Asam amino dan protein merupakan senyawa penyusun utama dalam tubuh. Asam amino terdiri dari gugus karboksil, amino, dan rantai samping yang bervariasi. 20 asam amino standar membentuk ikatan peptida dan membentuk protein melalui struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener. Protein memiliki fungsi sebagai enzim, hormon, dan struktur tubuh.

1. A S A M A M I N O , P E P T I D A ,
D A N P R O T E I N
DIANA SYLVIA
S E KO L A H T I N G G I FA R M A S I M U H A M M A D I YA H
TA N G E R A N G
2 0 1 6

2. ASAM AMINO DAN PROTEIN
– Asam amino adalah senyawa penyusun protein. Asam amino
mempunyai satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent :
satu gugus karboksil (-COOH), satu gugus amino (-NH2), satu
atom H dan rantai samping (gugus R).
– Pada umumnya gugus amino terikat pada posisi  dari gugus
karboksil.
R CH COOH
asam
NH2
basa

R CH COO-
NH3
asam -amino ion switter pH : 7,4
(Amfoter)
R  H, C -  : kiral

3. • Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
 Struktur
 Ukuran
 Muatan elektrik
 Sifat kelarutan di dalam air

4. ASAM AMINO
• 20 asam amino pembentuk protein adalah asam α–amino
• Senyawa yang memiliki gugus karboksilat dan gugus amino pada atom
karbon pusat,
• Mereka bervariasi pada rantai samping (R) dalam hal: struktur, ukuran,
muatan listrik, dan kelarutan dalam air
• Jenis asam amino pertama yang ditemukan asparagin (1806) dan
terakhir treonin (1938)
• Selain glisin, asam amino merupakan atom khiral (optis aktif), dan
dalam konfigurasi L
• Penulisan dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf, ex : Alanine (Ala/A),
Glycine (Gly/G), Valine (Val/V)

5. ASAM AMINO AMFOTER
• Asam amino dapat berperan sebagai asam
(mendonorkan proton pada basa kuat) dan dapat
berperan sebagai basa (menerima proton dari asam
kuat)
• Bentuk kesetimbangan :
RCHCOOH
NH3+
RCHCOO
NH3+
RCHCOO
NH2
HO
HO
H H
pH rendah pH netral pH tinggi

6. MUATAN ASAM AMINO

7. SIFAT-SIFAT ASAM AMINO :
1. Bersifat Amfoter
2. Dapat membentuk Zwitter ion
3. Bersifat optis aktif (memiliki atom C kiral), kecuali Glisin
4. Dapat berpolimerisasi membentuk protein

8. ASAM AMINO STANDAR
• Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20 macam
disebut sebagai asam amino
standar
• Diketahui asam amino ke 21
disebut selenosistein (jarang
ditemukan) Terdapat di beberapa
enzim seperti gluthatione
peroxidase
• Selenenosistein mempy kode
genetik: UGA  biasa utk stop
kodon  tjd pd mRNA dgn
struktur 2nd yg banyak.

9. PENAMAAN ASAM AMINO
• Didasarkan pada struktur D – gliseraldehid jika gugus
NH3
+ terletak disebelah kanan  diberi awalan D, jika
NH3
+ dikiri  diberi awalan L.
• Semua asam amino yang ada di alam dalam protein
mempunyai konfigurasi L. Ada beberapa asam amino
yang penting dalam struktur dan metabolisme
mempunyai konfigurasi D, yaitu asam D-alanin dan D-
glutamat yang merupakan komponen penyusun dinding
sel bakteri tertentu.
• Penulisan asam amino (20 asam amino yang umum)
dapat disingkat dengan 3 huruf.
Misal : Serine  Ser
Glysin  gly

12. Asam amino
KLASIFIKASI ASAM AMINO
• Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
• Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
POLAR
ACIDIC (-)
BASIC (+)
NON
POLAR

13. ASAM AMINO NON POLAR
• Memiliki gugus R alifatik
• Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
• Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu asam amino spt
isoleusine (Ile/I)  biasa terdapat di bagian dlm protein.
• Prolin berbeda dgn asam amino  siklis. Tapi mempunyai banyak
kesamaan sifat dengan kelompok alifatis ini.
• Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

15. ASAM AMINO POLAR
• Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
• Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
• Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
• Cenderung terdapat di bagian luar protein
• Sistein berbeda dgn yg lain, karena gugus R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat
mengalami oksidasi dengan sistein membentuk
ikatan disulfide
• (-S-S-)  sistin (tidak termasuk ke dalam asam amino
standar karena selalu terjadi dari 2 buah molekul
sistein dan tidak dikode oleh DNA)

17. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R AROMATIK
• Fenilalanin, tirosin dan triptofan
• Bersifat relatif non polar  hidrofobik
• Fenilalanin bersama dengan Valin, Leusin & Isoleusin  asam amino
paling hidrofobik
• Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
• Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen  penting untuk
menentukan struktur enzim
• Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm  sering
digunakan utk menentukan kadar protein

18. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN POSITIF
• Lisin, arginin, dan histidin
• Mempunyai gugus yang bersifat basa pada rantai
sampingnya
• Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
• Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd
gugus imidazol) dibanding
– lisin  gugus amino
– arginin  gugus guanidino
• Karna histidin dapat terionisasi pada pH mendekati
pH fisioligis  sering berperan dalam reaksi
enzimatis yang melibatkan pertukaran proton

20. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF
• Aspartat dan glutamat
• Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya
 bermuatan (-) / acid pada pH 7

21. ASAM AMINO NON STANDAR
• Merupakan asam amino diluar 20
macam Asam Amino standar
• Terjadi karena modifikasi yang
terjadi setelah suatu asam amino
standar menjadi protein.
• Kurang lebih 300 asam amino non
standar dijumpai pada sel
modifikasi serin yang
mengalami fosforilasi
oleh protein kinase

22. •modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.
•Ditemukan pada kolagen untuk
menstabilkan struktur
• Dari modifikasi Glu oleh vit K.
•  karboksi glutamat mampu
mengikat Cα  penting untuk
penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin

23. •Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

24. ASAM AMINO ESSENSIAL
• Selain 20 asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh
untuk produksi protein. Ada 12 macam asam amino
lain yang tidak terdapat di alam tetapi dapat disintesis
dari fragmen karbohidrat dan lipid sebagai sumber
nitrogen melalui reaksi katalis enzim. Asam amino ini
sangat dibutuhkan oleh tubuh dan disebut Asam
amino essential.

25. IKATAN PEPTIDA
• Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui
gugus karboksil dari satu asam amino dengan gugus
amino dari asam amino yang lain.
+H3N CH2 C O-
O
+H3N CH C
O
O
CH3
glysin alanin
+
+H3N C
H2
C
H
N
O
C C O
-
O
+ H2O
CH3
ikatan peptida
gly - ala
(glysinalanin)
C-terminal
N-terminal

26. PEMBENTUKAN IKATAN PEPTIDA

27. IKATAN PEPTIDA
• Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis dengan asam
amino yg mempunyai NH3
+ bebas (sebelah kiri) dan as. Amino
dg gugus COO- bebas (sebelah kanan)
• Molekul yang mengandung 2 asam amino dg 1 ikatan peptida
disebut dipeptida
• Molekul mengandung 3 asam amino disebut tripeptida. Ada
tetrapeptida, pentapeptida, dst.

28. IKATAN SULFIDA
• Disamping ikatan peptida, ikatan kovalen lain
diantara as. Amino dlm peptida dan protein
adalah ikatan disulfida.
• Ikatan disulfida adalah ikatan tunggal -S–S-.
• Ikatan disulfida menghubungkan 2 unit sisteina.
• Senyawa peptida alam yang mengandung ikatan
disulfida : Oksitosin, vasopresin.
• Oksitosin: hormon yang mengatur kontraksi
uterus dan laktasi untuk merangsang kelahiran
bayi

29. PROTEIN
• Biopolimer yang terdiri dari banyak satuan as. Amino yg dihubungkan
oleh ikatan peptida
• Beberapa protein merupakan komponen utama dalam jaringan struktur
(otot, rambut, kuku, kulit)
• Struktur protein :
 Struktur primer
 Struktur sekunder
 Struktur tersier
 Struktur kuartener

30. STRUKTUR PRIMER
N C C
O
H
R
H
N C C
O
H
R
H
N C C
O
H
R
H
N C C
O
H
R
H
Rantai peptida yang dihubungkan oleh ikatan amida (peptida)

31. PENGGOLONGAN PROTEIN
• Protein Fibrous (Serat)
Protein yang terdapat pada hewan, tidak larut dalam air. Misal : keratin,
kolagen, sutra
• Proterin Globular
Protein yang larut dalam air. Misal : enzim, hormon, hemoglobin,
mioglobin, ovalbumin (pada putih telur)

32. PENGUJIAN PROTEIN :
• Uji Biuret (Ikatan peptida), menghasilkan warna ungu
• Uji Xanthoproteat (Inti benzena), menghasilkan warna jingga
• Uji Pb (II) asetat (Inti belerang), menghasilkan warna hitam

33. FUNGSI PROTEIN :
• Pengatur aktivitas seluler (hormon)
• Pelindung (antibodi) dari serangan penyakit
• Biokatalis
• Pengangkut O2 dalam sel
• Cadangan energi / sumber energi kedua setelah karbohidrat
• Zat pembangun / pembuatan dan perbaikan jaringan baru
• Kontrol genetika

34. KELEBIHAN PROTEIN
• Obesitas
• Mengganggu sistem metabolisme protein
• Mengganggu kerja ginjal
• Gangguan pencernaan
• Meningkatkan kadar keasaman tubuh

35. KEKURANGAN PROTEIN
• Marasmus
• Kwashiokor
• Kurangnya pertumbuhan
• Daya tahan tubuh menurun