Dokumen ini menjelaskan tentang enzim, termasuk definisi, bagian-bagian, klasifikasi, dan karakteristiknya sebagai biokatalisator dalam reaksi kimia. Berbagai jenis enzim dan faktor yang mempengaruhi aktivitasnya seperti suhu, pH, dan inhibitor juga diuraikan. Selain itu, enzim berperan penting dalam proses biologis, industri, dan diagnosis medis.

1. Enzim
By : Nadya Priskanauli
Intan Nurfitria
Universitas Negeri Jakarta
Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam
Prodi Kimia
2015

2. Pokok Bahasan Enzim
Definisi
B.Bagian-
bagian
Klasifikasi
F.Karakteristik
sisi aktif enzim
Kerja Enzim
Macam-
Macam
G.Faktor-
faktor kerja
enzim
Pengaturan
Aktivitas Enzim
I.Peranan
enzim

3. Dalam sistem biologi reaksi
kimia selalu memerlukan
katalis. Tanpa katalis sangat
lama sehingga diperlukan
Enzim yg berfungsi sebagai
biokatalisator
Definisi Enzim

5. • Katalis yg paling efisien
mampu mempercepat reaksi
1020 kali lbh cepat
• Enzim bersifat sangat
spesifik, baik jenis reaksi
maupun substratnya ,
Tripsin
Trombin

6. • Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau produknya
• Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu
sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama pada suatu siklus
biosintesis biasanya di hambat oleh produk akhirnya(feedback
inhibition)
• beberapa enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan diaktifkan
oleh kondisi dan waktu yang sesuai (enzim allosterik) . prekursor yg
tidak aktif disebut  zymogen

7. Tiga sifat utama enzim :
• Kemampuan katalitiknya
• Spesifisitas
• Kemampuan untuk diatur (regulasi)

8. Bagian-bagian Enzim

9. • Holoenzim : mempunyai gugus
bukan protein, termasuk golongan
enzim mejemuk
• Apoenzim/ apoprotein : Haloenzim
yang terdiri atas protein
• Gugus prostetik : kofaktor yang
terikat kuat pada bagian protein
/sukar terurai dalam larutan
• Koenzim : ko-faktor yang yang
tahan panas yang berfungsi
sebagai pembawa sementara atom
spesifik atau gugus fungsionil
• Kofaktor suatu gugus bukan
protein

11. Lanjutan…
• Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara 12,000 –
1 juta kd
• Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untuk
aktifitasnya, beberapa membutuhkan  kofaktor / koenzim
• Kofaktor  ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim untuk
melakukan fungsinya
• Koenzim  molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim
untuk melakukan fungsinya

12. • Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat
dengan ikatan kovalen dengan enzim  gugus prostetik
• Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya 
holoenzim
• Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim 
Apoenzim / apoprotein
• Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus
fungsional yg berperan dalam reaksi ensimatis tersebut.

15. 1. Oksido reduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
Klasifikasi Enzim

16. 1. Oksidoreduktase
• Terjadi pemindahan elektron
• Contoh enzim : Alcohol dehydrogenase
• Contoh inhibitor : 7,10 – phenanthroline
• Mekanisme reaksi : a primary alcohol + NAD+ = an
aldehyde + NADH + H+
• Peran di dalam tubuh : untuk mengkatalisis pengambilan
atom hydrogen dari suatu senyawa, baik dehidrogenase atau
oksidase.

17. 2. Transferase
• Terjadi pemindahan gugus fungsional
• Contoh Enzim : Methionine synthase
• Contoh Inhibitor : ZL – 031
• Mekanisme reaksi : 5-methyltetrahydrofolate + L-
homocysteine = tetrahydrofolate + L-methionine
• Peran di dalam tubuh : Enzyme yang mengkatalisis reaksi
pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain.

18. 3. Hidrolase
• Terjadi reaksi hidrolisis(pemindahan
gugus fungsional ke air)
• Contoh Enzim : Cellulase
• Contoh Inhibitor : 2,4-dinitrophenol
• Mekanisme reaksi : Celluohexaose + H2O = 2 cellotriose
• Peran di dalam tubuh : Enzim yang berperan sebagai katalis
pada reaksi hidrolisis baik pemecahan ester glikosida dan
peptide.

