2. PROTEIN
• Biopolimer yang terdiri dari banyak satuan
Asam Amino yg dihubungkan oleh ikatan
peptida.
Fungsi:
a. Beberapa protein merupakan komponen utama
dalam jaringan struktur (otot, rambut, kuku,
kulit)
b. Sebagai protein aktif [enzim, hormon,
haemoglobin, toksin dll ]
3. Sifat-sifat protein
1. Ionisasi
Protein yang larut dalam air dalam suasana asam
akan membentuk ion (+) sedangkan dalam
suasana basa akan membentuk ion (-).
2. Denaturasi
perubahan konformasi alamiah menjadi suatu
konformasi yang tidak menentu.
*perubahan suhu, pH atau reaksi dengan
senyawa lain
4. Penggolongan Protein
• Protein Fibrous (Serat)
Protein yang terdapat pada hewan, tidak
larut dalam air. Misal : keratin, kolagen,
sutra
• Proterin Globular
Protein yang larut dalam air. Misal :
enzim, hormon, hemoglobin, mioglobin,
ovalbumin (pada putih telur)
5. Struktur protein meliputi:
1. Struktur primer protein
merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-
urutan asam amino yang tersusun secara linear yang
mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan
tidak terjadi percabangan rantai.
2. Struktur sekunder protein
merupakan kombinasi antara struktur primer yang
linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus
=CO dan =NH di sepanjang tulang belakang
polipeptida.
6. 3. Struktur tersier protein
adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola
struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan
tak beraturan dari ikatan antara rantai samping
(gugus R) berbagai asam amino.
4. Struktur kuarterner protein
adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau
promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki
dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur
tersier yang akan membentuk protein kompleks yang
fungsional.
7. Bentuk struktur primer Bentuk struktur sekunder
Bentuk struktur tersier Bentuk struktur kuartener
8. Asam amino adalah senyawa penyusun protein.
Asam amino mempunyai satu gugus karboksil
dan satu gugus amino. Pada umumnya gugus
amino terikat pada posisi dari gugus karboksil.
R CH COOH
asam
NH2
basa
R CH COO-
NH3
asam -amino ion switter pH : 7,4
(Amfoter)
R H, C - : kiral
ASAM AMINO???
Gugus karboksil
Gugus amino
9. Struktur Asam Amino
Suatu asam amino-α terdiri atas:
Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan
gugus karboksil (asam).
Atom H yang terikat pada atom C α.
Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.
Gugus amino yang terikat pada atom C α.
Gugus R yang juga terikat pada atom C α.
10. C
COO-
CH2OH
+
H3N H C
COO-
CH2OH
NH3
+H
L-serine D-serine
CONTOH ASAM AMINO
Didasarkan pada struktur D – gliseraldehid
jika gugus NH3
+ terletak disebelah kanan diberi awalan D
Sedangkan jika NH3
+ dikiri diberi awalan L
11. Sifat-Sifat Asam Amino
1. Umumnya larut dalam air, namun tidak larut
dalam pelarut organik non-polar seperti eter
aseton dan kloroform
2. Asam amino memiliki titik lebur yang lebih tinggi
dibandingkan dengan asam karboksilat dan
amina
3. Asam amino bersifat amfoter yang dapat
berperan sebagai asam (mendonorkan proton
pada basa kuat) dan dapat berperan sebagai basa
(menerima proton dari asam kuat)
12. Penggolongan Asam Amino
Penggolongan asam amino didasarkan pada
sifat dari rantai samping (-R).
Berdasarkan sifat rantai samping R, asam
amino dapat digolongkan menjadi :
1. Asam amino dengan R non polar [hidrofobik]
2. Asam amino dengan R polar tidak bermuatan
3. Asam amino dengan R polar bermuatan (+)
atau (-)
13. • Muatan total asam amino dalam larutan akan
menentukan kelarutannya, sebagai fungsi pH. pH
dimana asam amino mempunyai muatan = 0
(tidak bermuatan) disebut pH isoelektrik (pI).
