1. АМИНОКИСЛОТЫ
Соединения, содержащие в молекуле карбоксильную
и аминогруппы, называют аминокислотами.
1. ИЗОМЕРИЯ. НОМЕНКЛАТУРА
Изомерия аминокислот (в дальнейшем АК) аналогична
изомерии оксикислот. Различают:
1. Изомерию углеродного скелета .
2. Изомерию положения функциональных групп
Для АК употребительны названия:
1) рациональные (АК рассматривают как производные
соответствующих кислот);
2) систематические;
3) эмпирические (тривиальные)
http://arkadiyzaharov.ru/studentu/chto-delat-studentam/organicheskaya-ximiya/

2. ИЗОМЕРИЯ. НОМЕНКЛАТУРА. Примеры
аминоуксусая кислота,
NH2─СН2─СООН
аминоэтановая кислота,
гликокол, глицин
β α α- аминопропионовая кислота,
СН3─ СН─СООН
2-аминопропановая кислота,
─
NH2 α- аланин
β α
β-аминопропионовая кислота,
NН2─ СН2─ СН─СООН
β- аланин
СН3 ─ СН─ СН─СООН α- амино - β - оксимасляная
кислота, 2-амино-3-оксибута-
─
─
ОH NH2 новая кислота, треонин

3. Значение аминокислот:
Аминокислоты имеют большое значение. В
природе распространены α-минокислоты:
NH2─СН─СООН
─
R
Из остатков α-АК построены белки, которые являются
главными составляющими кожи, мышц, сухожилий,
нервов и крови; ферментов, гормонов. В белках
чаще всего встречается около 20 аминокислот
распространены α-минокислоты.
Для поддержания жизнедеятельности человека
определенные аминокислоты должны ежедневно
вводиться с пищей, так как организм не способен
их синтезировать в достаточном количестве. Они
называются незаменимыми.

4. ПОЛУЧЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
1. Аминирование α-галогенопроизводных кислот:
Br NH2
NH3
─
─
СН3─ СН─СООН R─СН─СООNН4 + NН4Br
(изб.)
аммониевая соль
Br2, P α-аминокислоты
R─СН2─СООН
2. Действие цианистого аммония (NH4CN NH3 + HCN)
на альдегиды и кетоны:

5. 3. Присоединение аммиака к α,β-непредельным
кислотам:
CH2=CH─COOH +2NH3 H2N−CH2−CH2−COONH4
(присоединение идёт против правила Марковникова):
4. Из малоновой кислоты (реакция Родионова):
О NH3 ОН СООН NH3
+ НООС─СН─СООН R−СН−СН−СООН
R−С−Н
─
альдегид Н
NН2 СООН NН2
- CO2
R−СН−СН−СООН R−СН−СН2−СООН
β-аминокислота,

6. ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
Некоторые физические и химические свойства АК не
согласуются с формулой
NH2─СН─СООН
─
R
Факты:
1. АК представляют собой нелетучие кристаллические
вещества, плавящиеся с разложением при довольно
высокой температуре.
2. АК не растворимы в неполярных растворителях типа
бензола, эфира и заметно растворимы в воде.
3. Константы кислотности и основности для групп COOH
и NH2 необычайно малы. Так для глицина:
Ка = 1,6×10-10 и Кв= 2,5×10-12 , а для чистых кислот:
Ка = ∼10-5 и Кв = ∼10-4

7. ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
(объяснение)
Высокие Т. пл. и некот. другие свойства АК объяснимы,
если структуру АК представить в виде биполярного иона:
+ −
H3N─СН─СОО
─
R
Такой ион в кислой среде ведет себя как катион, так как
подавляется диссоциация карбоксильной группы; в
щелочной среде - как анион:
+ Н+ + Н+
H3N−СН2−СООН H3N−СН2−СОО− H3N−СН2−СОО−
НО− НО −
В изоэлектрической точке, когда концентрации катионов и
анионов равны, концентрация биполярного иона максималь-
на и перемещение его в электрическом поле не происходит.

8. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА
Это такое значение рН среды, при котором раствор
аминокислоты содержит равные концентрации
катионов и анионов и перемещение АК в электрическом
поле не происходит.
Это значение рН зависит от природы органической группы R и
является характерным для каждой АК.
Изоэлектрическая точка глицина H2N−СН2−СООН находится
при рН 6. Аспарагиновая кислота НООС−СН2−СН(NH2)−СООН
содержит вторую карбоксильную группу, и при рН 6,0 большая
доля ее молекул находится в виде анионов:
− −
ООС−СН2−СН−СОО
─
+NH
3
Чтобы достигнуть изоэлектрической точки, некоторые из
этих анионов нужно протонировать, что возможно лишь при
снижении рН до 2,8.

9. ЗАДАНИЕ.
1. Какова величина изоэлектрической точки лизина:
а) рН 7,0; б) рН > 7; в) рН < 7 ?
2. По направлению к какому электроду будут двигаться
следующие аминокислоты при электрофорезе при рН 5,0:
а) глицин, б) лизин, аспарагиновая кислота ?
NH2
─
H2N−СН2−СООН НООС−СН2−СН−СООН
а) глицин аспарагиновая кислота
СН2−СН2−СН2−СН2−СН−СООН
─
─
NH2 NH2
б) лизин

10. ОТВЕТЫ К ЗАДАНИЮ.
1. Лизин содержит вторую NН2-группу, которая при
рН 6,0 сильно протонирована; чтобы перевести ее
в нейтральное состояние, нужно добавить
основание, т.е. изоэлектрическая точка будет
выше 7,0 ( эксп. знач. 9,6).
2. При рН 5,0 а) глицин и б) лизин протонированы и
движутся к катоду; аспарагиновая кислота при рН
5,0 является анионом и движется к аноду.

11. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
Как и другие соединения со смешанными функциями
аминокислоты проявляют свойства и кислот и аминов.
1. АК образуют соли как с неорганическими кислотами,
так и основаниями:
+ −
а) H2N−СН2−СООН + НCl = [H3N−СН2−СООН] Cl
CH2−NH2 CH2−NH2 O CO
Cu
б) 2 + Сu(OH)2
CO ─ OH CO O NH2− CH2
интенсивно синяя соль

12. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
2. Подобно другим кислотам АК образуют сложные эфиры,
хлорангидриды, амиды и др. производные.
3. При действии азотистой кислоты дают оксикислоты.
4. Аминогруппа в АК легко алкилируется и ацилируется
H NH2-СНR-СОORʹ
RʹO
PCl5
NH2 -СН-СОCl NH
─
3
R NH2-СНR-СОNН2
HNO2
NH2-СН-СООН HO-СНR-СООН + N2 + H2O
─
R СН3I +
[(CH3)2NH-СНR-СОOН] I−
СН3COCl О
CH3C-NH-СНR-СОOН + HCl

13. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
(отношение к нагреванию)
1) α−АК образуют дикетопиперазины:
СН3−НС─СО
СН3−СН−СООН + NH2 to
HN NH + 2H2O
─
─
NH2 НООС−СН− СН3
ОС─СН− СН3
2) β−АК отщепляют аммиак и дают аммонийную
соль непредельной кислоты:
to
Н2N−СН2−СН2−СООН СН2= СН2−СООNН4
3) γ-,δ−АК дают при нагревании внутренние амиды - лактамы:
Н2С ─ СН2 Н2С ─ СН2
Н2С СО to Н2С СО
-Н2О
НN−Н ОН NН