19. 4. Liase
• Terjadi pemindahan gugus ke ikatan ganda
• Contoh Enzim : Carbonate dehydratase
• Contoh Inhibitor : (2E) 4 – methoxy – 4 –
oxobut – 2 – enoic acid
• Mekanisme reaksi : H2CO3 = CO2 + H2O

20. 5. Isomerase
• Terjadi pemindahan gugus di dalam molekul
menghasilkan isomer
• Contoh Enzim : DNA Topoisomerase
• Contoh Inhibitor : ( + ) iso corydine
• Mekanisme reaksi : ATP + independent breakage of
single – strand ed DNA, followed by passage and
rejoining

21. 6. Ligase
• Terjadi pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O dan C-N
• Contoh Enzim : Acetone Carboxylase
• Contoh Inhibitor : ( + ) - p – [ 1 – ( p – text –
butylpheny) ] – 2 – oxo – 4 – pyrro
• Mekanisme reaksi : ATP + acetyl – CoA + HCO3 - +
H+ = ADP + phosphate + malonyl -
CoA

22. 1. Berdasarkan tempat enzim bekerja, yaitu :
 Endoenzim (enzim intraseluler) : ialah suatu
enzim yang kerjanya di dalam sel
 Eksoenzim (enzim ekstraseluler) : Eksoenzim ini
kebalikan dari endoenzim yang kerjanya diluar sel.
Macam-Macam Enzim

23. 2. Berdasarkan cara terbentuknya, yaitu :
• Enzim konstitutif : ialah salah satu jenis enzim yang
jumlahnya dipengaruhi oleh sebuah kadar molekul
awalnya (substrat). Contohnya yaitu enzim amilase
yang terdapat pada suatu saliva.

24. • Enzim adaptif : ialah salah satu jenis enzim yang
pembentukannya distimulasi oleh adanya sebuah
substrat. Contohnya enzim β-galaktosidase yang
dihasilkan oleh suatu bakteri E.coli yang
ditumbuhkan di dalam suatu medium yang
mengandung laktosa

25. • Karbohidrase ialah suatu enzim-enzim yang mengkatalisis sebuah
pemecahan karbohidrat yang terdapat pada disaliva (air ludah) dan usus
halus. Contoh: enzim selulose, amilase, pektinase, maltose, sukrose,
laktose. (fungsi nya sudah dibahas diatas)
• Protease : ialah suatu enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan
sebuah rantai protein didalam tubuh. Enzim protease ini terutama
terdapat di organ lambung dan di usus halus. Contoh: enzim pepsin,
renin, tripsin, enterokinase, peptidase, dan gelatinase.
3. Berdasarkan Proses yang di katalisis, yaitu :

26. • Esterase salah satu jenis enzim ini ialah sebuah enzim yang
mempunyai fungsi untuk mengkatalisis pemecahan rantai
ester, terutama yang ditemukan di dalam sebuah asam nukleat
dan juga lipid (lemak). Contoh dari enzim esterase yiatu enzim
lipase, dan fosfatase.

27. 4. Pembagian Enzim berdasarkan lokasinya
1. Enzim plasma fungsional
• Terdapat sepanjang waktu dalam sirkulasi individu normal,
substrat juga terdapat dalam sirkulasi dan melakukan fungsi
fisiologis dalam darah.
• Contoh: Lipoprotein lipase, pseudokolinesterse, proenzim
bekuan darah dan lisis bekuan darah umumnya disintesis
dlm hati, konsentrasi dlm darah sama atau lebih tinggi
dibandingkan dlm jaringan

28. 2. Enzim plasma non fungsional
• Tidak melakukan fungsi fisiologis dlm darah
• Substrat sering tdk ada dlm plasma
• Konsentrasi dlm darah individu normal
berjutakali lebih rendah dibanding dlm jaringan
• Contoh amylase pancreas, lipase, alkali
fosfatase empedu, dan asam fosfatase
prostat

