Downloaded 32 times
Uploaded byOlga Shatova
Переваривание белков
Документ освещает особенности переваривания белков, включая пути метаболизма аминокислот: дезаминирование, трансаминирование и декарбоксилирование. Он рассматривает важность белков в питании, их аминокислотный состав и биологическую ценность, а также механизмы переваривания в желудке и кишечнике. Также упоминается влияние недостатка белка на здоровье, включая риски, связанные с белковым голоданием.
More Related Content
Переваривание белков
- 1. Особенности переваривания белков.Пути преобразований аминокислот: дезаминирование, трансаминирование и декарбоксилирование. Инактивация биогенных аминов Биологическая химия. Лекция 13 Зав.кафедрой, к.мед.н., доц. Шатова Ольга Петровна Донецк, 2015
- 2. Белки Мономер белка –аминокислота (20 протеиногенных) Условно заменимые Фенилаланин → Тирозин Метионин → Цистеин Частично заменимые в детском возрасте потребность выше это органические, высокомолекулярные, азотсодержащие вещества (16 % N)
- 3. ВЗРОСЛЫЙ ЗДОРОВЫЙ ЧЕЛОВЕК АЗОТИСТОЕРАВНОВЕСИЕ КОЛИЧЕСТВО ВЫВОДИМЫХ ИЗ ОРГАНИЗМА АЗОТИСТЫХ ВЕЩЕСТВ = КОЛИЧЕСТВО АЗОТИСТЫХ ВЕЩЕСТВ ПОСТУПИВШИХ С ПИЩЕЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС = 0
- 4. Положительный азотистый баланс •преобладание процессов анаболизма над катаболизмом • в случае, когда поступление азота преобладает над его выведением • происходит: при росте, интенсивной регенерации тканей, после голодания, при беременности, полицитемии, доброкачественных опухолях, гиперпродукции: гормона роста, инсулина, андрогенов у детей, преобладает анаболизм
- 5. Отрицательный азотистый баланс-это • преобладание процессов распада белков (катаболизма) • когда азотистых соединений выводится больше, чем поступает • происходит: при голодании, ИЗСахарномДиабете, гиперкортицизме, стрессе под влиянием ГК, адреналина, глюкагона, тиреоидных гормонов, системных воспалительных процессах, инфекциях, злокачественных новообразованиях при старении, преобладает катаболизм
- 6. Питательная ценность белков– определяется аминокислотным составом (незаменимые аминокислоты) и способностью усваиваться организмом Максимальную ценность имеют следующие белки: Название продукта Содержание белка, % Мясо 18-22 Рыба 17-20 Сыр 20-36 Молоко 3,5 Рис 8,0 Горох 26 Соя 35 Картофель 1,5-2,0 Капуста 1,1-1,6 Морковь 0,8-1,0 Яблоки 0,3-0,4 Если белок содержит все незаменимые аминокислоты в необходимых пропорциях и легко подвергается действию протеаз, то биологическая ценность такого белка условно принимается за 100, и он считается полноценным. К таким относят белки яиц и молока. Белки мяса говядины имеют биологическую ценность 98.