14. Пептидная связь. Пептиды
Наиболее важной реакцией АК является образование
амида между карбоксильной группой одной аминокислоты
и аминогруппой другой – образование пептидной связи.
Два аминокислотных остатка, связанные пептидной
(амидной) связью, дают дипептид. Трипептид содержит
три остатка, тетрапептид – четыре и т. д.
CH3 О H CH2C6H5
NH2СН─С─N─CH2CO─NHCHCO─NHCHCOОН
пептидные связи
Сокращенная запись пептида: Н−Ala−Gly−Phe−Gly−ОН
Название данного пептида :
аланилглицинилфенилаланинилглицин

15. ПЕПТИДЫ
В последнее время доказано, что пептиды
служат важным средством «общения» между
собой нервных клеток. Пептиды – вездесущие
работники ЦНС. Во всем мире изучаются
пептиды, регулирующие состояние голода,
жажды, боли, агрессии, страха, миграционное
поведение птиц и др.

16. БЕЛКИ
Полипептиды, содержащие порядка сорока и
более остатков с молекулярной массой более
10 000, называются белками.
Хотя в природе имеется лишь ограниченное число
аминокислот, из них может образоваться большое
число пептидов и белков. Например, если рассмотреть
лишь трипептиды, которые можно составить из 20
аминокислот, то придем к выводу, что каждый остаток
можно выбирать двадцать раз, т. е. 203 = 8000
возможных трипептидов.
Для n остатков имеется 20n возможностей, где n
может достигать трехсот.

17. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО ИХ СОСТАВУ
БЕЛКИ
Простые Сложные
состоят только из аминокислот состоят из глобулярных бел-
ков и небелкового компонента
1. Альбумины – нейтр. 1. Фосфопротеины -
(яичный, сыворот. альбумин) (казеин молока)
2. Гликопротеины -
2. Глобулины – нейтральн.
(плазма крови)
(антитела крови, фибрин)
3. Нуклеопротеины -
3. Гистоны – основные, (хромосомы, рибосомы,вирусы
(связаны с РНК, ДНК)
4. Хромопротеины –
4. Склеропротеины - (гемоглобин, фитохром)
(кератин волос, кожи,
сухожилий и др.) 5. Липопротеины -компонен-
ты мембран

18. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО СТРУКТУРЕ
И ФУНКЦИИ
Класс белков Характеристика Функция
длиннные параллель-
Фибрилярные ные полипептидные Структурная, сокра-
тительная (мышцы)
цепи; нерастворимы
в воде
Каталитическая
(ферменты), защитная
полипептидные цепи
Глобулярные свернуты в компактные (антитела) регулятор-
ная (гормоны), транс-
глобулы; растворимы портная (гемоглобин),
рецепторная (зрение,
осязание и проч.)
Промежуточ- Фибрилярной природы, фибриноген фибрин
ные но растворимые (раств.) (нераств.)

19. СТРУКТУРА БЕЛКОВ
Различают:
1) первичную; 2) вторичную; 3) третичную и 4) четвертичную
структуры
Первичная структура
Специфическая последовательность аминокислот поли-
пептидной цепи называется первичной структурой белка:

20. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА МИОГЛОБИНА
H2N—Вал—Лей—Сер—Глу—Гли—Глу—Три— Гли—Лей—
10
Вал—Лей—Гис—Вал—Тир—Ала— Лиз—Вал—Глу—Ала—
Асп —Вал—Ала—Гли—Гис—Гли—Гли—Асп—Иле—Лей—
Иле—Apr—Лей—Фен—Лиз—Сер—Гис— Про—Глу—Тре—
Лей—Глу—Лиз—Фен—Асп—Apr—Фен—Лиз—Гис— Лей —
50
Лиз—Тре—Глу—Ала—Глу—Мет—Лиз—Ала—Сер—Глу —
Асп —Лей—Лиз—Гли—Гис—Гис—Глу—Ала—Глу— Лей —
Тре—Ала—Лей—Гли—Ала—Иле—Лей—Лиз—Лиз—Лиз—
Гли—Гис—Гис—Глу—Ала—Глу—Лей—Лиз— Про—Лей —
Ала—Гли—Сер—Гис—Ала—Тре—Лиз—Гис—Лиз—Иле —
110
Про—Иле—Лиз—Тир—Лей—Глу—Фен—Иле—Сер—Глу—
Ала—Иле—Иле—Гис—Вал—Лей—Гис—Сер—Apr—Гис —
Про—Гли—Асн—Фен—Гли—Ала—Асп—Ала—Гли— Гли—
150
Ала—Мет—Асн—Лиз—Ала—Лей—Глу—Лей—Фен— Apr—
Лиз—Асп—Иле—Ала—Ала—Лиз—Тир—Лиз—Глу—Лей —
Гли — Тир — Глн — Гли — СООН

