Enzim merupakan protein yang berperan sebagai katalisator dalam berbagai reaksi biokimia. Enzim terdiri atas bagian protein (apoenzim) dan bagian non-protein (koenzim/gugus prostetik). Enzim dapat mempercepat reaksi hingga ratusan ribu kali lebih cepat melalui penurunan energi aktivasi. Kinetika enzim dijelaskan oleh persamaan Michaelis-Menten.

1. ENZIM
By Elni Sumarni, S.Si

2. APA ITU BIOKIMIA?
• Definisi:
Bios : Kehidupan
Chemist : Kimia
– Webster’s dictionary: Bios = Yunani, artinya
“hidup” “Kimia mahluk hidup; Kimia yang terjadi
dan menjadi ciri kehidupan.”
– WebNet dictionary: “Biokimia adalah kimia dari
bahan-bahan dan proses-proses yang terjadi
dalam tubuh mahluk hidup; sebagai upaya untuk
memahami proses kehidupan dari sisi kimia.“

3. APA ITU BIOKIMIA?
 Pemahaman bentuk dan fungsi biologis dari sudut
pandang kimia
 Bertujuan untuk memahami interaksi molekul-molekul
tak hidup yang menghasilkan fenomena kompleks dan
efisien yang menjadi ciri-ciri kehidupan serta
menjelaskan keseragaman kimia dari kehidupan yang
beragam.

4. HAL-HAL YANG DIPELAJARI
 Struktur kimia dan bentuk tiga dimensi molekul
biologi
 Interaksi antar biomolekul
 Sintesis dan degradasi biomolekul dalam sel
 Perolehan dan pemanfaatan energi oleh sel
 Mekanisme pengorganisasian biomolekul dan
pengkoordinasian aktifitasnya
 Penyimpanan, pemindahan dan ekspresi
informasi genetika

5. TUJUAN MEMPELAJARI BIOKIMIA :
1. Pemahaman terhadap kesehatan serta
pemeliharaan kesehatan
2. Pemahaman terhadap penyakit serta masalah
terapinya yang efektif.

6. HUBUNGAN ANTARA BIOKIMIA DAN ILMU LAINNYA
 Kimia Organik yang mempelajari sifat-sifat
biomolekul.
 Biofisika, yang memanfaatkan teknik-teknik fisika
untuk mempelajari struktur biomolekul.
 Nutrisi, yang memanfaatkan pengetahuan tentang
metabolisme untuk menjelaskan kebutuhan
makanan bagi mahluk hidup mempertahankan
kehidupan normalnya.
 Kesehatan, yang mencari pemahaman tentang
keadaan sakit dari sudut pandang molekular.

7. HUBUNGAN ANTARA BIOKIMIA DAN ILMU LAINNYA
• Mikrobiologi, yang menunjukkan bahwa
organisme sel tunggal dan virus cocok untuk
digunakan sebagai sarana mempelajari jalur-jalur
metabolisme dan mekanisme pengendaliannya.
• Fisiologi, yang mempelajari proses kehidupan
pada tingkat jaringan dan organisme.
• Biologi sel, yang mempelajari pembagian kerja
biokimia dalam sel.
• Genetika, yang mempelajari mekanisme
penyusunan identitas biokimia sel.

8.  Hubungan timbal balik antara Biokimia dan Ilmu
Kedokteran telah mendorong kemajuan bersama :
 ASAM NUKLEAT BIOKIMIA KARBOHIDRAT
↑ ↑ ↑
__________________________________
__________________________________
 ↓ ↓ ↓
 PENYAKIT GENETIK ILMU KEDOKTERAN DM

9.  Riset Biokimia berdampak pada Ilmu Gizi dan Ilmu
Kedokteran pencegahan.
 Hasil riset biokimia menentukan diagnosis dan
pengobatan penyakit.

10. ENZIM
 Enzim merupakan suatu kelompok protein
yang berperan sangat penting dalam proses
aktivitas biologis.
 Struktur Enzim
Haloenzim
-Apoenzim
-Kofaktor
-Gugus Protestik
-Koenzim

11.  Haloezim adalah Enzim yang mempunyai gugus
bukan protein, termasuk golongan enzim
mejemuk
 Apoenzim adalah Haloenzim yang terdiri atas
protein
 KOfaktor adalah suatu gugus bukan protein
 Kofaktor ada yang terikat kuat pada bagian
protein /sukar terurai dalam larutan disebut
gugus protestik,
 sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannya
disebut koenzim.
 Enzim berfungsi sebagai katalisator dan sifatnya
sangat khas.

