nmnmnmnmnmnmnmnmnmnmnmbnbnbnbnbnbnbnbnbn

1. PROTEIN
Apt. Eka Putri Wiyati.,M.Farm

3. Pembentukan Protein
ASAM AMINO
PEPTIDA
PROTEIN

4. Asam Amino
Asam amino merupakan senyawa dengan molekul yang
mengandung gugus fungsional amino (-nh2) maupun
karboksil (-co2h). Secara umum, struktur asam amino
dapat dituliskan seperti berikut.

6. PENAMAAN ASAM AMINO
Penamaan Asam Amino
• Jika gugus NH terletak disebelah kanan diberi awalan D,jika NH3
+ dikiri diberi awalan L.
• Semua asam amino yang ada di alam dalam protein mempunyai konfigurasiL. Ada
beberapa asam amino yang penting dalam strukturdan metabolisme mempunyai
konfigurasi D,yaitu asam D-alanin dan D-glutamat yang merupakan komponen penyusun
dinding selbakteri tertentu.
• Penulisanasam amino (20 asam amino yang umum) dapat disingkat dengan 3 huruf
• Misal : Serine → Ser
Glysin→ gly

7. • Asam amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh pada ujung kiri struktur itu. Asam
amino ini disebut asam amino n-ujung.
• Asam amino dengan gugus karboksil bebas ditaruh diujung kanan disebut asam amino c-ujung.

8. Asam amino ini dibedakan menjadi asam
amino esensial dan asam amino
nonesensial
Asam amino esensial
merupakan asam amino yang
sangat penting untuk tubuh
tetapi tubuh tidak dapat
membuat sendiri. Oleh
karena itu, harus diperoleh
dari luar yaitu dari makanan.
Contoh asam amino esensial
adalah threonin, valin, leusin,
isoleusin, lisin, metionin,
fenilalanin, tirosin, dan
triptofan.
Asam amino nonesensial
merupakan asam amino
yang dapat dibuat oleh
tubuh sendiri. Contoh
asam amino non esensial
adalah glisin, alanin, serin,
arginin, histidin, asam
aspartat, asam glutamat,
aspartin, glutamin, sistein,
dan prolin.

9. Ikatan Peptida
Peptida adalah gabungan 2 atau lebih asam
amino yang dihubungkan dengan ikatan
peptida dan berat molekulnya kurang dari
10.000 dalton

10. Penamaan Peptida

11. Ikatan Peptida
▶ Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui gugus karboksil dari satu asam amino
dengan gugus amino dari asam amino yang lain.

12. • Berdasarkan konvensiikatan peptida ditulisdengan asam amino yg mempunyai NH bebas
(sebelah kiri)dan as. Amino dg gugus COO bebas (sebelah kanan)
• Molekul yang mengandung 2 asam amino dengan 1ikatan peptida disebut dipeptide
• Molekul mengandung 3asam amino disebut tripeptida. Ada tetrapeptida, pentapeptida, dst.

13. • Tiap asam amino dalam suatu molekul peptide disebut suatu satuan (unit) atau suatu residu.
• Alanilglisina mempunyai dua residu :residu alanina dan residu glisina.
• Suatupolipeptida ialah suatu peptide dengan banyak sekali residu asam amino.

14. PROTEIN
Protein berasal dari bahasa yunani yaitu proteos, artinya zat
paling penting dlm setiap organisme. Protein ditemukan oleh ahli
kimia Belanda, Geraldus Mulder (1802–1880).
Terdiri dari rantai panjang asam amino yang diikat dengan
ikatan peptide
Terdiri dari C, H, O dan N,
protein berfungsi untuk memperbaiki sel-sel tubuh yang rusak
dan suplai nutrisi yang dibutuhkan tubuh.
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa selain
polisakarida, lipid dan polinukleotida yang merupakan penyusun
utama makhluk hidup.

