Protein adalah biopolimer yang terdiri dari asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Protein memiliki berbagai fungsi sebagai komponen struktur jaringan maupun sebagai protein aktif seperti enzim dan hormon. Asam amino adalah senyawa penyusun protein yang memiliki gugus karboksil dan amino, serta berperan sebagai biokatalisator dalam reaksi kimia tubuh.

2. PROTEIN
Biopolimer yang terdiri dari banyak satuan Asam Amino
yg dihubungkan oleh ikatan peptida.
Fungsi:
a. Beberapa protein merupakan komponen utama dalam
jaringan struktur (otot, rambut, kuku, kulit)
b. Sebagai protein aktif [enzim, hormon, haemoglobin,
toksin dll ]

3. Sifat-sifat protein
1. Ionisasi
Protein yang larut dalam air dalam suasana asam akan
membentuk ion (+) sedangkan dalam suasana basa
akan membentuk ion (-).
2. Denaturasi
Perubahan konformasi alamiah menjadi suatu
konformasi yang tidak menentu.
*perubahan suhu, pH atau reaksi dengan
senyawa lain

4. Penggolongan Protein
• Protein Fibrous (Serat)
Protein yang terdapat pada hewan, tidak larut dalam
air. Misal : keratin, kolagen, sutra
• Protein Globular
Protein yang larut dalam air. Misal : enzim, hormon,
hemoglobin, mioglobin, ovalbumin (pada putih telur)

5. Struktur Protein
1. Struktur primer protein
merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan
asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti
tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi
percabangan rantai.
2. Struktur sekunder protein
merupakan kombinasi antara struktur primer yang
linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO
dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida.

6. 3. Struktur tersier protein
adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur
sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak
beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R)
berbagai asam amino.
4. Struktur kuarterner protein
adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau
promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki
dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur
tersier yang akan membentuk protein kompleks yang
fungsional.

7. Bentuk struktur primer Bentuk struktur sekunder
Bentuk struktur tersier Bentuk struktur kuartener

8. ASAM AMINO???
Asam amino adalah senyawa penyusun protein.
Asam amino mempunyai satu gugus karboksil
dan satu gugus amino. Pada umumnya gugus
amino terikat pada posisi  dari gugus karboksil.
asam
basa
NH2
R CH COOH

NH3
R CH COO-
asam -amino ion switter pH : 7,4
(Amfoter)
R  H, C -  : kiral
Gugus karboksil
Gugus amino

9. Struktur Asam Amino
Suatu asam amino-α terdiri atas:
 Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan
gugus karboksil (asam).
 Atom H yang terikat pada atom C α.
 Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.
 Gugus amino yang terikat pada atom C α.
 Gugus R yang juga terikat pada atom C α.

10. CONTOH ASAM AMINO
COO-
H +
+H3N C
H C
CH2OH
COO-
CH2OH
NH3
L-serine D-serine
Didasarkan pada struktur D – gliseraldehid
jika gugus NH3
+ terletak disebelah kanan  diberi awalan D
Sedangkan jika NH3
+ dikiri  diberi awalan L

11. Sifat-Sifat Asam Amino
1. Umumnya larut dalam air, namun tidak larut dalam
pelarut organik non-polar seperti eter aseton dan
kloroform
2. Asam amino memiliki titik lebur yang lebih tinggi
dibandingkan dengan asam karboksilat dan amina
3. Asam amino bersifat amfoter yang dapat berperan
sebagai asam (mendonorkan proton pada basa kuat)
dan dapat berperan sebagai basa (menerima proton
dari asam kuat)

12. Penggolongan Asam Amino
Penggolongan asam amino didasarkan pada sifat dari rantai
samping (-R). Berdasarkan sifat rantai samping R, asam
amino dapat digolongkan menjadi :
1. Asam amino dengan R non polar [hidrofobik]
2. Asam amino dengan R polar tidak bermuatan
3. Asam amino dengan R polar bermuatan (+) atau (-)

13. • Muatan total asam amino dalam larutan akan menentukan
kelarutannya, sebagai fungsi pH. pH dimana asam amino
mempunyai muatan = 0 (tidak bermuatan) disebut pH
isoelektrik (pI). Pada pI, kelarutan asam amino <<<, oleh
karena itu pada pI asam amino akan mengendap.
• pH isoelektrik untuk asam amino dengan R tidak
terionisasi berkisar 5.5 – 6.5. pH isoelektrik untuk asam
amino dengan R terionisasi.

