SlideShare a Scribd company logo
1 of 47
PROTEIN
ADESRI AZMI P031613411041
ELSA YUNIA P031613411047
RAFIQAH DWITA P031613411063
WINDY IRAWATI P031613411076
KELOMP
OK 2
Pengertian dan Struktur Protein
Fungsi Protein
Sifat Fisik dan Kimia
Jenis Protein
Klasifikasi Asam Amino
Ikatan Peptida
Struktur Asam Amino
Perubahan Protein
Analisis Protein
RUANG
LINGKUP
Protein (asal
kata protos dari bahasa
Yunani yang berarti "yang
paling utama") adalah senyawa
organik kompleks berbobot
molekul tinggi yang
merupakan polimer dari
monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida.
Molekul protein mengandung
karbon, hidrogen, oksigen,
nitrogen dan kadang
kala sulfur serta fosfor. Protein
berperan penting dalam
struktur dan fungsi semua
sel makhluk hidup dan virus.
Zat pembangun tubuh
Memperbaiki sel yang
rusak
Sumber energi
Zat pembawa
Zat pelindung
Sebagai biokatalisator
Fungsi
Protein
Pengertian dan Fungsi Protein
Protein struktur Pembangun struktur jaringan Kolagen, keratin, fibrion
Protein nutrien Cadangan makanan Ovalbumin dan kasein
protein
pengatur
Mengatur reaksi dalam tubuh Hormon
Protein
transport
Mengikat dan mengangkut
O2 ke sel
Hemoglobin
Protein
kontraktil
Menggerakkan otot Aktin dan miosin
Enzim
Katalis reaksi kimia dalam
tubuh
tripsin, dan
ribonukleasme
Protein
pelindung
Melindungi organisme dari
penyakit
Imunoglobin, fibrinogen
dan trombin
MACAM-MACAM PROTEIN BERDASARKAN FUNGSINYA
Struktur
Protein
Contoh : protein globular
Contoh : pada
struktur kolagen,
sutra dan insulin
yang membentuk
struktur quartener
• struktur yang
sederhana
dengan urutan-
urutan asam
amino yang
tersusun secara
linear yang
mirip seperti
tatanan huruf
dalam sebuah
kata dan tidak
terjadi
percabangan
rantai
Struktur
primer
• kombinasi
antara
struktur
primer yang
linear
distabilkan
oleh ikatan
hidrogen
antara gugus
=CO dan =NH
di sepanjang
tulang
belakang
polipeptida.
Struktur
sekunder
• lapisan yang
tumpang tindih
di atas pola
struktur
sekunder yang
terdiri atas
pemutarbalikan
tak beraturan
dari ikatan
antara rantai
samping
(gugus R)
berbagai asam
amino
Struktur
tersier
• gambaran dari
pengaturan
sub-unit atau
promoter
protein dalam
ruang. Struktur
ini memiliki
dua atau lebih
dari sub-unit
protein dengan
struktur tersier
yang akan
membentuk
protein
kompleks yang
fungsional
Struktur
kuarterner
STRUKTUR PROTEIN
SIFAT FUNGSIONAL
PROTEIN
• Merupakan sifat fisik dan kimia protein yang memungkinkan protein
memberi kontribusi terhadap sifat-sifat bahan pangan yang diinginkan
• Umumnya mempengaruhi sifat sensoris bahan pangan, khususnya
tekstur
• Protein mempengaruhi sifat fungsional bahan pangan seperti viskositas,
kelarutan, elastisitas, emulsi dsb
SIFAT KIMIAWI
1.Sangat Reaktif karena memiliki sifat:
• Amfoter
• Mengikat ion
• Mengikat air
2.Sifat protein dapat bermuatan negatif, positif
dan keduanya pada lingkungan pH tertentu
SIFAT FISIK DAN KIMIA
PROTEIN
Catatan :
• Zwitter ion = senyawa yang memiliki 2 kutub yang berlawanan
(dipolar ion)
• Titik isoelektrik (isoelektric point) = suatu nilai pH, dimana
protein memiliki muatan elektrik total sama dengan nol dalam
suatu larutan
Amphoter
• Protein mempunyai dua sifat yang berlawanan yaitu dapat bersifat
asam atau basa, atau dapat bereaksi dengan asam atau basa, atau
dapat memberi dan menerima proton secara bersamaan.
• Sifat ini dipengaruhi oleh pH lingkungan dimana protein tersebut
berada.
pH<titik isoelektrik, protein akan cenderung bermuatan (+)/ kationik
pH>titik isoelektrik, protein akan cenderung bermuatan (-)/ Anionik
pH=titik isoelektrik, protein memiliki muatan (+) dan (-) bersifat
zwitter ion
Sifat Kimia
ION ZWITTER
• Untuk mengkristalkan asam
amino/protein  pengendapan
isoeletrik
• Dengan mengetahui titik isoelektrik
dapat meramalkan proses migrasi
protein dalam medan elektrikum 
Dasar untuk pemisahan asam amino
dengan elektroforesis
.....Lanjutan
Sifat
Fisik
Protein
1. Protein tidak berwarna dan hambar.
2. homogen dan kristal.
3. Protein bervariasi dalam bentuk, protein bisa berbentuk
struktur kristaloid sederhana sampai struktur fibrilar panjang.
4. Struktur protein terdiri dari dua pola yang berbeda – protein
globular dan protein fibrilar
5. Protein globular yang berbentuk bulat dan hadir pada tanaman.
Protein Fibrilar yang seperti benang, mereka umumnya hadir
pada hewan.
6. Protein umumnya memiliki berat molekul besar berkisar antara
5X10 3 dan 1X10 6. Karena ukuran besar, protein menunjukkan
banyak sifat koloid.
7. Tingkat difusi protein sangat lambat.
8. Protein menunjukkan efek Tyndall.
9. Protein cenderung mengubah sifat mereka seperti denaturasi.
Banyak sekali proses denaturasi diikuti dengan koagulasi.
10. Denaturasi mungkin akibat dari agen fisik atau kimia.
11. Kelarutan protein tergantung pada pH
12. Semua protein menunjukkan bidang cahaya terpolarisasi ke
kiri, yaitu, laevorotatory.
Protein sederhana
Protein konjugasi
Protein turunan
JENIS PROTEIN
Protein
sederhana
Protein yang hanya
mengandung asam amino
Protein globular (yang memiliki
struktur molekul bulat atau spherical)
•Albumin, globulin, histon, protamin
Protein fibrilar ( yang memiliki bentuk serat
dan bersifat tidak larut air
•Kolagen dan elastin
Ada 2 macam yaitu asam amino essensial dan asam amino non esensial
2. Asam amino non esensial
Asam amino yang diperlukan tubuh dan dapat
disintesis oleh tubuh dalam jumlah cukup untuk
memenuhi kebutuhan tubuh terhadap asam amino
tersebut. Contoh : Glisin, Alanin, Serin, Sistein,
Sistin, Prolin, Asam aspartat, Tirosin, Asam
Glutamat, Glutamin, Aspargin, Hidroksiprolin
1. Asam amino esensial
Asam amino yang harus diperoleh tubuh dari
makanan sehari-hari karena tubuh tidak dapat
mensintesis. Terdiri dari Histidin, Arginin, valin,
Lisin, Isoleusin, Treonin, Triptopan, Leusin, Fenil
alanin, Metionin ( HAV LITTLe FM)
Protein
konjugasi
Protein yang berikata dengan
molekul lainnya, seperti lemak,
karbohidrat, logam dan fosfor
• Berikatan dengan
karbohidrat
