Materi UTS Biokimia.pdf

1
BIOKIMIA
TIM DOSEN BIOKIMIA
P R O G R A M S T U D I FA R MA S I
I N S T I T U T SA I N S DA N T E K N O LO G I N A S IO N A L
Referensi
 Lehninger AL. Principles of Biochemistry, 2nd ed. 1993. Worth
 Murray RK. Harper’s Biochemistry, 24th ed. 1996. Appleton and Lange
 Stryer L. Biochemistry, 4th ed. 1995. Freeman
 Alberts B. Molecular Biology of The Cell, 3rd Ed. 1994. Garland
 Sadikin M. Biokimia Enzim. 2002. Widya Medika.

2

Introduction to Biochemistry
 Biokimia adalah ilmu yang mempelajari struktur dan sifat biomolekul dan
bagaimana molekul-molekul tersebut dibuat, diubahbentuk dan dipecah
 Molekul apapun yang disintesis di dalam organisme hidup dinamakan
biomolekul
 Molekul adalah kumpulan atom yang bergabung dan diikat oleh ikatan kovalen
 Atom adalah unit terkecil dari materi yang menentukan struktur suatu elemen.
Atom terdiri dari tiga partikel, yakni proton, neutron and electron

Water molecule Carbon dioxide molecule
Synthesized in
Living organism
3

4
Biomolecules
Biomolecules:
• Any molecule synthesized in living organisms is called biomolecule, including small
molecules such as primary metabolites, secondary metabolites, and natural products as well
as large macromolecules such as carbohydrates, proteins, lipids and nucleic acids.
• Many biomolecules are polymers.
• Monomers are relatively small micromolecules that are linked together to create large
macromolecules known as polymers.
• There are four major classes of biomolecules
Carbohydrates
Lipids
Proteins
Nucleic acids

5
Poly-
(mono-
(DNA/RNA)
membranes
Small organic
molecules are
building blocks of
biological
macromolecules
Monomers Polymers
Sugars
saccharides) saccharides
Amino acids Proteins
Nucleotides Nucleic acids
Fatty acids Fats/lipids/

6
1. Atom (unit molekul
6. Cell 5. Organel supramolekuler
Organisme
Structural hierarchy
of an organism
2.Biomolekul 3. Makro-
monomer) (polymer)
4. Kompleks
7. Jaringan 8. Organ 9.

3
NJ.b
A H
Cell wall
Level 4
5: Level 3
4: Level 2
3: Level 1
2:
The cell Su pramolecular Macromolecules Monomeric units and
its organelles complexes
Nucleotides N~
----• 0-P
?--0-CH~
crlN o
H
OH U
Chromosome
Amino acids
Protein
Plasma membrane
Cellulose
Sugars
7

Bentuk
biomolekul
ditentukan
oleh interaksi
(ikatan) antar
atomnya
Interaksi ditentukan
oleh gugus fungsinya
Sifat fisiologis
biomolekul
ditentukan
oleh
bentuknya
Keywords
8

9
Why C?
 Struktur inti dari hampir semua biomolekul adalah suatu hidrokarbon (C-H)

10
Keunikan Atom Karbon (C)
 Atom karbon yang terikat secara kovalen dapat membentuk struktur linier, rantai
bercabang dan siklik serta dapat mengikat berbagai macam gugus fungsi
Molekul yang dapat dibentuk oleh rantai atom C sangat bervariasi ukuran & bentuknya
Bentuk molekul memiliki arti fisiologis yang penting
Contoh: anemia sel sabit (sickle cell anemia) akibat perubahan bentuk hemoglobin

12
Gugus Fungsi dalam Biomolekul
 Atom karbon dapat berikatan dengan beberapa gugus fungsi
 Gugus fungsi adalah sekelompok atom yang terikat dalam susunan tertentu yang
menentukan sifat fisik dan reaksi kimiawi dari suatu senyawa
 Contoh: Gugus fungsi hidroksil (alkohol)  OH
Metana (g) Metanol (liq)

14
TUGAS!!
Cari nama dan struktur gugus fungsi lainnya
dengan lengkap
 Dibuat di buku ukuran bigboss, sampul
coklat/putih/seragam
 Judul buku di sampul: “Buku Tugas Biokimia”
 Dikumpulkan minggu depan

(ionik) waals
Interaksi (ikatan)
Non Kovalen Kovalen
Elektrostatik Hidrogen Van der
15

Interaksi pada biomolekul
Interaksi Kovalen
 Interaksi kovalen merupakan interaksi yang kuat
 Membutukan energi 100kcal/mol untuk memisahkan ikatan kovalen
 Interaksi kovalen mengikat biomolekul melalui penggunaan elektron bersama
Interaksi Nonkovalen
 Interaksi nonkovalen merupakan interaksi yang lemah
 Membutukan energi 1-5kcal/mol untuk disosiasi ikatan kovalen
 Merupakan interaksi elektromagnetik dan tidak menggunakan elektron bersama
 Berperan penting dalam menentukan bentuk konformasi 3D biomolekul

