MAKALAH_BIOKIMIA

1. MAKALAH
“ENZIM DAN KOENZIM”
KELOMPOK 1
ALVENAYA HINDAYAGENI
FAIZA OCTAVIANA
FIRA WAHYUNI PUTRI
FADHILA HUMAIRA
NURUL ‘IZZATI
RIRIN WAHYUNI CHANDRA
WIZA MARDAHLIA
DOSEN : dr.ELSA YUNIARTI, M.Biomed
JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI PADANG
2018

2. ENZIM DAN KOENZIM
A. DEFINISI ENZIM DAN KOENZIM
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.
Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang
disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang
disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung
dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan
oleh hormon sebagai promoter.
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan
senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi
lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi
aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama.
Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul
katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang
artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia.
Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh,
enzimα-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman,
kofaktor dan inhibitor.
Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan
aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor
enzim.
Pengertian koenzim
Pengertian Koenzim ialah sebuah zat yang bekerja dengan enzim untuk memulai atau
membantu fungsi enzim. Koenzim ini tidak bisa berfungsi sendiri dan membutuhkan
kehadiran enzim. Sebuah non-protein organik yang memainkan peran penting dalam
beberapa reaksi yang dikatalisis oleh enzim itu sendiri.
Fungsi Koenzim
Pada koenzim ini berfungsi sebagai pembawa sementara produk setengah reaksi.
Mereka biasanya berpartisipasi dalam interaksi substrat-enzim dengan menyumbang atau
menerima gugus kimia tertentu. Sebuha koenzim selalu mendapatkan kembali bentuk aslinya
meskipun mungkin telah diubah selama reaksi. Banyak vitamin yang merupakan precursor
dari koenzim. contohnya saja seperti: vitamin B yang berfungsi sebagai koenzim penting bagi
enzim untuk membentuk lemak, karbohidrat dan protein.

3. Koenzim merupakan salah satu dari sejumlah senyawa organik bebas yang menyebar
dan memiliki fungsi sebagai kofaktor dengan enzim dalam meningkatkan berbagai reaksi
metabolisme. Koenzim berpartisipasi dalam katalisis yang dimediasi enzim stoikiometri,
dimodifikasi selama reaksi dan mungkin memerlukan reaksi yang dikatalisasi enzim lain
untuk mengembalikan mereka ke keadaan aslinya.
Contohnya termasuk nikotinamida adenin dinukleutida (NAD) yang menerima
hydrogen dan memberikan itu dalam reaksi lai dan ATP, yang memberikan kelompok
kelompok fosfat sementara mentransfer energi kimia dan mengambil kembali fosfat dalam
reaksi lain. Sebagian besar vitamin B merupakan koenzim dan sangat penting dalam
memfasilitasi transfer atom atau kelompok atom antara molekul dalam pembentukan
karbohidrat, lemak, dan protein.
B. STRUKTUR ENZIM
Enzim terdiri dari bagian protein dan bagian non protein. Rumus lengkap enzim yaitu
bagian protein (tidak aktif/apoenzim) ditambahkan dengan bagian bukan protein (gugus
prostetik, koenzim, kofaktor ion logam) menghasilkan holoenzim yang merupakan enzim
lengkap dan aktif.
1. Apoenzim
Apoenzim sangat menentukan fungsi biokatalisator dari enzim. Bagian ini akan rusak
pada suhu terlampau panas atau bersifat termolabil. Apoenzim memiliki sisi yang
berhubungan langsung dengan substrat, merupakan:
 Sisi aktif, merupakan sisi yang berkaitan dengan substrat (zat yang akan dijadikan
produk). Bagian ini mengikat molekul substrat dan terjadilah proses katalis. Sisi ini
dapat diganggu oleh inhibitor kompetetif.
 Sisi alosterik, merupakan sisi yang berkaitan dengan kofaktor. Sisi ini dapat
dipengaruhi oleh inhibitor nonkompetetif yang berstruktur sama dengan kofaktor.
2. Kofaktor
Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Kofaktor dapat mengubah-
ubah bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat tertentu. Kofaktor berbentuk ion
logam seperti Na, K dan Ca. Kofaktor memiliki dua komponen merupakan :