21. Аминокислотная последовательность инсулина
быка и человека

22. Вторичная структура белков
Под вторичной структурой понимают, способ
расположения фрагментов полипептидной цепи в
пространстве т. е. конформацию белковой цепи.
Показано, что наиболее выгодным расположением,
которое осуществляется во многих пептидах и белках
является α – спираль.
Устойчивость α – спирали обеспечивается водород-
ными связями между группами NH и СО, разде-
ленными четырьмя пептидными связями.

23. ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА: α – спираль

24. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА (см. след.)
Это способ, которым изогнутая в α- спираль полипептидная
цепь свернута в природном белке в компактную глобулу.
Типы связей, поддерживающих третичную структуру:
а – электростатическое взаимодействие; б – водородная связь;
в – гидрофобное взаимодействие (вандерваальсово); г –
диполь – дипольное взаимодействие; д – дисульфидные связи

25. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Рентгенограмма миоглобина (из Конформация (третичная струк-
мышц кашалота). По распреде- тура) миоглобина, установле-
лению и интенсивности дифрак- нная на основе рентгено-
ционных пятен определяют по- структурного анализа с высо-
ложение отдельных атомов в ким разрешением.
молекуле.

26. МОДЕЛЬ МИОГЛОБИНА

27. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ
• Некоторые белки состоят из нескольких
полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле
вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а
также при помощи водородных и ионных связей.
• Способ совместной упаковки и укладки этих
полипептидных цепей называют четвертичной
структурой белка. Четвертичная структура
имеется, например, у гемоглобина.

28. ГЕМОГЛОБИН
Молекула гемоглобина состоит из четырех поли-
пептидных цепей: двух α-цепей и двух β-цепей. С
каждой цепью связана одна группа гема, к которой
присоединяется молекула кислорода. Гемоглобин -
пример белка, состоящего из отдельных
субъединиц, т. е. обладающего четвертичной
структурой.

29. ФЕРМЕНТЫ
Ферменты – биологические катализаторы – белковые
молекулы, синтезируемые живыми клетками.
Ферменты обладают:
• высокой специфичностью: один фермент катализи-
рует обычно только одну реакцию (см. гипотезу «ключа и
замка»)
• быстродействием: например, одна молекула
каталазы разлагает за 1 с до 40 000 молекул Н2О2:
каталаза
Н2О2 2Н2О2 + О2

30. ФЕРМЕНТЫ: Гипотеза «ключа и замка»
Для объяснения высокой специфичности
ферментов применяют гипотезу «ключа и
замка» (Фишер, 1890 г.).
Фермент, соединяясь с субстратом, образует
короткоживущий фермент-субстратный комплекс.
В гипотезе Фишера субстрат сравнивается с
«ключом», который точно подходит по форме к
«замку», т.е. ферменту (см. след.)

31. ФЕРМЕНТ−СУБСТРАТНЫЙ КОМПЛЕКС.
А Б
аминокислоты,
образующие
активный центр
А. Схематическое изображение фермент-субстратного
комплекса (субстрат присоединяется к ферменту в активном
центре последнего). Б. Положение аминокислотных остатков,
образующих активный центр фермента.

