Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk mempercepat reaksi kimia dalam tubuh dengan menurunkan energi aktivasi. Enzim bekerja dengan cara mengikat substrat di sisi aktifnya dan menciptakan lingkungan yang memungkinkan terjadinya reaksi. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh berbagai faktor seperti pH, suhu, konsentrasi substrat, dan inhibitor.

1. Enzim

2. Cakupan:
 Definisi umum
 Bagian penting dari enzim
 Bagaimana enzim bekerja
 Hubungan enzim ↔ substrat
 Hubungan enzim ↔ inhibitor
 Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja
enzim
 Kinetika enzim

3. Definisi Umum
Dlm sistem biologi  reaksi kimia
selalu memerlukan katalis. Tanpa
katalis  sangat lama →
diperlukan  Enzim yg berfungsi
sbg biokatalisator
ENZIM = protein yang berfungsi
untuk mempercepat reaksi dengan
jalan menurunkan tenaga aktivasi
dan tidak mengubah kesetimbangan
reaksi, serta bersifat sangat
spesifik.

5.  Katalis yg paling
efisien  mampu
mempercepat reaksi
1020 kali lbh cepat
 Enzim bersifat sangat
spesifik, baik jenis
reaksi maupun
substratnya ,
Tripsin
Trombin

6.  Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau
produknya
 Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan
organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama
pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat
oleh produk akhirnya(feedback inhibition)
 Beberapa enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan
akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang
sesuai (enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif
disebut  zymogen

7. Tiga sifat utama enzim :
 Kemampuan katalitiknya
 Spesifisitas
 Kemampuan untuk diatur (regulasi)

8. Bagian-bagian enzim
Holoenzim
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor

9. Bagian-bagian enzim (lanjutan)
 Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM
antara 12,000 – 1 juta kd
 Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul
kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan  kofaktor / koenzim
 Kofaktor  ion-ion anorganik yg dibutuhkan
enzim untuk melakukan fungsinya
 Koenzim  molekul organik (komplek) yang
dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya

12.  Gugus prostetik = Koenzim atau kofaktor
yang terikat sangat kuat bahkan terikat
dengan ikatan kovalen dengan enzim 
 Holoenzim = Enzim aktif lengkap dengan
semua komponennya
 Apoenzim / apoprotein = Bagian yang
terdiri dari protein saja pada suatu enzim
 Fungsi koenzim adalah sebagai karier
sementara dari gugus fungsional yg
berperan dalam reaksi enzimatis

13. Klasifikasi enzim
 1. Oksido reduktase Pemindahan elektron
 2.Transferase Pemindahan ggs fungsional
 3.Hidrolase Reaksi hidrolisis(pemindahan
ggs fungsional ke air)
 4. Liase Pemindahan ggs ke ikatan
ganda
 5. Isomerase Pemindahan ggs di dalam mo
lekul menghasilkan isomer
 6. Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-
S
C-O dan C-N

14. Bagaimana enzim bekerja
 Reaksi tanpa enzim:
 Lambat
 Membutuhkan suhu yang tinggi
 Tekanan yang tinggi
 Reaksi enzimatis
 Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik
di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara
energetik dapat lebih mudah terjadi

15. Tubuh memerlukan Enzim Untuk Mempercepat
Reaksi Metabolisme

16.  Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn
energi produk (fase akhir)  selisih energi bebas
standar (ΔGº)
Agar reaksi berjalan
spontan, bagaimanakah
nilai ΔGº

17. Enzim  mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah
keseimbangan reaksi atau ΔGº
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal

18. Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi ΔGº≠
 suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu
reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih
rendah dr reaksi tanpa ensim
Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O ΔGº = -2880 kJ/mol

19. Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk
memulai suatu reaksi
Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi yg
berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding
reaksi tanpa enzim
Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase transisi

20.  Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
 Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi 
kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama
pd orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi
 Substrat terikat pd  sisi aktif yi cekukan pd protein yg
berisi asam amino yg penting untuk terjadinya suatu
reaksi kimia

22. Karakteristik sisi aktif enzim
 merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa
enzim harus memiliki ukuran besar?)
 sisi aktif merupakan suatu cekukan yang
bersifat 3 dimensi.  memberikan linkungan
mikro yg sesuai utk terjadinya suatu reaksi kimia
 substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi /
ikatan yang lemah.
 Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino
yg menyusun sisi aktif suatu enzim

23. Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang
terlibat

24.  Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
 Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya
 Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah
substrat diikat oleh enzim
 Asam amino yang membentuk kedua
bagian tersebut tidak harus berdekatan
dalam urutan secara linear, tetapi dalam
konformasi 3D mereka berdekatan

25. Teori untuk menjelaskan kerja enzim:
 Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan
substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi ensim
 Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga
pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan
sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya.  dpt menerangkan fase transisi ES
komplek

26. Lock and key model
Induced Fit model

27. Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja
enzim
 pH  setiap enzim mempunyai pH optimum utk
bekerja.
contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH 7.0
 Temperatur  setiap kenaikan suhu 10˚C
(sampai 40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya
dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60˚C.
Mengapa?
 [S] dan atau [E]