17
Interaksi kovalen dan nonkovalen molekul air

Interaksi nonkovalen pada biomolekul
 Interaksi Elektrostatik
 Ikatan hidrogen
 Ikatan ionik
 Interaksi van der Waals
 Interaksi hidrofobik

Ikatan Hidrogen
 Interaksi yang terjadi antara atom yang elektronegatif (O atau N)
dengan atom hidrogen yang berikatan kovalen dengan atom yang
elektronegatif

Ikatan Hidrogen (lanj...)
 Biomolekul yang tidak bermuatan namun polar (seperti: gula) dapat
larut didalam air karena distabilkan oleh beberapa ikatan hidrogen
 Ikatan hidrogen akan semakin kuat jika orientasi atom-atomnya
maksimal

Interaksi ionik
 Interaksi antara atom yang bermuatan positif dan atom yang
bermuatan negatif

Interaksi van der Waals
 Jika 2 atom tidak bermuatan saling berdekatan, awan elektron
disekitar atom tsb saling berinteraksi menyebabkan salah satu atom
memiliki dipol positif dan yang lainnya memiliki dipol negatif
 Interaksi antara kedua dipol ini disebut interaksi van der Waals

Interaksi Hidrofobik
 Molekul non polar seperti benzena, heksana, etana disebut
hidrofobik
 Dalam pelarut polar seperti air, bagian bagian yang non polar dari
biomolekul akan bergabung.
 Interaksi antar bagian - bagian nonpolar tersebut dinamakan
interaksi hidrofobik

Interaksi Hidrofobik (lanj...)

27
Keywords
 Sifat fisiologis biomolekul ditentukan oleh bentuknya
 Bentuk biomolekul ditentukan oleh interaksi (ikatan) antar atomnya
 Interaksi ditentukan oleh gugus fungsinya

protein
P R OG R A M S T U D I S 1 F A R M A S I
I N S T I T U T S A I N S D A N T E K N O LO GI N A S I O N A L

Peran Katalitis enzimatis
& • Hampir seluruh enzim yang dikenal merupakan protein
aktivitas Transport dan penyimpanan
protein • Transport O2 oleh hemoglobin dan mioglobin
Koordinasi gerak
• Protein merupakan komponen utama dari otot
Penunjang mekanis
• Ketegangan kulit dan tulang oleh kolagen yang merupakan protein fibrosa
Proteksi imun
• Antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dalam mengenali antigen
Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi
• Ekspresi gen diatur oleh protein-protein regulator

Tujuan perkuliahan
 Mengetahui definisi protein
 Mengetahui monomer penyusun protein
 Mengetahui sifat fisika/kimia monomer (asam amino) penyusun protein
 Mengetahui struktur dan bentuk 3D protein di alam

PROTEIN dan ASAM AMINO
 Protein tersusun atas 20 asam amino dalam bentuk L--asam amino
 Asam amino:
 Esensial  tidak dapat disintesis oleh tubuh
 Non-esensial  dapat disintesis oleh tubuh
 You are what you eat

• Asam aspartat (Asp/D) • Lisin (Lys/K)
Klasifikasi asam
amino berdasarkan
pembentuknnya di
dalam tubuh
(Lehninger, 1988)
AA NON ESENSIAL AA ESENSIAL
• Alanin (Ala/A) • Arginin (Arg/R)
• Asparagin (Asn/N) • Histidin (His/H)
• Sistein (Cys/C) • Isoleusin (Ile/H)
• Glutamin (Gln/Q) • Leusin (Leu/L)
• Asam glutamat (Glu/E) • Metionin (Met/M)
• Glisin (Gly, G) • Fenilalanin (Phe/F)
• Prolin (Pro/P) • Threonin (Thr/T)
• Serin (Ser/S) • Triptofan (Trp/W)
• Tirosin (Tyr/Y) • Valin (Val/V)

Struktur Dasar Asam Amino
 Asam amino terdiri dari:
1 (satu) atom C  yang mengikat:
 Gugus amina Asam karboksilat + amina
 Gugus karboksil  asam amino
 Gugus R (rantai samping)
(rantai samping)

Asam amino
beserta sifat
fisika/kimianya
catatan:
- Mengandung atom S: metionin
dan sistein
- Rantai samping siklik: prolin
dan histidin

Bentuk protein
manakah yang
paling mungkin
terbentuk di
dalam air?

