Protein merupakan senyawa organik kompleks yang terdiri dari rantai asam amino. Protein memiliki berbagai fungsi seperti sebagai struktur tubuh, sumber energi, dan katalis reaksi kimia. Protein dapat diklasifikasikan berdasarkan struktur, fungsi, dan jenisnya. Perubahan struktur protein dapat terjadi akibat denaturasi dan koagulasi.
2. Pengertian dan Struktur Protein
Fungsi Protein
Sifat Fisik dan Kimia
Jenis Protein
Klasifikasi Asam Amino
Ikatan Peptida
Struktur Asam Amino
Perubahan Protein
Analisis Protein
RUANG
LINGKUP
3. Protein (asal
kata protos dari bahasa
Yunani yang berarti "yang
paling utama") adalah senyawa
organik kompleks berbobot
molekul tinggi yang
merupakan polimer dari
monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida.
Molekul protein mengandung
karbon, hidrogen, oksigen,
nitrogen dan kadang
kala sulfur serta fosfor. Protein
berperan penting dalam
struktur dan fungsi semua
sel makhluk hidup dan virus.
Zat pembangun tubuh
Memperbaiki sel yang
rusak
Sumber energi
Zat pembawa
Zat pelindung
Sebagai biokatalisator
Fungsi
Protein
Pengertian dan Fungsi Protein
4. Protein struktur Pembangun struktur jaringan Kolagen, keratin, fibrion
Protein nutrien Cadangan makanan Ovalbumin dan kasein
protein
pengatur
Mengatur reaksi dalam tubuh Hormon
Protein
transport
Mengikat dan mengangkut
O2 ke sel
Hemoglobin
Protein
kontraktil
Menggerakkan otot Aktin dan miosin
Enzim
Katalis reaksi kimia dalam
tubuh
tripsin, dan
ribonukleasme
Protein
pelindung
Melindungi organisme dari
penyakit
Imunoglobin, fibrinogen
dan trombin
MACAM-MACAM PROTEIN BERDASARKAN FUNGSINYA
6. • struktur yang
sederhana
dengan urutan-
urutan asam
amino yang
tersusun secara
linear yang
mirip seperti
tatanan huruf
dalam sebuah
kata dan tidak
terjadi
percabangan
rantai
Struktur
primer
• kombinasi
antara
struktur
primer yang
linear
distabilkan
oleh ikatan
hidrogen
antara gugus
=CO dan =NH
di sepanjang
tulang
belakang
polipeptida.
Struktur
sekunder
• lapisan yang
tumpang tindih
di atas pola
struktur
sekunder yang
terdiri atas
pemutarbalikan
tak beraturan
dari ikatan
antara rantai
samping
(gugus R)
berbagai asam
amino
Struktur
tersier
• gambaran dari
pengaturan
sub-unit atau
promoter
protein dalam
ruang. Struktur
ini memiliki
dua atau lebih
dari sub-unit
protein dengan
struktur tersier
yang akan
membentuk
protein
kompleks yang
fungsional
Struktur
kuarterner
STRUKTUR PROTEIN
7. SIFAT FUNGSIONAL
PROTEIN
• Merupakan sifat fisik dan kimia protein yang memungkinkan protein
memberi kontribusi terhadap sifat-sifat bahan pangan yang diinginkan
• Umumnya mempengaruhi sifat sensoris bahan pangan, khususnya
tekstur
• Protein mempengaruhi sifat fungsional bahan pangan seperti viskositas,
kelarutan, elastisitas, emulsi dsb
8. SIFAT KIMIAWI
1.Sangat Reaktif karena memiliki sifat:
• Amfoter
• Mengikat ion
• Mengikat air
2.Sifat protein dapat bermuatan negatif, positif
dan keduanya pada lingkungan pH tertentu
SIFAT FISIK DAN KIMIA
PROTEIN
9. Catatan :
• Zwitter ion = senyawa yang memiliki 2 kutub yang berlawanan
(dipolar ion)
• Titik isoelektrik (isoelektric point) = suatu nilai pH, dimana
protein memiliki muatan elektrik total sama dengan nol dalam
suatu larutan
Amphoter
• Protein mempunyai dua sifat yang berlawanan yaitu dapat bersifat
asam atau basa, atau dapat bereaksi dengan asam atau basa, atau
dapat memberi dan menerima proton secara bersamaan.
