2. ASAM AMINO
Adalah asam kaboksilat yang
mengandung gugus amino (–NH2)
Monomer dari protein (polipeptida).
Gugus amina dan gugus karboksil
dalam asam amino terikat pada atom
karbon yang sama.
Asam amino pembentuk
protein ada 20 jenis.
3. Ikatan Peptida
Adalah ikatan kovalen yang terbentuk antara 2
molekul asam amino ketika gugus karboksil asam
amino berikatan dengan gugus amino dari asam
amino lain dengan melepas molekul air.
Ketika dua atau lebih asam amino bersatu dalam
satu rantai disebut polipeptida
Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida
disebut residu
4. Residu asam amino
pada salah satu
ujung rantai memiliki
gugus amino bebas
dan pada rantai
yang lain memiliki
gugus karboksil
bebas
Urutan asam amino
dalam rantai
polipeptida ditulis
dengan diawali oleh
residu amino-
terminal
5. Penggolongan Asam Amino
20 asam amino dalam protein dibagi menjadi
4 golongan berdasarkan relatif gugus R-nya.
1. Asam amino dengan gugus R non polar
(tak mengutup)
Gugus non polar adalah tidak mempunyai selisih
muatan dari daerah yang satu ke daerah yang
lain. terdiri dari lima asam amino yang
mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin,
isoleusin, valin,dan prolin) dua dengan R
aromatic (fenilalanin dan triptopan) dan satu
mengandung atom sulfur (metionin).
6. 2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak
bermuatan
Golongan ini lebih mudah larut dalam air karena
gugus R yang mengutup dapat membentuk
ikatan hydrogen dengan molekul air.
Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya
disebabkan oleh adanya gugus hidroksil (-OH).
Yang termasuk dalam golongan ini adalah
asparagin dan glutamine yang kekutubannya
disebabkan oleh gugus amida (-CONH2) serta
sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
7. 3. Asam amino dengan gugus R bermuatan
negative (Asam amino asam)
Golongan asam amino ini bermuatan negative
pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dari asam aspartat
dan asam glutamat yang masing-masing
mempunyai dua gugus karboksil (COOH).
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan
positif (Asam amino basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif
pada pH 7.0 terdiri dari lisin, histidin dan arginin
8. 20 asam amino dibagi menjadi tujuh
golongan berdasarkan struktur rantai
sampingnya.
1. Rantai samping alifatik.
Golongan ini terdiri dari asam amino yang
memiliki rantai samping hidrokarbon. Asam
amino golongan ini ialah glisina, alanina, valina,
lesina, isolesina, dan prolina.
2. Rantai samping hidrosilik
Asam amino dalam golongan ini ialah serina dan
treonina. Keduanya mempunyai rantai samping
alifatik yang mengandung fungsi hidroksi.
9. 3. Rantai samping aromatik
Ada tiga asam amino yang mempunyai
cincin aromatik pada rantai sampingnya,
yaitu fenilalanina, tirosina, dan triptofan.
4. Rantai samping asam
Asam aspartat dan glutamat mempunyai
rantai samping yang berakhir dengan asam
karboksilat.
5. Rantai samping amida
Asparagina dan glutamine masing-masing
adalah amida dari aspartat dan glutamat.
Rantai sampingnya bermuatan netral pada
pH 7,0.
10. 6. Rantai samping basa
Terdapat tiga asam amino yang mengandung
nitrogen yang bersifat basa lemah. Nitrogen
dari lisina dan arginina adalah basa yang
cukup kuat. Nitrogen pada rantai samping
histidina sifat basanya lebih lemah dibanding
pada lisina dan arginina.
7. Rantai samping mengandung belerang
Metionina dan sisteina adalah dua asam
amino biasa. Sisteina membentuk ikatan
disulfida (-S-S-) dengan sisteina lain sehingga
menghasilkan asam amino sistina.
14. Asam amino pembentuk
protein
Asam amino
Asam amino esensial
asam amino yang penting dan tidak
mampu dihasilkan oleh tubuh
Asam amino non – esensial
asam amino yang mampu
dihasilkan oleh tubuh
15.
16. Asam amino non protein
Adalah asam amino tertentu yang tidak
terlibat dalam metabolisme primer dan
bukan bagian dari molekul protein
Tidak dikode oleh kode genetik DNA
Yang termasuk asam amino non protein
adalah: citrulline, ornithine, theanine,
trimethyglycine, dan taurine.