Glikoprotein
• Berikatan dengan lemakLipoprotein
• Berikatan dengan logamMetaloprotein
Protein
turunan
Protein yang telah
dimodifikasi sifat
fungsionalnya, baik secara
enzimatis maupun kimia
Hasil modifikasi protein
Kelarutannya dalam air
Panjang rantainyaSifat koagulasi
Protein dalam
bahan pangan
Protein dalam pangan terbagi mejadi dua yaitu, protein hewani dan nabati. Protein dalam
bahan pangan yang di konsumsi manusia akan diserap oleh usus dalam bentuk asam
amino. Asam amino merupakan komponen utama penyusun protein. Untuk dapat memecah
protein menjadi senyawa-senyawa asam amino di perlukan proses metabolisme yang
kompleks.
Sumber
protein hewani
daging merah (daging
sapi, kerbau, kambing,
unta, dll.)
daging unggas (ayam,
bebek, itik, burung, dll)
berbagai jenis ikan
Susu, telur
dan masih banyak
lagi.
Sumber
protein nabati
Tahu/tempe
Susu kedelai
Kacang-kacangan
Biji-bijian seperti
biji bunga matahari,
biji kenari, dll
PROTEIN NABATI
PROTEIN HEWANI
Asam amino adalah senyawa penyusun protein. Asam amino
mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino. Pada
umumnya gugus amino terikat pada posisi  dari gugus karboksil.
Struktur Dasar Asam Amino
Penggolongan asam amino didasarkan pada sifat dari rantai
samping (-R). Berdasarkan sifat rantai samping R, asam amino
dapat digolongkan menjadi :
1. Asam amino dengan R non polar
Contoh : glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin,
triptofan,metionin,fenilanin, prolin.
2. Asam amino dengan R polar
Contoh : sistein, asparagin, glutamin, serin, treonin dan tirosin
3. Asam amino dengan R polar bermuatan
- Mengandung gugus asam/amidanya (gugus R muatan negatif).
Contoh : asam aspartat dan asam glutamat.
- Mengandung gugus basa (gugus R muatan positif). Contoh : arginin,
lisin, histdin)
Berdasarkan gugus fungsinya:
1. Asam amino dg gugus NH2 dan COOH.
contoh : Glisin, L-alanin, Leusin,Isoleusin.
2. Asam amino dg gugus –OH
Contoh L-serine, L-threonina
3. Asam amino dg rantai R mengandung –S-.
Contoh : L-systein. L-methionian
4. Asam amino dg gugus amina sekunder
Contoh : L-prolin
5. Asam amino dg cincin aromatis
Contoh : L-tyrosin, L-fenilanin, L-tryptofan
6. Asam amino dg 2 gugus COOH
Contoh : Asam glutamat, asam L-aspartat
7. Asam amino dg gugus amida
Contoh : L- asparagin, L-glutamin
8. Asam amino dg 2 gugus basa
Contoh : L-lysin, L-histidin, L-arginin
 Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui
gugus karboksil dari satu asam amino dengan
gugus amino dari asam amino yang lain.
Ikatan dipeptida
Perubahan
Protein
Denaturasi
Koagulasi
Denaturasi adalah suatu perubahan atau
modifikasi terhadap struktur sekunder,
tersier dan kuartener molekul protein tanpa
terjadinya pemecahan ikatan –ikatan peptida.
Ada dua macam denaturasi,
pengembangan rantai peptida
dan pemecahan protein menjadi
unit lebih kecil tanpa disertai
pengembangan molekul.
 Suhu
Suhu mempengaruhi protein
terutama suhu tinggi / panas. Pada
suhu tinggi energi kinetik menjadi
tinggi dan mengakibatkan molekul
bergetar atau bergerak dengan
cepat dan mengacaukan molekul-
molekulnya. Pada kutub hirofobik
molekul polipeptida terbuka
selanjutnya protein akan sukar larut.
 Derajat keasaman
Pada kondisi pH isoelektris yaitu
kondisi dimana muatan positif
dengan muatan negatif pada kondisi
setimbang dapat mengakibatkan
protein panjang terputus dan
protein menjadi keruh. Kekeruhan
tersebut akan menjadi gumpalan-
gumpalan.
 Logam berat
Pada protein terdapat
ikatan disulfide.
Kandungan logam
berat akan
mengakibatkan sulfur
tertarik karena alfinitas
yang tinggi. Sulfur
yang tertarik oleh
logam berat akan
mendenaturasi protein
Perubahan struktur protein ini biasanya menyebabkan perubahan sifat
fisikokimia protein secara ireversibel, seperti :
• Hilangnya sifat kelarutan dan aktivitas biologisnya (misalnya
sebagai enzim)
• Albumin telur yang berangsur menghilang kelarutannya dan
berubah menjadi gumpalan putih oleh proses pemanasan
• Adanya penambahan asam yang menyebabkan perubahan pH yang
ekstrim, pengaruh pelarut organik, dan penambahan garam
Contoh : protein ikan yang diekstrak dengan menggunakan
isopropanol menyebabkan konsentrat protein ikan terdenaturasi
dan tidak larut dalam air.
Denaturasi protein dapat menyebabkan bahan pangan yang
mengandung protein mengalami :
1. Perubahan struktur (misalnya membentuk gel)
2. Kehilangan kemampuan daya ikat air
3. Mengalami pengerutan
Koagulasi adalah penurunan daya larut molekul-
molekul protein. Perubahan tersebut ketika
cairan atau sol berubah menjadi bentuk padat
atau padatan semu yaitu gel.
Koagulasi berawal dari pemanasan yang dapat
menyebabkan pemutusan ikatan hidrogenyang
menopang struktur sekunder dan tersier suatu
protein sehingga menyebabkan sisihidrofobik
dari gugus samping polipeptida akan tebuka.
Hal ini menyebabkan kelarutan protein semakin
turun dan akhirnya mengendap dan
menggumpal. Pada saat inilah terjadi proses
koagulasi (Winarno,2006).
 1. Denaturasi protein : Perubahan utama
pada struktur 3 dimensi
 2. Flokulasi / curding : Perubahan struktur
protein sekunder, penggumpalan protein
yang mengendap berada di dalam keadaan
terpisah – pisah
 3. Gelasi/ koagulasi: Gumpalan – gumpalan
protein sudah menbentuk massa homogen
seperti gel.
 Keju
Keju merupakan salah satu hasil olahan susu yang telah dikenal
masyarakat. Pada proses pembuatan keju digunakan enzim rennet
yang digunakan sebagai koagulan. Enzim rennet adalah enzim
protease yang diperoleh dari lambung anak sapi yang berumur 3-4
minggu.
 Tahu
Tahu susu merupakan salah satu produk turunan dari susu yang
diolah dengan cara menggumpalkan proteian yang terdapat di
dalam susu. Bahan penggumpalan yang biasa dipakai dalam
pembuatan tahu susu tidak berbeda dengan yang digunakan dalam
pembuatan tahu kedelai. Prinsip pembuatannya adalah
menggumpalkan protein dalam susu (kasein) yang bisa dilakukan
dengan menambahkan bahan yang memiliki sifat asam, misalnya
cuka.
 Youghurt