• Sifat ini dipengaruhi oleh pH lingkungan dimana protein tersebut
berada.
pH<titik isoelektrik, protein akan cenderung bermuatan (+)/ kationik
pH>titik isoelektrik, protein akan cenderung bermuatan (-)/ Anionik
pH=titik isoelektrik, protein memiliki muatan (+) dan (-) bersifat
zwitter ion
Sifat Kimia
11. • Untuk mengkristalkan asam
amino/protein pengendapan
isoeletrik
• Dengan mengetahui titik isoelektrik
dapat meramalkan proses migrasi
protein dalam medan elektrikum
Dasar untuk pemisahan asam amino
dengan elektroforesis
14. Sifat
Fisik
Protein
1. Protein tidak berwarna dan hambar.
2. homogen dan kristal.
3. Protein bervariasi dalam bentuk, protein bisa berbentuk
struktur kristaloid sederhana sampai struktur fibrilar panjang.
4. Struktur protein terdiri dari dua pola yang berbeda – protein
globular dan protein fibrilar
5. Protein globular yang berbentuk bulat dan hadir pada tanaman.
Protein Fibrilar yang seperti benang, mereka umumnya hadir
pada hewan.
6. Protein umumnya memiliki berat molekul besar berkisar antara
5X10 3 dan 1X10 6. Karena ukuran besar, protein menunjukkan
banyak sifat koloid.
7. Tingkat difusi protein sangat lambat.
8. Protein menunjukkan efek Tyndall.
9. Protein cenderung mengubah sifat mereka seperti denaturasi.
Banyak sekali proses denaturasi diikuti dengan koagulasi.
10. Denaturasi mungkin akibat dari agen fisik atau kimia.
11. Kelarutan protein tergantung pada pH
12. Semua protein menunjukkan bidang cahaya terpolarisasi ke
kiri, yaitu, laevorotatory.
16. Protein
sederhana
Protein yang hanya
mengandung asam amino
Protein globular (yang memiliki
struktur molekul bulat atau spherical)
•Albumin, globulin, histon, protamin
Protein fibrilar ( yang memiliki bentuk serat
dan bersifat tidak larut air
•Kolagen dan elastin
17. Ada 2 macam yaitu asam amino essensial dan asam amino non esensial
2. Asam amino non esensial
Asam amino yang diperlukan tubuh dan dapat
disintesis oleh tubuh dalam jumlah cukup untuk
memenuhi kebutuhan tubuh terhadap asam amino
tersebut. Contoh : Glisin, Alanin, Serin, Sistein,
Sistin, Prolin, Asam aspartat, Tirosin, Asam
Glutamat, Glutamin, Aspargin, Hidroksiprolin
1. Asam amino esensial
Asam amino yang harus diperoleh tubuh dari
makanan sehari-hari karena tubuh tidak dapat
mensintesis. Terdiri dari Histidin, Arginin, valin,
Lisin, Isoleusin, Treonin, Triptopan, Leusin, Fenil
alanin, Metionin ( HAV LITTLe FM)
18. Protein
konjugasi
Protein yang berikata dengan
molekul lainnya, seperti lemak,
karbohidrat, logam dan fosfor
• Berikatan dengan
karbohidrat
Glikoprotein
• Berikatan dengan lemakLipoprotein
• Berikatan dengan logamMetaloprotein
20. Protein dalam
bahan pangan
Protein dalam pangan terbagi mejadi dua yaitu, protein hewani dan nabati. Protein dalam
bahan pangan yang di konsumsi manusia akan diserap oleh usus dalam bentuk asam
amino. Asam amino merupakan komponen utama penyusun protein. Untuk dapat memecah
protein menjadi senyawa-senyawa asam amino di perlukan proses metabolisme yang
kompleks.
Sumber
protein hewani
daging merah (daging
sapi, kerbau, kambing,
unta, dll.)
daging unggas (ayam,
bebek, itik, burung, dll)
berbagai jenis ikan
Susu, telur
dan masih banyak
lagi.
Sumber
protein nabati
Tahu/tempe
Susu kedelai
Kacang-kacangan
Biji-bijian seperti
biji bunga matahari,
biji kenari, dll
22. Asam amino adalah senyawa penyusun protein. Asam amino
mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino. Pada
umumnya gugus amino terikat pada posisi dari gugus karboksil.
24. Penggolongan asam amino didasarkan pada sifat dari rantai
samping (-R). Berdasarkan sifat rantai samping R, asam amino
dapat digolongkan menjadi :
1. Asam amino dengan R non polar
Contoh : glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin,
triptofan,metionin,fenilanin, prolin.
2. Asam amino dengan R polar
Contoh : sistein, asparagin, glutamin, serin, treonin dan tirosin
3. Asam amino dengan R polar bermuatan
- Mengandung gugus asam/amidanya (gugus R muatan negatif).
Contoh : asam aspartat dan asam glutamat.
- Mengandung gugus basa (gugus R muatan positif). Contoh : arginin,
lisin, histdin)
25. Berdasarkan gugus fungsinya:
1. Asam amino dg gugus NH2 dan COOH.
contoh : Glisin, L-alanin, Leusin,Isoleusin.