Muatan Asam Amino
 Asam amino di dalam larutan dengan pH netral bersifat dipolar (memiliki
dua muatan)  zwitter ion
 Gugus amida bermuatan positif
 Gugus karboksil bermuatan negatif
 Asam amino di dalam larutan dengan pH asam bermuatan positif (+)
 Gugus amida bermuatan positif
 Gugus karboksil tidak bermuatan
 Asam amino di dalam larutan dengan pH basa bermuatan negatif (-)
 Gugus amida tidak bermuatan
 Gugus karboksil bermuatan negatif

Status ionisasi asam amino berdasarkan pH larutan
Physiological pH (measure of [H+])
12

Struktur 3D protein
- Struktur primer (1o)
- Struktur sekunder (2o)
- Struktur tersier (3o)
- Struktur kuartener (4o)

14
Overview struktur 3D protein

16
Overview: struktur 3D protein
Struktur primer

1. Struktur Primer
 Merupakanstruktur dasar suatu protein
 Berupa rangkaian linier asam amino
dengan urutan yang ditentukan oleh gen
 Satu asam amino dg asam amino
sebelahnya dihubungkan oleh ikatan
peptida
 Ikatan peptida terbentuk dari reaksi
antara gugus karboksil asam amino 1
dengan gugus amino asam amino 2 
disebut jembatan CO-NH

Urutan asam amino
ditentukan oleh gen
Penomorandimulai dari
amino terminus, dengan
ekor protein merupakan
karboksi terminus

20
Struktur sekunder

2. Struktur Sekunder
 Struktur sekunder terbentuk karena ikatan hidrogen antara atom O dari
gugus karbonil dengan atom H dari gugus amino
 Beberapa struktur sekunder:
 -Heliks
 -sheet Lembaran 
 -Turn

- Merah bergaris  atom oksigen
kuat & kaku, e.g: benang fibrin & keratin
-Heliks
 Merupakan struktur berbentuk batang
berpilin ke kanan
 Gugus CO setiap asam amino membentuk
ikatan hidrogen dg NH asam amino yang
terletak 4 residu di depannya pada untai
polipeptida yang sama (1-5; 2-6; 3-7; dst)
 Dalam satu putaran terdapat 3,6 residu
dengn jarak aksis 1,5 Ao; rotasi 100o;
 Hemoglobin & mioglobin (75% -heliks) Ket:
- Hitam  atom karbon
 -heliks yg berpilin kembali  struktur - Biru  atom hidrogen
- Ungu  rantai samping

-Sheet
 Merupakan struktur berbentuk
lembaran
 Gugus CO setiap asam amino
membentuk ikatan hidrogen dg NH
asam amino pada rantai polipeptida
yang berlainan
 Paralel  searah (kedua ujung C dan N
terminus pada arah yang sama)
 Antiparalel  berlawananarah

-Turn
 Terbentuk dari ikatan hidrogen antara
gugus CO residu n dengan NH residu n+3
 Disebut juga putaran tusuk konde (hairpin
loop)

25
Struktur tersier

3. Struktur tersier
 Merupakan bentuk berputar dan
berlipat dari struktur sekunder
 Membentuk struktur 3D yang unik 
1 rantai polipeptida membentuk 1
subunit
 Terbentuk dari:
 Ikatan disulfida (antara 2 atom sulfur
pada 2 residu sistein yang berbeda)
 Ikatan ionik
 Ikatan hidrogen

Jembatan disulfida pada insulin

28
Struktur kuartener

4. Struktur kuartener
 Merupakan bentuk yang paling
kompleks
 Gabungan dari beberapa subunit dan
dapat mengandung senyawa
anorganik (misal: Fe) yang disebut
gugus prostetik
 E.g: hemoglobin terdiri dari
 4 subunit (2 merah dan 2 kuning)
 4 gugus heme

KUIZ
1. Sebutkan dan Jelaskan bentuk struktur sekunder
Protein?
2. Jelaskan perbedaan struktur protein?
3. Sebutkan 5 peranan enzim?

ENZIM: KONSEP DASAR DAN
KINETIKA
KULIAH VI BIOKIMIA

Materi/Bahan Bacaan Perkuliahan
 (1). Team Biokimia Jurusan Kimia FMIPA UNUD, 2005,
Buku Ajar Biokimia I
 (2) Lehninger A,L., 1991. Dasar-Dasar Biokimia.
Jilid I, Erlangga Surabaya.
 (3). Styer, L., 2000, Biokimia. Edisi II. Penerbit
Buku Kedokteran EGC.
 (4). Hames, et.al., 1997, Notes in Biochemistry, BIOS
Scientific Publisher
BIOKIMIA – FARMASI ISTN

ENZIM
Tahukah kamu? Makanan yang kita
makan akan masuk ke dalam jalur
metabolisme yang saa...ngat rumit di
tubuh kita
Kalau jalur tersebut tidak diatur,
bisa timbul kemacetan seperti lalu
lintas di Jakarta loh...
Untungnya, makhluk hidup punya
“traffic light” dalam lalu lintas
metabolismenya, apa itu??
Yak, ENZIM
Yuk, kenal lebih lanjut
tentang enzim! 