Didalam susu sapi terdapat protein yang disebut
kasein dan karbohidrat berupa laktosa. Laktosa
merupakan karbohidrat utama dalam susu yang
digunakan oleh kultur L. bulgaricus dan S.
thermopillus sebagai sumber karbon dan energi
untuk pertumbuhannya. Laktosa dihirolisis
menghasilkan asam piruvat lalu asam piruvat
menjadi asam laktat. Asam laktat yang dihasilkan
menyebabkan penurunan pH susu. Jika pH susu
menjadi sekitar 4,6 atau lebih rendah maka
keasaman susu akan menjadi tidak stabil dan akan
terkoagulasi.
 Suhu
Koagulasi terjadi salah satunya
dengan pemanasan, koagulasi
akan terjadi pada suhu 60o C,
selain suhu juga waktu yang
tepat akan berpengaruh.
Dengan pemanasan
menyebabkan mikroba dan
sejumlah enzim lain tidak aktif
 Mekanis (Beating / pengocokan)
Protein akan bertambah volume
dengan timbulnya busa pada
bahan protein. Peristiwa ini
diakibatkan aktivitas
pengocokan pada protein akan
memperluas permukaan dan
akan merusak ikatan pada
protein.
 Derajat keasaman
Pada proses ini bergantung pada keadaan
isoelektrik pada protein artinya keadaan
ion positif dan negatif setelah
penambahan asam. Dengan begitu tingkat
keasaman dapat digunakan untuk
mengontrol proses koagulasi karena dapat
memampatkan protein
 Penambahan gula
Pada proses koagulasi oleh gula
dibutuhkan pula temperatur sebagai
contoh merebus susu apabila ditambah
dengan gula akan lebih cepat terjadi
koagulasi atau gumpalan
 Penambahan garam
Misalnya ditambahkan natrium klorida
akan mengkoagulasi protein. Selain itu
juga dapat berdampak terjadi proses
denaturasi dan gelatinisasi.
Analisis Protein
dalam makanan
Analisa Kualitatif
Analisa
Kuantitatif
Analisa
Kualitatif
Tes
Ninhidrin
Uji Biuret
Reaksi
Xantoprotein
Denaturasi
Protein
Pengendapan
Protein
dengan
ALkohol
1. Tes Ninhidrin
Tes ninhidrin adalah tes yang dilakukan untuk mendeteksi
asam amino yang mempunyai gugus amino bebas dalam larutan.
Bila senyawa ini bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat
berwarna ungu.
2. Reaksi Xantoprotein
Reaksi xantoprotein adalah reaksi kimia untuk
mendeteksi protein. Reaksi positif yang ditunjukkan oleh protein
dengan pemanasan dan konsentrasi asam nitrat dalam bentuk
senyawa kuning dalam basa memberikan warna orange.
Cu2+
4. Denaturasi protein
Denaturasi protein adalah sautu keadaan telah
terjadinya perubahan struktur protein yang
mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul,
tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan
lipatan antar asam amino dan struktur primer
protein.
5. Pengendapan protein dengan alkohol
Protein dapat diendapkan dengan penambahan
alkohol dalam keadaan asam. Pelarut organik akan
mengubah (mengurangi) konstanta dielektrika dari
air, sehingga kelarutan protein berkurang, dan juga
karena alkohol akan berkompetisi dengan protein
terhadap air sehingga kelarutan protein berkurang.
Analisa
Kuantitatif
Metode
Lowry
Spektofo
tometri
Metode
Kjeldahl
Metode
Turbodi-
metri
Metode
Titrasi
Formol
1. Metode Lowry
Metode Lowry-Folin hanya dapat mengukur molekul
peptida pendek dan tidak dapat mengukur molekul
peptida panjang.
2. Spektrofotometri
Spektrofotometri merupakan suatu metode analisa
yang didasarkan pada pengukuran serapan sinar
momokromatis oleh suatu lajur larutan berwarna pada
panjang gelombang spesifik dengan menggunakan
monokromator prisma atau kisi difraksi dengan detektor
fototube
3. Metode Kjeldahl
Metode Kjeldahl merupakan salah satu uji kadar
protein yang memilik tingkat kepercayaan yang lebih
tinggi dalam menentukan kandungan nitrogen dalam
susu.
4. Metode Turbodimetri
Turbodimetri merupakan analisis berdasarkan
pengukuran berkurangnya kekuatan sinar melalui
larutan yang mengandung partikel tersuspensi.
5. Metode Titrasi Formol
Larutan protein dinetralkan dengan basa lalu
ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol.
Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus
aminonya sudah terikat dan tidak akan
mempengaruhi reaksi antar asam basa NaOH
sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat.
Indikator yang digunakan apalah PP. Akhir titrasi bila
tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda
yang tidak hilang dalam 30 detik.
PROTEIN