14. pH Isoelektrik Asam Amino
Asam Amino Gugus Terionisasi pH Isoelektrik
As. Aspartat Karboksil 2,98
As. Glutamat Karboksil 3,08
Histidin Imidazol 7,64
Sistein Tiol 5,05
Tirosin Fenol 5,63
Lisin Amino 9,47
Arginin Amino 10,76

15. Fungsi pH Isoelektrik (pI)
– Untuk mengkristalkan asam amino/protein
 pengendapan isoeletrik
– Dengan mengetahui titik isoelektrik dapat
meramalkan proses migrasi protein dalam
medan elektrikum  Dasar untuk
pemisahan asam amino dengan
elektroforesis

16. Macam Asam Amino
Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis
gugus R atau rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda
maka jenis asam amino berbeda.
No Nama Singkatan
1
Alanin (alanine)
Ala
2
Arginin (arginine)
Arg
3
Asparagin (asparagine)
Asn
4
Asam aspartat (aspartic acid)
Asp
5
Sistein (cystine)
Cys
6
Glutamin (Glutamine)
Gln
7
Asam glutamat (glutamic acid)
Glu
8
Glisin (Glycine)
Gly
9
Histidin (histidine)
His
10
Isoleusin (isoleucine)
Ile
11
Leusin (leucine)
Leu
12
Lisin (Lysine)
Lys
13
Metionin (methionine)
Met
14
Fenilalanin (phenilalanine)
Phe
15
Prolin (proline)
Pro
16
Serin (Serine)
Ser
17
Treonin (Threonine)
Thr
18
Triptofan (Tryptophan)
Trp
19
Tirosin (tyrosine)
Tyr
20
Valin (valine)
Val

17. Ikatan Peptida
• Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui
gugus karboksil dari satu asam amino dengan gugus
amino dari asam amino yang lain.
O
+H3N CH2 C O-
+H3N CH C
O
O
CH3
+
glysin alanin
+H3N CH
2
C
HN
O
O
C C O-
+ H2O
CH3
N-terminal C-terminal
ikatan peptida
gly - ala
(glysinalanin)

18. Lanjutan…
 Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan
asam amino yg mempunyai NH3
+ bebas (sebelah kiri)
dan Asam Amino dengan gugus COO- bebas (sebelah
kanan).
 Molekul yang mengandung 2 asam amino dengan 1
ikatan peptida disebut dipeptida.
 Molekul mengandung 3 asam amino disebut tripeptida.
Selanjutnya terdapat pula tetrapeptida, pentapeptida,
dst.

19. Pemisahan Protein dan Asam Amino
a. Elektroforesis
Cara ini didasarkan pada kecepatan bergerak yang
berbeda-beda dari protein dalam medan listrik, pada
pH tertentu.
b. Kromatografi
Penentuan dan pemisahan campuran protein dengan
cara kromatografi dilakukan berdasarkan prinsip-prinsip
kromatografi pada umumnya yaitu dengan
mempertimbangkan adanya dua fase yaitu fase gerak
dan fase diam.
c. Pengendapan protein sebagai garam
Sebagian besar protein dapat diendapkan dari larutan
air dengan penambahan asam tertentu, seperti, asam
trikloroasetat dan asam perkolat.