15. Struktur Molekul Protein
Protein terdiri dari asam amino-asam amino, terikat bersama-sama dalam bentuk ikatan
peptida (-CO-NH-) melalui proses kondensasi.
Pada pembentukan ikatan peptida, air dilepaskan dari H pada gugus NH2 suatu asam amino dan
dari OH pada gugus -COOH asam amino yang lain

16. Sifat Protein
01 Bersifat amfoter, senyawa amorf, tidak
berwarna
02 Tak larut dalam pelarut organik dan sukar
larut dalam air
03 Mudah terdenaturasi oleh pengaruh panas,
penambahan logam, dan asam atau basa
04 Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi jumlah
dan susunan asam amino penyusun
05 Sifat protein ditentukan oleh bagaimana
polipeptida terikat satu dengan yang lainnya

17. Sifat Koloid Larutan Protein
Protein membentuk larutan koloid tipe
emulsi, atau koloid hidrofilik. Efek hidrasi
dan muatan pada sifat koloid dan
stabilitas larutan protein adalah sbb :

18. Analisis Kualitatif
1. Uji Komposisi Suatu Protein
a. Uji komposisi secara umum
b. Uji terhadap nitrogen organik --- uji Lassaigne
c. Uji terhadap sulfur (uji terhadap sulfur pada sistin dan
sistein)
2. Reaksi Warna Untuk Protein
a. Uji Biuret
b. Uji Millon
c. Uji Hopkins-Cole
d. Uji Liebermann
e. Uji Acree-Rosenheim
f. Uji p-DAB Ehrlich
g. Uji Diazo Ehrlich
h. Uji Sulfur
i. Uji Molisch
j. Uji Ninhydrin
k. Uji Biuret
3. Reaksi pengendapan
untuk protein
a. Denaturasi dengan panas dan
pH ekstrim
b. Pembentukan endapan dengan
logam berat
c. Pembentukan endapan dengan
reagen bersifat asam (antara
lain: asam fosfotungstat,
asam pikrat)
d. Endapan dengan ferrosianida
e. Endapan dengan alkohol

19. Analisis
Kuantitatif
1. Volumetri
a. Metode Kjeldahl
b. Titrasi formol untuk
alanin
2. Spektrofotometri
a. Metode Biuret
b. Metoda Folin-Lowry
c. Serapan pada daerah UV
d. Turbidimetri
e. Fluorometri, refraktometri dan
polarografi

20. Klasifikasi Protein
1. Berdasarkan komposisi
a. Simple Protein. Protein murni yang ditemukan
di alam, yang jika terhidrolisis membentuk
beberapa asam amino utama atau derivatnya.
contoh: albumin, globulin, prolamin, protamin.
b. Conjugated Protein. Simple Protein yang
terikat dengan molekul nonprotein
contoh: kromoprotein, glikoprotein, fosfoprotein,
nukleoprotein.
c. Derived Protein. Protein yang padanya
melekat gugus artifisial (artificial group) hasil
dari aktivitas panas, enzim, dan reagen kimia
contoh: pepton, coagulated protein.
2. Berdasarkan fungsi fisiologinya
a. Protein struktural
b. Protein kontraktil
c. Hormon
d. Enzim
e. Antibodi
f. Protein darah

21. 3. Berdasarkan Bentuk Molekulnya
terdiri atas beberapa
rantai peptida berbentuk
spiral yang terjalin satu
sama lain sehingga
menyerupai batang yang
kaku, contohnya: kolagen,
elastin, keratin dan miosin.
Protein Berbentuk Serat
( Fibrous Protein)
berbentuk bola yang
rantai peptidanya melilit
padat. Terdapat dalam
cairan jaringan tubuh,
contohnya: albumin,
globulin, histon dan
protamin
Protein Berbentuk Bola
(Globular Protein)

23. • Sifat kovalen pada ikatan peptide stabil, tidak
dipengaruhi oleh : pH, pelarut
• Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang
datar
• Susunan linier asam amino dalam protein
merupakan struktur primer.

24. • Adanya tarik menarik di antara asam amino
dalam rangkaian protein menyebabkan struktur
utama membelit, melingkar, dan melipat diri
sendiri. Bentuk-bentuk yang dihasilkan dapat
spriral, heliks, dan lembaran. Bentuk ini
dinamakan struktur sekunder.
• Gugus karbonil dari setiap asam amino
membentuk ikatan hydrogen dengan gugus
amino dari asam amino ke tiga di sepanjang
rantai polipeptida

25. • Bagian bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan
dengan ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, dan
ikatan disulfida.
• Contoh insulin, haemoglobin, dan albumin telur
• Ditemukan; ikatan sulfida, jembatan garam,
ikatan hydrogen, atraksi hidrofobik

26. • Struktur primer, sekunder, dan tersier umumnya
hanya melibatkan satu rantai polipeptida. Akan
tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa
polipeptida dalam membentuk suatu protein,
maka disebut struktur kuartener.
• Mengandung 2 ikatan atau lebih peptide yang
berkaitan dengan ikatan kovalen yang lemah
• Contoh; kolagen

