Definisi
Merupakan biokatalis
yang dihasilkan oleh
jaringan yang
meningkatkan laju reaksi
kimia atau mengaktifkan
senyawa lain secara
spesifik
Enzim hampir seluruhnya
adalah protein dan hampir
lebih separuh jumlah
protein yang ada dalam sel
adalah ENZIM
Characteristics of
enzymes
Protein
A + B C
enzyme
SpecificitypH
Biologic
al
catalyst
Enzim hanya disintesis
oleh dan didalam sel
Enzim akan disintesis jika
sel mempunyai gen untuk
enzim tersebut
Vitamin C atau asam
ascorbat harus ada didalam
makanan karena tubuh
tidak mempunyai enzim
yang membantu
pembentukan Vit C
Peran dan fungsi enzim dalam
tubuh
Enzim berperan penting dalam proses
pencernaan
Enzim berperan dalam metabolisme
antara
Berperan dalam percepatan reaksi dan
merombak molekul yang lebih besar
menjadi molekul yang lebih kecil atau
sebaliknya
Berperan sebagai alat diagnostik
Berperanan dalam pengobatan
Sifat-sifat Enzim
Enzim merupakan senyawa
yang jauh lebih kecil sehingga
reaksi dapat berlangsung
didalam sel
Dalam proses katalisis suatu
reaksi, enzim bereaksi terlebih
dahulu dengan substrat
sehingga terbentuklah senyawa
baru atau kompleks enzim
substrat
E + S ES E + P
Substr
ate
Enzim
product
product
Kompleks enzim substart
Enzim
Enzim dapat meningkatkan
laju reaksi sekitar 107
-1013
kali
lebih cepat dari katalis non
enzim
Enzim dapat menurunkan
energi aktivasi suatu reaksi
Enzim mempunyai sifat
spesifitas yang menyebabkan
enzim sangat memilih
substrat yang akan dikenali,
diikat dan diolah lebih lanjut
enzyme-
substrate
complex
enzyme-
product
complex
enzim
prod
uct
enzim
substr
ate
Kerja dari Enzim
Persamaan atau hipotesis Michaelis-Menten
mulu
t
α Amilase
malta
se
Maltosa
2 glukosa
Pembu
luh
darah
GLIKOLISIS
Pati
maltosa
Spesifitas stereoisomer,
Enzim –enzim pada umumnya bekerja pada
senyawa organik, hanya sebagian kecil saja
senyawa anorganik,
Senyawa organik seperti KH, enzim yang
bekerja terutama pada konfigurasi D, pada
asam amino bekerja pada konfigurasi L
Spesifitas ikatan kimia,
enzim yang berfungsi untuk pemecahan
molekul dengan memutuskan ikatan
kovalen
Spesifitas stereoisomer, enzim –
enzim ini pada umumnya bekerja
pada senyawa organik
Memecah ikatan kovalen
Hidrolisis
Contohnya Hidrolase, glikosidase,
amilase, esterase, fosfatase.