29. LOKASI ENZIM
• Dalam sel hati: Enzim-enzim glikolisis terletak dalam
sitoplasma
• Enzim-enzim siklus asam sitrat terdapat dalam mitokondria
• Dalam sel pankreas, lambung dan saliva
• Isozim : enzim yg mengkatalisa rx yg sama tetapi sifat fisika
dan kimia protein menunjukkan perbedaan yg bermakna

30. Kerja Enzim
Reaksi tanpa enzim:
• Lambat
• Membutuhkan suhu yang tinggi
• Tekanan yang tinggi
Reaksi enzimatis
• Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di dalam
sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik dapat lebih
mudah terjadi

31. • Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn
energi produk (fase akhir)  selisih energi bebas
standar (ΔGº)
Agar reaksi berjalan
spontan, bagaimanakah
nilai ΔGº ?

32. • Enzim  mempercepat
reaksi tetapi tidak
mengubah keseimbangan
reaksi atau ΔGº
• Kesetimbangan reaksi
antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan
energi bebas pada fase awal

33. • Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi ΔGº≠
• Suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu
reaksi
• Energi aktifasi untuk reaksi pada katalis dengan enzim lebih
rendah dari reaksi tanpa ensim
• Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O
• ΔGº = -2880 kJ/mol

34. • Enzim penting untuk menurunkan
energi aktifasi untuk memulai suatu
reaksi
• Enzim  mengikat substrat 
menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi
lebih rendah dibanding reaksi tanpa
enzim
• Inti dari reaksi katalisis  ikatan
yg spesifik pada fase transisi

35. • Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
• Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi yaitu
kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama pada
orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi
• Substrat terikat pada  sisi aktif cekukan pada protein yg
berisi asam amino yg penting untuk terjadinya suatu reaksi
kimia

37. • Merupakan bagian kecil dari enzim sisi aktif
• Merupakan suatu cekukan yang bersifat 3 dimensi.  memberikan
linkungan mikro yg sesuai utk terjadinya suatu reaksi kimia
• Substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi / ikatan yang lemah.
• Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino yg menyusun sisi
aktif suatu enzim
Karakteristik sisi aktif enzim

38. Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang
terlibat

39. • Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
o Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya
o Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat diikat
oleh enzim
• Asam amino yang membentuk kedua bagian tersebut tidak
harus berdekatan dalam urutan secara linear, tetapi dalam
konformasi 3D mereka berdekatan

40. Teori untuk menjelaskan kerja enzim:

41. 1. Lock and Key analogy
• Enzim memiliki struktur sisi
spesifik yang cocok dengan
substrat.
• Mampu menerangkan
spesifitas ensim tetapi tidak
dapat menerangkan stabilitas
fase transisi enzim
• Contohnya adalah Enzim
katalase. Enzim ini banyak
terdapat pada organel
peroksisom dan berfungsi
memecah peroksida (H2O2)
yang bersifat toksik menjadi
H2O dan O2.

43. 2. Induced Fit theory
• Mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu
substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah
konformasinya sehingga cocok dgn substratnya.  dapat
menerangkan fase transisi ES komplek
• Contoh: enzim amylase, pada substrate adalah amylum

44. Induced Fit model

45. 3. Current View
Substrat terbentuk dengan
berorientasi dan mendorong keluar
masuk pada sisi aktif untuk
memfasilitasi reaksi kimia, distorsi
substrat menyerupai keadaan transisi
untuk reaksi, yang merupakan
geometri tegang substrat dalam
langkah menengah antara reactans
dan produk

47. • pH  setiap enzim mempunyai pH optimum untuk bekerja.
contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH 7.0
• Temperatur  setiap kenaikan suhu 10˚C (sampai 40˚C),
kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya dan reaksi terhambat dan
berhenti pada 60˚C.
• Konsentrasi Substrat : Konsentrasi Substrat maka semakin
banyak jumlah molekul substrat yang terlibat dalam aktivitas
enzim.
Faktor-faktor kerja enzim

48. • Konsentrasi Enzim : konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan
semakin cepat pula
• Aktivator & Inhibitor
 Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim agar mudah
berikatan dengan substrat.
 Inhibitor adalah substansi yang memiliki kecenderungan untuk
menghambat aktivitas enzim.
 Inhibitor enzim memiliki Tiga cara berbeda mengganggu fungsi enzim.
Berdasarkan caranya, inhibitor dibagi menjadi 3 kategori: inhibitor
kompetitif, inhibitor non-kompetitif, dan inhibitor un-kompetitif.

