Dokumen tersebut merangkum tentang protein, mulai dari pengertian protein sebagai senyawa organik yang terdiri dari asam amino, klasifikasi protein berdasarkan fungsinya, struktur protein primer hingga kuartener, proses denaturasi protein, fungsi dan katabolisme asam amino.

1. MODUL BIOKIMIA
PROTEIN
Oleh
Ahmad Alfan Abdullah
131810401031
JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS JEMBER
2014

2. Protein merupakan senyawa organik dengan berat molekul tinggi dan
tersusun dari unsur C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan
membentuk struktur unit asam amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di
alam.Sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan
struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik, dan heterosiklik atau menurut
gugus R yang ada sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam
menentukan fungsi asam amino dalam protein.Meskipun jenis protein yang ada
dialam sangat banyak dari tumbuhan, hewan, manusia sampai
mikroorganisme.Komponen penyusun protein tetaplah sama yaitu berasal dari ke
20 jenis asam amino yang telah diketahui.
Tabel ke-20 Asam Amino

3. Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya
gugus R tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini
memungkinkan didapatkan dua senyawa yang berbeda tetapi mempunyai rumus
yang sama, dimana salah satunya adalah isomer bayangan cermin / enansiomer.
Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya.
1. Enzim
Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira
seribu macam enzim telah diketahui, dimana berfungsi sebagai biokatalisator
reaksi kimia dalam jasad hidup. Molekul enzim biasanya berbentuk globular
(bulat), sebagian terdiri dari satu rantai polipeptida dan ada yang lebih dari satu
rantai polipeptida.
Sebagai contoh adalah ribonuklease (enzim yang mengkatalisis hidrolisis RNA),
sitokrom (berperan dalam proses pemindahan elektron), tripsin (katalisator
pemutus ikatan peptida).

4. 2. Protein Pembangun
Protein ini berfungsi sebagai pembentuk struktur.
Sebagai contoh adalah glikoprotein (penunjang struktur dinding sel), α-keratin
(terdapat dalam kulit, rambut), kolagen (serabut dalam jaringan penyambung),
mukoprotein (sekresi mukosa/lender).
3. Protein Kontraktil
Golongan protein ini berperan dalam proses gerak.
Sebagai contoh adalah myosin (filament tak bergerak dalam miofibril), aktin
(filament yang bergerak miofibril), dinein (dalam rambut getar dan flagel).
4. Protein Pengangkut
Protein ini mempunyai kemampuan untuk mengikat molekul tertentu dan
melakukan pengangkutan melalui aliran darah.
Sebagai contoh adalah hemoglobin (alat pengangkut oksigen dalam darah),
mioglobin (pengangkut oksigen dalam otot), serum albumin (pengangkut asam
lemak dalam darah), β-lipoprotein (pengangkut lipida dalam darah).
5. Protein Hormon
Seperti halnya enzim, hormon termasuk protein yang aktif.
Sebagai contoh adalah insulin (mengatur metabolisme glukosa),
adrenokortikotrop (mengatur sintesis kortikosteroid).
6. Protein Bersifat Racun
Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi

5. Sebagai contoh adalah Clostridium botulinum (keracunan bahan makanan), bisah
ular (penyebab terhidrolisisnya fosfogliserida), risin (racun dalam beras).
7. Protein Pelindung
Golongan ini umumnya terdapat dalam darah vertebrata.
Sebagai contoh adalah antibodi (terbentuk jika ada antigen), fibrinogen (sumber
pembentuk fibrin dalam pembekuan darah), trombin (komponen dalam
pembekuan darah).
8. Protein Cadangan
Protein ini disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh.
Sebagi contoh adalah ovalbumin (protein pada putih telur), kasein (protein susu),
feritin (cadangan besi dalam limfa).
Para ahli biokimia seperti Kai Linderstrom (Denmark) membagi makro molekul
protein menjadi 4 struktur dasar yakni :
1. Struktur Primer (Struktur Utama)
Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino
yang berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan
sebagai rumus bangun yang biasa ditulis senyawa organic. Untuk mengetahui
struktur primer dari protein diperlukan cara penentuan bertingkat yakni :
a. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri dari protein.
b. Pemutusan ikatan antara rantai polipeptida satu dengan lainnya.
c. Pemisahan masing-masing rantai polipeptida.
d. Penentuan urutan asam amino dari masing-masing rantai.
2. Struktur Sekunder

6. Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur
ini timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O)
dengan atom H dari gugus amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini
memungkinkan terjdinya konformasi spiral (struktur helix). Bilamana ikatan
hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak
membentuk helix, melainkan rantai paralel yang berkelok (konformasi β). Rantai
ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran
berlipat.Ada dua bentuk lembaran berlipat, yaitu bentuk paralel dan bentuk anti
paralel. Bentuk paralel terjadi apabila rantai polipeptida yang berikatan melalui
ikatan hidrogen itu sejajar dan searah, sedangkan bentuk anti paralel terjadi
apabila rantai polipeptida berikatan dalam posisi sejajar tetapi berlawanan arah.
Struktur helix dan lembaran berlipat merupakan struktur sekunder protein.
3. Struktur Terzier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya
adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk
lain. Sebagai contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian
yang tidak membentuk α-helix.
Biasanya bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hydrogen, interaksi
hidrofobik, dan ikatan disulfida (ikatan terkuat dalam mempertahankan struktur
terzier protein).
Struktur terzier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau
gulungan, dengan demikian akan membentuk struktur yang kompleks dan struktur
ini dimantapkan oleh adanya beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam
amino yang membentuk protein.

