2. Что это?
Ферменты, или энзимы-
это органические
катализаторы белковой
природы, которые
ускоряют реакции,
необходимые для
функционирования
живых организмов
Известно более 2000
6. Ускорение одной реакции
или группы однотипных реакций
Организм быстро и точно выполняет
программу синтеза нужных ему соединений
Селективность
(избирательность
действия)
Белки (пищи) - аминокислоты - белки организма
Углеводы (пищи) - простые сахара - углеводы организма
Жиры (пищи) - жирные кислоты, глицерин - жиры организма
7. Принцип действия ферментов
Фермент и субстрат должны подходить
друг к другу «как ключ к замку»
Субстрат- вещество
на которое действует
фермент
9. Эффективность зависит от
Температуры
(наибольшая при t 37º)
Среды раствора (от рН) Пепсин
(рН – от 1,5 до 2,5 –кислая среда)
Трипсин кишечного сока(рН = 8-9 –
щелочная среда)
Амилаза ( рН = 7 –нейтральная
среда)
11. • Цель:
• Выяснить содержание и роль ферментов в
клетках.
• Сравнить активность фермента в живых и
мертвых тканях растений и животных.
• Обосновать значение фермента каталазы в
клетках растений и животных.
исследование
« Фермент - каталаза»
16. Классификация ферментовКлассы
ферментов
Катализируемая реакция Примеры ферментов или
их групп
Оксидоредуктазы 480 ферментов. Катализируют ОВ-
реакции в живой клетке -дыхание,
брожение, гликолиз.
Дегидрогеназа, оксидаза
Трансферазы Перенос определенной группы атомов
-метильной, ацильной,фосфатной или
аминогруппы-одного вещества к
другому
Трансаминаза, киназа
Гидролазы 460 ферментов, к ним относятся
пищеварительные ферменты,
входящие в состав лизосом и
других органоидов, где они
способствуют распаду более
крупных биомолекул на простые
Реакции гидролиза
Липаза,амилаза,пептидаза
Лиазы Негидролитическое присоединение к
субстрату или отщепление от него
группы атомов. При этом могут
разрываться связи С-С, C-N, C-O
или C-S
Декарбоксилаза,
фумараза,альдолаза
Изомеразы Внутримолекулярная перестройка Изомераза, мутаза
17. Фермент Промышленность Использование
Амилазы–
расщепление
крахмала
Текстильная Удаление крахмала (на нитях
– шлихтование)
Хлебопекарная Превращение крахмала в
глюкозу
Пивоваренная Осахаривание крахмала
Каталаза Пищевая Удаление пероксида водорода
Резиновая Превращение латекса в
резину
Целлюлаза Пищевая Осветление фруктовых соков
Пектиназы
Использование в промышленности
18. Фермент Промышленность Использование
Протеазы
(расщепление
белка)
Папаин Пивоваренная Качество пены
Мясная Умягчение мяса
Фицин
Фармацевтическая Добавки к зубным
пастам
Фотография Смывание
желатина с
использ.пленки
Пепсин
Пищевая Производство
готовых каш
Фармацевтическая Препараты
улучшающие
пищеварение
Трипсин Пищевая Детские продукты
питания
19. Фермент Промышлен
ность
Использование
Протеазы Реннин Сыроделие Получение казеина
Бактериальные
протеазы
Стирка белья Стиральные
порошки
Кожевенная Отделение волоса
Текстильная Извлечение шерсти
Пищевая Производство
кормов
20. Где наш организм берёт ферменты?
• Определённый ферментный потенциал мы
наследуем при рождении. Этот ограниченный
запас рассчитан на всю жизнь. Чем быстрее вы
израсходуете энергию ферментов, тем быстрее
вы «выдохнетесь». Вы живёте так долго, пока ваш
организм обладает факторами ферментной
активности, из которых он производит новые
ферменты. Когда вы достигаете такого момента,
когда ваш организм больше не способен
производить ферменты, ваша жизнь
заканчивается.
• Для людей основным источником
«дополнительных» ферментов является пища.
Она должна содержать их «определенный
набор». Если ферменты присутствуют в еде, то
они сами осуществляют значительную часть работ
по перевариванию пищи. Но если вы едите пищу,
прошедшую термическую обработку, лишённую
ферментов, организм вынужден сам производить
ферменты для переваривания. Это намного
уменьшает ограниченный ферментный
потенциал.
