokan dan putaran
 Pita dan lembaran
 Heliks
 Penghubung struktur acak
 Ikatan kovalen
 Ikatan disulfida
 Guugus prosthetik (sometimes)
 Ikatan bukan kovalen
 Ikatan dimediasi ion logam
 Gugus Prosthetik

92. Fibrous Protein Yang Dikenal
Pada umumnya, fibrous protein adalah
 Disusun dari struktur sekunder tunggal
 Tidak larut dalam air (memiliki lebih banyak residu aa
hidrofobik)
 Berperan penting dalam penyusunan komponen
struktural sel

93. Rambut Tersusun oleh α -Keratin
Right-hand
Left-hand

94. Kekuatan adalah Ciri-Ciri α -Keratins
 Lilitan ganda (lilitan yang melilit kembali,
coiled-coil) meningkatkan kekuatan α -helix
 Gugus samping hidrofobik (Ala, Val, Leu, Ile,
Met, dan Phe) saling mengikat
 Ikatan kovalen disulfida antar rangkaian
makin meningkatkan kekuatan keratins
(tanduk badak memiliki 18% ikatan S-S)
Rambut ikal juga memiliki ikatan disulfida

95. α -Keratin: Fibrous Protein
 Rambut  Panjang dan kuat
 Wool  Ikatan disulfida antar
 Kuku
α-heliks
 Cakar
 Dapat membentuk 2
 Duri
α-heliks dalam pilinan
 Tanduk
yang dipilin
 Kulit

96. Beberapa Heliks Berputar Ke Kiri
 Proline tidak sesuai untuk pilinan ke
kanan. Akan tetapi, polyproline dapat
membentuk pilinan ke kiri dengan 3
99 residu aa/putaran
 Modifiksi menjadi hidroksiproline dapat
memfasilitasi pembentukan ikatan
hidrogen, dan meningkatkan stabilitas
struktur heliks, contoh pada kolagen …
 Modifikasi pasca-translasi ini
membutuhkan vitamin C sebagai ko-
substrat bagi 3 enzim yang terlibat
dalam hydroksilasi proline dan lysine

97. Kolagen
 Heliks memilin ke kiri
dengan 3 residu
aa/putaran
 1/3 Gly, 1/5 Pro atau Hyp
 Pengulangan triplet Gly-X-
Pro (atau Gly-X-Hyp)
 3 rangkaian α terpilin ke
kiri membentuk pilinan ke
kanan
LH RH
Lebih Kuat daripada Baja

98. Denaturasi Protein
 Terjadi bila suatu protein yang berada dalam
bentuk aslinya;
- dipanaskan, berada dalam pH ekstrim, atau
diberi bahan kimia misalnya urea.
 Denaturasi menyebabkan struktur tersier hilang.
 Bila protein tersebut dikembalikan ke kondisi faali,
maka akan melipat kembali secara spontan ke
konformasi aslinya (reversible), serta kembali
berfungsi (renaturasi).
 Bila dipanaskan berlebihan, maka akan merusak
Struktur primer,disebut koagulasi (irreversible).

99. SUMMARY OF PROTEIN STRUCTURE
H H O H O H H
O O
H2N C C + H2 N C C H2N C C N C C + H2O
OH Amino OH OH
H CH3 H Peptide CH3
Carboxyl group bond
group
N-terminus C-terminus
H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O H H O
H N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C OH
H CH3 CH2 CH2 CH2 CH CH2 CH2
OH C OH H3 C CH3 SH
O
OH
N-terminus C-terminus
H2N Gly Ala Ser Asp Phe Val Tyr Cys COOH
1 2 3 4 5 6 7 8

100. PROTEIN STRUCTURE
TABLE 3.2 A Summary of Protein Structure
Level Description Stabilized by: Example: Hemoglobin
Primary The sequence of Peptide bonds Gly Ser Asp Gls
amino acids
Secondary Formation of Hydrogen bonding between
α -helices and peptide groups along the
β-pleated sheets peptide backbone
Tertiary Overall three- Bonds and other interactions
dimensional shape between R-groups, or
of a polypeptide between R-groups and the
peptide backbone
Quaternary Shape produced by Bonds and other interactions
combinations of between R-groups, and
polypeptides between peptide backbones
of different polypeptides

101. Several common functional groups
in a single biomolecule.

102. 102

103. 103