28. Kinetika Reaksi Enzimatis
E + S ES E + P
K1 K2
K-1
K1 : konstanta pembentukan ES komplek
K2 : konstanta konfersi ES komplek ke P
K-1 : konstanta konstan pemecahan ES komplek ke E
bebas
Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi,
steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai
apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama
dengan kecepatan pemecahannya

29. K-1 + K2
= Km  konstanta Michaelis
K2
Vmax [S]
V =  Persamaan Michaelis-Menten
Km + [S]

30.  Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka
Vmax [S]
V = dan V = Vmax / 2
 [S] + [S]

31. Lineweaver-Burk double reciprocal plot
Y = m x + b

32. Penghambatan Reaksi Enzimatis
 Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau
irreversible
 Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen
dalam enzim
 Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt
lepas kembali
Reversible inhibitor ini dpt dibagi :
 competitive
 non-competitive
 un-competitive

33. penghambatan competitive
 inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd
sisi aktif
 Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk
komplek EI
 krn terikat scr reversible
 penghambatan nya
bias, yaitu ketika
ditambah substrat maka
penghambatan berkurang

34. penghambatan non-competitive
 inhibitor terikat pada sisi lain dari
enzim (bkn sisi aktif)
 jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
 Enzim mjd tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim
mengikat substrat
 Inhibitor mengurangi konsentrasi
enzim yg aktif, sehingga
mempengaruhi Vmax –nya

35. Penghambatan un-competitive
 Terikat pd sisi selain sisi
aktif enzim
 Berbeda dgn non-
competitive  inhibitor ini
hanya terikat pd ES
komplek
 Sehingga tidak terikat pd
enzim bebas
 Vmax berubah, dan Km juga
berubah

36. Enzim allosterik
 Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi  sebagai
respon terhadap pengikatan modulator efektor
 Enzim Allosterik biasanya lebih komplek dari enzim
nonalostrerik, enzim allosterik , memiliki sub unit lebih dari
satu
 Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk
mengikat modulator.
 Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi
pengikatan yang berbeda
 Untuk enzim homotropik  sisi aktif dan sisi regulator sama

38.  Aktivitas spesifik = jumlah produk yang
dihasilkan oleh suatu enzim pada waktu dan
kondisi tertentu per milligram enzim
 Kecepatan reaksi = konsentrasi hilangnya
substrat (atau produk yg dihasilkan) per unit
waktu (mol L − 1s − 1)
 Aktivitas enzim = mol yg dirubah per unit waktu
(kecepatan x volume reaksi)
 Aktivitas enzim merupakan pengukuran jumlah
enzim yang ada
 Unit SI = katal, 1 katal = 1 mol s-1 ↔ unit yg
sangat besar
 1 unit enzim = 1 enzyme unit (EU) = 1 μmol
min-1 (μ = micro, x 10-6).

39.  Aktivitas spesifik = mol yang dirubah per unit
waktu massa enzim ( akrivitas enzim/massa aktual
enzim yg ada). Unit SI = katal kg-1,→ unit yg lebih
praktis = μmol mg-1 min-1
 Aktivitas spesifik = ukuran efisiensi enzim,
biasanya konstan untuk enzim murni
 Jika aktivitas spesifik 100 % enzim murni
diketahui, kemurnian dapat dihitung
 Jika % kemurnian adalah 100 % (aktivitas spesifik
sampel enzim/aktivitas spesifik enzim murni).
Sampel yang tidak murni memiliki aktifitas spesifik
yg lebih rendah ↔ beberapa kandungannya bukan
merupakan enzim /pengotoran

40. Peranan Enzim
 1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan
pengaturannya
 2. Sebagai katalisator dalam industri yg
mensintesis hormon/antibiotik
 3. Membantu dlm menegakkan diagnosa
krn kadar enzim pd keadaan patologik
tertentu dpt mengalami perub yg nyata
dlm darah ataupun jaringan, penyakit genetik
(endonuklease retriksi)
*. 4. Dalam pengolahan pangan, pertanian,
peternakan dan pd akv. Sehari-hari dirumah

41. Pembagian Enzim berdasarkan lokasinya
 Enzim plasma fungsional:
Enzim atau proenzim tertentu terdapat
sepanjang waktu dlm sirkulasi individu normal,
substrat juga terdapat dlm sirkulasi dan
melakukan fungsi fisiologis dlm darah
Contoh: Lipoprotein lipase, pseudokolinesterse,
proenzim bekuan darah dan lisis bekuan darah
umumnya disintesis dlm hati, konsentrasi dlm
darah sama atau lebih tinggi dibandingkan dlm
jaringan

42. Enzim plasma non fungsional:
 Tidak melakukan fungsi fisiologis dlm
darah
 Substrat sering tdk ada dlm plasma
 Konsentrasi dlm darah individu normal
berjutakali lebih rendah dibanding dlm
jaringan

43. LOKASI ENZIM
 Dalam sel hati:
Enzim-enzim glikolisis→ sitoplasma
 Enzim-enzim siklus asam sitrat → mitokondria,
sel pankreas, lambung dan saliva
 Isozim : enzim yg mengkatalisa reaksi yg sama
tetapi sifat fisika dan kimia protein menunjukkan
perbedaan yg bermakna