2. Asam amino dg gugus –OH
Contoh L-serine, L-threonina
3. Asam amino dg rantai R mengandung –S-.
Contoh : L-systein. L-methionian
4. Asam amino dg gugus amina sekunder
Contoh : L-prolin
5. Asam amino dg cincin aromatis
Contoh : L-tyrosin, L-fenilanin, L-tryptofan
6. Asam amino dg 2 gugus COOH
Contoh : Asam glutamat, asam L-aspartat
7. Asam amino dg gugus amida
Contoh : L- asparagin, L-glutamin
8. Asam amino dg 2 gugus basa
Contoh : L-lysin, L-histidin, L-arginin
26.
27. Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui
gugus karboksil dari satu asam amino dengan
gugus amino dari asam amino yang lain.
Ikatan dipeptida
29. Denaturasi adalah suatu perubahan atau
modifikasi terhadap struktur sekunder,
tersier dan kuartener molekul protein tanpa
terjadinya pemecahan ikatan –ikatan peptida.
Ada dua macam denaturasi,
pengembangan rantai peptida
dan pemecahan protein menjadi
unit lebih kecil tanpa disertai
pengembangan molekul.
30. Suhu
Suhu mempengaruhi protein
terutama suhu tinggi / panas. Pada
suhu tinggi energi kinetik menjadi
tinggi dan mengakibatkan molekul
bergetar atau bergerak dengan
cepat dan mengacaukan molekul-
molekulnya. Pada kutub hirofobik
molekul polipeptida terbuka
selanjutnya protein akan sukar larut.
Derajat keasaman
Pada kondisi pH isoelektris yaitu
kondisi dimana muatan positif
dengan muatan negatif pada kondisi
setimbang dapat mengakibatkan
protein panjang terputus dan
protein menjadi keruh. Kekeruhan
tersebut akan menjadi gumpalan-
gumpalan.
Logam berat
Pada protein terdapat
ikatan disulfide.
Kandungan logam
berat akan
mengakibatkan sulfur
tertarik karena alfinitas
yang tinggi. Sulfur
yang tertarik oleh
logam berat akan
mendenaturasi protein
31. Perubahan struktur protein ini biasanya menyebabkan perubahan sifat
fisikokimia protein secara ireversibel, seperti :
• Hilangnya sifat kelarutan dan aktivitas biologisnya (misalnya
sebagai enzim)
• Albumin telur yang berangsur menghilang kelarutannya dan
berubah menjadi gumpalan putih oleh proses pemanasan
• Adanya penambahan asam yang menyebabkan perubahan pH yang
ekstrim, pengaruh pelarut organik, dan penambahan garam
Contoh : protein ikan yang diekstrak dengan menggunakan
isopropanol menyebabkan konsentrat protein ikan terdenaturasi
dan tidak larut dalam air.
Denaturasi protein dapat menyebabkan bahan pangan yang
mengandung protein mengalami :
1. Perubahan struktur (misalnya membentuk gel)
2. Kehilangan kemampuan daya ikat air
3. Mengalami pengerutan
32. Koagulasi adalah penurunan daya larut molekul-
molekul protein. Perubahan tersebut ketika
cairan atau sol berubah menjadi bentuk padat
atau padatan semu yaitu gel.
Koagulasi berawal dari pemanasan yang dapat
menyebabkan pemutusan ikatan hidrogenyang
menopang struktur sekunder dan tersier suatu
protein sehingga menyebabkan sisihidrofobik
dari gugus samping polipeptida akan tebuka.
Hal ini menyebabkan kelarutan protein semakin
turun dan akhirnya mengendap dan
menggumpal. Pada saat inilah terjadi proses
koagulasi (Winarno,2006).
33. 1. Denaturasi protein : Perubahan utama
pada struktur 3 dimensi
2. Flokulasi / curding : Perubahan struktur
protein sekunder, penggumpalan protein
yang mengendap berada di dalam keadaan
terpisah – pisah
3. Gelasi/ koagulasi: Gumpalan – gumpalan
protein sudah menbentuk massa homogen
seperti gel.
34. Keju
Keju merupakan salah satu hasil olahan susu yang telah dikenal
masyarakat. Pada proses pembuatan keju digunakan enzim rennet
yang digunakan sebagai koagulan. Enzim rennet adalah enzim
protease yang diperoleh dari lambung anak sapi yang berumur 3-4
minggu.