20. Apa sih enzim dan koenzimitu???
• Enzim merupakan biokatalisator yang mempercepat
jalannya reaksi tapa ikut bereaksi. Enzim yang berfungsi
sebagai biokatalisator tersusun atas senyawa protein dan
non protein karena umumnya tidak dapat bekerja tanpa
adanya suatu zat non protein tambahan yang disebut
kofaktor.
Sifat :
Thermolabil. Mudah rusak bila dipanskan lebih dari 60C
Merupakan senyawa protein, sehingga sifat protein masih
melekat pada enzim
Sebagai biokatalisator , reaksinya menjadi sangat cepat
dan berulang ulang. Bekerja didalam sel (endoenzim) dan
diluar sel (ektoenzim)

21. Secara kimiawi enzim tersusun atas dua bagian, yaitu bagian
protein (apoenzim) dan bagian bukan protein (gugus
prostetik).
Apoenzim merupakan bagian enzim aktif yang tersusun atas
protein dan mudah berubah (labil) terhadap faktor
lingkungan, misalnya pH dan suhu.
Sedangkan gugus protestik merupakan gugus yang tidak aktif,
berupa unsur–unsur logam, seperti besi, mangan,
magnesium, atau natrium yang disebut kofaktor. Gugus
prostetik juga dapat berupa bahan organik bukan protein,
seperti vitamin B yang disebut Koenzim.

22. ENZIM
Penggolongan dan tata nama enzim
1. Tata nama berdasarkan substrat
 Jika dikatalis adalah glukosa: enzim glukase
2. Tata nama berdasarkan jenis ikatan kimia substrat
 Jika dikatalis ikatan peptida: enzim peptidase
 Jika dikatalis ikatan ester: enzim esterease
 Jika dikatalis ikatan nukleotida: enzim nukleotidase
3. Tata nama berdasarkan jenis reaksi
 Untuk mengoksidasi glukosa: enzim glukosa oksidase
Enzim yang mengkatalis pemindah gugus dinamai :
tranferase, contoh untuk memindahkan gugus NH2:
enzim lebih khas dinamai: enzim amino transferase
Nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya
dengan penambahan ase di belakangnya

23. Kelas Tipe reaksi
Oksidoreduktase
Enzim yang mengkatalis reaksi oksidasi-reduksi
(memsahkan dan menambahkan elektron atau
hidrogen)
Transferase
(Kinase)
Memindahkan gugus senyawa kimia
Hidrolase
(protease, lipase,
amilase)
Enzim yang mengkatalis reaksi hidrolisis
(memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air)
Ligase
(fumarase)
Mengkatalis reaksi pengabungan dua senyawa yang
disertai perurairan molekul ATP (membentuk ikatan
rangkap)
Isomerase
(epimerase)
Mengkatalisir perubahan isomer
Polimerase
(tiokinase)
Menggabungkan monomer-monomer sehingga
terbentuk polimer

24. Faktor Yang Mempengaruhi Kerja
Enzim
Selain adanya zat penghambat (inhibitor), kerja enzim dapat
dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain:
1. Zat-zat pengaktif (aktivator)
Zat-zat kimia tertentu dapat memacu atau mengaktifkan kegiatan
enzim. Contoh: garam-garam dari logam alkali dan logam alkali tanah
dengan konsentrasi encer, ion kobalt (Co), mangan (Mn), nikel (Ni),
magnesium (Mg), dan klor (Cl).
2. Suhu
Setiap enzim mampu bekerja secara efektif pada suhu tertentu dan
aktivitasnya akan berkurang apabila berada pada kondisi di bawah
atau di atas titik tertentu, suhu optimal yang mendekati suhu tubuh
(35o C - 40oC). Enzim dapat rusak pada suhu tinggi (>50oC), dan pada
suhu rendah (0oC), enzim menjadi tidak aktif.

25. 3. pH
Sebagaimana faktor suhu, enzim juga mempunyai pH tertentu agar
dapat bekerja secara efektif. Enzim dapat bekerja optimal pada pH
netral (pH = 7), pH basa (>7) atau pH asam (<7) tergantung pada jenis
enzim masing-masing
4. Konsentrasi enzim
Konsentrasi enzim yang tinggi akan mempengaruhi kecepatan reaksi
secara linear (kecepatan bertambah secara konstan)
5. Konsentrasi substrat
Pada konsentrasi substrat yang rendah, kenaikan substrat
akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis hampir secara linear.
Jika konsentrasi substrat tinggi, maka peningkatan kecepatan reaksi
enzimatis akan semakin menurun sejalan dengan peningkatan jumlah
substratnya.