Spesifitas Gugus,
enzim hanya bekerja pada substrat
yang mempunyai gugus tertentu,
contoh, enzim pemecah protein akan
memecahkan ikatan peptida
Tingkat spesifitas
Spesifitas rendah, hanya memecah
ikatan kimia saja, sperti enzim esterase,
fosfatase
Spesifitas tinggi, enzim yang mengolah
hanya satu saja substrat,
contoh : enzim-enzim metabolisme
karbohidrat
Penggolongan dan Tata nama
Enzim
Berdasarkan Substrat,
Laktase
Maltase
Protease
Oksigenase
Nukleotidase
Tata nama berdasarkan
ikatan kimia
Ikatan peptida peptidase
(aminopeptidase, karbopeptidase)
Ikatan ester Esterase
Ikatan nukleotida Nukleotidase
Tata Nama berdasarkan Jenis reaksi,
glukosa oksidase
glukosa dehidrogenase
aminotransferase
Klasifikasi berdasarkan IUB
(Penggolongan ini berdasarkan reaksi kimia yang utama)
Kelas oksidoreduktase Terbagi
atas katalisis reaksi oksidasi dan reduksi
atau dehidrogenase dan oksidase
S red + A oks Soks +Ared
Contohnya :
dehidrogenase, oksidase, peroksidase,
reduktase
Dehidrogenase
Bekerja pada reaksi pengambilan atom
hidrogen
bekerja pada pemberian hidrogen yang
dilepas ke senyawa lain
Reaksi pembentukan alkohol menjadi
aldehid dengan menggunakan Enzim
alkohol dehidrogenase
Alkohol +NAD Aldehid + NADH + H
Glutamat dehidrogenase
OksigenaseDalam reaksi ini yang berfungsi menjadi
akseptor hidrogen adalah oksigen
Contoh pada reaksi oksidasi glukosa
menjadi asam glukonat
Glukosa +O2 Asam glukonat + H2O2
Xantin Oksidase, asam amino oksidase,
dan glisin oksidase
Kelas transferase
katalisis pemindahan atau transfer
suatu gugus dari sqtu senyawa ke
senyawa lain seperti amino, karboksil
dengan suatu senyawa penerima gugus
SG + A S + AG
contoh :
- Metil transferase
- Asil- transferase
- Aminotransferase
- Karnitil asil transaminase
- Transkarboksilase
Kelas Hidrolase,
Katalisis reaksi-reaksi hidrolisis dengan
melakukan pemisahan ikatan kovalen
dengan memecah 1 molekul air
A-B A-H + B-OH
HOH
Kelas Hidrolase
Terbagi atas tiga jenis,
1. Memecah ikatan ester
2. Memecah glikosida
3. Memecah ikatan peptida
Contohnya :
esterase, peptidase, amilase,fosfatase,
lipase,
Esterase
Memecah ikatan ester
dengan cara hidrolisis
Memecah ester yang berada
dalam hati seperti etil butirat
menjadi etanol dan asam
butirat
Lipase
Memecah ikatan ester pada
lemak menjadi asam lemak
dan gliserol
Fosfatase
Memecah ikatan fosfat suatu senyawa
seperti glukosa 6 fosfat dipecah
menjadi glukosa dan asam fosfat
Amilase
Memecah ikatan-ikatan pada
amilum menjadi maltosa
Kelas Liase,
katalisis reaksi yang mengeluarkan suatu
gugus dari substrat bukan dengan cara
hidrolisis atau sebaliknya
A B
C – C C=C + A – B
Contohnya , aldolase, dekarboksilase
Kelas Isomerase,
Katalis reaksi pembentukan isomer
( optik, geometri dan posisi yang
bekerja dengan mengadakan
perubahan intramolekuler.
Perubahan glukosa menjadi fruktosa,
Senyawa dengan optik L menjadi D
 contohnya ribulosa fosfat epimerase,
rasemase, mutase
Kelas ligase atau Sintetase
Katalis yang menyebabkan hasil produk
substrat lebih besar dari substrat awal
Pusat Aktif Enzim
Enzim Mitokondria , menghasilkan
energi
Enzim Ribosom, sintesis protein
Enzim mikrosom, biosintesis protein
Enzim Lisosom, pemecahan berbagai
bahan yang tidak diperlukan oleh
tubuh
Enzim mempunyai situs katalitik
aktif yang merupakan residu asam
amino
Asam amino ini akan berinteraksi
satu sama lain dalam suatu cara
sehingga peristiwa katalisis dapat
berlangsung (aktif site)
Faktor-faktor yang
mempengaruhi kerja Enzim
Konsentrasi
Enzim
Konsentrasi
substrat
Pengaruh
Suhu
Pengaruh
pH
Pengaruh
inhibitor
Pengaruh PH
Perubahan pH lingkungan akan
berpengaruh pada efektivitas bagian
aktif enzim (active site)
Peubahan pH yang cukup drastis
dapat menyebabkan denaturasi
sehingga menurunkan efektivitas
enzim
Efek ph terhadap
enzim
2 4 6 8 10
Pepsin
Tripsin
Mekanisme Kerja Enzim
- Induced-fit-modelInduced-fit-model: The enzyme: The enzyme
has a flexible active site thathas a flexible active site that
changes shape to accommodatechanges shape to accommodate
the substrate and facilitate thethe substrate and facilitate the
reaction.reaction.