12.  Baik gugus protestik maupun koenzim merupakan bagian
enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap
substrat.
 Substrat adalah zat-zat yang diubah atau direaksikan
oleh enzim.
 Koenzim + S (-)
 Apoenzim + S (-)
 Apoenzim + koenzim + S P

13. KOENZIM
 Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik
kecil yang merupakan bagian enzim(non protein) yang
tahan panas
 Koenzim berfungsi sebagai pembawa sementara
atom spesifik atau gugus fungsionil.
 Koenzim Senyawa yang dipindahkan
-Tiamin pirofosfat -Aldehid
-Flavinadenindinukleotida -Atom Hidrogen
-Nikotinamida adenin dinukleotida -Ion hidrida (H-)
-Koenzim A -Gugus asil
-Pirodoksal fosfat -Gugus amino
-5’-Deoksiadenosilkobalamin -Atom H dan
(koenzim B12) gugus alkil
-Biositin -CO2
-tetrahidrofolat Gugus satu karbon
lainnya

14. TATA NAMA DAN KEKHASAN ENZIM
1. Tata nama berdasarkan substrat
 Nama setiap enzim disesuaikan dengan
nama substratnya dengan penambahan
‘ase’ dibelakang nama substratnya.
 contoh enzim yang menguraikan urea
disebut enzim urease, enzim yang
menguraikan glukosa disebut glucose.
Urea urease P
Glukosa + O2 glukose glukonolakton +
H2O2

15. 2. Tata nama berdasarkan jenis ikatan
kimia substratnya
Nama enzin disesuaikan dengan
ikatan kimia yang terjadi pada
subtratnya.
Contonya ikatan peptide enzim yang
bekerja adalam peptidase. Ikatan ester
enzim yang bekerja adalan esterase.

16. 3. Tata nama berdasarkan jenis reaksi
Sedangkan enzim yang bekerja pada
reaksi tertentu diberi nama
berdasarkan reaksi yang terjadi.
Contohnya enzim hidrolase adalah
kelompok enzim yang mempunyai
fungsi sebagai katalis dalam reaksi
hidrolisis.

17. PENGGOLONGAN ENZIM
 Enzim digolongkan menurut reaksi yang
diikutinya, oleh commision on enzymes of
international union of Biochemistry enzim
dibagi menjadi 6 golongan :
1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase

18. OKSIDOREDUKTASE
 Enzim yang termasuk golongan ini
bekerja pada reaksi oksidasi dan
reduksi.
 Enzim dibagi menjadi 4 yaitu
- dehidrogenase
- oksidase
- hidroperosidase
- oksigenase

19. TRANSFERASE
 Enzim yang termasuk golongan ini bekerja
sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu
gugus fungsi dari suatu senyawa kepada
senyawa lain. Contoh reaksi pembentukan
glisin dari serin merupakan reaksi pemindahan
gugus hidriksi metil dengan enzim hidroksi
metil transferase.
 CH2 – CH – COOH hidroksi metil tranferase CH2 – COOH
OH NH2 NH2
Serin glisin

20. HIDROLASE
Enzim yang bekerja sebagai katalis reaksi
hidrolisis. Ada tiga jenis hidrolase yaitu yang
memecah ikatan ester, memecah glikosida,
memecah ikatan peptida.
 Enzim esterase ialah enzim yang memecah
ikatan ester dengan cara hidrolisis.
 Enzim amilase dapat memecah ikatan pada
amilum hingga terbentuk maltosa. Ada 3
macam enzim amilase yaitu -amilase, -
amilase dan -amilase. -amilase terdapat
dalam saliva dan pankreas.
 Enzim peptidase bekerja sebagai katalis dalam
memecah ikatan pada rantai peptida.