4.  Koenzim berupa senyawa organic (vitamin) yang berikatan secara non-kovalen
dengan enzim. Dapat merupakan ion logam atau metal, atau molekul organik yang
dinamakan koenzim.
 Gugus prostetik, merupakan kofaktor senyawa organic (mineral) yang berikatan
secara kovalen dengan enzim. Gugus prostetik ini berukuran kecil, tahan panas
(termostabil), dan diperlukan enzim untuk aktivitas katalitiknya. Gabungan kedua
bagian ini membentuk haloenzim, merupakan bentuk enzim yang sempurna dan aktif.
Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. Ion
logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk
mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
 Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein, memang ada enzim yang
ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin. Tetapi ada juga
enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein.
C. TATA NAMA ENZIM DAN KEKHASAN ENZIM
Tata nama enzim telah diresmikan menurut persetujuan internasional dengan bantuan
“Comission on Enzymes of the International Union of Biochemistry”. Namun, nama-nama
umum atau biasa masih tetap banyak digunakan karena sudah lazim dan mudah.
Untuk menamakan enzim digunakan akhiran –ase dan ini hanya digunakan bagi
enzim tunggal, misalnya suksinat dehidrogenase. Untuk penamaan suatu kompleks yang
terdiri dari beberapa enzim berdasarkan reaksi keseluruhan yang dikatalisis olehnya,
digunakan kata sistem, misalnya sistem suksinat oksidase yang mengkatalisis oksidasi asam
suksinat oleh oksigen dalam beberapa langkah dan oleh beberapa enzim. Klasifikasi hanya
diperuntukkan bagi enzim-enzim tunggal dan bukan sistem enzim.
Tipe reaksi kimiawi dikatalisis merupaka dasar bagi klasifikasi dan penamaan enzim.
Sifat khusus inilah yang membedakan suatu enzim dari yang lainnya. Bagi setiap enzim
dianjurkan ada dua nama : yaitu nama biasa atau nama kerja dan nama sistematik. Nama
biasa lebih pendek dan lebih mudah digunakan; dalam banyak hal justru nama itulah yang
memang digunakan. Nama resmi atau sistematik dibentuk menurut aturan-aturan yang pasti,
memberikan petunjuk mengenai apa substratnya dan macam reaksi yang dikatalisisnya.
Pemberian nama enzim dilakukan dengan dua cara berikut
a. Berdasarkan substratnya, ditambah dengan akhiran –ase.
Contoh :
Nama substrat Nama enzim
Protein Proteinase
Lipid Lipase
Maltosa Maltase
b. Berdasarkan tipe reaksinya, ditambah dengan akhiran –ase.
Contoh:
Nama reaksi Nama enzim
Reduksi Reduktase
Oksidasi Oksidase
Pelepasan CO2 Dekarboksilase
Pelepasan hydrogen Dehidrogenase

5. Tata Nama dan Kekhasan Enzim
Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di
mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat adalah senyawa yang
bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat)
dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut
fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai
katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh
Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula
tata nama yang sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim
didasarkan pada fungsinya. Secara ringkas, sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan
sebagai berikut:
1). Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas, masing-masing
mempunyai 4-13 subkelas.
2). Nama enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunjukkan substrat dan kedua
ditambah dengan –ase yang menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisis. Contoh:
heksosa isomerase (subsrat: heksosa dengan reaksi isomerase).
3). Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam
tanda kurung di bagian akhir nama. Contoh: 1.1.1.37 L-
malat:NAD+
oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4). Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor yaitu:
- Digit pertama : kelas tipe reaksi
- Digit kedua : subkelas tipe reaksi
- Digit ketiga : subsubkelas tipe reaksi
- Digit keempat : untuk enzim spesifik
Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:
- Kelas 2 : transferase
- Subkelas 7 : transfer fosfat
- Subsubkelas 1 : alkohol merupakan akseptor fosfat
- Enzim spesifik 1 : heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-
fosfotransferase.
Suatu enzim yang mengkatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil
atom C ke enam molekul glukosa.
Kekhasan enzim
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri
suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap
berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim
urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekerja
terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu,
misalnya enzim esterase dapat menghidrolisir beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat
menghidrolisir substrat lain yang bukan ester.
Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam amino tertentu
sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai enzim. Jadi, walaupun
reaksi tersebut berjalan namun tiap enzim hanya bekerja pada satu reaksi. Jadi, kekhasan
reaksi bukan disebabkan oleh koenzim tetapi oleh apoenzim.

6. Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal
sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi
sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.
Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun
terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis
reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang
terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna.
D. FUNGSI DAN CARA KERJA ENZIM
a. Fungsi enzim
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108
sampai 1011
kali
lebih cepat daripada suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi
sebagai katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang
tinggi. Oleh karena itu, enzim mempunyai peranan yang sangat penting dalam reaksi
metabolisme. Peranan enzim dalam reaksi metabolisme adalah sebagai berikut:
1) Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan menurunkan energi
aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.
2) Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola. Misalnya glukosa
yang terbentuk selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah melebihi
keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO2 dan H2O. Dengan adanya enzim, glukosa
dapat diubah menjadi sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa dapat diedarkan ke seluruh
jaringan melalui floem dan disimpan dalam bentuk amilum. Dengan mengubah glukosa
menjadi molekul lain, maka proses fotosintesis dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh
akumulasi hasilnya.
b. Cara kerja enzim
a) Kompleks enzim substrat
Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja
pada satu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada
hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian
enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya
terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan
hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif (active site). Hubungan hanya
mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat.
Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada
bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini
adalah penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.
Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks
enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara dan
akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.
1) Lock and key (gembok dan kunci)
Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim
karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari
enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke

7. dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat.
Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan
enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok. Jika
enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, maka bentuk sisi aktif berubah sehingga
substrat tidak sesuai lagi.
2) Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)
Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat
berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa
sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut
teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
b) Persamaaan Michaelis – Menten
Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa
dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan
hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat
dituliskan sebagai berikut :
Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim-substrat (ES)
Enzim (E) + Hasil reaksi (P)
Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada
konsentrasi kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada konsentrasi
substrat [S], maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan
kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.
E. KLASIFIKASI ENZIM
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis,
daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
a. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.
Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalam sel dan untuk
pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel, misal dalam proses
respirasi.
b. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel.
Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul
yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel.
Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam
proses kehidupan sel.

8. 2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
a. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan
elektron, hidrogen atau oksigen.
Berikut subkelas oksireduktase:
 Oksidase, merupakan enzim yang memindahkan dua elektron dari asalnya ke
oksigen, biasanya menyebabkan pembentukan peroksida hydrogen.
 Oksigenase, merupakan enzim yang mengkatalis penggabungan kedua atom oksigen
kedalam suatu substrat tunggal.
 Hidroksilase, merupakan enzim yang menggabungkan sebuah atom molekul oksigen
kedalam substrat oksigen yang kedua timbul seperti air.
 Peroksidase, merupakan enzim yang mempergunakan peroksida hidrogen selain dari
oksigen sebagai oksidan, peroksida NADH mengkatalisa reaksi
 Katalase, merupakan jenis enzim yang unik, dimana didalam peroksida hidrogen
bekerja baik sebagai donor maupun akseptor. Kakatalase berfungsi didalam sel untuk
mendetoksifikasikan peroksida hidrogen.
b. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke
molekul yang lain.
 Aminotransferase (transaminase), kerjanya adalah dengan mentransfer grup amino
dari satu asam amino ke akseptor asam keto, dengan menghasilkan pembentukan
asam amino yang baru dan asam keto yang baru
 Kinase, adalah enzim yang memfosforilasi merupakan mengkatalisa pemindahan
grup fosforil dari ATP atau trifosfat nukleotida lainnya ke alkohol atau akseptor grup
amino, misalnya glukokinase.
 Glukosiltransferase, merupakan enzim yang mengkatalisa transfer residu dari
gluykosil yang aktif ke sebuah glikogen primer. Ikatan fosfosester didalam
disfosfoglukosa uridin adalah labil, yang menyebabkan glukosa berpindah ke
glikogen primer yang sedang berkembang.
c. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis
d. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari
suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis.
e. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi
f. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya
molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat CoASH
ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:

9. Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
3. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya
a. Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal,
sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup.
b. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu.
Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu
kali.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang
dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan
mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan
menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis.
F. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
1. Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanya dipengaruhi oleh suhu.
2. Derajat Keasaman (pH)
Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim
yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa.
3. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back
inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi
dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.
4. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang
tersedia.
Klooman, dan Klaus-Heinrich Rohm. 1995.”Atlas berwarna & Teks Biokimia”. Hipokrates,
Jakarta
Sentot , Budi Raharjo. 2008 KIMIA berbasis EKSPERIMEN 3. Platinum: Jakarta
Purnomo et all, 2006 .”Biologi ”. Sunda Kelapa Pustaka: Jakarta
Syukhria ikhsan, bahan kuliah KARBOHIDRAT.