More Related Content

What's hot (20)

Gravimetri ppt
Gravimetri pptGravimetri ppt
Gravimetri ppt
 
5 protein
5 protein5 protein
5 protein
 
Protein biokimia
Protein biokimiaProtein biokimia
Protein biokimia
 
Irfan bahan kuliah asam amino
Irfan bahan kuliah asam aminoIrfan bahan kuliah asam amino
Irfan bahan kuliah asam amino
 
Senyawa Aromatik
Senyawa AromatikSenyawa Aromatik
Senyawa Aromatik
 
Titrasi asam basa
Titrasi asam basaTitrasi asam basa
Titrasi asam basa
 
Vitamin dan mineral
Vitamin dan mineralVitamin dan mineral
Vitamin dan mineral
 
asam amino dan protein enzim
asam amino dan protein enzimasam amino dan protein enzim
asam amino dan protein enzim
 
Protein biokimia
Protein biokimiaProtein biokimia
Protein biokimia
 
PROTEIN
PROTEINPROTEIN
PROTEIN
 
senyawa karbonil
senyawa karbonilsenyawa karbonil
senyawa karbonil
 
Vitamin larut dalam lemak
Vitamin larut dalam lemak Vitamin larut dalam lemak
Vitamin larut dalam lemak
 
Ppt protein
Ppt proteinPpt protein
Ppt protein
 
Laporan biokimia hidrolisis protein
Laporan biokimia   hidrolisis proteinLaporan biokimia   hidrolisis protein
Laporan biokimia hidrolisis protein
 
Reaksi penataan ulang
Reaksi penataan ulangReaksi penataan ulang
Reaksi penataan ulang
 
Stereoisomer Konfigurasional
Stereoisomer KonfigurasionalStereoisomer Konfigurasional
Stereoisomer Konfigurasional
 
Laporan Praktikum Asidimetri
Laporan Praktikum AsidimetriLaporan Praktikum Asidimetri
Laporan Praktikum Asidimetri
 