Peta Konsep
BIOKIMIA– FARMASI ISTN

Definisi
Wilhelm Friedrich Kühne
(1878) pertama kali
mengungkapkan istilah
“Enzim”

4 Macam Makromolekul Utama Penyusun Sel Hidup
 Monomer-monomer atau building block tersebut akan
berikatan membentuk 4(empat) macam makromolekul
Makromolekul Kelompok monomer Contoh monomer Ikatan
penghubung
Polisakarida Monosakarida D-Glukosa, D-
fruktosa
Ikatan glikosidik
Protein Asam-L-amino 20 jenis
asam-L-amino
Ikatan peptide
Asam nukleat
(polinukleoti
da)
Satu nukleotida
mengandung, gula,
fosfat, dan basa
aromatis
5 macam basa
aromatis (A, T,
G, C, dan U)
Ikatan
fosfodiester
Lipida - Gliserol, asam
lemak
Ikatan ester

Komponen-komponen Enzim
 Enzim tersusun atas
bagian yang berupa
protein yang disebut
apoenzim dan bagian
berupa non protein
kofaktor.
 Apoenzim merupakan
bagian utama dari
enzim
Klik bagan
Enzim
(holoenzim)
Kofaktor
(non
protein)
Koenzim
Gugus
prostetik
Ion-ion
organik
Apoenzim
(protein)
 Berdasarkan kuat tidaknya ikatan kofaktor
pada apoenzim, kofaktor dibagi menjadi
tiga: koenzim, gugus prostetik, dan ion-ion
organik
 Kesatuan unit fungsional antara apoenzim
dan kofaktor disebut holoenzim

Koenzim
 Terikat secara lemah pada apoenzim
 Bersifat spesifik, stabil terhadap panas, memiliki
berat molekul rendah
 Terdiri atas molekul organik
 Terletak pada sisi aktif enzim
 Berfungsi membawa elektron, hidrogen, dan atom-atom
lain antarenzim
 Contoh: NAD+, NADP+, FAD, dan sebagian besar vitamin

Sisi Aktif Enzim
 Sisi aktif merupakan suatu daerah di dalam enzim
yang berfungsi sebagai tempat terikatnya substrat,
untuk membentuk kompleks enzim substrat (ES), dan
mengubahnya menjadi produk.
 Sisi aktif merupakan suatu celah atau rongga tiga
dimensi pada permukaan protein, di mana substrat
diikat melalui berbagai interaksi non kovalen yang
lemah.

Gugus prostetik
 Terikat secara kuat pada apoenzim
 Berperan dalam memberikan kekuatan
tambahan terhadap kerja enzim
 Contoh: heme (suatu molekul yang
mengandung besi)
 Gugus prostetik yang tergabung pada
protein: hemoglobin, mioglobin, katalase,
dan sitokrom oksidase

Ion-ion organik
 Ion-ion organik dibutuhkan untuk
memantapkan struktur enzim
 Berfungsi untuk mengikatkan antargugus-
gugus protein enzim, antargugus-gugus
nonprotein enzim, dan antara keduanya
 Contoh: ion klorida dan kalsium yang
terdapat di air liur membuat enzim
amilase bekerja lebih maksimal

Merupakan
Protein
Mengubah
Kecepatan
Reaksi
Bekerja
Secara
Spesifik
Sifat-sifat Enzim
Bekerja Bolak-
balik
Diperlukan dalam
jumlah Sedikit

Merupakan Protein
Ingat! Koenzim
merupakan bagian
protein dari Enzim

Mengubah Kecepatan Reaksi
Sukrosa + Sukrose Glukosa + Fruktosa Sukrose
+
Enzim mengubah laju
reaksi namun tidak
dipergunakan dalam
reaksi tersebut,
sehingga enzim
tidak mengubah
produk akhir yang
dibentuk.
Misalnya, penambahan
enzim sukrose akan
mempercepat reaksi
pengubahan sukrosa
menjadi glukosa dan
fruktosa, tanpa
mempengaruhi
produknya.

Bekerja Secara Spesifik
 Enzim hanya akan bekerja pada
substrat tertentu
 Setiap enzim dapat membedakan
bentuk substratnya dari
senyawa yang mirip seperti
isomer
 Bentuk masing-masing enzim
berbeda satu sama lain sesuai
dengan fungsi dan jenis
substratnya

Bekerja Bolak-balik
 Artinya enzim dapat memecah suatu
senyawa menjadi senyawa-senyawa
lain, dan dapat kembali menyusun
senyawa-senyawa tersebut menjadi
senyawa semula
A + B C + D
Enzim

Diperlukan dalam Jumlah Sedikit
 Enzim hanya mempercepat laju reaksi
dan tidak ikut dalam reaksi, oleh
sebab itu enzim hanya dibutuhkan dalam
jumlah yang sedikit.
 Setelah melakukan kerjanya, enzim akan
terlepas dari substratnya dan mengikat
molekul substrat lain untuk melakukan
reaksi yang baru.