17.
18. Definisi Protein
Protein merupakan makromolekul yang
menyusun lebih dari separuh bagian dari sel.
Protein tersusun dari berbagai asam amino
yang masing-masing dihubungkan dengan
ikatan peptida.
Strukturnya mengandung N,C,H,O,S,
kadang-kadang P, Fe dan Cu (sebagai
senyawa kompleks dengan protein).
19. FUNGSI PROTEIN
1. Katalisis enzimatik
2. Transportasi dan penyimpanan
3. Koordinasi gerak
4. Penunjang mekanis
5. Proteksi imun
6. Membangkitkan dan menghantarkan impuls
saraf
7. Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi
20. KLASIFIKASI PROTEIN
Berdasarkan bentuk nya:
1. Fibrosa
Bentuk serabut
tidak larut dalam pelarut encer
Ada rantai polopeptida yang membelit dalam
bentuk spiral atau heliks
dihubungkan dengan ikatan disulfide dan
ikatan hydrogen
Fungsi : membentuk struktur jaringan
21. Jenis Protein Fibrosa
kolagen : protein utama pada jaringan
penghubung skeletal.
elastin : protein pada jaringan elastis seperti
pada tendon dan arteri.
keratin : protein yang suka dilarutkan dan
tidak dapat dicerna.
23. 2. Globular
Bentuk bola
Larut dalam larutan garam dan asam
encer, juga lebih mudah berubah akibat
pengaruh suhu, konsentrasi garam, serta
pelarut asam dan basa, dibandingkan
dengan protein fibrosa
mudah terdenaturasi
24. Jenis Protein Globular
Albumin
1. larut dalam air dan menggumpal apabila terkena
panas.
2. Contoh : albumin telur, albumin serum, leucosin pada
gandum dan legumelin pada kacang-kacangan
Globulin
1. umumnya tidak larut dalam air tetapi larut dalam asam
kuat dan menggumpal apabila terkena panas.
2. sebagai komponen globulin serum, fibrinogen,
legumin pada kacang-kacangan, concanavalin pada
jack bean dan excelsin pada kacang Brazil.
25. Glutelin
1. tidak larut dalam air dan pelarut netral,
tetapi lebih cepat larut dalam larutan asam
atau basa.
2. Contoh : terdapat pada glutelin pada jagung
yang lisinnya tinggi, dan oxyzenin pada padi
Prolamin atau Gliadin
1. protein sederhana yang larut dalam 70
sampai dengan 80 persen etanol tetapi tidak
larut dalam air, alkohol dan pelarut netral.
2. Contoh : terdapat pada zein dalam jagung
dan gandum, gliading pada gandum dan rye
serta hordein pada barley
26. Histon
1. protein dasar yang larut dalam air, tetapi tidak
larut dalam larutan amonia.
2. Contoh : globin pada hemoglobin dan
scombron pada spermatozoa mackerel
Protamin
1. molekul dengan bobot rendah pada protein,
larut dalam air, tidak menggumpal terkena
panas berbentuk garam stabil.
2. Contoh : salmine dari sperma ikan salmon,
sturine dari ikan sturgeon, clupeine dari ikan
herring, dan scombrine dari ikan mackerel.
Protamin umumnya bersatu dengan asam
nukleat dalam sperma ikan.
28. 3. Protein gabungan (conjugated)
Adalah protein sederhana yang terikat
dengan bahan non-asam amino
Jenis Protein Conjugated
1. Mukoid atau mukoprotein : bagian karbohidrat
dalam protein adalah mukopolisakarida yang
mengandung N-asetil-heksosamin seperti
glukosamin atau galaktosamin yang
berkombinasi dengan asam uronik,
galakturonik atau asam glukoronik, banyak
juga yang mengandung asam sialik.
29. 2. Glikoprotein : mengandung karbohidarat
kurang dari 4 persen, sering kali dalam
bentuk heksosa sederhana, seperti manosa
sebesar 1,7 persen dalam albumin telur
3. Larut dalam air yang bergabung dengan
lesitin, cepalin, kolesterol, atau lemak dan
fosfolipid lain
4. Kromoprotein : meliputi hemoglobin,
sitokrom, flavoprotein, visual purple pada
retina mata dan enzim katalase.
