Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam mempercepat reaksi kimia di dalam tubuh. Enzim terdiri dari bagian aktif (apoenzim) dan kofaktor yang membentuk struktur lengkap (holoenzim). Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu, pH, dan konsentrasi substrat.

1. ENZIM
1. Egie Julio
2. Tika Rosiana
Prodi Kimia
Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam
Universitas Negeri Jakarta
April 2017

2. PENGERTIAN ENZIM
• Sebuah biomolekul yang berupa protein dan berbentuk bulat.
• Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida.
• Enzim ini akan mengubah senyawa dan mempercepat proses
reaksi dengan mengubah molekul awal yang dikenali dan
diikat secara spesifik oleh enzim (substrat) menjadi molekul
lain (produk).
• Kemampuan enzim untuk mengaktifkan senyawa lain dengan
cara spesifik disebut dengan biokatalisator.

3. STRUKTUR ENZIM

4. STRUKTUR ENZIM
APOENZIM (Tidak Aktif)
• sebagai tempat melekatnya substrat,
• bersifat thermolabil (peka terhadap suhu tinggi),
• berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.
• Setiap jenis enzim memiliki apoenzim yang sama sekali
berbeda struktur molekulnya dari enzim lainnya.
• Apoenzim menentukan reaksi kimia spesifik yang dikatalisa.
Sifat spesifik dari apoenzim ini ditentukan oleh susunan asam
aminonya.

5. STRUKTUR ENZIM
• Kofaktor
bersifat stabil pada suhu tinggi, dan tidak berubah
pada akhir reaksi. Kofaktor terdiri dari prostetik
• Aktivator
Adalah ion-ion anorganik yang biasanya berikatan
lemah dengan suatu enzim. Contoh beberapa logam
berperan sebagai aktivator dalam sistem enzim
adalah Cu, Mn, Zn, Ca, K, dan Co.
• Gugus prostetik
Gugus prostetik dapat berupa senyawa organik
tertentu, vitamin, atau ion logam. Misal FAD yang
mengandung riboflavin yang merupakan bagian FAD
yang menerima atom hidrogen.

6. STRUKTUR ENZIM
Koenzim
• Koenzim adalah kofaktor yang berupa molekul organik kecil
yang merupakan bagian enzim yang tahan panas,
mengandung ribose dan fosfat, larut dalam air dan bisa
bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim.
• Koenzim tidak terikat kuat pada bagian apoenzim sehingga
mudah terurai dalam larutan.
• Contoh koenzim adalah NADH, NADP dan adenosin trifosfat.
Koenzim merupakan bagian enzim yang bersifat reaktif.

8. MACAM MACAM JENIS
ENZIM
1. Berdasarkan tempat enzim bekerja, yaitu :
• Enzim Intraseluler yaitu enzim yang bekerja didalam sel.
• Contohnya adalah katalase. Katalase memecah senyawa
berbahaya seperti H2O2 (Hidrogen Peroksida) di dalam sel-sel
hati.
• Enzim Ekstraseluler yaitu enzim yang bekerja di luar sel,
contohnya amilase, renin, pepsin, dan lipase.
• Amilase memecah amilum menjadi maltosa. Amilase dihasilkan
oleh kelenjar saliva (ludah) dan dikeluarkan ke rongga mulut
untuk melakukan fungsinya.

9. MACAM MACAM JENIS
ENZIM
2. Berdasarkan cara terbentuknya, yaitu :
• Enzim konstitutif : yaitu enzim yang jumlahnya dipengaruhi
oleh kadar molekul awalnya (substrat). Contohnya adalah
enzim amilase yang terdapat pada saliva.
• Enzim adaptif : yaitu enzim yang pembentukannya distimulasi
oleh adanya substrat, misalnya enzim β-galaktosidase yang
dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam
medium yang mengandung laktosa

10. MACAM MACAM JENIS
ENZIM
3. Berdasarkan proses metabolismenya, yaitu :
• Enzim katalase : enzim yang bersifat antioksidan pada makhluk
hidup akibat fungsinya yang membantu mengubah hidrogen
peroksida (H2O2) yang berasal dari respirasi (pernafasan)
menjadi air (H2O) dan oksigen (O2).
• Hal ini dilakukan oleh tubuh melalui enzim katalase karena H2O2
bahaya bagi tubuh karena mudah bereaksi (oksidator kuat) dan
bersifat korosif.

11. MACAM MACAM JENIS
ENZIM
• Enzim oksidase : merupakan enzim yang fungsinya untuk
mempercepat penggabungan ikatan oksigen (O2) pada
substrat tertentu yang spesifik dengan mengkatalisis transfer
elektron, dan pada waktu yang bersamaan, oksigen tersebut
juga direduksikan menjadi air (H2O)

12. MACAM MACAM JENIS ENZIM
Enzim karbosilase
• Berfungsi untuk mengubah asam
organik dengan cara bolak balik.
• Seperti enzim karbosilase piruvat
yang mengkatalisis proses
karboksilasi asam piruvat menjadi
oksaloasetat.
• Pada keadaan kekurangan oksigen
pada tubuh, asam piruvat dipecah
secara anaerob menghasilkan
asam laktat pada manusia dan
hewan, menjadi etanol pada
tumbuhan.
• Penumpukan asam laktat ini akan
menyebabkan terjadinya keletihan
atau kelelahan yang bermakna
pada seseorang.