49. Hubungan ezim dengan factor-factor yang
mempengaruhi kerja enzim

50. Hubungan kecepatan reaksi dengan konsentrasi
substrat

51. Penghambatan Reaksi Enzimatis
• Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible
• Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim
• Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali
Reversible inhibitor ini dapat dibagi :
o competitive
o non-competitive
o un-competitive

52. Contoh Penghambatan Reaksi Enzimatis
Inhibitor enzim baik yang bersifat reversible atau irreversible
Contoh: Dapat digunakan untuk memperlambat laju kerusakan
makanan terutama pada makanan mentah. Makanan mentah dapat
rusak karena reaksi enzim dari mikroorganisme atau dari jaringan
makanan itu sendiri. Inhibitor enzim dapat menghambat kerja
enzim sehingga masa simpan makanan bertambah lama.[5]

53. Contoh Inhibitor irreversibel
• Inhibitor ini berikatan dengan sisi aktif enzim secara kuat
sehingga tidak dapat terlepas. Enzim menjadi tidak aktif dan
tidak dapat kembali seperti semula (irreversible).
• Contohnya, diisopropilfluorofosfat yang menghambat kerja
asetilkolin-esterase.

54. Penghambatan competitive
• inhibitor bersaing dengan substrat
untuk terikat pada sisi aktif
• Biasanya inhibitor berupa senyawa
yang menyerupai substratnya, &
mengikat enzim membentuk
komplek EI
• karna terikat secara reversible 
ketika ditambah substrat maka
penghambatan berkurang

55. Inhibitor kompetitif
 Contohnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing
dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat
dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli
suksinat.

56. Penghambatan non-competitive
• inhibitor terikat pada sisi lain dari
enzim (bukan sisi aktif)
• jadi tidak memblok pembentukan
enzim-substrat komplek
• Enzim menjadi tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim mengikat
substrat
• Inhibitor mengurangi konsentrasi
enzim yg aktif, sehingga
mempengaruhi Vmax –nya

57.  Contoh: Antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun
dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak
dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.

58. Penghambatan un-competitive
• Terikat pada sisi selain sisi aktif
enzim
• Berbeda dengan non-competitive 
inhibitor ini hanya terikat pd ES
komplek
• Sehingga tidak terikat pd enzim
bebas
• Vmax berubah, dan Km juga
berubah

61. 1. Pengaturan enzim Alosterik
2. Modifikasi Kovalen
3. Proteolisis Terbatas
Pengaturan Aktivitas Enzim

62. 1. Enzim allosterik
• Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi 
sebagai respon terhadap pengikatan modulator efektor
• Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non allosterik
enzim, memiliki sub unit lebih dari satu

63. • Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk
mengikat modulator.
• Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi
pengikatan yang berbeda
• Untuk enzim homotropik  sisi aktif dan sisi regulator
sama

64. 2. Modifikasi Kovalen
• Merupakan penempelan satu gugus terhadap enzim
• Modifikasi kovalen reversibel dari enzim yang diatur.
• Contoh enzim glikogen fosforilase, suatu enzim yang
mengkatalis pemecahan glikogen

65. 3. Proteolia Terbatas
• Enzim ini diaktifkan oleh pembelahan rantai polipeptida
• Disintesis dalam bentuk tidak aktifdan diaktifkan oleh
pembuangan fragmen kecil dari amino terminal secara
proteolitik
• Contoh Enzim pencernaan tripsin, dan kimi tripsin

67. 1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan pengaturannya
2. Sebagai katalisator dalam industri yg mensintesis
hormon/antibiotik
3. Membantu dalam menegakkan diagnosa karena kadar enzim pada
keadaan patologik tertentu dapat mengalami perubahan yang
nyata dalam darah ataupun jaringan, penyakit genetik
(endonuklease retriksi)
4. Dalam pengolahan pangan, pertanian, peternakan dan pada
aktivitas sehari-hari dirumah
Peranan enzim