- 7. Белковое голодание –квашиоркор «золотой (или красный) мальчик» Заболевание развивается у детей, которые лишены молока и других животных белков, а питаются исключительно растительной пищей, включающей бананы, просо, кукурузу • задержка роста • анемия (↓Hb) • гипопротеинемия, часто сопровождается отёками (↓альбуминов) • жировое перерождением печени (↓ЛПОНП) • у лиц негроидной расы волосы приобретают красно- коричневый оттенок • атрофия клеток поджелудочной железы (↓ продукции пищеварительных ферментов) • без лечения смертность детей составляет 50-90%
- 8. Переваривание белков начинаетсяв желудке •Пепсин (пепсиноген, оптимум рН 1,5-2) •Реннин (химозин, действует на белок молока – казеин) •Гастриксин (пепсин С, его оптимум рН 3,2-3,5. Наибольшее значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабо стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазойи гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот) •Желатиназа (пепсин В) Ферменты пепсин, реннин и гастриксин (пепсин С) сходны по первичной структуре, что указывает на их происхождение от общего гена-предшественника
- 9. Переваривание белков вжелудке Что еще переваривается в желудке? У детей липиды (присутствует липаза) Особенности переваривания белков у детей наличие фермента реннина казеин → параказеин → Все ферменты, которые участвуют в переваривании белков гидролизуют пептидные связи – пептидазы (протеазы или протеолитические ферменты) белки успевают расщепиться под действием пепсина гликопептид нерастворимый сгусток (предотвращает быстрый выход молока из желудка)
- 10. Переваривание белков Пептидазы Эндопептидазы (разрывает внутренние связи) Экзопептидазы (разрываетвнешние связи, дает свободные аминокислоты) • Пепсин • Трипсин • Химотрипсин • Эластаза • Карбоксипептидаза • Аминопептидаза • Трипептидаза • Дипептидаза С-конецN-конец
- 11. Переваривание белков вжелудке Пепсиноген Пепсин медленно-HCl - Париетальные быстро-аутокатализ Обкладочные (париетальные) клетки четвертичная третичная структура белка денатурация белка первичная структура белка пептиды Главные клетки Гастрин-гормон (G-клетки пилорического отдела) +
- 12. Переваривание белков вжелудке Механизм активации пептидаз – частичный протеолиз
- 13. Гастрин При синдроме Золлингера— Эллисона секреция гастрина резко повышается вследствие опухоли клеток, продуцирующих гастрин (гастриномы) ↑Пепсина ↑ HCl ↑ ПГ-Е ↑ Бикарбонатов и слизи гипертрофия слизистой желудка усиление её складчатости функциональная гиперплазию желёз желудка, главных и париетальных клеток гиперсекреция соляной кислоты и пепсина Язвы
- 14. Образование HCl Одним изкомпонентов желудочного сока является соляная кислота (HCl). В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н+. Источником ионов Н+ является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой. При ее диссоциациии, кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО3 –. Они по градиенту концентрации движутся в кровь в обмен на ионы Сl–. В полость желудка ионы Н+ попадают энергозависимым антипортом с ионами К+ (Н+,К+-АТФаза), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии. Функции соляной кислоты •денатурация белков пищи, •бактерицидное действие, •активация пепсиногена •создание оптимума рН для работы пепсина •в 12-перст.кишке стимуляция секреции панкреатического сока
- 15. Виды кислотности • Общаякислотность желудочного сока - совокупность всех кислотореагирующих веществ желудочного сока, представляет собой секрет желудка, собираемый в течение 1 ч • Связанная соляная кислота - НСl, связанная с белками и продуктами их переваривания. Значения связанной НСl у здоровых людей - 20-30 ТЕ • Свободная НСl - соляная кислота, не связанная с компонентами желудочного сока. Значения свободной НСl в норме - 20-40 ТЕ • рН желудочного сока в норме - 1,5-2,0 Повышенная кислотность (гиперацидность) Пониженная кислотность (гипоацидность) Полное отсутствие НСl и пепсина - ахилия (атрофический гастрит) часто сопровождается пернициозной анемией вследствие недостаточности выработки фактора Касла и нарушения всасывания-витамина В12 Анацидность (рН желудочного сока >6,0) свидетельствует о значительной потере слизистой оболочкой желудка обкладочных клеток, секретирующих соляную кислоту, что часто вызывает рак желудка.