Pada pI, kelarutan asam amino <<<, oleh karena
itu pada pI asam amino akan mengendap.
• pH isoelektrik untuk asam amino dengan R tidak
terionisasi berkisar 5.5 – 6.5. pH isoelektrik untuk
asam amino dengan R terionisasi.
15. Fungsi pH Isoelektrik (pI)
– Untuk mengkristalkan asam amino/protein
pengendapan isoeletrik
– Dengan mengetahui titik isoelektrik dapat
meramalkan proses migrasi protein dalam
medan elektrikum Dasar untuk
pemisahan asam amino dengan
elektroforesis
16. Macam Asam Amino
Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan
oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino. Jika
gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda.
No Nama Singkatan
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
Alanin (alanine)
Arginin (arginine)
Asparagin (asparagine)
Asam aspartat (aspartic acid)
Sistein (cystine)
Glutamin (Glutamine)
Asam glutamat (glutamic acid)
Glisin (Glycine)
Histidin (histidine)
Isoleusin (isoleucine)
Leusin (leucine)
Lisin (Lysine)
Metionin (methionine)
Fenilalanin (phenilalanine)
Prolin (proline)
Serin (Serine)
Treonin (Threonine)
Triptofan (Tryptophan)
Tirosin (tyrosine)
Valin (valine)
Ala
Arg
Asn
Asp
Cys
Gln
Glu
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Phe
Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
17. Ikatan Peptida
• Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui
gugus karboksil dari satu asam amino dengan gugus
amino dari asam amino yang lain.
+H3N CH2 C O-
O
+H3N CH C
O
O
CH3
glysin alanin
+
+H3N C
H2
C
H
N
O
C C O
-
O
+ H2O
CH3
ikatan peptida
gly - ala
(glysinalanin)
C-terminalN-terminal
18. Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulis
dengan asam amino yg mempunyai NH3
+
bebas (sebelah kiri) dan Asam Amino
dengan gugus COO- bebas (sebelah kanan).
Molekul yang mengandung 2 asam amino
dengan 1 ikatan peptida disebut dipeptida.
Molekul mengandung 3 asam amino disebut
tripeptida. Selanjutnya terdapat pula
tetrapeptida, pentapeptida, dst.
Lanjutan…
19. Pemisahan Protein dan Asam Amino
a. Elektroforesis
Cara ini didasarkan pada kecepatan bergerak yang
berbeda-beda dari protein dalam medan listrik, pada
pH tertentu.
b. Kromatografi
Penentuan dan pemisahan campuran protein dengan
cara kromatografi dilakukan berdasarkan prinsip-
prinsip kromatografi pada umumnya yaitu dengan
mempertimbangkan adanya dua fase yaitu fase gerak
dan fase diam.
c. Pengendapan protein sebagai garam
Sebagian besar protein dapat diendapkan dari
larutan air dengan penambahan asam tertentu,
seperti, asam trikloroasetat dan asam perkolat.
20. • Enzim merupakan biokatalisator yang mempercepat
jalannya reaksi tapa ikut bereaksi. Enzim yang
berfungsi sebagai biokatalisator tersusun atas
senyawa protein dan non protein karena umumnya
tidak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non
protein tambahan yang disebut kofaktor.
Sifat :
Thermolabil. Mudah rusak bila dipanskan lebih dari 60C
Merupakan senyawa protein, sehingga sifat protein masih
melekat pada enzim
Sebagai biokatalisator , reaksinya menjadi sangat cepat
dan berulang ulang. Bekerja didalam sel (endoenzim) dan
diluar sel (ektoenzim)
Apa sih enzim dan koenzim itu???
21. Secara kimiawi enzim tersusun atas dua bagian, yaitu bagian
protein (apoenzim) dan bagian bukan protein (gugus
prostetik).