Penghambatan enzim
kompetitif
Apa yang dipersaingkan
Ruang dan waktu yang sama
Persamaan dengan kompetitor lain
Pebedaan dengan kompetitor lain
Kekerapan yang dipersaingkan
Pengaruh Hambatan
Hambatan terbentuknya kompleks
substrat enzim merupakan hasil yang
tidak diinginkan dalam reaksi yang
dikatalisis oleh enzim
Hambatan tidak reversibel
Hambatan reversibel
Hambatan bersaing
Hambatan tidak bersaing
Hambatan tidak reversibel
Inhibitor tidak bereaksi reversibel
dengan bagian tertentu dari enzim
sehingga enzim berubah
Substart tidak dapat memasuki bagian
aktif dari enzim
Enzim tidak dapat berfungsi sebagai
katalitik
Hambatan bersaing
Dikarenakan adanya molekul yang
mirip dengan substrat sehingga
membentuk kompleks enzim
substart yang inhibitor
Asam malonat,oksalat, dan
oksaloasetat
Hambatan tidak
bersaing
Inhibitor
memenpati
bagian dari
enzim diluar dari
bagian aktif
Inhibitor
membentuk
kompleks enzim
inhibitor
maupun
kompeks enzim
substart
inhibitor
Cu, Ag. Hg
Enzim dan pengobatan
Pada awalnya digunakan pada
penyakit-penyakit gangguan
pencernaan, seperti enzim,
pepesin,tripsin, amilase atau lipase
Pengobatan akibat kurangnya enzim
disebabkan oleh gannguan pada gen,
Hemofilia
Diagnosa penyakit
Amino transferase (MCI )
Aspartat Aminotransferase (MCI )
SGOT (MCI)
Alanin Aminotransferase ,ALT,SGPT
(hepatitis virus)
Amilase (pancreatitis Acut)
Seruloplasmin (Degenerasi
hepatolentikularis)
Kreatin Kinase (Kelainan Otot MCI)
Laktat Dehidrogenase ,Isozim (MCI)
Fosfatase asam (ca Prostat metastase)
Fosfatase,alkali (isozim)  Kelainan
Tulang penyakit obstruksi hepar.
Enzim 1320676633-phpapp01-111107083832-phpapp01

Enzim 1320676633-phpapp01-111107083832-phpapp01

  • 2.
    Definisi Merupakan biokatalis yang dihasilkanoleh jaringan yang meningkatkan laju reaksi kimia atau mengaktifkan senyawa lain secara spesifik
  • 3.
    Enzim hampir seluruhnya adalahprotein dan hampir lebih separuh jumlah protein yang ada dalam sel adalah ENZIM
  • 4.
    Characteristics of enzymes Protein A +B C enzyme SpecificitypH Biologic al catalyst
  • 5.
    Enzim hanya disintesis olehdan didalam sel Enzim akan disintesis jika sel mempunyai gen untuk enzim tersebut Vitamin C atau asam ascorbat harus ada didalam makanan karena tubuh tidak mempunyai enzim yang membantu pembentukan Vit C
  • 6.
    Peran dan fungsienzim dalam tubuh Enzim berperan penting dalam proses pencernaan Enzim berperan dalam metabolisme antara Berperan dalam percepatan reaksi dan merombak molekul yang lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil atau sebaliknya Berperan sebagai alat diagnostik Berperanan dalam pengobatan
  • 7.
    Sifat-sifat Enzim Enzim merupakansenyawa yang jauh lebih kecil sehingga reaksi dapat berlangsung didalam sel Dalam proses katalisis suatu reaksi, enzim bereaksi terlebih dahulu dengan substrat sehingga terbentuklah senyawa baru atau kompleks enzim substrat E + S ES E + P
  • 8.
  • 9.
    Enzim dapat meningkatkan lajureaksi sekitar 107 -1013 kali lebih cepat dari katalis non enzim Enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi Enzim mempunyai sifat spesifitas yang menyebabkan enzim sangat memilih substrat yang akan dikenali, diikat dan diolah lebih lanjut
  • 11.
