Irfan bahan kuliah asam amino
•Download as PPT, PDF•
5 likes•5,759 views
Dokumen tersebut membahas tentang asam amino, peptida, dan protein. Beberapa poin penting yang diangkat antara lain struktur asam amino yang terdiri dari gugus karboksil, amino, dan rantai samping, pengkodean asam amino, pembentukan ikatan peptida melalui reaksi kondensasi, dan struktur protein primer, sekunder, tersier, dan kuarterner yang terbentuk.
More Related Content
What's hot
What's hot (20)
Similar to Irfan bahan kuliah asam amino
Similar to Irfan bahan kuliah asam amino (20)
More from Andrew Hutabarat
More from Andrew Hutabarat (20)
Recently uploaded
Recently uploaded (20)
Irfan bahan kuliah asam amino
- 2. Gula --------> polisakarida Asam amino -------> protein Asam lemak --------> Lipida Nukleotida --------> asam nukleat Empat Molekul Biologis Penting
- 3. Tujuan Perkuliahan Mempelajari: Struktur dan tipe. Modifikasi dan tipe tidak umum. Sifat optik. Sifat asam-basa dan karakter penyangga. Fungsi. Asam amino
- 4. Struktur Asam Amino Setiap asam amino (kecuali prolin) memiliki: 1. Gugus karboksil (-COO- ) . 2. Gugus amino (-NH3 + ) . 3. Rantai samping ("R-group") yang terikat pada atom karbon-α.
- 5. α Gugus Karboksil Gugus Amino Gugus Samping
- 6. Sterioisomer The L amino acids have the amino grps to the left All three carbon atoms are in a row
- 7. Penggolongan Asam Amino Asam amino digolongkan berdasarkan gugus sampingnya: • Asam amino dengan rantai samping alifatik nonpolar. • Asam amino dengan rantai samping aromatik. • Asam amino dengan rantai samping polar tak bermuatan. • Asam amino dengan rantai samping bermuatan positif (basa). • Asam amino dengan rantai samping bermuatan negatif (asam).
- 9. Pengkodean Asam Amino dengan Rantai Samping Nonpolar Alifatik Nama Asam Amino Kode 3 huruf Kode 1 huruf Glisin Gly G Alanin Ala A Prolin Pro P Valin Val V Leusin Leu L Isoleusin Ile I Metionin Met M
- 10. Rantai Samping Nonpolar Alifatik • Bersifat hidrofobik sehingga sering ditemukan di bagian dalam peptida/protein. • Rantai samping prolin dan gugus amino-αnya membentuk struktur cincin. • Prolin membentuk struktur belokan/lipatan pada rangkaian peptida, sehingga merupakan asam amino penting penyusun struktur fibrous pada kolagen, dan memutus struktur α-heliks pada protein globular.
- 13. Pengkodean Asam Amino dengan Rantai Samping Aromatik Nama Asam Amino Kode 3 huruf Kode 1 huruf Fenilalanin Phe F Tirosin Tyr Y Triptofan Trp W
- 14. Rantai Samping Aromatik • Rantai samping aromatik bersifat nonpolar sehingga sering ditemukan di bagian dalam peptida/protein. • Tirosin merupakan asam amino penting bagi aktivitas enzim. • Sebagian besar protein menyerap sinar dengan panjang gelombang 280 nm atas peran gugus samping aromatik. • Hal ini digunakan untuk menduga konsentrasi protein dalam suatu larutan.
- 16. Pengkodean Asam Amino dengan Rantai Samping Polar Tak Bermuatan Nama Asam Amino Kode 3 huruf Kode 1 huruf Serin Ser S Treonin Thr T Sistein Cys C Asparagin Asn N Glutamin Gln Q
- 17. Rantai Samping Polar Tak Bermuatan • Lebih bersifat hidrofilik karena dapat membentuk ikatan hidrogen dengan air. • Termasuk di dalamnya serin, treonin, sistein, asparagin, dan glutamin. • Sistein memiliki gugus sulfhidril (-SH), komponen penting penyusun sisi aktif banyak enzim. • Dua sistein dapat membentuk ikatan dimer sistin, yang mengandung ikatan kovalen yang disebut ikatan disulfida (-S-S-).