Cara kerja enzim
Menurunkan Rintangan
Energi Aktivasi
Menurunkan
Rintangan Energi
Aktivasi Mengikat Substrat
pada Sisi Aktif
2 Teori Pengikatan
Substrat oleh Enzim
Mengikat
Substrat pada
Sisi Aktif
2 Teori
Pengikatan
Substrat oleh
Enzim

 enzim mempercepat suatu
reaksi dengan cara
menurunkan rintangan
energi aktivasi
 Untuk meningkatkan
kecepatan reaksi, reaktan
harus menyerap energi
panas dari luar
 Namun panas yang terlalu
tinggi dapat merusak sel
 Enzim menurunkan
rintangan EA, sehingga
reaktan tidak perlu
menyerap panas yang
tinggi dari luar.
Menurunkan
Rintangan
Energi
Aktivasi (EA)
Mengikat
Substrat
pada Sisi
Aktif
2 Teori
Pengikatan
Substrat
oleh Enzim

 Untuk memulai reaksinya, enzim
berikatan dengan substrat
membentuk kompleks enzim-
substrat
 Enzim berikatan dengan
substrat di suatu sisi enzim
yang disebut dengan sisi aktif
 Sisi aktif ini hanya mengenali
molekul substratnya saja dan
menghindari untuk berikatan
dengan molekul lain yang tidak
sesuai
 Setelah enzim selesai bekerja,
substrat tersebut dikeluarkan
sebagai suatu substrat baru
yang disebut produk
Mengikat
Substrat pada
Sisi Aktif
2Teori
Pengikatan
Substrat
oleh Enzim
Menurunkan
Rintangan
Energi
Aktivasi

kunci = substrat
gembok = enzim
pasangan
yang
tepat
akan
bereaksi
substrat tidak tepat
tidak bereaksi
 Ada 2 Teori Pengikatan substrat
oleh enzim, yakni teori gembok dan
anak kunci (lock and key theory)
dan kecocokan terinduksi (induced
fit theory).
 Menurut teori gembok dan anak
kunci, substrat berikatan dengan
sisi aktif enzim layaknya gembok
dengan anak kunci
 Hanya kunci (subtrat) dengan ukuran
benar yang cocok dengan lubang
kunci (sisi aktif enzim)
 menurut teori kecocokan terinduksi,
sisi aktif enzim merupakan bagian
yang fleksibel
2Teori Pengikatan
Substrat oleh
Enzim
Menurunkan
Rintangan
Energi
Aktivasi
Mengikat
Substrat pada
SisiAktif
Kecocokan induksi

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja Enzim
Suhu
pH
Inhibitor
Enzim Merupakan molekul
protein yang kinerjanya
sangat dipengaruhi oleh
faktor lingkungan.
Faktor-faktor tersebut
antara lain suhu, pH,
dan Inhibitor.

Suhu
 kecepatan suatu reaksi enzimatik
meningkat seiring dengan
meningkatnya suhu
 suhu yang terlalu tinggi justru akan
menyebabkan enzim tidak bekerja
dengan baik karena protein pada
enzim mengalami denaturasi
 Setiap enzim memiliki suhu optimal.
Sebagian besar enzim pada tubuh
manusia memiliki suhu optimal
sekitar 35ºC sampai 40 ºC, mendekati
suhu tubuh manusia

pH (derajat keasaman)
 Kondisi lingkungan yang
terlalu asam atau terlalu
basa dapat menurunkan atau
bahkan menonaktifkan kerja
enzim
 Enzim memilki pH optimal
 Sebagian besar nilai pH
optimal enzim pada manusia
adalah antara 6 sampai 8.
Namun enzim pepsin yang
terdapat di lambung bekerja
baik pada pH 2.

Inhibitor (Penghalang)
 Inhibitor bertugas menghalangi
enzim untuk melakukan tuganya
sementara waktu atau secara
tetap
 Inhibitor enzim dibedakan
menjadi dua, yakni inhibitor
kompetitif dan inhibitor
nonkompetitif
menyerupai bentuk substrat dan
bersaing dengan substrat untuk
menempati sisi aktif enzim
berikatan dengan sisi lain enzim dan
mengubah bentuk sisi aktif enzim
Inhibitor
Kompetitif klik
Inhibitor
Nonkompetitif
klik

Teori Steady State
ES
+ P
+
Dalam kondisi Steady State, pembentukan dan penguraian
“keadaan transisi”(kompleks ES) berlangsung pada
kecepatan yang sama. Sehingga konsentrasi kompleks ES
tetap konstan.
S
E E

Persamaan Michelis-Menten
(vo)
E + S ES E + P
k2
k1 k3
Km S
vo
1/2
Vmax
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek
K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E
bebas
Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu
reaksi, steady state (keseimbangan reaksi) segera
dapat tercapai apabila : Kecepatan pembentukan ES
komplek sama dengan kecepatan pemecahannya

vo=
Vmax [S]
Km +[S]
Km = [k3 + k2] / k1
Km  Konstanta Mechaelis-Menten (konsentrasi
substrat pada saat kecepatan setengah dari
( Vmaks)
[S]  Konsentrasi Substrat
V0  Laju/kecepatan awal enzim
Vmaks  Laju/Kecepatan maksimum enzim
Persamaan Michelis-Menten
Km S
vo
1/2