29. Kegunaan Protein Bagi Tubuh
1. Sebagai Enzim
2. Alat Pengangkut dan Alat
Penyimpan
3. Pengatur Pergerakan
4. Penunjang Mekanis
5. Pertahanan Tubuh/Imunisasi
6. Media Perambatan Impuls
Saraf
7. Pengendalian Pertumbuhan

30. Sintesis Protein
Replikasi
Transkripsi
Translasi

31. Replikasi

32. REPLIKASI DNA

33. REPLIKASI DNA
Setiap sel dapat memperbanyak diri dengan cara membelah. Sebuah sel membelah menjadi 2 sel, 2 sel
membelah menjadi 4 sel, 4 sel membelah menjadi 8 sel dan seterusnya. Sebelum sel membelah, terjadi
perbanyakan komponen-komponen di dalam sel termasuk DNA.
Perbanyakan DNA dilakukan dengan cara replikasi. Dengan demikian, replikasi adalah proses pembuatan
(sintesis) DNA baru atau penggandaan DNA di dalam nukleus.
Pada saat replikasi berlangsung, DNA induk membentuk kopian DNA anak yang sama persis sehingga
DNA induk berfungsi sebagai cetakan untuk pembentukan DNA baru.

34. • DNA helikase, berfungsi untuk membuka rantai ganda DNA induk.
• Enzim primase, membentuk primer yang merupakan segmen pendek dari RNA sebagai pemula
untuk terjadinya sintesis protein.
• Dari ujung 3´ RNA primer, DNA polimerase menambahkan pasangan basa nitrogen (dari nukleotida-
nukleotida) pada rantai tunggal DNA induk dan terbentuk rantai DNA yang bersambungan secara
kontinyu (tanpa terpisah-pisah) yang disebut leading strand.
• Pada rantai tunggal DNA induk yang lain, DNA polimerase membentuk lagging strand (merupakan
keseluruhan rantai kopian DNA yang pertumbuhannya tidak kontinyu) dengan memperpanjang RNA
primer-RNA primer di beberapa tempat sehingga membentuk segmen-segmen DNA baru yang saling
terpisah. Segmen-segmen itulah yang disebut fragmen Okazaki.
• DNA polimerase yang lainnya, menggantikan RNA primer dengan DNA dan enzim ligase
menghubungkan segmen-segmen okazaki, sehingga terbentuk salinan DNA baru. Nah, DNA baru
yang telah terbentuk (identik dengan DNA induk) akan melanjutkan tahapan untuk mensintesis
protein yaitu tahapan transkripsi dan translasi.
Beberapa tahapan dan enzim yang berperan dalam sintesis protein,
antara lain:

35. Transkripsi

37. • Pada tahapan ini, DNA akan membentuk RNA dengan cara menerjemahkan kode-kode
genetik dari DNA.
• Proses pembentukan RNA ini disebut transkripsi, yang menghasilkan 3 macam RNA
seperti yang telah kalian ketahui sebelumnya, yaitu mRNA, tRNA, dan rRNA.
• Transkripsi terjadi di dalam sitoplasma dan diawali dengan membukanya rantai ganda
DNA melalui kerja enzim RNA polimerase.
• Sebuah rantai tunggal berfungsi sebagai rantai cetakan atau rantai sense, rantai yang
lain dari pasangan DNA ini disebut rantai anti sense.
• Tidak seperti halnya pada replikasi yang terjadi pada semua DNA, transkripsi ini hanya
terjadi pada segmen DNA yang mengandung kelompok gen tertentu saja.
• Oleh karena itu, nukleotida-nukleotida pada rantai sense yang akan ditranskripsi
menjadi molekul RNA dikenal sebagai unit transkripsi.
TRANSKRIPSI

38. Pada tahapan ini terbagi atas 3 tahap;
• Jika pada proses replikasi dikenal daerah pangkal
replikasi, pada transkripsi ini dikenal promoter, yaitu daerah
DNA sebagai tempat melekatnya RNA polimerase untuk
memulai transkripsi.
• RNA polimerase melekat atau berikatan dengan promoter,
setelah promoter berikatan dengan kumpulan protein yang
disebut faktor transkripsi.
• Kumpulan antara promoter, RNA polimerase, dan faktor
transkripsi ini disebut kompleks inisiasi transkripsi.
Selanjutnya, RNA polimerase membuka rantai ganda DNA.
INISIASI (PERMULAAN)