21. LIASE
 Enzim yang bekerja dalam reaksi pemisahan suatu
gugus dari suatu substrat atau sebaliknya.
 Contoh reaksi pembuatan aldehid dari asam piruvat
dengan bantuan enzim piruvat dekarboksilase
Isomerase
 Enzim yang bekerja pada perubahan intramolekul/
pemindahan gugus dalam molekul menghasilkan
isomer. Contoh reaksi perubahan glikosa menjadi
fruktosa.
Glikosa–6- fosfat glukosa fosfat isomerase fruktosa –6-fosfat

22. LIGASE / SINTETASE
 Enzim yang bekerja pada penggabungan 2 molekul
(sintetase) ikatan yang terbentuk C – O, C – C, C – S,
C – N.
Contoh :
Glutamat+ ATP +NH4
- glutamat sintetase glutamin + ADP + Panor

23. FUNGSI DAN CARA KERJA ENZIM
Fungsi enzim
adalah sebagai katalisator untuk proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun diluar sel. Enzim dapat mempercepat reaksi
hingga 108 – 10ii kali lebih cepat daripada reaksi yang dilakukan
tanpa katalis.
Cara kerja enzim dalam meningkatkan kecepatan reaksi
yaitu dengan cara menurunkan energi aktivasi
Katalisator menurunkan pembatas energi aktivasi reaksi kimia tanpa
mengubah keseluruhan perubahan energi bebas reaksi atau letak
keseimbangan aakhir pada puncak pembatas energi aktivasi
terjadi keadaan transisis.

25. MAHLUK HIDUP MENGGUNAKAN ENZIM UNTUK
MEMPERCEPAT REAKSI YANG SEMESTINYA LAMBAT

26. BAGAIMANA ENZIM BISA MEMPERCEPAT
REAKSI?

27. PERMUKAAN AKTIF (ACTIVE SITE)
 Tempat/bagian enzim yang mengadakan
hubungan atau kontak dengan substrat
 Ada 2 model active site
1. model kunci dan anak kunci (lock and key).
Diajukan oleh Fisher. Menurut pengikatan subtrat
dan enzim ditentukan oleh struktur sisi aktif dan
substrat.
2. Model Including-fit. Diajukan oleh Daniel
Koshland. Merupakan model yang luwes karena
sisi pengikat subtrat bukan merupakan struktur
yang kaku. Sisi aktifnya dapat mengalami
perubahan konformasi sampai membentuk
kedudukan yang tepat agar enzim dan subtrat
membentuk ikatan.

29. K!NETIKA ENZIM
 Ilmu yang mempelajari sifat kecepatan reaksi yang
dikatalis enzim.
Kecepatan Awal
kecepatan berlangsungnya suatu reaksi diukur sebagai
penurunan konsentrasi reaktan atau peningkatan
konsentrasi produk.
kemiringan = kec
waktu

30. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA
ENZIM
Konsentrasi Enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu,
kecepatan reaksi bertambah dengan
bertambahnya konsentrasi enzim.
Konsentrasi Substrat
Hasil ekspeerimen menunjukan bahwa dengan
konsentrasi enzim yang tetap, maka akan
pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikan kecepatan reaksi,

31. Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung
lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi
reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu
karena enzim suatu protein, maka kenaikan suhu
dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi.
Pengaruh pH
 Perubahan pH lingkungan akan berpengaruh
terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam
membentuk kompleks enzim substrat. pH rendah
atau tinggi dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi yang mengakibatkan menurunnya
aktivitas enzim.

32. PERSAMAAN MICHEALIS – MENTEN
 Persamaan Michelis-Menten menjelaskan
ketergantungan kecepatan reaksi pada konsentarsi
subtrat yang digunakan.
 Dasar persamaan ini adalah model sederhana kerja
enzim. Bahwa reaksi yang dikatalis enzim enzim
berikatan dengan subtratnya membentuk kompleks
enzim-subtrat (ES) yang kemudian dipecah menjadi
enzim dan subtrat atau menjadi enzim dan produk.
[E] + [S] [ES] [E] + [P]

33.  Kecepatan reaksi pembentukan kompleks [ES]
V1 = k1 [E] [S]
V1 = k1 {[E0] - [ES]} [S] E0 = konsentrasi enzim total
 Kecepatan penguraaian ES menjadi E dan S:
V2 = k2 [ES]
 Kecepatan ES menjadi E dan P :
V3 = k3 [ES]
 Jadi kecepatan pengraian ES :
V2 + V3 = k2 [ES] + k3 [ES]
 Dalam keadaan setimbang maka kecepatan pembentukan ES
k1 {[E0] - [ES]} [S] = k2 [ES] + k3 [ES]
atau k1 {[E0] - [ES]} [S] = (k2 + k3 )[ES]
sehingga {[E0] - [ES]} [S] = k1 + k2 = km
[ES] k1