 Bila [S]  Km , maka V berbanding lurus dengan (S)
 Bila [S] = Km , maka V = 1/2 Vmax
 Bila [S]  Km , maka V = Vmax

Plot double reciprocal
atau
plot Lineweaver-Burk
Penentuan Km dan Vmax
•Plot 1/[S] vs 1/Vo
•Persamaan L-B (garis
lurus/linier)
•X-intercept = -1/Km
•Y-intercept = 1/Vmax

B
B
B
B
B B
B
0
0.05
0.1
0.15
0.2
0.25
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
Vo
[S]
[S] Vo
0.5 0.075
0.75 0.09
2 0.152
4 0.196
6 0.21
8 0.214
10 0.23
V max
Km
Km ~ 1.3 mM
Vmax ~ 0.25

[S] Vo
2.000 13.333
1.333 11.111
0.500 6.579
0.250 5.102
0.167 4.762
0.125 4.673
0.100 4.348
B
B
B
B
B
B
B
B
0
2
4
6
8
10
12
14
-1 -0.5 0 0.5 1 1.5 2
Vo
[S]
-1/Km = -0.8
Km = 1.25 mM
1/Vmax = 4.0
Vmax = 0.25

TUGAS:
1. Sebutkan dan Jelaskan sifat-sifat enzim?
2. Jelaskan hubungan inhibitor yang ada di sisi aktif enzim
dan di sisi non aktif enzim?
3. Sebutkan dan Jelaskan 2 teori enzim ?
TERIMA KASIH .....

ASAM NUKLEAT,
PROTEIN DAN
ALIRAN INFORMASI
GENETIK
Bioteknologi Farmasi

SEJARAH PENEMUAN ASAM NUKLEAT
– 1869, Friedrich Miescher mengisolasi suatu
zat yang saat itu belum diketahui dari
nukleus sel nanah, yang kemudian disebut
sebagai nuklein.
– 1879, Albrecht Kossel menemukan asam
nukleat yang tersusun oleh suatu gugus
gula, gugus fosfat, dan gugus basa
– 1951, James Watson, Francis Crick, dan
Maurice Wilkins menemukan model DNA dan
memperoleh hadiah nobel

ASAM NUKLEAT
 Asam nukleat merupakan suatu polimer
nukleotida yg berperan dlm penyimpanan serta
pemindahan informasi genetik yang berhubungan
dengan pewarisan sifat turunan.
 Terdapat dua macam asam nukleat penting yaitu
1. asam deoksiribonukleotida (DNA)
2. asam ribonukleotida (RNA).

 Baik DNA maupun RNA berupa anion dan pada
umumnya terikat oleh protein yang
mempunyai sifat basa, senyawa gabungan
ini disebut dengan nukleoprotein.
 Molekul asam nukleat merupakan suatu
polimer seperti protein tetapi monomernya
bukan asam amino melainkan nukleotida.

Nukleotida
Asam nukleat dibentuk dari nukleotida
yang memiliki suatu gula, basa
nitrogen, dan fosfat.
Sugar
Base
PO4
Nukleosida
Dua macam basa
Purin
Adenine A DNA RNA
Guanine G DNA RNA
Pyrimidines
Cytosine C DNA RNA
Thymine T DNA
Uracil U RNA

•Basa nitrogen berikatan pada atom
karbon nomor1' dari gula ribosa atau
deoksiribosa.
•Pirimidin berikatan ke gula ribosa
pada atom N-1 dari struktur
cincinnya.
•Purin berikatan ke gula ribosa pada
atom N-9 dari struktur cincinnya.
BASA NITROGEN

• Gula pada asam
nukleat adalah
ribosa.
• Ribosa (b-D-
furanosa) adalah
gula pentosa
(jumlah karbon 5).
5
1
2
3
4
GULA RIBOSA

STRUKTUR NUKLEOTIDA
Nukleotida terdiri
dari:
 Gula pentosa
 Pada DNA gula ini
adalah deoksiribosa
(2-deoksi-D-
Ribosa).
 Pada RNA gula
ribosa.

 Sebuah group fosfat
 Fosfat ini
menghubungkan gula
pada satu nukleotida
ke fosfat pada
nukleotida berikutnya
untuk membentuk
polinukleotida

 Basa nitrogen
 DNA :
 Timin (T)
 Adenine (A)
 Sitosin (C)
 Guanin (G)
 RNA :
 Urasil (U)
 Adenin (A)
 Sitosin (C)
 Guanin (G)

fosfat
Gula
pentosa
Basa
nitrogen
Nukleotida
Baik DNA maupun RNA merupakan
polinukleotida, yaitu polimer
yang mengandung nukleotida
sebagai sub unit-sub unit yang
berulang

Nukleotida-nukleotida bergabung satu
sama lain melalui ikatan fosfodiester
antara posisi 3’C dari satu nukleotida
dengan posisi 5’C dari nukleotida
sambungannya.
Ikatan ini terbentuk berulang kali
sehingga membentuk struktur besar
(rantai atau untai) yang mengandung
ratusan sampai jutaan nukleotida dalam
satu molekul raksasa.
POLINUKLEOTIDA

DNA
 Adalah suatu molekul
rangkap dimana dua
rantai polinukleotida
saling bertautan satu
sama lain melalui
pasangan basa tertentu.