21. • Связь между ферментами и наследственными болезнями
обмена веществ была впервые установлена А. Гэрродом в
1910-е гг. Гэррод назвал заболевания, связанные с
дефектами ферментов, «врожденными ошибками
метаболизма».
• Если происходит мутация в гене, кодирующем
определенный фермент, может измениться
аминокислотная последовательность фермента. При этом
в результате большинства мутаций его каталитическая
активность снижается или полностью пропадает. Если
организм получает два таких мутантных гена (по одному от
каждого из родителей), в организме перестает идти
химическая реакция, которую катализирует данный
фермент. Например, появление альбиносов связано с
прекращением выработки фермента тирозиназы,
отвечающего за одну из стадий синтез темного пигмента
меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или
отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-
гидроксилазы в печени.
Медицинское значение
Оглавление
22. • Отсутствие или снижение
активности какого-либо
фермента (нередко и
избыточная активность) у
человека приводит к
развитию заболеваний
(энзимопатий) или гибели
организма. Так,
передаваемое по
наследству заболевание
детей — галактоземия
(приводит к умственной
отсталости) — развивается
вследствие нарушения
синтеза фермента,
Болезни, связанные с нарушением
выработки ферментов
23. • Сегодня известно, что раковые клетки
защищены белковой оболочкой,
которая мешает иммунной системе их
распознать. Удалить эту оболочку могут
только ферменты, разоблачая, таким
образом, злокачественные клетки. Вот
почему онкологическим больным в их
диете ограничивают мясо или
исключают его вовсе: этим самым
сберегают ферменты, уходящие на
расщепление мяса, дают им
возможность участвовать в
разоблачении раковых клеток
• Так что, если вы едите что-
то вареное, а мясо всегда
подвергаете тепловой или
иной обработке, то
обязательно ешьте вместе
с вареным продуктом в 3
раза больше сырых
овощей.
24. • Причиной наследственного
заболевания —
фенилкетонурии,
сопровождающегося
расстройством психической
деятельности, является
потеря клетками печени
способности синтезировать
фермент, катализирующий
превращение
аминокислоты фенилалани
на в тирозин.
• Определение активности
многих ферментов в крови,
моче, спинно-мозговой,
семенной и других
жидкостях организма
используется для
диагностики ряда
заболеваний. С помощью
такого анализа сыворотки
крови возможно
обнаружение на ранней
стадии инфаркта миокарда,
вирусного гепатита,
панкреатита, нефрита и
других заболеваний.
25. 1. Что такое ферменты? Что общего и каковы различия
между ферментами и катализаторами
неорганической природы?
2. Что понимают под селективностью ферментов?
Какую роль в селективности играют
пространственные факторы?
3. Гидролиз сахарозы катализирует как соляная
кислота, так и фермент сахараза. В каком случае
реакция протекает с большей скоростью?
4. Какие факторы влияют на каталитическую
активность ферментов? Почему большинство
биохимических реакций невозможны при
температурах выше 50 °С?
Контрольные вопросы
26. 1. Ферментами называются:
а) низкомолекулярные органические соединения, необходимые для
осуществления процессов, протекающих в организме, б) природные
катализаторы белковой природы, ускоряющие биохимические
процессы,
в)биологически активные вещества, которые вырабатываются
железами внутренней секреции и регулируют деятельность органов
и тканей живого организма,
г)биологически активные вещества, угнетающие жизнедеятельность
болезнетворных микроорганизмов.
2. Соотнесите:
природа катализатора: 1) органический, 2) неорганический;
характерное свойство: а)высокая селективность,
б)небольшая относительная молекулярная масса,
в) белковая природа, г) высокая эффективность.
3. Активность фермента зависит от:
а) температуры, б) кислотности среды, в) присутствия кофермента,
г) все предыдущие ответы верны.
27. Дайте ответ в форме: А =Б; А> Б; А<Б.
1.
А. Скорость гидролиза крахмала в присутствии 10% соляной кислоты, при 100°;
Б. Скорость гидролиза крахмала в присутствии амилазы, при 37°. (А < Б)
2.
А. Каталитическая активность каталазы в реакции разложения Н2О2 ;
Б. Каталитическая активность железа в реакции разложения Н2О2. (А > Б)
3.
А. Температурный оптимум для ферментов.
Б. Температурный оптимум для неорганических катализаторов. (А < Б)