40. • Setelah membuka pilinan rantai ganda DNA, RNA polimerase ini
kemudian menyusun untaian nukleotida-nukleotida RNA dengan arah 5´
ke 3´.
• Pada tahap elongasi ini, RNA mengalami pertumbuhan memanjang
seiring dengan pembentukan pasangan basa nitrogen DNA.
Pembentukan RNA analog dengan pembentukan pasangan basa nitrogen
pada replikasi.
•
• Pada RNA tidak terdapat basa pirimidin timin (T), melainkan urasil (U).
Oleh karena itu, RNA akan membentuk pasangan basa urasil dengan
adenin pada rantai DNA.
• Tiga macam basa yang lain, yaitu adenin, guanin, dan sitosin dari DNA
akan berpasangan dengan basa komplemennya masing-masing sesuai
dengan pengaturan pemasangan basa. Adenin berpasangan dengan
urasil dan guanin dengan sitosin
ELONGASI (PEMANJANGAN)

42. • Penyusunan untaian nukleotida RNA yang telah dimulai dari
daerah promoter berakhir di daerah terminator.
• Setelah transkripsi selesai, rantai DNA menyatu kembali seperti
semula dan RNA polimerase segera terlepas dari DNA. Akhirnya,
RNA terlepas dan terbentuklah RNA m yang baru.
• Pada sel prokariotik, RNA hasil transkripsi dari DNA, langsung
berperan sebagai RNA m. Sementara itu, RNA hasil transkripsi
gen pengkode protein pada sel eukariotik, akan menjadi RNA m
yang fungsional (aktif) setelah malalui proses tertentu terlebih
dahulu.
• Dengan demikian, pada rantai tunggal RNA m terdapat beberapa
urut-urutan basa nitrogen yang merupakan komplemen (pasangan)
dari pesan genetik (urutan basa nitrogen) DNA.
• Setiap tiga macam urutan basa nitrogen pada nukleotida RNA m
hasil transkripsi ini disebut sebagai triplet atau kodon.
PERMINASI (PENGAKIRAN)

44. Translasi

45. • Setelah replikasi DNA dan transkripsi mRNA di dalam
nukleus, mRNA dari nukleus dipindahkan ke sitoplasma
sel.
• Langkah selanjutnya adalah proses translasi RNA m
untuk membentuk protein.
• Translasi merupakan proses penerjemahan beberapa
triplet atau kodon dari RNA m menjadi asam amino-
asam amino yang akhirnya membentuk protein.
• Urutan basa nitrogen yang berbeda pada setiap triplet,
akan diterjemahkan menjadi asam amino yang berbeda.
• Misalnya, asam amino fenilalanin diterjemahkan dari
triplet UUU (terdiri dari 3 basa urasil), asam amino
triptofan (UGG), asam amino glisin (GGC), dan asam
amino serin UCA.
• Sebanyak 20 macam asam amino yang diperlukan untuk
pembentukan protein merupakan hasil terjemahan
triplet dari mRNA.
• Selanjutnya, dari beberapa asam amino (puluhan,
ratusan, atau ribuan) tersebut dihasilkan rantai
polipeptida spesifik dan akan membentuk protein
spesifik pula.
TRANSLASI

46. • Ribosom sub unit kecil mengikatkan diri pada mRNA yang telah membawa sandi bagi asam
amino yang akan dibuat, serta mengikat pada bagian inisiator tRNA.
• Selanjutnya, molekul besar ribosom juga ikut terikat bersama ketiga molekul tersebut
membentuk kompleks inisiasi. Molekul-molekul tRNA mengikat dan memindahkan asam
amino dari sitoplasma menuju ribosom dengan menggunakan energi GTP dan enzim.
• Bagian ujung tRNA yang satu membawa antikodon, berupa triplet basa nitrogen.
Sementara, ujung yang lain membawa satu jenis asam amino dari sitoplasma.
• Kemudian, asam amino tertentu tersebut diaktifkan oleh tRNA tertentu pula dengan
menghubungkan antikodon dan kodon (pengkode asam amino) pada mRNA.
• Kodon pemula pada proses translasi adalah AUG, yang akan mengkode pembentukan asam
amino metionin. Oleh karena itu, antikodon tRNA yang akan berpasangan dengan kodon
pemula adalah UAC. tRNA tersebut membawa asam amino metionin pada sisi pembawa asam
aminonya.
INISIASI TRANSLASI