  • 12.
  • 14.
    Spesifitas stereoisomer, Enzim –enzimpada umumnya bekerja pada senyawa organik, hanya sebagian kecil saja senyawa anorganik, Senyawa organik seperti KH, enzim yang bekerja terutama pada konfigurasi D, pada asam amino bekerja pada konfigurasi L Spesifitas ikatan kimia, enzim yang berfungsi untuk pemecahan molekul dengan memutuskan ikatan kovalen
  • 15.
    Spesifitas stereoisomer, enzim– enzim ini pada umumnya bekerja pada senyawa organik
  • 16.
    Memecah ikatan kovalen Hidrolisis ContohnyaHidrolase, glikosidase, amilase, esterase, fosfatase. Spesifitas Gugus, enzim hanya bekerja pada substrat yang mempunyai gugus tertentu, contoh, enzim pemecah protein akan memecahkan ikatan peptida
  • 17.
    Tingkat spesifitas Spesifitas rendah,hanya memecah ikatan kimia saja, sperti enzim esterase, fosfatase Spesifitas tinggi, enzim yang mengolah hanya satu saja substrat, contoh : enzim-enzim metabolisme karbohidrat
  • 18.
    Penggolongan dan Tatanama Enzim Berdasarkan Substrat, Laktase Maltase Protease Oksigenase Nukleotidase
  • 19.
    Tata nama berdasarkan ikatankimia Ikatan peptida peptidase (aminopeptidase, karbopeptidase) Ikatan ester Esterase Ikatan nukleotida Nukleotidase
  • 20.
    Tata Nama berdasarkanJenis reaksi, glukosa oksidase glukosa dehidrogenase aminotransferase
  • 21.
    Klasifikasi berdasarkan IUB (Penggolonganini berdasarkan reaksi kimia yang utama) Kelas oksidoreduktase Terbagi atas katalisis reaksi oksidasi dan reduksi atau dehidrogenase dan oksidase S red + A oks Soks +Ared Contohnya : dehidrogenase, oksidase, peroksidase, reduktase
  • 22.
    Dehidrogenase Bekerja pada reaksipengambilan atom hidrogen bekerja pada pemberian hidrogen yang dilepas ke senyawa lain Reaksi pembentukan alkohol menjadi aldehid dengan menggunakan Enzim alkohol dehidrogenase Alkohol +NAD Aldehid + NADH + H Glutamat dehidrogenase
  • 23.
    OksigenaseDalam reaksi iniyang berfungsi menjadi akseptor hidrogen adalah oksigen Contoh pada reaksi oksidasi glukosa menjadi asam glukonat Glukosa +O2 Asam glukonat + H2O2 Xantin Oksidase, asam amino oksidase, dan glisin oksidase
  • 24.
    Kelas transferase katalisis pemindahanatau transfer suatu gugus dari sqtu senyawa ke senyawa lain seperti amino, karboksil dengan suatu senyawa penerima gugus SG + A S + AG contoh : - Metil transferase - Asil- transferase - Aminotransferase - Karnitil asil transaminase - Transkarboksilase
  • 25.
    Kelas Hidrolase, Katalisis reaksi-reaksihidrolisis dengan melakukan pemisahan ikatan kovalen dengan memecah 1 molekul air A-B A-H + B-OH HOH
  • 26.
    Kelas Hidrolase Terbagi atastiga jenis, 1. Memecah ikatan ester 2. Memecah glikosida 3. Memecah ikatan peptida Contohnya : esterase, peptidase, amilase,fosfatase, lipase,
  • 27.
    Esterase Memecah ikatan ester dengancara hidrolisis Memecah ester yang berada dalam hati seperti etil butirat menjadi etanol dan asam butirat Lipase Memecah ikatan ester pada lemak menjadi asam lemak dan gliserol
  • 28.
    Fosfatase Memecah ikatan fosfatsuatu senyawa seperti glukosa 6 fosfat dipecah menjadi glukosa dan asam fosfat Amilase Memecah ikatan-ikatan pada amilum menjadi maltosa
  • 29.