32. ФЕРМЕНТЫ: Гипотеза «ключа и замка»
Субстрат Актив.центр
«ключ»
Субстрат приближается
к активному центру фермента
Субстрат в активном центре, где
происходит перестройка молекул,
приводящая к образованию продуктов
продукт
Продукты покидают
активный центр
продукт

33. АПОФЕРМЕНТЫ И КОФЕРМЕНТЫ
Хотя ферменты - это прежде всего большие белки,
они могут содержать и небелковую часть. В таких
случаях белковая часть называется апоферментом,
а небелковая часть – коферментом.
Коферментом может быть химически связанная
группа (простетическая группа) или отдельный
реагент, начинающий играть роль во время
протекания реакции. Он может быть таким простым,
как ион металла Zn2+, или такими сложным, как
кофермент Q (убихинон), или как кофермент НАД,
которые участвуют в реакциях переноса соответ-
ственно электрона и водорода.

34. ВИТАМИНЫ
Витамины, подобно незаменимым аминокислотам не
могут синтезироваться животными и человеком и
должны поступать с пищей. Многие витамины входят
в состав коферментов и простетических групп.
Например, коферменты НАД и НАДФ содержат
никотинамид (витамин, известный под названием
«никотиновая кислота»). Он может существовать
как в окисленной, так и восстановленной форме. В
окисленной форме НАД при катализе играет роль
акцептора водорода:
Простетические группы ФАД и ФМН содержат
рибофлавин (витамин В2), который также может
существовать как в окисленной, так и восстановленной
формах и участвовать в переносе водорода в
дыхательной цепи

35. ВИТАМИН КАК КОМПОНЕНТ КОФЕРМЕНТА (НАД, НАДФ)
NH2
CONH2
Никотин- N N
амид Аденин
(витамин) +
N N N
НС НС
НСОН НСОR
О О
НСОН НСОН
НС ОН ОН НС R= −Н, НАД+
Н2С ─ О ─ Р ─ О ─ Р ─ О ─ СН2 R= −РО3Н, НАДФ+
О О
H H H
Окисленная и восста- +2H
новленная формы ни-
+ + H+
котинамидных кофер- −2H
N N
ментов
R R

36. КОФЕРМЕНТЫ НАД и НАДФ (схема)
НАД (никотинамид-адениндинуклеотид)
(витамин РР)
Никотинамид
Аденин
В В
Фосфат
S Ф Ф S
Рибоза Рибоза
(сахар)
Ф
Дополн. фос-
АМФ (аденозин- фатная группа
монофосфат) у НАДФ

37. ВИТАМИН КАК КОМПОНЕНТ ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППЫ
ФАД (простетическая группа)
Флавин Аденин
В
(витамин В2)
Рибофлавин
В
Фосфат
R Ф Ф S
Спирт рибитол Рибоза
(5-углеродный) (сахар)
ФМН АМФ
(флавинмононуклеотид) (аденозинмонофосфат)
ФМН + АМФ = ФАД
нуклеотид нуклеотид динуклеотид

38. НАД и ФАД как переносчики водорода
АН2 Фермент-НАД ВН2
Донор Восстановленный
водорода субстрат
А Фермент-НАД·Н2 В
окисленный Акцептор водорода
субстрат
АН2 Фермент-ФАД ВН2
Донор Восстановленный
водорода субстрат
А Фермент-ФАД·Н2 В
окисленный Акцептор водорода
субстрат

39. Белки – сложные высокомолекулярные вещества,
постро-енные из остатков аминокислот, соединенных
между собой амидными (пептидными) связями;
О H пептидная связь
─ С─N─
В соответствии с особенностями третичной структуры
белки делятся на:
1) фибрилярные 2) глобулярные
Д  Д 
 > 10   < 10 
Ш  Ш 

40. ─ НООС
НООС−СН2−С−СН2−СООН −
─
СООН
С
О
*
C
α β
(см. Петров, с.270)