48. • Tahap pengaktifan asam amino terjadi kodon demi kodon sehingga
dihasilkan asam amino satu demi satu.
• Asam-asam amino yang telah diaktifkan oleh kerja tRNA
sebelumnya, dihubungkan melalui ikatan peptida membentuk
polipeptida pada ujung tRNA pembawa asam amino.
• Misalnya, tRNA membawa asam amino fenilalanin, maka antikodon
berupa AAA kemudian berhubungan dengan kodon mRNA UUU.
• Fenilalanin tersebut dihubungkan dengan metionin membentuk
peptida. Nah, melalui proses elongasi, rantai polipeptida yang
sedang tumbuh tersebut semakin panjang akibat penambahan
asam amino
ELONGASI

50. Keterangan
• tRNA membawa antikodon
AAA & asam amino
(fenilalanin)
• antikodon AAA berpasangan
dengan kodon mrNA
• pembentukan ikatan peptide
• pemanjangan rantai
polipeptida & ribosom siap
menerima tRNA selanjutnya

51. Proses translasi berhenti setelah antikodon yang dibaca tRNA bertemu dengan kodon UAA, UAG,
atau UGA. Dengan demikian, rantai polipeptida yang telah terbentuk akan dilepaskan dari ribosom
dan diolah membentuk protein fungsional.
TERMINASI

52. Denaturasi Protein
• Denaturasi suatu protein adalah hilangnya sifat-sifat strukturyang tinggi. Ikatan hydrogen dan
gaya-gaya sekunder lain yang mengutuhkan molekul itu. Akibat suatu denaturasi adalah hilangnya
banyak sifat biologis protein itu.
• Salah satu faktor yang menyebabkan denaturasi suatu protein ialah perubahan temperatur.
Memasak putih telur merupakan contoh denaturasi yang tak reversible. Suatu putih telur adalah
cairan tak berwarna yang mengandung albumin, yakni protein globular yang larut. Pemanasan putih
telur akan mengakibatkan albumin itu membuka lipatan dan mengendap; dihasilkan suatu zat
padat putih.

53. • Perubahan pH juga dapat mengakibatkan denaturasi. Bila susu menjadi asam, perubahan pH yang
disebabkan oleh pembentukan asam laktat akan menyebabkan penggumpalan susu(curdling), atau
pengendapan protein yang semula larut. Faktor-faktor lain yang dapat menyebabkan denaturasi
adalah detergen, radiasi, zat pengoksidasi atau pereduksi (yang dapat mengubah hubungan S-S),
dan perubahan tipe pelarut.
• Beberapa protein (kulitdan dinding dalam saluran pencernaan, misalnya) sangat tahan terhadap
denaturasi, sedangkan protein-protein lain sangat peka. Denaturasi dapat bersifat reversible jika
suatu protein hanya dikenai kondisi denaturasi yang lembut, seperti sedikit perubahan pH. Jika
protein ini dikendalikan ke lingkungan alamnya, protein ini dapat memperoleh kembali struktur lebih
tingginya yang alamiah dalam suatu proses yang disebut renaturasi. Renaturasi umumnya sangat
lambat atau tidak terjadi sama sekali. Salah satu permasalahannya dalam penelitian protein ialah
bagaimana mempelajari protein tanpa merusak struktur lebih tingginya.

55. Koagulasi Protein
Koagulasi merupakan proses lanjutan yang terjadi ketika molekul protein yang
didenaturasi membentuk suatu massa yang solid.Cairan telur diubah menjadi padat
atau setengah padat (gel) dengan proses air yang keluar dari strukturmembentuk
spiral-spiral yang membuka dan melekat satu sama lain. Koagulasi initerjadi selama
rentang waktu temperatur yang lama dan dipengaruhi oleh factor-faktor yang telah
disebutkan sebelumnya seperti panas, pengocokan, pH, dan juga menggunakan gula
dan garam. Hasildari proses koagulasi protein biasanya mampu membentuk
karakteristik yang diinginkan, mengental yang mungkin terjadi pada proses
selanjutnya setelah denaturasi dan koagulasi. Kekentalan hasil campuran telur
mempengaruhi keinginanuntukmenyusut atau menjadi lebih kuat.