    Kelas Liase, katalisis reaksiyang mengeluarkan suatu gugus dari substrat bukan dengan cara hidrolisis atau sebaliknya A B C – C C=C + A – B Contohnya , aldolase, dekarboksilase
  • 30.
    Kelas Isomerase, Katalis reaksipembentukan isomer ( optik, geometri dan posisi yang bekerja dengan mengadakan perubahan intramolekuler. Perubahan glukosa menjadi fruktosa, Senyawa dengan optik L menjadi D  contohnya ribulosa fosfat epimerase, rasemase, mutase
  • 31.
    Kelas ligase atauSintetase Katalis yang menyebabkan hasil produk substrat lebih besar dari substrat awal
  • 32.
    Pusat Aktif Enzim EnzimMitokondria , menghasilkan energi Enzim Ribosom, sintesis protein Enzim mikrosom, biosintesis protein Enzim Lisosom, pemecahan berbagai bahan yang tidak diperlukan oleh tubuh
  • 33.
    Enzim mempunyai situskatalitik aktif yang merupakan residu asam amino Asam amino ini akan berinteraksi satu sama lain dalam suatu cara sehingga peristiwa katalisis dapat berlangsung (aktif site)
  • 34.
    Faktor-faktor yang mempengaruhi kerjaEnzim Konsentrasi Enzim Konsentrasi substrat Pengaruh Suhu Pengaruh pH Pengaruh inhibitor
  • 35.
    Pengaruh PH Perubahan pHlingkungan akan berpengaruh pada efektivitas bagian aktif enzim (active site) Peubahan pH yang cukup drastis dapat menyebabkan denaturasi sehingga menurunkan efektivitas enzim
  • 36.
    Efek ph terhadap enzim 24 6 8 10 Pepsin Tripsin
  • 37.
    Mekanisme Kerja Enzim -Induced-fit-modelInduced-fit-model: The enzyme: The enzyme has a flexible active site thathas a flexible active site that changes shape to accommodatechanges shape to accommodate the substrate and facilitate thethe substrate and facilitate the reaction.reaction.
  • 38.
    Penghambatan enzim kompetitif Apa yangdipersaingkan Ruang dan waktu yang sama Persamaan dengan kompetitor lain Pebedaan dengan kompetitor lain Kekerapan yang dipersaingkan
  • 39.
    Pengaruh Hambatan Hambatan terbentuknyakompleks substrat enzim merupakan hasil yang tidak diinginkan dalam reaksi yang dikatalisis oleh enzim Hambatan tidak reversibel Hambatan reversibel Hambatan bersaing Hambatan tidak bersaing
  • 40.
    Hambatan tidak reversibel Inhibitortidak bereaksi reversibel dengan bagian tertentu dari enzim sehingga enzim berubah Substart tidak dapat memasuki bagian aktif dari enzim Enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalitik
  • 41.
    Hambatan bersaing Dikarenakan adanyamolekul yang mirip dengan substrat sehingga membentuk kompleks enzim substart yang inhibitor Asam malonat,oksalat, dan oksaloasetat
  • 42.
    Hambatan tidak bersaing Inhibitor memenpati bagian dari enzimdiluar dari bagian aktif Inhibitor membentuk kompleks enzim inhibitor maupun kompeks enzim substart inhibitor Cu, Ag. Hg
  • 43.
    Enzim dan pengobatan Padaawalnya digunakan pada penyakit-penyakit gangguan pencernaan, seperti enzim, pepesin,tripsin, amilase atau lipase Pengobatan akibat kurangnya enzim disebabkan oleh gannguan pada gen, Hemofilia
  • 44.
    Diagnosa penyakit Amino transferase(MCI ) Aspartat Aminotransferase (MCI ) SGOT (MCI) Alanin Aminotransferase ,ALT,SGPT (hepatitis virus) Amilase (pancreatitis Acut) Seruloplasmin (Degenerasi hepatolentikularis) Kreatin Kinase (Kelainan Otot MCI) Laktat Dehidrogenase ,Isozim (MCI) Fosfatase asam (ca Prostat metastase) Fosfatase,alkali (isozim)  Kelainan Tulang penyakit obstruksi hepar.