31. Berdasarkan komposisi nya:
Protein sederhana : apabila mengalami
hidrolisis akan menghasilkan hanya asam-
asam amino atau derivatnya,
contohnya adalah : albumin, globulin,
glutelin, albuminoid dan protamin
Protein asal : protein yang terdegradasi
yang meliputi protein primer (misal :
protean) dan protein sekunder (misal :
proteosa, pepton dan peptida).
32. Protein gabungan: protein sederhana yang
bergabung dengan radikal protein.
Contohnya adalah :
nukleoprotein = protein yang bergabung dengan
asam nukleat
Glikoprotein = protein yang bergabung dengan
zat yang mengandung gugusan karbohidrat
Fosfoprotein = protein yang bergabung dengan
zat yang mengandung fosfor seperti kasein
Hemoglobin = protein yang bergabung dengan
zat-zat sejenis hematin seperti hemoglobin
Lesitoprotein = protein yang bergabung dengan
lesitin, seperti jaringan fibrinogen
33.
34. Struktur Protein
Struktur primer adalah struktur asam
amino linear dari rantai polipeptida yang
disebabkan oleh ikatan kovalen/ ikatan
peptida
35. Struktur sekunder merupakan struktur
primer ditambah dengan ikatan hidrogen
antar residu asam amino yang berdekatan.
Struktur sekunder mencakup α helix dan β
sheet
Pada α helix terbentuk struktur ulir/heliks
dimana masing-masing ikatan peptida
dihubungkan dengan ikatan hidrogen ke
ikatan residu asam amino didepannya dan 4
asam amino dibelakangnya dalam urutan
primer.
36. β sheet terbentuk melalui ikatan hidrogen antara
daerah linier rantai polipeptida.
Ikatan hidrogen yang terjadi antara oksigen
karbonil dari satu ikatan peptida dan nitrogen
dari ikatan peptida lain
37. Struktur tersier : gabungan dari beberapa
struktur sekunder.
Terjadi karena beberapa interaksi rantai
samping menyebabkan struktur polipeptida
lebih stabil.
Interaksi-interaksi yang terjadi:
1. Ikatan hidrogen
2. Ikatan ionik
3. Ikatan hidrofobik
4. Ikatan hidrofilik
5. Ikatan disulfida.
Struktur tersier terdapat pada protein globular
39. Struktur kuarterner : melibatkan beberapa
polipeptida dalam membentuk suatu protein.
Umumnya ikatan-ikatan yang terjadi sama
dengan ikatan di struktur tersier.
40. Denaturasi
Dapat diartikan suatu proses terpecahnya
ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan
garam dan terbukanya lipatan atau wiru
molekul protein tanpa terjadi pemecahan
kovalen
Atau sebuah proses dimana protein kuartener
menjadi struktur tersier, struktur tersier menjadi
struktutr sekunder, dan struktur sekunder
menjadi struktur primer.
Penyebab denaturasi protein :
1. Denaturasi karena panas
2. Denaturasi karena asam dan basa
3. Denaturasi karena logam berat
4. Denaturasi karena alkohol
41. Denaturasi karena panas
Dapat digunakan untuk memutus ikatan hidrogen
dan interaksi hidrofobik
Terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan
energi kinetik dan menyebabkan molekul
penyusun protein bergerak sangat cepat
sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut.
Pemanasan membuat protein terdenaturasi
sehingga kemampuan mengikat airnya menurun.
Sehingga mengakibatkan terputusnya interaksi
non-kovalen yang ada pada struktur alami protein
tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang
berupa ikatan peptida.
42. Denaturasi karena asam atau basa
Protein akan mengalami kekeruhan pada saat
mencapai ph isoelektris yaitu ph dimana protein
memiliki muatan positif dan negatif yang sama, yang
ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya
gumpalan.
Asam dan basa dapat mengacaukan jembatan
garam dengan adanya muatan ionik. Sebuah tipe
reaksi penggantian dobel terjadi sewaktu ion positif
dan negatif di dalam garam berganti pasangan
dengan ion positif dan negatif yang berasal dari
asam atau basa yang ditambahkan.
Reaksi ini terjadi di dalam sistem pencernaan, saat
asam lambung mengkoagulasi susu yang
dikonsumsi.
