structure protein

1. PROTEIN STRUCTURE

2. SUB CONTENT
- Naming protein
- Polymers of amino acid
- The three-dimensional structures of proteins (hydrogen bonds, electrostatic interactions, van der Waals
forces, hydrophobic interactions, disulfide bonds)
- Tertiary structure
- Quarternary structure

3. FORMATS FOR PROTEIN NAMES
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/genome/
doc/internatprot_nomenguide/
International Protein Nomenclatur
Guidlines

4. STRUKTUR PRIMER
 Struktur Primer menggambarkan urutan unik di mana asam amino dihubungkan bersama untuk membentuk protein.
 Protein dibangun dari satu set 20 asam amino.
 Umumnya, asam amino memiliki sifat struktural berikut:
A carbon (the alpha carbon) bonded to the four groups below:
• A hydrogen atom (H)
• A Carboxyl group (-COOH)
• An Amino group (-NH2)
• A "variable" group or "R" group
• Semua asam amino memiliki karbon alfa yang terikat pada atom hidrogen, gugus karboksil, dan gugus amino.
• Kelompok "R" bervariasi di antara asam amino dan menentukan perbedaan antara monomer protein ini.
• Urutan asam amino protein ditentukan oleh informasi yang ditemukan dalam kode genetik seluler.

5. STRUKTUR PROTEIN
• Struktur utama protein — urutan asam
aminonya — mendorong ikatan lipat dan
intramolekul dari rantai asam amino
linier, yang pada akhirnya menentukan
bentuk tiga dimensi protein yang unik.
• Ikatan hidrogen antara gugus amino dan
gugus karboksil di daerah tetangga dari
rantai protein kadang-kadang
menyebabkan pola lipatan tertentu
terjadi.
• Dikenal sebagai heliks alfa dan lembaran
beta, pola lipatan yang stabil ini
membentuk struktur sekunder protein.

6. KONFORMASI REGULER TULANG PUNGGUNG POLIPEPTIDA DIAMATI
PADA HELIKS Α DAN LEMBARAN Β
• (A, B, dan C) Heliks α. N-H dari setiap ikatan peptida terikat hidrogen ke C=O dari ikatan peptida
tetangga yang terletak empat ikatan peptida dalam rantai yang sama. (D, E, dan F) Lembar β.
• Dalam contoh ini, rantai peptida yang berdekatan berjalan dalam arah yang berlawanan (antiparallel).
• Rantai polipeptida individu (untaian) dalam lembaran β disatukan oleh ikatan hidrogen antara ikatan
peptida dalam untaian yang berbeda, dan rantai samping asam amino di setiap untai secara bergantian
memproyeksikan di atas dan di bawah bidang lembaran.
• (A) dan (D) menunjukkan semua atom dalam tulang punggung polipeptida, tetapi rantai samping asam
amino terpotong dan dilambangkan dengan R.

7. STRUKTUR SEKUNDER
• Struktur Sekunder mengacu pada melingkar atau
melipat rantai polipeptida yang memberi protein
bentuk 3-D.
• Ada dua jenis struktur sekunder yang diamati dalam
protein. Salah satu jenisnya adalah struktur heliks alfa
(α).
• Struktur ini menyerupai pegas melingkar dan
diamankan oleh ikatan hidrogen dalam rantai
polipeptida.
• Jenis kedua dari struktur sekunder dalam protein
adalah lembaran lipit beta (β).
• Struktur ini tampaknya dilipat dan disatukan oleh

8. STRUKTUR PROTEIN
• Ikatan nonkovalen individu 30-300 kali lebih lemah
daripada ikatan kovalen khas yang menciptakan
molekul biologis.
• Tetapi banyak ikatan yang lemah dapat bertindak
secara paralel untuk menahan dua wilayah rantai
polipeptida dengan erat.
• Stabilitas setiap bentuk terlipat ditentukan oleh
kekuatan gabungan dari sejumlah besar ikatan
nonkovalen tersebut
• Meskipun satu dari ikatan ini cukup lemah, banyak dari mereka sering
terbentuk bersama untuk menciptakan pengaturan ikatan yang kuat, seperti
dalam contoh yang ditunjukkan.
• R digunakan sebagai sebutan umum untuk rantai samping asam amino.

9. STRUKTUR PROTEIN
 Rantai samping asam amino polar cenderung
berkumpul di bagian luar protein, di mana mereka
dapat berinteraksi dengan air;
 Rantai samping asam amino nonpolar dikubur di
bagian dalam untuk membentuk inti atom
hidrofobik yang dikemas rapat yang tersembunyi
dari air.
 Dalam gambar skematik ini, protein hanya
mengandung sekitar 30 asam amino.

10. PROTEIN STRUKTUR
• Sejumlah besar ikatan hidrogen terbentuk di
antara daerah yang berdekatan dari rantai
polipeptida terlipat dan membantu menstabilkan
bentuk tiga dimensinya.
• Protein yang digambarkan adalah bagian dari
enzim lisozim, dan ikatan hidrogen antara tiga
pasangan pasangan yang mungkin telah diberi
warna berbeda, seperti yang ditunjukkan.

11. STRUKTUR TERTIER
 Struktur Tersier mengacu pada struktur 3-D komprehensif dari rantai polipeptida protein. Ada beberapa jenis ikatan
dan gaya yang menahan protein dalam struktur tersiernya.
 Interaksi hidrofobik sangat berkontribusi pada pelipatan dan pembentukan protein.
 Kelompok "R" dari asam amino adalah hidrofobik atau hidrofilik.
 Asam amino dengan gugus "R" hidrofilik akan mencari kontak dengan lingkungan berairnya, sedangkan asam amino
dengan gugus "R" hidrofobik akan berusaha menghindari air dan memposisikan diri ke arah pusat protein.
 Ikatan hidrogen dalam rantai polipeptida dan antara gugus asam amino "R" membantu menstabilkan struktur protein
dengan menahan protein dalam bentuk yang ditetapkan oleh interaksi hidrofobik.
 Karena pelipatan protein, ikatan ionik dapat terjadi antara kelompok "R" bermuatan positif dan negatif yang
bersentuhan erat satu sama lain.
 Pelipatan juga dapat mengakibatkan ikatan kovalen antara kelompok "R" asam amino sistein.
 Jenis ikatan ini membentuk apa yang disebut jembatan disulfida.
 Interaksi yang disebut gaya van der Waals juga membantu dalam stabilisasi struktur protein.
 Interaksi ini berkaitan dengan gaya tarik dan tolak yang terjadi antara molekul yang menjadi terpolarisasi.
 Gaya-gaya ini berkontribusi pada ikatan yang terjadi antar molekul.

12. STRUKTUR KUARTER
 Struktur Kuarter mengacu pada struktur makromolekul protein yang dibentuk oleh interaksi antara
beberapa rantai polipeptida. Setiap rantai polipeptida disebut sebagai subunit.
 Protein dengan struktur kuaterner dapat terdiri dari lebih dari satu jenis subunit protein yang sama.
 Mereka juga dapat terdiri dari subunit yang berbeda.
 Hemoglobin adalah contoh protein dengan struktur kuaterner.
 Hemoglobin, ditemukan dalam darah, adalah protein yang mengandung zat besi yang mengikat
molekul oksigen. Ini berisi empat subunit: dua subunit alfa dan dua subunit beta.

13. REFERENSI
The Shape and Structure of Proteins - Molecular Biology of
the Cell - NCBI Bookshelf (nih.gov)