- 18. Sistein, penghasil ikatan disulfida
- 19. • Serin dan treonin memiliki gugus hidroksil polar. • Sering ditemukan sebagai situs pengikatan (dalam suatu enzim) dari berbagai gugus (misalnya fosfat). • Gugus amida dari asparagin, demikian pula gugus hidroksil dari serin atau treonin berperan dalam pengikatan oligosakarida pada glikoprotein.
- 20. α β γ ε δ
- 21. Pengkodean Asam Amino dengan Rantai Samping Basa Nama Asam Amino Kode 3 huruf Kode 1 huruf Lisin Lys K Arginin Arg R Histidin His H
- 22. Rantai Samping Basa • Gugus samping memiliki muatan positif. • Lisin memiliki gugus amino, yang bermuatan positif, kedua pada posisi karbon ε dari rantai samping. • Arginin memiliki gugus bermuatan positif guanidino. • Histidin memiliki gugus imidazole yang bermuatan positif yang memungkinkan enzim melakukan reaksi sebagai donor/akseptor proton.
- 24. Pengkodean Asam Amino dengan Rantai Samping Asam Nama Asam Amino Kode 3 huruf Kode 1 huruf Aspartat Asp D Glutamat Glu E
- 25. Rantai samping Asam • Asam aspartat dan glutamat merupakan donor proton. • Pada pH netral, rantai samping asam amino ini terionisasi penuh. • Asam amino ini memiliki gugus karboksilat (-COO- ) yang bermuatan negatif pada pH fisiologis.
- 26. Asam Amino Tak Lazim • Hidroksilisin dan hidroksiprolin, ditemukan di kolagen dan gelatin. • Tiroksin dan 3,3`,5-triiodotironin, asam amino yang teriodinasi ditemukan di tiroglobulin, protein yang diproduksi oleh kelenjar tiroid. • Asam γ-Karboksiglutamat terlibat dalam penggumpalan darah. • Terakhir, N-metilarginin dan N-asetillisin ditemukan di protein histon yang merupakan pelindung kromosom.
- 29. Bukan asam amino tak lazim dalam biokimia, tetapi asam amino ini tidak disandi oleh kode genetika (artinya tidak ada dalam protein yang disintesis sel(… Ornitin dan sitrulin, tidak ditemukan dalam protein, tetapi merupakan senyawa antara dalam biosintesis arginin dan dalam siklus urea.
- 30. Sifat Optik Asam Amino • Karbon-α dari asam amino mengikat empat gugus kimia yang berbeda sehingga bersifat chiral atau aktif secara optik. • Glicin merupakan pengecualian. • Asam amino terdapat dalam dua bentuk, D dan L, yang merupakan cerminan satu sama lain. • Semua asam amino yang ditemukan dalam protein berbentuk L.
- 31. Sifat Asam Dan Basa Asam Amino • Asam amino dalam larutan mengandung gugus karboksil-α yang bersifat sedikit asam dan gugus amino-α yang bersifat sedikit basa. • Masing-masing asam amino yang bersifat asam dan basa memiliki rantai samping yang dapat terionisasi. • Oleh karena itu asam amino bebas dan beberapa asam amino yang berikatan dalam peptida dapat berfungsi sebagai penyangga. • Konsentrasi asam lemah (HA) dan konjugatnya digambarkan pada persamaan Henderson- Hasselbalch (ingat kuliah tentang air, pH, dan larutan penyangga).
