1. MAKALAH ENZIM
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif dalam proses
metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan zat-zat seperti protein,
karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu proses metabolisme itu sendiri.
Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing
reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai
suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan – lintasan metabolik yang
dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara
memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan.
Katalisator inilah yang disebut dengan enzim.
Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya membutuhkan
suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki. Namun, karena adanya enzim yang merupakan
katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh
manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari
yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara
menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubah ΔG reaksi (selisih antara energi bebas
produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak berlawanan dengan Hukum
Hess 1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzim menimbulkan pengaruh yang besar pada
kecepatan reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung
selama beberapa minggu atau bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya
dalam beberapa detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.
Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-peristiwa dalam
tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya
suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan
penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan.
Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang
terjadi di dalam tubuh menjadi tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak
terkoordinasi dengan cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan
berlangsung dengan baik serta teratur.

2. Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses
dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. sifat-sifat enzim pun
sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki satu substrat. Selain sifat, enzim juga
memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi tersendiri. Perananan enzim dalam tubuh
manusia sangatlah besar. Untuk itu, pemahaman selengkapnya tentang enzim akan dibahas
dalam makalah ini.
1.2 Rumusan Masalah
1. Apa pengertian enzim?
2. Bagaimana tatanama dan kekhasan enzim?
3. Bagaimana fungsi dan cara kerja enzim?
4. Bagaimana cara penggolongan enzim?
5. Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?
6. Apakah pengertian koenzim?
1.3 Tujuan Penulisan
1. Untuk mengetahui pengertian enzim.
2. Untuk mengetahui bagaimana tatanama dan kekhasan enzim.
3. Untuk mengetahui fungsi dan cara kerja enzim.
4. Untuk mengetahui cara penggolongan enzim.
5. Untuk mengetahui faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim.
6. Untuk mengetahui pengertian koenzim.
1.4 Metode Penulisan
Metode yang digunakan oleh penulis dalam penyusunan makalah ini adalah metode
kepustakaan yang bersumber dari buku dan internet yang berkaitan dengan permasalahan
makalah ini.

3. BAB II
ENZIM
2.1 Pengertian Enzim
Enzim atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme = ragi) adalah senyawa
organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel, dan berperan sebagai biokatalisator dalam
reaksi kimia. Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein,
berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu
reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.
Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh
enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan
terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan
enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis
produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua
proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu
arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan
protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim)
terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (kofaktor). Apoenzim adalah
bagian enzim yang tersusun atas protein, dan merupakan bagian yang paling utama dari
enzim. Kofaktor ada yang terikat kuat pada protein (protestik), ada pula yang tidak begitu kuat
ikatannya (koenzim). Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada
juga enzim yang terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang
mengikat tembaga.
2.2 Tata Nama dan Kekhasan Enzim
a. Tata nama enzim
Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di mana
enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat adalah senyawa yang bereaksi
dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan
urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya,

4. misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi
hidrolisis. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the
International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik, disesuaikan
dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. Secara ringkas, sistem
penamaan enzim menurut IUB dijelaskan sebagai berikut:
1) Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas, masing-masing mempunyai 4-13
subkelas.
2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunjukkan substrat dan kedua ditambah dengan –
ase yang menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisis. Contoh: heksosa isomerase (subsrat: heksosa
dengan reaksi isomerase).
3) Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam tanda kurung di
bagian akhir nama. Contoh: 1.1.1.37 L-malat:NAD+
oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor yaitu:
- Digit pertama : kelas tipe reaksi
- Digit kedua : subkelas tipe reaksi
- Digit ketiga : subsubkelas tipe reaksi
- Digit keempat : untuk enzim spesifik
Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:
- Kelas 2 : transferase
- Subkelas 7 : transfer fosfat
- Subsubkelas 1 : alkohol merupakan akseptor fosfat
- Enzim spesifik 1 : heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.
Suatu enzim yang mengkatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil atom C ke enam
molekul glukosa.
b. Kekhasan enzim
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu
enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai
macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya
bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari suatu
substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu, misalnya enzim esterase
dapat menghidrolisir beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain
yang bukan ester.
Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam amino tertentu sebagai
substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai enzim. Jadi, walaupun reaksi tersebut
berjalan namun tiap enzim hanya bekerja pada satu reaksi. Jadi, kekhasan reaksi bukan
disebabkan oleh koenzim tetapi oleh apoenzim.

5. Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta
kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah
rendah sehingga tak dapat diukur.
Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun
terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis
reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang
terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna.
2.3 Fungsi dan Cara Kerja Enzim
a. Fungsi enzim
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel
maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108
sampai 1011
kali lebih cepat
daripada suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis
yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Oleh karena itu, enzim
mempunyai peranan yang sangat penting dalam reaksi metabolisme. Peranan enzim dalam
reaksi metabolisme adalah sebagai berikut:
1) Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan menurunkan energi
aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.
2) Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola. Misalnya glukosa yang
terbentuk selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah melebihi keseimbangan,
maka akan terurai menjadi CO2 dan H2O. Dengan adanya enzim, glukosa dapat diubah menjadi
sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa dapat diedarkan ke seluruh jaringan melalui floem
dan disimpan dalam bentuk amilum. Dengan mengubah glukosa menjadi molekul lain, maka
proses fotosintesis dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi hasilnya.
b. Cara kerja enzim
a) Kompleks enzim substrat
Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada satu
reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak
antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat berhubungan
dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat
tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan
substrat dinamai bagian aktif (active site). Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif
mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk
atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini
enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah penjelasan mengapa tiap enzim
mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.

6. Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks
enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara dan akan
terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.
1) Lock and key (gembok dan kunci)
Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya
kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi
aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang
berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks
enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada
konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok. Jika enzim mengalami denaturasi
(rusak) karena panas, maka bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi.
2) Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)
Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena
adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya
merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak
bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
(Sumber: http://josuasilitonga.files.wordpress.com/2010/10/enzim1.jpg?w=468. Diakses
pada tanggal 20 Februari 2013)
b) Persamaaan Michaelis – Menten
Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam
reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi
dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan
sebagai berikut :
Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim-substrat (ES)
Enzim (E) + Hasil reaksi (P)

7. Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi
kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada konsentrasi substrat [S], maka
penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila
digambarkan akan merupakan garis lurus.
2.4 Penggolongan Enzim
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi
nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain. Disamping itu ada pula
beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama, misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain.
Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam
enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang
peran. Enam golongan enzim tersebut adalah:
1. Oksidoreduktase
Enzim yang melaksanakan katalis dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu senyawa ataupun
reduksi dengan senyawa lain.
2. Transferase
Enzim melaksanakan katalis reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang mengandung C, P, N, S
suatu senyawa ke senyawa lain
3. Hidrolase
Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau sebaliknya
4. Liase
Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa melibatkan
hidrolisis atau oksidasi reduksi
5. Isomerase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi yang merupakan penataan kembali atom
yang membentuk suatu molekul
6. Ligase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua moekul substrat
yang terkait dengan pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa energi tinggi lainnya
2.5 Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim
Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:
1) Konsentrasi enzim, pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan
bertambahnya konsentrasi enzim.
2) Konsentrasi Substrat, hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang
tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi
pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi

8. substrat diperbesar. Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal
ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat
tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat. Dalam
keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya
kosentrasi kompleks substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
3) Suhu, pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih
tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka
kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi, sehingga bagian aktif enzim
akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan
kecepatan reaksinya pun menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat
menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan
mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi
suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan
enzim tersebut.
4) pH, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion
negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan
akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim
substrat. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan
aktifitas enzim, sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan
reaksi enzim yang paling tinggi.
5) Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim)
6) Zat penggiat (aktivator), misalnya logam alkali, logam alkali tanah, Mn, Mg, dan Cl.
7) Zat penghambat (Inhibitor), yaitu molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan
kompleks enzim-substrat. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan tidak
revesibel atau hambatan revesibel.
a) Hambatan Revesibel
Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.
- Hambatan bersaing.
Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan substrat, yang dapat
pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI) pembentukan kompleks ES,
yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian
terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi
sebagai berikut :
E + S -------------- ES
E + I --------------- EI

9. Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor ini
menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI dan tidak dapat
membentuk hasil reaksi ( P).
E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi)
E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)
Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya
kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi.
- Hambatan tak bersaing
Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di pengaruhi oleh besarnya
konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya (inhibitor tidak bersaing). Dalam hal ini
inhibitor dapat bergabung dengan enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara inhibitor
dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu
kompleks enzim substrat.
E + I ----------- EI
ES + I ------------ ESI
b) Hambatan tidak reversibel
Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan
bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Dengan
demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Reaksi ini berlangsung tidak reversibel
sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna.
8) Hambatan Alosterik
Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik, sedangkan
inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik
berkaitan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini
tidak akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara
enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami
perubahan bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat.
- Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor) berkompetisi dengan substrat
untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Dapat diatasi dengan menambahkan konsentrasi
substrat.
- Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk (sebagai zat inhibitor) berikatan pada
bagian enzim selain sisi aktif enzim yang disebut sisi alosterik dan menyebabkan sisi aktif
berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim.

10. 2.6 Koenzim
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia
atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim
mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup
ion hidrida (H–
) yang dibawa oleh NAD atau NADP+
, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A,
formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa
oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam
folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar
700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH
diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina
adenosiltransferase.
Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian
dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh
berikut :
1) Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat.
Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+
, NADP+
. Kekurangan niasin
akan mengakibatkan pellagra pada manusia.
2) Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon
yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul riboflavin
merupakan bagian dari molekul FAD.
3) Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam
hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor
pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase, berperan dalam reaksi
pemisahan gugus akil.
4) Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Biotin
berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
5) Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum.
Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim yang berasal dari
vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa
keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.

11. 6) Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin. Kekurangan
vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf
pusat. Koenzim dari vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.
7) Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus memproduksi asam
fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat
(FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam
biosintesis purin, serin dan glisin.
8) Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin B12 adalah
bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan
C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.
9) Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. Vitamin ini
diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan penting sebagai
pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak.
Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin, ada pula
koenzim yang tidak berhubungan dengan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim
ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi.
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
- Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma,
yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai
senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia.
- Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan penting dalam reaksi
metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat bekerja pada suatu zat
atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat (kompleks enzim-
substrat).
- Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme reaksi, sedangkan
masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-
lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu konsentrasi enzim,
konsentrasi substrat, suhu, pH, produk/hasil reaksi, aktivator, dan inhibitor.

12. - Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.
- Penggolongan enzim berdasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan, yaitu :
oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.
3.2 Saran
Dalam pembuatan makalah, membutuhkan bahan yang cukup banyak sehingga cukup sulit
untuk memahami materi sebagai bahan makalah. Dan dengan mempelajari makalah yang singkat
ini diharapkan kita dapat mengetahui apa itu enzim.
DAFTAR PUSTAKA
Heru Santoso Wahito Nugroho, 2008. Protein dan Enzim, www.heruswn.teach-nology.com
Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW, 2003, Biokimia Harper, Edisi XXV, Penerjemah
Hartono Andry, Jakarta: EGC
Poedjiadi, Anna dan F. M. Titin Supriyanti. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia
(UI-Press).
Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia
FKUI), Jakarta: EGC
http://ira-raners.blogspot.com/2011/05/biokimia-enzim.html. Diakses tanggal 20 Februari 2013.
http://soerya.surabaya.go.id/AuP/e-DU.KONTEN/edukasi.net/SMA/Biologi/Enzim.Kata
lisator/materi2.html. Diakses pada tanggal 21 Februari 2013
http://josuasilitonga.wordpress.com/2010/10/07/enzim/. Diakses pada tanggal 21 Februari
2013