- 16. Переваривание белков вкишечнике Кислое содержимое стимулирует секрецию секретина в кровь НСО3 -, что приводит к нейтрализации НСl желудочного сока и ингибированию пепсина секрецию холецистокинина Пептиды стимулируют кровь стимул для секреции панкреатических пептидаз
- 17. Переваривание белков вкишечнике Трипсиноген Трипсин Энтеропептидаза (ДПК) Экзокринная часть поджелудочной железы Пептидазы кишечника: аминопептидаза трипептидаза дипептидаза химотрипсиноген химотрипсин проэластаза эластаза прокарбоксипептидаза карбоксипептидаза Пептидазы поджелудочной железы: аминокислоты
- 18. Всасывание аминокислот вкишечнике Конечные продукты переваривание белков АМИНОКИСЛОТЫ Почему? Лишена видовой специфичности Механизм всасывания аминокислот в кишечнике L-аминокислота поступает в энтероцит путём симпорта с ионом Na+. Далее специфическая транслоказа переносит аминокислоту через мембрану в кровь. Обмен ионов натрия между клетками осуществляется путём первично- активного транспорта с помощью Nа+- К+-АТФ-азы
- 19. Нарушения переваривания белков– гниение в толстой кишке Под действием гнилостной флоры кишечника С образованием токсических веществ: крезола, фенола, скатола, индола, сероводорода, аммиака Разрушение аминокислот при гниении может идти 2 путями: 1) окисление боковой цепи аминокислот 2) декарбоксилирование аминокислот 1. Окисление боковой цепи
- 20. Дезаминирование аминокислот аминокислота Существует несколькоспособов дезаминирования аминокислот: •окислительное •непрямое (трансдезаминирование) •неокислительное •внутримолекулярное
- 21. Дезаминирование аминокислот Окислительное дезаминированиеглутамата - обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака в клетке может протекать в обратном направлении, как восстановительное аминирование α-кетоглутарата Глутаматдегидрогеназа (олигомер, 6 субъединиц) очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц Глутаматдегидрогеназа играет важную роль, так как является регуляторным ферментом аминокислотного обмена Аллостерические ингибиторы глутаматдегидрогеназы (АТФ, ГТФ, NADH) вызывают диссоциацию фермента и потерю активности Высокие концентрации АДФ активируют фермент, индуцируется стероидными гормонами (кортизолом)
- 22. Окислительное дезаминирование аминокислот Оксидазы •Оксидаза L-аминокислот • В печени и почках обнаружен фермент оксидаза L-аминокислот, способный дезаминировать некоторые L-аминокислоты Коферментом в данной реакции выступает ФМН. Однако вклад оксидазы L-аминокислот в дезаминирование, очевидно, незначителен, так как оптимум её действия лежит в щелочной среде (рН 10,0). В клетках, где рН среды близок к нейтральному, активность фермента очень низка. • Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это ФАД-зависимый фермент. Оптимум рН этой оксидазы лежит в нейтральной среде, поэтому фермент более активен, чем оксидаза L-аминокислот. Роль оксидазы D-аминокислот невелика, так как количество D-изомеров в организме крайне мало, потому что в белки пищи и белки тканей человека и животных входят только природные L-аминокислоты. Вероятно, оксидаза D-аминокислот способствует их превращению в соответствующие L-изомеры .
- 23. Неокислительное дезаминирование • Впечени человека присутствуют специфические ферменты Неокислительное дезаминирование серина катализирует сериндегидратаза (ПФ) Неокислительное дезаминирование треонина катализирует фермент треониндегидратаза (ПФ) Неокислительное дезаминирование гистидина под действием фермента гистидазы (гистидин-аммиаклиазы) является внутримолекулярным, так как образование молекулы аммиака происходит из атомов самой аминокислоты без участия молекулы воды. Эта реакция происходит только в печени и коже
- 24. Трансаминирование аминокислот Непрямое дезаминированиеаминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент НАД+) Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот.
- 25. • Реакции катализируютферменты аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат (ПФ) - производное витамина В6 (пиридоксина) • Аминотрансферазы обнаружены как в цитоплазме, так и в митохондриях клеток эукариот. Причём митохондриальные и цитоплазматические формы ферментов различаются по физико-химическим свойствам. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина. Трансаминирование аминокислот Присоединение пиридоксальфосфата к активному центру аминотрансферазы Аланинаминотрансфераза – печень! Аспартатаминотрансфераза – миокард!