13. MACAM MACAM JENIS
ENZIM
• Enzim hidrase : merupakan enzim yang fungsinya untuk
menambah atau mengurangi air (H2O) dari senyawa spesifik
tertentu, dengan tidak menyebabkan terurainya senyawa
tersebut. Contoh enzim hidrase seperti akonitase, enolase,
dan fumarase.
• Lipase diklasifikasikan sebagai enzim hidrolase ang
menghidrolisis trigliserida menjadi asam lemak bebas,
gliserida parsial (monogliserida), digliserida dan gliserida.

14. MACAM MACAM JENIS
ENZIM
• Enzim dehidrogenase : merupakan enzim yang fungsinya
memindahkan hidrogen dari suata molekul/zat ke zat lainnya.
Dengan begitu, enzim ini dapat membantu untuk
melangsungkan proses oksidasi didalam sel-sel hidup.

15. MACAM MACAM JENIS
ENZIM
• Enzim desmolase : merupakan enzim oksidase dan reduktase
yang fungsinya membantu penggabungan atau pemindahan
ikatan karbon, dan pemutusan ikatan-ikatan C-C, C-N. Seperti
enzim aldolase yang diubah dalam pemecahan fruktosa
menjadi gliseraldehid dan dehidroksiaseton.

16. MACAM MACAM JENIS
ENZIM
• Enzim transphoforilase : merupakan enzim yang fungsinya
memindahkan H3PO4 dari suatu molekul/zat ke molekul
lainnya dibantu oleh ion magnesium (Mg2+).
• Enzim peroksida : merupakan enzim oksireduktase yang terdiri
atas protein heme yang terdapat pada organisme prokariotik
dan eukariotik. Fungsinya mengkatalisis proses oksidase
substrat organik dengan H2O2, dan mereduksinya menjadi
H2O.

17. MACAM MACAM JENIS
ENZIM
4. Berdasarkan proses reaksi yang dikatalisis,
yaitu :
a. Karbohidrase
• Enzim karbohidrase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis
pemecahan karbohidrat. Enzim ini terutama terdapat disaliva
(air ludah) dan usus halus.
• Contoh dari enzim ini adalah enzim selulose, amilase,
pektinase, maltose, sukrose, laktose. (fungsi nya sudah
dibahas diatas)

18. MACAM MACAM JENIS ENZIM
b. Protease
• Enzim protease disebut juga dengan proteinase, proteolitik
atau peptidase.
• Merupakan enzim-enzim yang mengkatalisis pemecahan
rantai protein didalam tubuh, sehingga protein yang masuk
melalui makanan dapat menjadi molekul yang lebih sederhana
diserap kedalam pembuluh darah dan dibawa ke sirkulasi
menuju seluruh tubuh.
• Terdapat di lambung dan di usus halus.
• Contoh dari enzim ini adalah enzim pepsin, renin, tripsin,
enterokinase, peptidase, dan gelatinase.

19. MACAM MACAM JENIS ENZIM
c. Esterase
• Enzim esterase merupakan sebuah enzim yang fungsinya
mengkatalisis pemecahan rantai ester, terutama yang
ditemukan di dalam asam nukleat dan juga lipid (lemak)
• Contoh dari enzim esterase adalah enzim lipase, dan fosfatase.

20. SIFAT-SIFAT ENZIM
1. Enzim berperan sebagai katalisis
• Enzim mampu mempercepat suatu reaksi kimia dalam suatu
metabolisme
• Sifat katalisis yang dimiliki oleh enzim tak lain karena adanya
unsur katalitik (kofaktor) yang menyusun enzim.
• Katalisis merupakan suatu kemampuan untuk mempercepat
reaksi kimia tanpa ikut bereaksi.
• Setelah menyelesaikan suatu reaksi kimia, enzim akan
memisahkan “diri” dari reaksi tersebut dan siap membantu
reaksi yang lain yang sama.
• Enzim disebut juga sebagai biokatalisator yang berarti
senyawa katalitik yang diperoleh dari makhluk hidup.

22. SIFAT-SIFAT ENZIM
2. Bersifat spesifik
• Enzim hanya akan bekerja pada senyawa kimia yang spesifik
dengan enzim.
• Artinya, enzim hanya akan membantu satu reaksi kimia yang
melibatkan senyawa kimia tertentu.
• Enzim yang bekerja untuk memecah senyawa protein berbeda
dengan enzim yang memcah karbohidrat.
• Sifat spesifik ini dipengaruhi oleh bentuk sisi pengikatan
dengan substrat.