• DNA terdiri atas dua rangkaian heliks anti-
paralel (paralel berlawanan arah) yang melilit
ke kanan suatu poros.
• Kerangka yang berselang-seling antara gugus
deoksiribosa dan fosfat terletak di bagian
luar.
• Ikatan hidrogen antara basa purin dan
pirimidin terletak di bagian dalam.
• Basa penyusun suatu benang DNA yang
antiparallel tidak sama melainkan bersifat
komplemen terhadap benang pasangannya.
STRUKTUR DNA

H
H
H H
O
O
H
C
C
C C
N
N
C
Timin
H
N
H
H
N
C C
C
C
N
N H
N
C
Adenin
H
O
N
H C
C C
N
N
C
Sitosin
H
H
H
N
C C
C
C
N
N H
N
C
Guanin
N
H
O
H

RNA
 RNA terdiri dari rantai poliribonukleotida dengan
susunan basa A, G, U, S.
 RNA ditemukan dalam inti sel dan sitoplasma sel.
 Terdapat tiga jenis RNA yaitu RNA transfer (t-RNA),
RNA ribosom (r-RNA), dan RNA kurir (m-RNA),.
Ketiganya berperan dalam pengiriman informasi
genetik dari DNA ke protein.

Gula: deoksiribosa
Basa: AGCT
Untai ganda
Prokariot: sitoplasma
Eukariot: inti
Penyimpan informasi
Gula: ribosa
Basa: AGCU
Untai tunggal
Prokariot: sitoplasma
Eukariot: inti dan
sitoplasma
Hasil transkripsi
DNA vs RNA

PERANAN ASAM NUKLEAT
• DNA mengandung gen, informasi yang mengatur
sintesis protein dan RNA.
• DNA mengandung bagian-bagian yang menentukan
pengaturan ekspresi gen (promoter, operator, dll.)
• Ribosomal RNA (rRNA) merupakan komponen dari
ribosom, mesin biologis pembuat protein
• Messenger RNAs (mRNA) merupakan bahan pembawa
informasi genetik dari gen ke ribosom
• Transfer RNAs (tRNAs) merupakan bahan yang
menterjemahkan informasi dalam mRNA menjadi urutan
asam amino

1) Berikut merupakan penyusun struktur asam nukleat
1. Heliks ganda
2. Rantai tunggal
3. Basa N: Adenin, urasil, guanin dan sitosin
4. Basa N: Adenin, timin, guanin dan sitosin
5. Tersusun atas senyawa fosfat, gula deoksiribosa dan
basa nitrogen
Susunan rangkaian DNA terdiri atas..
A. 1), 2) dan 3) D. 1), 4) dan 5)
B. 1), 2) dan 4) E. 2), 3) dan 5)
C. 1), 3) dan 4)

2. Gambar berikut ini merupakan satu molekul
nukleotida :
Secara berurutan 1,2, dan 3 dari rangkaian
tersebut adalah …
A. gula pentosa – fosfat – basa nitrogen
B. fosfat – basa nitrogen – gula pentosa
C. fosfat – gula pentosa – basa nitrogen
D. basa nitrogen – gula pentosa – basa nitrogen
E. gula pentosa – basa nitrogen – fosfat

MACAM RNA
 mRNA (messenger RNA): membawa kode genetik
dari inti ke ribosom (sebagai tempat sintesa
protein), kode terdiri 3 nukleotida yang
disebut Kodon
 tRNA (transfer RNA): membawa bahan sintesa
protein dari sitoplasma ke ribosom, sesuai
kode yang dibawa mRNA, kode dalam rRNA
disebut: Antikodon
 rRNA (ribosomal RNA): tempat sintesa protein

© 2010 Pearson Education, Inc.
Apa itu Protein?
 Molekul berukuran besar
 Tersusun dari rantai asam amino
 Ditemukan pada setiap sel dalam tubuh
 Terlibat dalam hampir semua proses dan fungsi fisiologis tubuh
 Sekuen / urutan asam amino ditentukan oleh DNA

Struktur Protein
 Tersusun dari rantai asam amino; diklasifikasikan berdasarkan urutan asam
amino pada rantainya
• Peptida: <50 asam amino
- Dipeptida: 2 asam amino
- Tripeptida: 3 asam amino
- Polypeptida: >10 asam amino
• Protein: >50 asam amino
- umumnya 100 -10,000 asam amino
 Rantainya disusun oleh DNA spesifik
 Asam Amino terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen

Perbedaan Struktural Antara Karbohidrat, Lipid,
dan Protein

Ikatan Peptida Asam Amino
 Dibentuk saat gugus asam (COOH) dari salah satu asam amino bergabung dg
gugus amino (NH2) pada asam amino kedua
 Dibentuk melalui proses kondensasi (pengembunan)
 Terurai melalui hidrolisis

Reaksi Kondensasi dan Hidrolisis
Figure 6.3

Essensial, Nonessensial, dan Kondisional
 Essensial – harus dikonsumsi dalam makanan
 Nonessensial – dapat disintesis dalam tubuh
 Conditionally essential – tidak dapat disintesis dalam keadaan sakit atau
kekurangan prekursor
• Bayi prematur memiliki jumlah enzim yang terbatas untuk membentuk arginin

Nukleotida
Polaritas 5’ – 3’
Ikatan
fosfodiester
Penyimpan
informasi
Asam amino
Polaritas N – C
Ikatan peptida
Hasil ekspresi DNA
Asam nukleat vs Protein

PRODUK BIOTEKNOLOGI FARMASI
• ASAM NUKLEAT (DNA DAN RNA)
• PROTEIN (OBAT, VAKSIN, KIT DETEKSI): HASIL
TRANSKRIPSI DAN TRANSLASI MATERI
GENETIK
• PEPTIDA (LEBIH PENDEK DARI PROTEIN)

SINTESIS PROTEIN
Sintesis protein adalah proses penerjemahan
kodon-kodon pada mRNA menjadi polipeptida.
Sintesis
protein
transkripsi translasi

Transkripsi adalah proses sintesis RNA
dengan menggunakan cetakan DNA.
 Terjadi di dalam nukleus (eukariot) dan
sitoplasma (prokariot)
 Ada tiga tahapan dalam transkripsi
- Inisiasi
- Elongasi
- Terminasi
1. Transkripsi

1. INISIASI : Proses ini dimulai dari
menempelnya ribosom sub unit
kecil ke mRNA.
2. ELONGASI : penempelan sub unit
besar pada sub unit kecil
menghasilkan dua tempat yang
terpisah
3. TERMINASI : terjadi saat tRNA
dengan antikodon dan asam
amino yang tepat masuk ke
tempat A.

•Bagian dari molekul DNA (gen) terbuka
pilinannya sehingga basa-basanya terekspos.
•Nukleotida mRNA bebas, di dalam nukleus
berpasangan basa-basanya dengan satu utas
molekul DNA yang telah terbuka pilinannya.

Translasi / sintesis protein
-Proses penerjemahan kodon-kodon pada mRNA
menjadi polipeptida.
-Kode genetik merupakan aturan yang penting
-Urutan nukleotida mRNA dibawa dalam gugus tiga
– tiga. Setiap gugus tiga disebut kodon.
-Dalam translasi, kodon dikenali oleh lengan
antikodon yang terdapat pada tRNA

Inisiasi.
Proses ini dimulai dari menempelnya
ribosom sub unit kecil ke mRNA.
Penempelan terjadi pada tempat tertentu
yaitu pada 5’-AGGAGGU-3’
Ribosom bergeser ke arah 3’ sampai
bertemu dengan kodon AUG. Kodon ini
menjadi kodon awal. Asam amino yang
dibawa oleh tRNA awal adalah metionin.

Elongation.
Tahap selanjutnya adalah penempelan sub
unit besar pada sub unit kecil menghasilkan
dua tempat yang terpisah . Tempat pertama
adalah tempat P (peptidil) yang ditempati
oleh tRA yang membawa metionin.
Tempat kedua adalah tempat A (aminoasil)
yang terletak pada kodon ke dua dan
kosong

Terminasi.
Proses translasi akan berhenti bila tempat A bertemu kodon akhir yaitu UAA, UAG, UGA.
Kodon-kodon ini tidak memiliki tRNA yang membawa antikodon yang sesuai.
Selanjutnya masuklah release factor (RF) ke tempat A dan melepaskan rantai polipeptida yang terbentuk dari tRNA
yang terakhir. Kemudian ribosom pecah menjadi sub unit kecil dan besar.

T e r i m a k a s i h ...
TUGAS I
 NIM Nomor Ganjil : Gambar dan jelaskan Transkripsi
dan Translasi Sel Prokariotik
 NIM Nomor Genap : Gambar dan jelaskan Transkripsi
dan Translasi Sel Eukariotik
Dikerjakan di kertas A3 dan dikumpul minggu depan.

Materi UTS Biokimia.pdf

Recommended

Recommended

More Related Content

Similar to Materi UTS Biokimia.pdf

Similar to Materi UTS Biokimia.pdf (20)

Recently uploaded

Recently uploaded (20)

Materi UTS Biokimia.pdf