26. Penghambatan aktifitas enzim
ada dua tipe:
1. Kompetitif
zat penghambat mempunyai struktur yang mirip
dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan
sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat
dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif
enzim (misal feed back effect)
2. Non kompetitif
zat penghambat menyebabkan struktur enzim
rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan
substrat

27. DENATURASI
Jika struktur enzim berubah sehingga substrat
tidak dapat terikat, maka aktivitas katalisis enzim
hilang dan dikatakan terjadi denaturasi enzim.
Pada umumnya denaturasi menyebabkan enzim
tidak dapat kembali
Beberapa faktor yang menyebabkan denaturasi
enzim:
1. suhu tinggi
2. Oksigen atau bahan pengoksidasi lainnya
3. Bahan pereduksi
4. Kation logam berat (Ag+, Hg2+, Pb2+)

28. FUNGSI DAN MEKANISME KERJA
ENZIM
 Enzim sebagai protein katalis
Dixon dan Webb, mendefinisikan enzim sebagai suatu
protein bersifat katalis. Definisi ini disebabkan oleh
kemampuannya untuk mengaktifkan senyawa lain secara
spesifik.
 Definisi lain: enzim adalah suatu katalisator protein
yang mempercepat reaksi kimia dalam sistem biologis.

29. Lanjutan…
 Interaksi yang spesifik dari enzim dengan suatu
molekul tertentu dan menyebabkan pengaktifan molekul
tersebut selanjutnya mengakibatkan perubahan struktur
sehingga menimbulkan gagasan akan substrat.
 Substrat didefinisikan sebagai senyawa yang dikenali
secara spesifik oleh enzimdan selanjutnya diaktifkan
sehingga mengalami perubahan kimia.
Mengingat demikian spesifik interaksi antara substrat dan
enzim, maka bagian tersebut dinamai sebagai situs aktif
(active site) atau lebih tepat lagi situs katalitik
(catalytic site)

30. Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim
mempengaruhi reaksi katalisis
1. enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang
bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling
berorientasi.
Hal ini terjadi karena enzim mempunyai afinitas yang
tinggi terhadap substrat dan kemampuan mengikatnya
walaupun sementara
2. Pembentukan ikatan yang sementara (non kovalen) antara
substrat dengan enzim menimbulkan penyebaran elektron
dalam molekul substrat dan penyebaran ini menyebabkan
suatu regangan pada ikatan kovalen spesifik dalam molekul
substrat sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah
pecah

31. Grafik Michaelis-Menten

32. Grafik Lineweawer-Burk

33. Isoenzim???
Teknik pemisahan protein dilakukan dengan metode elektroforesis yaitu
pemisahan protein terlarut atau molekul bermuatan lainnya dalam medan
listrik.
Dengan teknik ini diketahui bahwa lebih dari satu enzim yang dapat bereaksi
dengan substrat yang sama dan mengubahnya menjadi produk yang sama.
Enzim ini dinamakan isoenzim
Pentingnya isoenzim : perbedaan respons isozim terhadap faktor lingkungan
jika lingkungan berubah isozim yang paling aktif tersebut melaksanakan
fungsinya dan membantu organisme untuk bertahan hidup

34. Aplikasi enzim di bidang medis
Kalangan kedokteran dan kedokteran hewan memanfaatkan
pengetahuan enzim untuk tujuan DIAGNOSIS dan PENGOBATAN
 Wolgemuth (1908):
-> Enzim amilase dalam urine, meningkat jumlahnya pada radang
pankreas
 Kay, Kings, Bodansky dan Roberts (1920-1930):
-> Enzim fosfatase alkali, penyakit hati