34.  dari persaman 7 diperoleh konsentrasi kompleks ES
[ES] = [E0] [S]
km + [S]
 kecepatan permulaan terjdinya hasil reaksi P sebanding dengan [ES]
V = k3[ES]
 Jika [s] sangat besar sehingga semua enzim membentuk keceparan
reaksi maksimal
Vmaks = k3 [E0]
 Harga [ES] dari persamaan (8) dimasukan kedalam persamaan (9)
maka :
 Dengan memasukan persamaan (10) kedalam persamaan (11)
Persamaan 12 ini merupakan persamaan Michealis-Menten
][
]][[ 0
3
Sk
SE
kV
m 

][
][
Sk
SV
V
m
maks



35. PENGARUH INHIBITOR
Dibedakan menjadi 2
1. Inhibitor reversibel
2. Inhibitor irreversibel
A. Pengambat Reversible
 penghambat reversible dibedakan menjadi 2 yaitu :
- penghambat kompetitif
- penghambat nonkompetitif

36. 1. Hambatan kompetitif
 Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan
substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim,
tetapi sekali berikatan tidak dapat diubah oleh
enzim tersebut.
 Ciri penghambat kompetitif ini dapat dibalikan atau
diatasi hanya dengan meningkatkan konsentrasi
substrat. jika suatu enzim 50% dihambat pada
konsentrasi tertentu dari substrat penghambat
kompetitif dapat dikurangi dengan meningkatkan
konsentrasi substrat.
E + I EI
 Contoh : asam malonat, oksalat, oksalo asetat
dapat menghambat kerja enzim suksinat
dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi
suksinat.

37. 2. Penghambat non kompetitif
 Pada pengahmbat non kompetitif, penghambat
berikatan pada sisi enzim, selain sisi tempat substrat
berikatan, mengubah konformasi molekul enzim,
sehingga megakibatkan inaktifasi dapat balik sisi
katalitik.
 Penghambat non kompetitif berikatan secara dapat
balik pada kedua molekul enzim bebas kompleks ES
membentuk EI dan ESI yang tidak aktif.
E + I EI
ES + I ESI
 Contoh : ion logam berat ( Cu2+ Hg2+ Ag= )yang
dapat berhubungan dengan gugus-SH pada sistein
dalam enzim
Enzim-SH + Ag+ enzim – S – Ag + H+

38. B. Inhibitor Irreversible
 Penghambat irreversible adalah golongan yang
beraksi dengan atau merusak suatu gugus fungsional
pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas
katalitik.
 Contoh senyawa diisoprofilfluorafosfat DFP yang
menghambat enzim asetilkolinesterase yang penting
dalam transmisi impuls syaraf.

39. PENGATURAN AKTIVITAS ENZIM
1. Pengaturan Alosterik
2. Modifikasi Kovalen
3. Proteolisis Terbatas
4. Turnovel- enzim

40. 1. PENGATURAN ALOSTERIK
 Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisi
katalitik.
 Enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan substrat
dan mengubahnya. Enzim ini memiliki satu atau lebih sisi pengatur
untuk megikat metabolit pengatur yang disebut modulator.
 Enzim alostrik dapat dihambat atau dipercepat oleh modulator.
 Hambatan alosterik dapat diakibatkan oleh hasil akhir dari
serangkaian reaksi kimia:
A enzim a B enzim b C enzim c D enzim d Z
Z menghambat enzim a
 Contoh : rantai reaksi konversi L – treonin menjadi L – isoleurin

41. 2. MODIFIKASI KOVALEN
 Merupakan penempelan satu gugus terhadap
enzim
 Modifikasi kovalen reversibel dari enzim yang
diatur.
 Contoh enzim glikogen fosforilase, suatu enzim
yang mengkatalis pemecahan glikogen

42. 3.PROTEOLISIS TERBATAS
Enzim ini diaktifkan oleh pembelahan rantai
polipeptida.
 Disintesis dalam bentuk tidak aktifdan
diaktifkan oleh pembuangan fragmen kecil
dari amino terminal secara proteolitik.
 Contoh Enzim pencernaan tripsin, dan kimi
tripsin

43. 4. TURNOVEL- ENZIM
 Merupakan penggantian yang lama dengan
yang baru, (sintesis-degradasi) sehingga enzin
ada dalam keadaan dinamis
 Sejumlah enzim yang dibuat oleh seldapat
diatur oleh peningkatan atau pengurangan
kecepatan sintesis atau degradasi.
 Perubahan jumlah total enzim polipeptida tanpa
disertai perubahan sifat katalitik molekul enzim.
 Bila jumlah enzim meningkat----diinduksi,
 Bila jumlah enzim berkurang----direpresi.

44. TER!MAKAS!H