Ppt kation anion kimia analisa
Ppt kation anion kimia analisaPpt kation anion kimia analisa
Ppt kation anion kimia analisa
 
karbohidrat
karbohidratkarbohidrat
karbohidrat
 
Ikatan pi dan ikatan sigma
Ikatan pi dan ikatan sigmaIkatan pi dan ikatan sigma
Ikatan pi dan ikatan sigma
 

Similar to PROTEIN

KIMIA_Protein_Cici Awarti_1A.pptx
KIMIA_Protein_Cici Awarti_1A.pptxKIMIA_Protein_Cici Awarti_1A.pptx
KIMIA_Protein_Cici Awarti_1A.pptxMarniati7
 
kimiaprotein-130207031847-phpapp02.pdf
kimiaprotein-130207031847-phpapp02.pdfkimiaprotein-130207031847-phpapp02.pdf
kimiaprotein-130207031847-phpapp02.pdfejja3
 
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amin1
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amin1Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amin1
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amin1Efri Yadi
 
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amino
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam aminoMakalah biokimia metabolisme protein dan asam amino
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam aminoEfri Yadi
 
Asam_Amino_dan_Protein_Slide_PPT.ppt
Asam_Amino_dan_Protein_Slide_PPT.pptAsam_Amino_dan_Protein_Slide_PPT.ppt
Asam_Amino_dan_Protein_Slide_PPT.pptssuser9848b0
 
Modul biokimia protein
Modul biokimia proteinModul biokimia protein
Modul biokimia proteinAfan's BenWadd
 
Metabolisme Protein
Metabolisme Protein Metabolisme Protein
Metabolisme Protein pjj_kemenkes
 
Laporan praktikum hidrolisis protein enzimatis
Laporan praktikum hidrolisis protein enzimatisLaporan praktikum hidrolisis protein enzimatis
Laporan praktikum hidrolisis protein enzimatisParid Nurahman
 
Protein (kimia hasil pertanian)
Protein (kimia hasil pertanian)Protein (kimia hasil pertanian)
Protein (kimia hasil pertanian)DaveWattimena
 
Protein alam yang bermanfaat
Protein alam yang bermanfaatProtein alam yang bermanfaat
Protein alam yang bermanfaatReskiani Embatau
 
Kuliah 7 protein1
Kuliah 7 protein1Kuliah 7 protein1
Kuliah 7 protein1zaldevi
 
laporan uji asam amino
laporan uji asam aminolaporan uji asam amino
laporan uji asam aminoElisa Elisa
 
PROTEIN ROIKHATUL DAN ZENA
PROTEIN ROIKHATUL DAN ZENAPROTEIN ROIKHATUL DAN ZENA
PROTEIN ROIKHATUL DAN ZENApure chems
 

Similar to PROTEIN (20)

KIMIA_Protein_Cici Awarti_1A.pptx
KIMIA_Protein_Cici Awarti_1A.pptxKIMIA_Protein_Cici Awarti_1A.pptx
KIMIA_Protein_Cici Awarti_1A.pptx
 
kimiaprotein-130207031847-phpapp02.pdf
kimiaprotein-130207031847-phpapp02.pdfkimiaprotein-130207031847-phpapp02.pdf
kimiaprotein-130207031847-phpapp02.pdf
 
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amin1
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amin1Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amin1
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amin1
 
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amino
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam aminoMakalah biokimia metabolisme protein dan asam amino
Makalah biokimia metabolisme protein dan asam amino
 
6. protein
6. protein6. protein
6. protein
 
Protein
ProteinProtein
Protein
 
Asam_Amino_dan_Protein_Slide_PPT.ppt
Asam_Amino_dan_Protein_Slide_PPT.pptAsam_Amino_dan_Protein_Slide_PPT.ppt
Asam_Amino_dan_Protein_Slide_PPT.ppt
 
protein
proteinprotein
protein
 
Modul biokimia protein
Modul biokimia proteinModul biokimia protein
Modul biokimia protein
 
Metabolisme Protein
Metabolisme Protein Metabolisme Protein
Metabolisme Protein
 
Laporan praktikum hidrolisis protein enzimatis
Laporan praktikum hidrolisis protein enzimatisLaporan praktikum hidrolisis protein enzimatis
Laporan praktikum hidrolisis protein enzimatis
 
3 protein
3 protein3 protein
3 protein
 
Protein
ProteinProtein
Protein
 
Protein (kimia hasil pertanian)
Protein (kimia hasil pertanian)Protein (kimia hasil pertanian)
Protein (kimia hasil pertanian)
 
Protein ppt
Protein pptProtein ppt
Protein ppt
 
Protein alam yang bermanfaat
Protein alam yang bermanfaatProtein alam yang bermanfaat
Protein alam yang bermanfaat
 
Kuliah 7 protein1
Kuliah 7 protein1Kuliah 7 protein1
Kuliah 7 protein1
 
laporan uji asam amino
laporan uji asam aminolaporan uji asam amino
laporan uji asam amino
 