44. Denaturasi karena campuran logam berat
Campuran logam berat mendenaturasi protein
sama dengan halnya asam dan basa
Hal ini terjadi karena ikatan sulfur pada protein
tertarik oleh ikatan logam berat sehingga proses
denaturasi terjadi dengan adanya perubahan
struktur kandungan senyawa pada protein tersebut
saat ion pada protein bereaksi dengan ion logam
berat yang tercampur didalamnya
Logam berat umumnya mengandung Hg2+, Pb2+,
Ag1+, Tl1+, Cd2+ dan logam lainnya dengan berat
atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara garam
logam berat akan mengakibatkan terbentuknya
garam protein-logam yang tidak larut
46. Denaturasi karena alkohol
Alkohol 70% bisa masuk ke dinding sel dan
dapat mendenaturasi protein di dalam sel.
Sedangkan alkohol 95% mengkoagulasikan
protein di luar dinding sel dan mencegah
alkohol lain masuk ke dalam sel melalui dinding
sel. Sehingga yang digunakan sebagai
disinfektan adalah alkohol 70%.
Alkohol mendenaturasi protein dengan
memutuskan ikatan hidrogen intramolekul pada
rantai samping protein. Ikatan hidrogen yang
baru dapat terbentuk antara alkohol dan rantai
samping protein tersebut.
48. Contoh Denaturasi
1. Denaturasi protein pada susu
Protein susu terdiri dari dua protein utama: casein
dan protein whey. Kasein stabil pada pemanasan,
sementara protein whey tidak stabil dengan adanya
panas
Karenanya, protein whey lah yang terdenaturasi
ketika susu dipanaskan . Protein whey terkoagulasi
oleh panas dan membentuk partikel-partikel kecil.
Karena jumlah partikel-partikel kecil ini sangat
sedikit, pengendapan jarang terjadi
Peristiwa denaturasi protein whey mempengaruhi
warna putih susu.Susu menjadi lebih putih setelah
dipasteurisasi.
49. 2. Denaturasi protein pada daging
Pemanasan dapat menyebabkan serabut
protein daging menjadi liat oleh karena
koagulasi dan penyusutan protein myofibrillar
dan jaringan ikat.
Proses pemasakan cepat akan membuat
daging menjadi liat karena selama pemanasan
terjadi denaturasi protein dan denaturasi
collagen
Proses pemasakan yang cukup lama hingga
mencapai suhu yang melampaui suhu
penyusutan collagen (60-65 0C) akan membuat
daging menjadi empuk karena collagen diubah
menjadi gelatin.
50. 3. Denaturasi protein pada telur
Pemanasan putih telur pada suhu sekitar 60
-70 0C mengakibatkan albumin membuka
lipatannya dan menghasilkan suatu
endapan berupa zat padat putih. Endapan
ini tidak dapat kembali ke bentuk semula.
Begitu pula dengan enzim yang dipanaskan
pada suhu tinggi. Enzim tersebut menjadi
tidak aktif dan tidak dapat berfungsi lagi
sebagai biokatalis.
51. Koagulasi
Koagulasi merupakan proses lanjutan yang
terjadi ketika molekul protein yang
didenaturasi membentuk suatu massa yang
solid.
Contoh : cairan telur (sol) diubah menjadi
padat atau setengah padat (gel) dengan
proses air yang keluar dari struktur
membentuk spiral-spiral yang membuka dan
melekat satu sama lain.
52. Flokulasi
Protein yang terdenaturasi belum tentu
mengakibatkan koagulasi. Protein dapat saja
mengendap, tetapi dapat kembali ke keadaan
semula
Presipitasi
Adalah pengendapan yang terjadi karena
penggumpalan yang parsial.
Disebabkan oleh berkurangnya kelarutan
protein yang terjadi karena perubahan kimia
Contoh : salting-in dan salting-out
53. Renaturasi
Renaturasi : proses pembentukan kembali
struktur untai ganda dari keadaan terdenaturasi.
Tahapan-tahapan renaturasi :
1. Untai tunggal DNA (sense) bertemu dengan untai
tunggal lainnya (anti sense) secara acak
2. Jika urutan nukleotida kedua untai tunggal tersebut
komplomenter, maka akan terjadi ikatan hidrogen
dan terbentuk struktur untai ganda yang lengkap.
Terjadi apabila rantai DNA yang terputus
didinginkan kembali maka pasangan - pasangan
basa tersebut kembali menjdai double helix.