7. 4. Struktur Kuartener
Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai
polipeptida, tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam
membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuartener.
Denaturasi Protein
Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka
dikatakan protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular mudah
mengalami denaturasi, jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul
tersebut rusak.Kadang-kadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering
juga merugikan sehingga perlu dicegah.
Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptide dan pemecahan
protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul.
Terjadinya kedua jenis denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang
pertama terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian
molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.
Ikatan-ikatan yang dipengaruhi oleh proses denaturasi adalah:
(a) ikatan hidrogen.
(b) ikatan hidrofobik (pada leusin, valin, fenilalanin, triptofan yang
saling berlekatan membentuk suatu misel dan tidak larut dalam air).
(c) ikatan ionik antara gugus bermuatan positif dan negatif.
(d) ikatan intramolekul yang terdapat pada gugus disulfida dalam sistin.
Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan terhadap struktur sekunder, terzier,
dan kuartener terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan
kovalen. Karena itu denaturasi dapat diartikan sebagai proses terpecahnya ikatan
hidrogen, interaksi hidrofobik, dan terbukanya lipatan protein.

8. Protein yang terdenaturasi berkurang kelarutannya. Lapisan molekul protein
bagian dalam yang bersifat hidrofobik berbalik keluar, sedangkan bagian luar
yang bersifat hidrofilik terlipat ke dalam. Pelipatan terjadi khususnya bila larutan
protein telah mendekati pH isolistrik dan akhirnya protein akan menggumpal dan
mengendap.
Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi :
1. Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet
2. Pelarut-pelarut Organik
3. Asam atau Basa
4. Ion Logam Berat
5. Pereaksi Alkaloid
6. Metabolisme Asam Amino
Selain disintesis dan dihasilkan dari hidrolkisis protein makanan, asam amino
dapat diperoleh dari hidrolisis protein jaringan, contohnya mukosa usus dan otot.
Asam amino digunakan selama sintesis protein, asam amino juga memasuki
glukoneogenesis dan lipogenesis, terdegradasi menghasilkan energi dan
digunakan untuk mensistesis senyawa-senyawa seperti purin, pirimidin, porfirin,
epinefrin, dan keratin. Aktivitas metabolic ini diperleh melalui penggantian asam
amino-asam amino secepat aktivitas pergantian lipid dan karbohidrat.
Katabolisme asam amino sangat rumit, karena terdapat begitu banyak perbedaan
diantara asam amino-asam amino yang harus diperhatikan dalam membuat
generalisasi. Rangka karbon pada asam amino, kecuali pada leusin, dapat
digunakan untuk glukoneogenesis.

9. Fungsi Protein
1. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut, kuku.
2. Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus.
3. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin.
4. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto
melalui proses transaminasi oleh hati.
5. Mensintesis molekul fungsional seperti; hormon, enzim dsb.
Jalur Metabolik Utama Asam Amino
1. pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti
protein diet serta sintesis asam amino di hati.
2. pengambilan nitrogen dari asam amino.
3. katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus
urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino.
4. sintesis protein dari asam-asam amino.

10. Katabolisme asam amino
1. Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam
amino berlebihan atau terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat
dan protein), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai sumber
energi.
2. Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam amino memerlukan pelepasan
gugus amin.
3. Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat toksik bagi tubuh
4. Jika jumlah protein terus meningkat → protein sel dipecah jadi asam
amino untuk dijadikan energi atau disimpan dalam bentuk lemak
5. Katabolisme asam amino terjadi di hati dengan proses:
a. deaminasi
b. transaminasi
Transmis
Transmisi adalah proses perubahan asam amino menjadi jenis asam amino
lain. Proses transaminasi didahului oleh perubahan asam amino menjadi
bentuk asam keto, secara skematik digambarkan sebagai berikut:
Alanin + α-ketoglutarat ↔ piruvat + glutamate
Deaminasi Oksidatif
Deaminasi oksidatif adalah proses pemecahan (hidrolisis) asam amino
menjadi asam keto dan ammonia (NH4+). Proses deaminasi kebanyakan
terjadi di hati, Deaminasi menghasilkan 2 senyawa penting yaitu senyawa
nitrogen dan non nitrogen.

11. a. Senyawa nonnitrogen yang mengandung gugus C, H, dan O selanjutnya
diubah menjadi asetil Co-A untuk sumber energi melalui jalur siklus
Kreb’s atau disimpan dalam bentuk glikogen.
b. Senyawa nitrogen dikeluarkan lewat urin setelah diubah lebih dahulu
menjadi ureum.
DAFTAR PUSTAKA
Hawab, M. dkk. 1989. Biokimia Lanjutan. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.
Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics.
Champaign.USA.
Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-
Macmillan.Canada.
Kuchel, P., G. B. Ralston. 2006. Biokimia. Schaum. Terjemahan. Erlangga.
Jakarta.
Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth Publisher.
New York.
Murwani, R. 2010. Modul Protein dan Asam Amino. Semarang:
UNDIP Semarang.