- 32. Persamaan Henderson-Hasselbalch • Untuk reaksi (HA A- + H+ ) [H+ ] [A- ] • Ka = ───── ------ (1) [HA] • Dengan memindahkan [H+ ] ke kiri persamaan, me’log’kan kedua sisi persamaan, mengalikan kedua sisi persamaan dengan -1, dan menggantikan pH = -log [H+ ] and pKa = -log [Ka] maka persamaan menjadi: [A- ] • pH = pKa + log ─── ------ (2) [HA]
- 33. Penyangga
- 34. Zwitterion
- 36. Titrasi Larutan Asam Amino
- 40. Pembentukan Ikatan Peptida (Reaksi Kondensasi) Dipeptida
- 41. Dua Asam Amino Dihubungkan oleh Ikatan Peptida • Reaksi kondensasi • Terbentuk antara gugus karboksil di suatu asam amino dengan gugus amino asam amino lainnya • Menghasilkan air • Dalam perhitungan energi tidak menguntungkan
- 42. Dua Asam Amino Dihubungkan oleh Ikatan Peptida • Reaksi kondensasi • Terbentuk antara gugus karboksil di suatu asam amino dengan gugus amino asam amino lainnya • Menghasilkan air • Dalam perhitungan energi tidak menguntungkan
- 43. Pertanyaan: Kenapa pentapeptida SGYAL berbeda dari LAYGS? Contoh, suatu pentapeptida:
- 44. Polimer Asam Amino disebut… • Di-, tri-, tetra-, pentapeptida, dst., atau secara umum, peptida atau oligopeptida (hingga sepanjang 30 asam amino) • Polimer yang lebih besar disebut polipeptida (hingga sepanjang 100 asam amino), atau • Protein, dari sepanjang 70 asam amino • Urutan asam amino penyusunnya ditulis dari ujung amino ke arah ujung karboksi (dari kiri ke kanan)
- 45. Watak Polipeptida • Hanya memiliki satu ujung amino dan satu ujung karboksi, sifatnya ditentukan oleh gugus samping asam amino penyusunnya • Semakin panjang molekulnya, semakin banyak keragaman yang mungkin terbentuk • Jika terdapat sistein dapat terbentuk ikatan kovalen intramolekuler, sebagai ikatan disulfida, yang memiliki sifat menstabilkan struktur protein • Molekul yang memiliki aktivitas biologis memiliki panjang antara dua hingga hampir 27.000 residu
- 46. Contoh Polipeptida Berukuran Kecil • Dipeptida, aspartilfenilalanil metil ester, dikenal sebagai aspartam, pemanis rendah kalori • Tripeptida, Glu-His-Pro, merupakan hormon pelepas tirotropin • Dua nonapeptida yang berkaitan (berbeda hanya dua asam amino) memiliki sifat berbeda: –Oksitosin, memicu kontraksi uterin –Vasopresin, mencegah buang air kecil di malam hari
- 47. Ingat Prolin _
- 49. Struktur Umum Sederhana “β-Turn” • Penggunaan “β-turn”: – Belokan berjarak 4 asam amino, terjadi pembalikan arah 180o – Diikat oleh interaksi hidrogen antara C=O dari aa1 dengan NH dari aa4 – Aam amino ke-3 seringkali adalah Gly, yang berukuran kecil dan fleksibel – Asam amino ke-2 bisa merupakan Pro, yang konformasinya membentuk belokan tajam – Biasanya terdapat dipermukaan, menghubungkan lembaran antiparallel β
- 50. Pembelokan Membentuk Struktur Sekunder yang Disebut “Lembaran-β” • Interaksi hidrogen terbentuk di antara dua rangkaian, NH---O=C • Gugus samping dari asam amino yang bersebelahan mengarah bergantian ke atas dan kee bawah bidang lembaran-β • Jika diteruskan dapat membentuk lembaran-β multi rangkaian antiparallel
- 52. Watak Struktur-β • Rangkaian utama dalam bentuk paling teregang • Dengan 2 atau lebih rangkaian, terbentuk struktur “lipatan” • Ikatan hidrogen antara rangkaian yang bersebelahan menyumbang bagi kestabilan • Gugus samping menyembul keluar dari lipatan • Sepanjang rangkaian, sembulan gugus samping bergantian ke atas dan ke bawah
- 53. Interaksi Hidrogen Antara C=O dari Suatu Asam Amino dengan NH dari Asam Amino Lainnya
- 54. Heliks Menghasilkan Struktur yang Lebih Rapat Daripada Lembaran • Memanfaatkan ikatan H antar asam amino terdekat dalam rangkaian • Proline tidak dapat ikut ambil bagian • Bisa membentuk heliks ke kanan atau ke kiri
- 55. α-Heliks • Paling sering ditemukan (± 25% dari aa penyusun protein berstruktur ini) • Kestabilitannya diperkuat oleh interaksi van der Waals • Ikatan H segaris • Gugus samping menyembul keluar
- 56. Peran Gugus Samping dalam Struktur α-Heliks • Prolin merupakan penghenti struktur heliks, dan menjadi penyebab terbentuknya belokan • Residu asam amino dengan muatan yang sama dan terletak berdekatan menghambat pembentukan sruktur heliks • Kandungan glisin yang tinggi menyebabkan struktur bergantian • Gugus samping yang berukuran besar (Triptofan misalnya) merusak stabilitas heliks
- 60. Struktur Sekunder • tidak-linier • 3 dimensi • terlokalisir di bagian-bagian tertentu dari rangkaian asam amino • terbentuk dan distabilkan oleh ikatan hidrogen, elektrostatik, dan interaksi van der Waals
- 61. Struktur Sekunder α-heliks lembaran-β Struktur sekunder, α-heliks dan lembaran-β, memiliki pola ikatan hidrogen yang teratur.