Protein
Protein Protein
Protein
 
PROTEIN ROIKHATUL DAN ZENA
PROTEIN ROIKHATUL DAN ZENAPROTEIN ROIKHATUL DAN ZENA
PROTEIN ROIKHATUL DAN ZENA
 

PROTEIN

  • 1. PROTEIN ADESRI AZMI P031613411041 ELSA YUNIA P031613411047 RAFIQAH DWITA P031613411063 WINDY IRAWATI P031613411076 KELOMP OK 2
  • 2. Pengertian dan Struktur Protein Fungsi Protein Sifat Fisik dan Kimia Jenis Protein Klasifikasi Asam Amino Ikatan Peptida Struktur Asam Amino Perubahan Protein Analisis Protein RUANG LINGKUP
  • 3. Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Zat pembangun tubuh Memperbaiki sel yang rusak Sumber energi Zat pembawa Zat pelindung Sebagai biokatalisator Fungsi Protein Pengertian dan Fungsi Protein
  • 4. Protein struktur Pembangun struktur jaringan Kolagen, keratin, fibrion Protein nutrien Cadangan makanan Ovalbumin dan kasein protein pengatur Mengatur reaksi dalam tubuh Hormon Protein transport Mengikat dan mengangkut O2 ke sel Hemoglobin Protein kontraktil Menggerakkan otot Aktin dan miosin Enzim Katalis reaksi kimia dalam tubuh tripsin, dan ribonukleasme Protein pelindung Melindungi organisme dari penyakit Imunoglobin, fibrinogen dan trombin MACAM-MACAM PROTEIN BERDASARKAN FUNGSINYA
  • 5. Struktur Protein Contoh : protein globular Contoh : pada struktur kolagen, sutra dan insulin yang membentuk struktur quartener
  • 6. • struktur yang sederhana dengan urutan- urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai Struktur primer • kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Struktur sekunder • lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino Struktur tersier • gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional Struktur kuarterner STRUKTUR PROTEIN
  • 7. SIFAT FUNGSIONAL PROTEIN • Merupakan sifat fisik dan kimia protein yang memungkinkan protein memberi kontribusi terhadap sifat-sifat bahan pangan yang diinginkan • Umumnya mempengaruhi sifat sensoris bahan pangan, khususnya tekstur • Protein mempengaruhi sifat fungsional bahan pangan seperti viskositas, kelarutan, elastisitas, emulsi dsb
  • 8. SIFAT KIMIAWI 1.Sangat Reaktif karena memiliki sifat: • Amfoter • Mengikat ion • Mengikat air 2.Sifat protein dapat bermuatan negatif, positif dan keduanya pada lingkungan pH tertentu SIFAT FISIK DAN KIMIA PROTEIN
  • 9. Catatan : • Zwitter ion = senyawa yang memiliki 2 kutub yang berlawanan (dipolar ion) • Titik isoelektrik (isoelektric point) = suatu nilai pH, dimana protein memiliki muatan elektrik total sama dengan nol dalam suatu larutan Amphoter • Protein mempunyai dua sifat yang berlawanan yaitu dapat bersifat asam atau basa, atau dapat bereaksi dengan asam atau basa, atau dapat memberi dan menerima proton secara bersamaan. • Sifat ini dipengaruhi oleh pH lingkungan dimana protein tersebut berada. pH<titik isoelektrik, protein akan cenderung bermuatan (+)/ kationik pH>titik isoelektrik, protein akan cenderung bermuatan (-)/ Anionik pH=titik isoelektrik, protein memiliki muatan (+) dan (-) bersifat zwitter ion Sifat Kimia
  • 11. • Untuk mengkristalkan asam amino/protein  pengendapan isoeletrik • Dengan mengetahui titik isoelektrik dapat meramalkan proses migrasi protein dalam medan elektrikum  Dasar untuk pemisahan asam amino dengan elektroforesis
  • 13.
  • 14. Sifat Fisik Protein 1. Protein tidak berwarna dan hambar. 2. homogen dan kristal. 3. Protein bervariasi dalam bentuk, protein bisa berbentuk struktur kristaloid sederhana sampai struktur fibrilar panjang. 4. Struktur protein terdiri dari dua pola yang berbeda – protein globular dan protein fibrilar 5. Protein globular yang berbentuk bulat dan hadir pada tanaman. Protein Fibrilar yang seperti benang, mereka umumnya hadir pada hewan. 6. Protein umumnya memiliki berat molekul besar berkisar antara 5X10 3 dan 1X10 6. Karena ukuran besar, protein menunjukkan banyak sifat koloid. 7. Tingkat difusi protein sangat lambat. 8. Protein menunjukkan efek Tyndall. 9. Protein cenderung mengubah sifat mereka seperti denaturasi. Banyak sekali proses denaturasi diikuti dengan koagulasi. 10. Denaturasi mungkin akibat dari agen fisik atau kimia. 11. Kelarutan protein tergantung pada pH 12. Semua protein menunjukkan bidang cahaya terpolarisasi ke kiri, yaitu, laevorotatory.
  • 16. Protein sederhana Protein yang hanya mengandung asam amino Protein globular (yang memiliki struktur molekul bulat atau spherical) •Albumin, globulin, histon, protamin Protein fibrilar ( yang memiliki bentuk serat dan bersifat tidak larut air •Kolagen dan elastin
  • 17. Ada 2 macam yaitu asam amino essensial dan asam amino non esensial 2. Asam amino non esensial Asam amino yang diperlukan tubuh dan dapat disintesis oleh tubuh dalam jumlah cukup untuk memenuhi kebutuhan tubuh terhadap asam amino tersebut. Contoh : Glisin, Alanin, Serin, Sistein, Sistin, Prolin, Asam aspartat, Tirosin, Asam Glutamat, Glutamin, Aspargin, Hidroksiprolin 1. Asam amino esensial Asam amino yang harus diperoleh tubuh dari makanan sehari-hari karena tubuh tidak dapat mensintesis. Terdiri dari Histidin, Arginin, valin, Lisin, Isoleusin, Treonin, Triptopan, Leusin, Fenil alanin, Metionin ( HAV LITTLe FM)