Apoenzim merupakan bagian enzim aktif yang tersusun atas
protein dan mudah berubah (labil) terhadap faktor
lingkungan, misalnya pH dan suhu.
Sedangkan gugus protestik merupakan gugus yang tidak
aktif, berupa unsur–unsur logam, seperti besi, mangan,
magnesium, atau natrium yang disebut kofaktor. Gugus
prostetik juga dapat berupa bahan organik bukan protein,
seperti vitamin B yang disebut Koenzim.
22. Penggolongan dan tata nama enzim
1. Tata nama berdasarkan substrat
Jika dikatalis adalah glukosa: enzim glukase
2. Tata nama berdasarkan jenis ikatan kimia substrat
Jika dikatalis ikatan peptida: enzim peptidase
Jika dikatalis ikatan ester: enzim esterease
Jika dikatalis ikatan nukleotida: enzim nukleotidase
3. Tata nama berdasarkan jenis reaksi
Untuk mengoksidasi glukosa: enzim glukosa oksidase
Enzim yang mengkatalis pemindah gugus dinamai :
tranferase, contoh untuk memindahkan gugus NH2:
enzim lebih khas dinamai: enzim amino transferase
Nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya
dengan penambahan ase di belakangnya
23. Kelas Tipe reaksi
Oksidoreduktase
Enzim yang mengkatalis reaksi oksidasi-reduksi
(memsahkan dan menambahkan elektron atau
hidrogen)
Transferase
(Kinase)
Memindahkan gugus senyawa kimia
Hidrolase
(protease, lipase,
amilase)
Enzim yang mengkatalis reaksi hidrolisis
(memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air)
Ligase
(fumarase)
Mengkatalis reaksi pengabungan dua senyawa yang
disertai perurairan molekul ATP (membentuk ikatan
rangkap)
Isomerase
(epimerase)
Mengkatalisir perubahan isomer
Polimerase
(tiokinase)
Menggabungkan monomer-monomer sehingga
terbentuk polimer
24. Faktor Yang Mempengaruhi Kerja
Enzim
Selain adanya zat penghambat (inhibitor), kerja enzim dapat
dipengaruhi oleh beberapa faktor antara lain:
1. Zat-zat pengaktif (aktivator)
Zat-zat kimia tertentu dapat memacu atau mengaktifkan
kegiatan enzim. Contoh: garam-garam dari logam alkali dan
logam alkali tanah dengan konsentrasi encer, ion kobalt (Co),
mangan (Mn), nikel (Ni), magnesium (Mg), dan klor (Cl).
2. Suhu
Setiap enzim mampu bekerja secara efektif pada suhu tertentu
dan aktivitasnya akan berkurang apabila berada pada kondisi di
bawah atau di atas titik tertentu, suhu optimal yang mendekati
suhu tubuh (35 oC - 40 oC). Enzim dapat rusak pada suhu tinggi
(>50 oC), dan pada suhu rendah (0 oC), enzim menjadi tidak
aktif.
25. 3. pH
Sebagaimana faktor suhu, enzim juga mempunyai pH
tertentu agar dapat bekerja secara efektif. Enzim dapat
bekerja optimal pada pH netral (pH = 7), pH basa (>7)
atau pH asam (<7) tergantung pada jenis enzim masing-
masing
4. Konsentrasi enzim
Konsentrasi enzim yang tinggi akan mempengaruhi
kecepatan reaksi secara linear (kecepatan bertambah
secara konstan)
5. Konsentrasi substrat
Pada konsentrasi substrat yang rendah, kenaikan substrat
akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis hampir
secara linear. Jika konsentrasi substrat tinggi, maka
peningkatan kecepatan reaksi enzimatis akan semakin
menurun sejalan dengan peningkatan jumlah
substratnya.
26. Penghambatan aktifitas enzim ada
dua tipe:
1. Kompetitif
zat penghambat mempunyai struktur
yang mirip dengan substrat sehingga
dapat bergabung dengan sisi aktif enzim.