- 64. Pustaka • Lippincott Biochemistry Fourth Edition (2010). • Lehninger Principles of Biochemistry, Fourth Edition (2006). • Robert K. Murray, MD, PhD. ‘Harper’s Illustrated Biochemistry’. Twenty-Eighth Edition. 2009. • Marks' Essential Medical Biochemistry, 2nd Edition Copyright 2007 Lippincott Williams & Wilkins.
- 65. Terima Kasih
Editor's Notes
- FIGURE 3-2 General structure of an amino acid. This structure is common to all but one of the α-amino acids. (Proline, a cyclic amino acid, is the exception.) The R group, or side chain (red), attached to the α carbon (blue) is different in each amino acid.
- FIGURE 3-3 Stereoisomerism in α-amino acids. (a) The two stereoisomers of alanine, L- and D-alanine, are nonsuperposable mirror images of each other (enantiomers). (b, c) Two different conventions for showing the configurations in space of stereoisomers. In perspective formulas (b) the solid wedge-shaped bonds project out of the plane of the paper, the dashed bonds behind it. In projection formulas (c) the horizontal bonds are assumed to project out of the plane of the paper, the vertical bonds behind. However, projection formulas are often used casually and are not always intended to portray a specific stereochemical configuration.
- FIGURE 3-5 The structural formulas show the state of ionization that would predominate at pH 7.0. You look at the side chain of the amino acid to determine if it is polar (Hydrophilic) or not. If it's only hydrogens & carbons, then it's hydrophobic If it has oxygens or nitrogens or an acid group in it, it is hydrophilic and polar
- FIGURE 3-5
- FIGURE 3-5 You look at the side chain of the amino acid to determine if it is polar or not. If it's only hydrogens & carbons, then it's hydrophobic If it has oxygen or nitrogen or an acid group in it, it is hydrophilic and polar
- FIGURE 3-7 Reversible formation of a disulfide bond by the oxidation of two molecules of cysteine. Disulfide bonds between Cys residues stabilize the structures of many proteins.
- FIGURE 3-5 You look at the side chain of the amino acid to determine if it is polar or not. If it's only hydrogens & carbons, then it's hydrophobic If it has oxygens or nitrogens or an acid group in it, it is hydrophilic and polar
- FIGURE 3-5 You look at the side chain of the amino acid to determine if it is polar or not. If it's only hydrogens & carbons, then it's hydrophobic If it has oxygens or nitrogens or an acid group in it, it is hydrophilic and polar
- FIGURE 3-8a Uncommon amino acids. (a) Some uncommon amino acids found in proteins. All are derived from common amino acids. Extra functional groups added by modification reactions are shown in red. Desmosine is formed from four Lys residues (the four carbon backbones are shaded in yellow). Note the use of either numbers or Greek letters to identify the carbon atoms in these structures.
- FIGURE 3-8b Uncommon amino acids. (b) Reversible amino acid modifications involved in regulation of protein activity. Phosphorylation is the most common type of regulatory modification.
- FIGURE 3-8c Uncommon amino acids. (c) Ornithine and citrulline, which are not found in proteins, are intermediates in the biosynthesis of arginine and in the urea cycle.
- FIGURE 3-9 Nonionic and zwitterionic forms of amino acids. The nonionic form does not occur in significant amounts in aqueous solutions. The zwitterion predominates at neutral pH. A zwitterion can act as either an acid (proton donor) or a base (proton acceptor).
- FIGURE 3-11 Effect of the chemical environment on pKa. The pKa values for the ionizable groups in glycine are lower than those for simple, methyl-substituted amino and carboxyl groups. These downward perturbations of pKa are due to intramolecular interactions. Similar effects can be caused by chemical groups that happen to be positioned nearby—for example, in the active site of an enzyme.
- FIGURE 3-12a Titration curves for (a) glutamate and (b) histidine. The pKa of the R group is designated here as pKR.
- FIGURE 3-12b Titration curves for (a) glutamate and (b) histidine. The pKa of the R group is designated here as pKR.