  • 18. Protein konjugasi Protein yang berikata dengan molekul lainnya, seperti lemak, karbohidrat, logam dan fosfor • Berikatan dengan karbohidrat Glikoprotein • Berikatan dengan lemakLipoprotein • Berikatan dengan logamMetaloprotein
  • 19. Protein turunan Protein yang telah dimodifikasi sifat fungsionalnya, baik secara enzimatis maupun kimia Hasil modifikasi protein Kelarutannya dalam air Panjang rantainyaSifat koagulasi
  • 20. Protein dalam bahan pangan Protein dalam pangan terbagi mejadi dua yaitu, protein hewani dan nabati. Protein dalam bahan pangan yang di konsumsi manusia akan diserap oleh usus dalam bentuk asam amino. Asam amino merupakan komponen utama penyusun protein. Untuk dapat memecah protein menjadi senyawa-senyawa asam amino di perlukan proses metabolisme yang kompleks. Sumber protein hewani daging merah (daging sapi, kerbau, kambing, unta, dll.) daging unggas (ayam, bebek, itik, burung, dll) berbagai jenis ikan Susu, telur dan masih banyak lagi. Sumber protein nabati Tahu/tempe Susu kedelai Kacang-kacangan Biji-bijian seperti biji bunga matahari, biji kenari, dll
  • 22. Asam amino adalah senyawa penyusun protein. Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino. Pada umumnya gugus amino terikat pada posisi  dari gugus karboksil.
  • 24. Penggolongan asam amino didasarkan pada sifat dari rantai samping (-R). Berdasarkan sifat rantai samping R, asam amino dapat digolongkan menjadi : 1. Asam amino dengan R non polar Contoh : glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, triptofan,metionin,fenilanin, prolin. 2. Asam amino dengan R polar Contoh : sistein, asparagin, glutamin, serin, treonin dan tirosin 3. Asam amino dengan R polar bermuatan - Mengandung gugus asam/amidanya (gugus R muatan negatif). Contoh : asam aspartat dan asam glutamat. - Mengandung gugus basa (gugus R muatan positif). Contoh : arginin, lisin, histdin)
  • 25. Berdasarkan gugus fungsinya: 1. Asam amino dg gugus NH2 dan COOH. contoh : Glisin, L-alanin, Leusin,Isoleusin. 2. Asam amino dg gugus –OH Contoh L-serine, L-threonina 3. Asam amino dg rantai R mengandung –S-. Contoh : L-systein. L-methionian 4. Asam amino dg gugus amina sekunder Contoh : L-prolin 5. Asam amino dg cincin aromatis Contoh : L-tyrosin, L-fenilanin, L-tryptofan 6. Asam amino dg 2 gugus COOH Contoh : Asam glutamat, asam L-aspartat 7. Asam amino dg gugus amida Contoh : L- asparagin, L-glutamin 8. Asam amino dg 2 gugus basa Contoh : L-lysin, L-histidin, L-arginin
  • 26.
  • 27.  Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui gugus karboksil dari satu asam amino dengan gugus amino dari asam amino yang lain. Ikatan dipeptida
  • 29. Denaturasi adalah suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tersier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan –ikatan peptida. Ada dua macam denaturasi, pengembangan rantai peptida dan pemecahan protein menjadi unit lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul.
  • 30.  Suhu Suhu mempengaruhi protein terutama suhu tinggi / panas. Pada suhu tinggi energi kinetik menjadi tinggi dan mengakibatkan molekul bergetar atau bergerak dengan cepat dan mengacaukan molekul- molekulnya. Pada kutub hirofobik molekul polipeptida terbuka selanjutnya protein akan sukar larut.  Derajat keasaman Pada kondisi pH isoelektris yaitu kondisi dimana muatan positif dengan muatan negatif pada kondisi setimbang dapat mengakibatkan protein panjang terputus dan protein menjadi keruh. Kekeruhan tersebut akan menjadi gumpalan- gumpalan.  Logam berat Pada protein terdapat ikatan disulfide. Kandungan logam berat akan mengakibatkan sulfur tertarik karena alfinitas yang tinggi. Sulfur yang tertarik oleh logam berat akan mendenaturasi protein
  • 31. Perubahan struktur protein ini biasanya menyebabkan perubahan sifat fisikokimia protein secara ireversibel, seperti : • Hilangnya sifat kelarutan dan aktivitas biologisnya (misalnya sebagai enzim) • Albumin telur yang berangsur menghilang kelarutannya dan berubah menjadi gumpalan putih oleh proses pemanasan • Adanya penambahan asam yang menyebabkan perubahan pH yang ekstrim, pengaruh pelarut organik, dan penambahan garam Contoh : protein ikan yang diekstrak dengan menggunakan isopropanol menyebabkan konsentrat protein ikan terdenaturasi dan tidak larut dalam air. Denaturasi protein dapat menyebabkan bahan pangan yang mengandung protein mengalami : 1. Perubahan struktur (misalnya membentuk gel) 2. Kehilangan kemampuan daya ikat air 3. Mengalami pengerutan
  • 32. Koagulasi adalah penurunan daya larut molekul- molekul protein. Perubahan tersebut ketika cairan atau sol berubah menjadi bentuk padat atau padatan semu yaitu gel. Koagulasi berawal dari pemanasan yang dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogenyang menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisihidrofobik dari gugus samping polipeptida akan tebuka. Hal ini menyebabkan kelarutan protein semakin turun dan akhirnya mengendap dan menggumpal. Pada saat inilah terjadi proses koagulasi (Winarno,2006).