Tahu
Tahu susu merupakan salah satu produk turunan dari susu yang
diolah dengan cara menggumpalkan proteian yang terdapat di
dalam susu. Bahan penggumpalan yang biasa dipakai dalam
pembuatan tahu susu tidak berbeda dengan yang digunakan dalam
pembuatan tahu kedelai. Prinsip pembuatannya adalah
menggumpalkan protein dalam susu (kasein) yang bisa dilakukan
dengan menambahkan bahan yang memiliki sifat asam, misalnya
cuka.
35. Youghurt
Didalam susu sapi terdapat protein yang disebut
kasein dan karbohidrat berupa laktosa. Laktosa
merupakan karbohidrat utama dalam susu yang
digunakan oleh kultur L. bulgaricus dan S.
thermopillus sebagai sumber karbon dan energi
untuk pertumbuhannya. Laktosa dihirolisis
menghasilkan asam piruvat lalu asam piruvat
menjadi asam laktat. Asam laktat yang dihasilkan
menyebabkan penurunan pH susu. Jika pH susu
menjadi sekitar 4,6 atau lebih rendah maka
keasaman susu akan menjadi tidak stabil dan akan
terkoagulasi.
36. Suhu
Koagulasi terjadi salah satunya
dengan pemanasan, koagulasi
akan terjadi pada suhu 60o C,
selain suhu juga waktu yang
tepat akan berpengaruh.
Dengan pemanasan
menyebabkan mikroba dan
sejumlah enzim lain tidak aktif
Mekanis (Beating / pengocokan)
Protein akan bertambah volume
dengan timbulnya busa pada
bahan protein. Peristiwa ini
diakibatkan aktivitas
pengocokan pada protein akan
memperluas permukaan dan
akan merusak ikatan pada
protein.
Derajat keasaman
Pada proses ini bergantung pada keadaan
isoelektrik pada protein artinya keadaan
ion positif dan negatif setelah
penambahan asam. Dengan begitu tingkat
keasaman dapat digunakan untuk
mengontrol proses koagulasi karena dapat
memampatkan protein
Penambahan gula
Pada proses koagulasi oleh gula
dibutuhkan pula temperatur sebagai
contoh merebus susu apabila ditambah
dengan gula akan lebih cepat terjadi
koagulasi atau gumpalan
Penambahan garam
Misalnya ditambahkan natrium klorida
akan mengkoagulasi protein. Selain itu
juga dapat berdampak terjadi proses
denaturasi dan gelatinisasi.
40. 1. Tes Ninhidrin
Tes ninhidrin adalah tes yang dilakukan untuk mendeteksi
asam amino yang mempunyai gugus amino bebas dalam larutan.
Bila senyawa ini bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat
berwarna ungu.
2. Reaksi Xantoprotein
Reaksi xantoprotein adalah reaksi kimia untuk
mendeteksi protein. Reaksi positif yang ditunjukkan oleh protein
dengan pemanasan dan konsentrasi asam nitrat dalam bentuk
senyawa kuning dalam basa memberikan warna orange.
42. 4. Denaturasi protein
Denaturasi protein adalah sautu keadaan telah
terjadinya perubahan struktur protein yang
mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul,
tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan
lipatan antar asam amino dan struktur primer
protein.
5. Pengendapan protein dengan alkohol
Protein dapat diendapkan dengan penambahan
alkohol dalam keadaan asam. Pelarut organik akan
mengubah (mengurangi) konstanta dielektrika dari
air, sehingga kelarutan protein berkurang, dan juga
karena alkohol akan berkompetisi dengan protein
terhadap air sehingga kelarutan protein berkurang.
44. 1. Metode Lowry
Metode Lowry-Folin hanya dapat mengukur molekul
peptida pendek dan tidak dapat mengukur molekul
peptida panjang.
2. Spektrofotometri
Spektrofotometri merupakan suatu metode analisa
yang didasarkan pada pengukuran serapan sinar
momokromatis oleh suatu lajur larutan berwarna pada
panjang gelombang spesifik dengan menggunakan
monokromator prisma atau kisi difraksi dengan detektor
fototube
3. Metode Kjeldahl
Metode Kjeldahl merupakan salah satu uji kadar
protein yang memilik tingkat kepercayaan yang lebih
tinggi dalam menentukan kandungan nitrogen dalam
susu.
45.
46. 4. Metode Turbodimetri
Turbodimetri merupakan analisis berdasarkan
pengukuran berkurangnya kekuatan sinar melalui
larutan yang mengandung partikel tersuspensi.
5. Metode Titrasi Formol
Larutan protein dinetralkan dengan basa lalu
ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol.
Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus
aminonya sudah terikat dan tidak akan
mempengaruhi reaksi antar asam basa NaOH
sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat.
Indikator yang digunakan apalah PP. Akhir titrasi bila
tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda
yang tidak hilang dalam 30 detik.