- 26. • Реакции катализируютферменты декарбоксилазы аминокислот, коферментом которых служит пиридоксальфосфат (ПФ) - производное витамина В6 (пиридоксина) • Продуктами реакции является СО2 и биогенный амин Декарбоксилирование аминокислот
- 27. Декарбоксилирование аминокислот ак биоген.амин •Серотонин -нейромедиатор проводящих путей •Серотонин может превращаться в гормон мелатонин, регулирующий суточные и сезонные изменения метаболизма организма и участвующий в регуляции репродуктивной функции •биологически активное вещество широкого спектра действия: стимулирует сокращение гладкой мускулатуры, оказывает сосудосуживающий эффект, регулирует АД, температуру тела, дыхание, обладает антидепрессантным действием
- 28. Декарбоксилирование аминокислот ак биоген.амин •стимулирует секрециюжелудочного сока, слюны •повышает проницаемость капилляров, вызывает отёки, снижает АД (но увеличивает внутричерепное давление, вызывает головную боль) •сокращает гладкую мускулатуру лёгких, вызывает удушье •участвует в формировании воспалительной реакции - вызывает расширение сосудов, покраснение кожи, отёчность ткани •вызывает аллергическую реакцию •выполняет роль нейромедиатора •является медиатором боли
- 29. Декарбоксилирование аминокислот Аминокислоты СерииТриптофан Тирозин Глутамат Гистидин Биогенные амины Ацетилхолин Серотонин Дофамин Норадренали Адреналин ГАМК Гистамин Физиологи- ческая роль Возбуждаю- щий медиатор вегетативной нервной системы Возбуждающий медиатор средних отделов мозга Медиатор среднего отдела мозга Тормозной медиатор высших отделов мозга Медиатор воспаления, аллергических реакции
- 30. • инактивация дофамина,норадреналина, серотонина, ГАМК - окислительное дезаминирование биогенных аминов с образованием альдегидов, а затем соответствующих кислот, которые выводятся почкам • фермент – моноаминооксидаза (МАО), кофермент (FAD = ФАД, активная форма витамина В2 - рибофлавина) Инактивация биогенных аминов биоген.амин аммиак и альдегид
- 31. • метилированием сучастием SAM (активная форма аминокислоты метионин. Которая является донором метильной группы) под действием метилтрансфераз (инактивация гистамина и адреналина) Инактивация биогенных аминов
- 32.
Editor's Notes
- #9 Гастриксин рН оптимум 3-3,5
- #10 Гастриксин рН оптимум 3-3,5
- #12 Париета́льная кле́тка (лат. cellula parietalis) (синонимы обкла́дочная кле́тка, гландулоци́т париета́льный (лат. glandulocytus parietalis)) — клетка желудка, секретирующая соляную кислоту и внутренний фактор Кастла.
- #20 По этому пути гниют в основном циклические аминокислоты – тирозин и триптофан. Так, при окислении боковой цепи Тир образуются крезол и фенол, при окислении боковой цепи Три образуются индол и скатол. Эти соединения называют кишечными ядами. Они поступают в воротную вену и в печени подвергаются обезвреживанию путем конъюгации с серной или глюкуроновой кислотами. Индол и скатол предварительно окисляются в печени с образованием индоксила и скатоксила. При этом образуются парные эфиросерные и эфироглюкуроновые кислоты, которые выводятся с мочой.При декарбоксилировании аминокислот образуются соответствующие амины (при декарбоксилировании орнитина образуется путресцин, при декарбоксилировании лизина образуется кадаверин).Путресцин и кадаверин образуются также при разложении трупов, поэтому первоначально их называли трупными ядами. Впоследствии оказалось, что эти вещества не ядовиты и могут выводиться без предварительного обезвреживания. Путресцин идет на синтез спермина.