  • 33.  1. Denaturasi protein : Perubahan utama pada struktur 3 dimensi  2. Flokulasi / curding : Perubahan struktur protein sekunder, penggumpalan protein yang mengendap berada di dalam keadaan terpisah – pisah  3. Gelasi/ koagulasi: Gumpalan – gumpalan protein sudah menbentuk massa homogen seperti gel.
  • 34.  Keju Keju merupakan salah satu hasil olahan susu yang telah dikenal masyarakat. Pada proses pembuatan keju digunakan enzim rennet yang digunakan sebagai koagulan. Enzim rennet adalah enzim protease yang diperoleh dari lambung anak sapi yang berumur 3-4 minggu.  Tahu Tahu susu merupakan salah satu produk turunan dari susu yang diolah dengan cara menggumpalkan proteian yang terdapat di dalam susu. Bahan penggumpalan yang biasa dipakai dalam pembuatan tahu susu tidak berbeda dengan yang digunakan dalam pembuatan tahu kedelai. Prinsip pembuatannya adalah menggumpalkan protein dalam susu (kasein) yang bisa dilakukan dengan menambahkan bahan yang memiliki sifat asam, misalnya cuka.
  • 35.  Youghurt  Didalam susu sapi terdapat protein yang disebut kasein dan karbohidrat berupa laktosa. Laktosa merupakan karbohidrat utama dalam susu yang digunakan oleh kultur L. bulgaricus dan S. thermopillus sebagai sumber karbon dan energi untuk pertumbuhannya. Laktosa dihirolisis menghasilkan asam piruvat lalu asam piruvat menjadi asam laktat. Asam laktat yang dihasilkan menyebabkan penurunan pH susu. Jika pH susu menjadi sekitar 4,6 atau lebih rendah maka keasaman susu akan menjadi tidak stabil dan akan terkoagulasi.
  • 36.  Suhu Koagulasi terjadi salah satunya dengan pemanasan, koagulasi akan terjadi pada suhu 60o C, selain suhu juga waktu yang tepat akan berpengaruh. Dengan pemanasan menyebabkan mikroba dan sejumlah enzim lain tidak aktif  Mekanis (Beating / pengocokan) Protein akan bertambah volume dengan timbulnya busa pada bahan protein. Peristiwa ini diakibatkan aktivitas pengocokan pada protein akan memperluas permukaan dan akan merusak ikatan pada protein.  Derajat keasaman Pada proses ini bergantung pada keadaan isoelektrik pada protein artinya keadaan ion positif dan negatif setelah penambahan asam. Dengan begitu tingkat keasaman dapat digunakan untuk mengontrol proses koagulasi karena dapat memampatkan protein  Penambahan gula Pada proses koagulasi oleh gula dibutuhkan pula temperatur sebagai contoh merebus susu apabila ditambah dengan gula akan lebih cepat terjadi koagulasi atau gumpalan  Penambahan garam Misalnya ditambahkan natrium klorida akan mengkoagulasi protein. Selain itu juga dapat berdampak terjadi proses denaturasi dan gelatinisasi.
  • 37.
  • 38. Analisis Protein dalam makanan Analisa Kualitatif Analisa Kuantitatif
  • 40. 1. Tes Ninhidrin Tes ninhidrin adalah tes yang dilakukan untuk mendeteksi asam amino yang mempunyai gugus amino bebas dalam larutan. Bila senyawa ini bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat berwarna ungu. 2. Reaksi Xantoprotein Reaksi xantoprotein adalah reaksi kimia untuk mendeteksi protein. Reaksi positif yang ditunjukkan oleh protein dengan pemanasan dan konsentrasi asam nitrat dalam bentuk senyawa kuning dalam basa memberikan warna orange.
  • 41. Cu2+
  • 42. 4. Denaturasi protein Denaturasi protein adalah sautu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul, tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. 5. Pengendapan protein dengan alkohol Protein dapat diendapkan dengan penambahan alkohol dalam keadaan asam. Pelarut organik akan mengubah (mengurangi) konstanta dielektrika dari air, sehingga kelarutan protein berkurang, dan juga karena alkohol akan berkompetisi dengan protein terhadap air sehingga kelarutan protein berkurang.
  • 44. 1. Metode Lowry Metode Lowry-Folin hanya dapat mengukur molekul peptida pendek dan tidak dapat mengukur molekul peptida panjang. 2. Spektrofotometri Spektrofotometri merupakan suatu metode analisa yang didasarkan pada pengukuran serapan sinar momokromatis oleh suatu lajur larutan berwarna pada panjang gelombang spesifik dengan menggunakan monokromator prisma atau kisi difraksi dengan detektor fototube 3. Metode Kjeldahl Metode Kjeldahl merupakan salah satu uji kadar protein yang memilik tingkat kepercayaan yang lebih tinggi dalam menentukan kandungan nitrogen dalam susu.
  • 45.
  • 46. 4. Metode Turbodimetri Turbodimetri merupakan analisis berdasarkan pengukuran berkurangnya kekuatan sinar melalui larutan yang mengandung partikel tersuspensi. 5. Metode Titrasi Formol Larutan protein dinetralkan dengan basa lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antar asam basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Indikator yang digunakan apalah PP. Akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.