Terjadi kompetisi antara substrat dengan
inhibitor untuk bergabung dengan sisi
aktif enzim (misal feed back effect)
2. Non kompetitif
zat penghambat menyebabkan struktur
enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak
cocok lagi dengan substrat
27. DENATURASI
Jika struktur enzim berubah sehingga substrat
tidak dapat terikat, maka aktivitas katalisis enzim
hilang dan dikatakan terjadi denaturasi enzim.
Pada umumnya denaturasi menyebabkan enzim
tidak dapat kembali
Beberapa faktor yang menyebabkan denaturasi
enzim:
1. suhu tinggi
2. Oksigen atau bahan pengoksidasi lainnya
3. Bahan pereduksi
4. Kation logam berat (Ag+, Hg2+, Pb2+)
28. FUNGSI DAN MEKANISME KERJA
ENZIM
Enzim sebagai protein katalis
Dixon dan Webb, mendefinisikan enzim sebagai
suatu protein bersifat katalis. Definisi ini
disebabkan oleh kemampuannya untuk
mengaktifkan senyawa lain secara spesifik.
Definisi lain: enzim adalah suatu katalisator
protein yang mempercepat reaksi kimia dalam
sistem biologis.
29. Lanjutan…
Interaksi yang spesifik dari enzim dengan suatu
molekul tertentu dan menyebabkan pengaktifan
molekul tersebut selanjutnya mengakibatkan
perubahan struktur sehingga menimbulkan gagasan
akan substrat.
Substrat didefinisikan sebagai senyawa yang dikenali
secara spesifik oleh enzim dan selanjutnya
diaktifkan sehingga mengalami perubahan kimia.
Mengingat demikian spesifik interaksi antara substrat
dan enzim, maka bagian tersebut dinamai sebagai
situs aktif (active site) atau lebih tepat lagi situs
katalitik (catalytic site)
30. Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim
mempengaruhi reaksi katalisis
1. enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul
yang bereaksi saling bertemu dengan permukaan
yang saling berorientasi.
Hal ini terjadi karena enzim mempunyai afinitas
yang tinggi terhadap substrat dan kemampuan
mengikatnya walaupun sementara
2. Pembentukan ikatan yang sementara (non kovalen)
antara substrat dengan enzim menimbulkan
penyebaran elektron dalam molekul substrat dan
penyebaran ini menyebabkan suatu regangan pada
ikatan kovalen spesifik dalam molekul substrat
sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah
pecah
33. Isoenzim???
Teknik pemisahan protein dilakukan dengan metode
elektroforesis yaitu pemisahan protein terlarut atau molekul
bermuatan lainnya dalam medan listrik.
Dengan teknik ini diketahui bahwa lebih dari satu enzim yang
dapat bereaksi dengan substrat yang sama dan mengubahnya
menjadi produk yang sama.
Enzim ini dinamakan isoenzim
Pentingnya isoenzim : perbedaan respons isozim terhadap
faktor lingkungan jika lingkungan berubah isozim yang paling
aktif tersebut melaksanakan fungsinya dan membantu
organisme untuk bertahan hidup
34. Aplikasi enzim di bidang medis
Kalangan kedokteran dan kedokteran hewan
memanfaatkan pengetahuan enzim untuk tujuan
DIAGNOSIS dan PENGOBATAN
Wolgemuth (1908):
-> Enzim amilase dalam urine, meningkat
jumlahnya pada radang pankreas
Kay, Kings, Bodansky dan Roberts (1920-1930):
-> Enzim fosfatase alkali, penyakit hati
![PROTEIN
• Biopolimer yang terdiri dari banyak satuan
Asam Amino yg dihubungkan oleh ikatan
peptida.
Fungsi:
a. Beberapa protein merupakan komponen utama
dalam jaringan struktur (otot, rambut, kuku,
kulit)
b. Sebagai protein aktif [enzim, hormon,
haemoglobin, toksin dll ]](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7)