23. SIFAT-SIFAT ENZIM
3. Termolabil
• Enzime bersifat termolabil atau sangat dipengaruhi suhu.
• Hal ini dikarenakan penyusun utama enzim adalah senyawa
protein.
• Suhu optimum enzim adalah enzim 37°c.
• Suhu rendah (10°c sampai minus) akan membuat enzim tidak
aktif,
• sementara suhu tinggi (60°c ke atas) akan membuat enzim
terdenaturasi (terurai).

24. SIFAT-SIFAT ENZIM
4. Bekerja bolak balik
• Enzim dapat bekerja bolak – balik. Dengan kata lain, enzim x
mampu mengkatalisis perubahan senyawa A
(substrat/reaktan) menjadi senyawa B (produk) dan sebaliknya
enzim x mengubah senyawa B menjadi senyawa A.

25. SIFAT-SIFAT ENZIM
5. Tidak menentukan arah reaksi
• Arah reaksi kimia perubahan senyawa A menjadi senyawa B
dan sebaliknya bukan ditentukan oleh enzim x.
• Reaksi kimia perubahan senyawa A menjadi senyawa B terjadi
ketika konsentrasi senyawa A tinggi dan senyawa B rendah.
• Pada tubuh akan ditemukan beberapa reaksi serupa untuk
mencukupi suatu senyawa tertentu seperti kebutuhan akan
glukosa.
• Jika konsentrasi glukosa terlalu tinggi maka akan diubah
menjadi glikogen. Dan ketika konsentrasi glukosa di dalam
tubuh rendah karena tidak mendapat asupan glukosa, maka
kebutuhan ini akan mengubah arah reaksi pengubahan
glikogen menjadi glukosa.

26. SIFAT-SIFAT ENZIM
6. Bekerja pada pH tertentu
• Seperti halnya suhu, enzim memiliki derajat keasaam (pH)
optimum.
• Pada umumnya enzim bekerja pada pH netral (sekitar tujuh).
Namum, ditemukan beberapa enzim yang bekerja pada pH
ekstrem (asam atau basa) seperti enzim pepsin yang dapat
bekerja dengan baik pada pH 2 (asam kuat).

27. FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM
1. Suhu
 Laju reaksi biokimia meningkat seiring kenaikan suhu.
Hal ini karena panas meningkatkan energi kinetik dari molekul
sehingga menyebabkan jumlah tabrakan diantara molekul-molekul
meningkat.
 Di bawah pengaruh suhu yang sangat tinggi, molekul enzim
cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi menurun.
 Dalam tubuh manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim
menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C sampai 40°C.
 Ada beberapa enzim yang dapat bekerja lebih baik pada suhu yang
lebih rendah daripada ini.

28. • Sebagian besar enzim
pada manusia
mempunyai suhu
optimal yang
mendekati suhu
tubuh (35 oC - 40 oC).
• Suhu tinggi (>50 oC),
enzim dapat rusak
dan pada suhu
rendah (0 oC), enzim
menjadi tidak aktif.

29. 2. Nilai Ph
• Muatan komponen asam amino enzim berubah bersama
dengan perubahan nilai pH.
• Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja
baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada beberapa enzim
tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan
asam atau basa.
• Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah,
maka struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan.
Sehingga sisi aktif enzim tidak dapat mengikat substrat
dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat
terpengaruhi.
FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM

30. 3. Konsentrasi Substrat
• Konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak
jumlah molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim.
• Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan
enzim sudah dalam kondisi paling aktif, peningkatan
konsentrasi substrat tidak akan memberikan perbedaan dalam
aktivitas enzim.
FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM

31. • Pada larutan uji, larutan
pati yang ditambah dengan
enzim amylase akan
terhidrolisis menjadi
glukosa.
• Ketika ditambah dengan
larutan iodium warna
larutan uji menjadi biru
jernih, sebab polisakarida
yang terkandung di dalam
larutan pati telah
terdegradasi menjadi
glukosa.
• Pengenceran dilakukan
sebanyak 100x, 200x, 300x,
400x, dan 500x.

32. 4. Konsentrasi Enzim
• Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan
semakin cepat pula.
• Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi,
tentunya selama masih ada substrat yang perlu diubah
menjadi produk.
FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM

33. 5. Aktivator & Inhibitor
• Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim agar
mudah berikatan dengan substrat.
• Inhibitor adalah substansi yang memiliki kecenderungan untuk
menghambat aktivitas enzim atau menurunkan laju reaksi
yang dikatalisis oleh enzim.
FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM

34. MEKANISME CARA KERJA ENZIM
1. Menciptakan lingkungan dengan transisi terstabilisasi untuk
menurunkan energi aktivasi. Misalnya, dengan cara
mengubah substrat.
2. Menurunkan energi transisi dengan menciptakan lingkungan
yang terdistribusi muatan berlawanan dan tanpa mengubah
bentuk substrat sedikit pun.
3. Membentuk lintasan reaksi alternatif.
4. Menggiring substrat pada orientasi yang tepat untuk
bereaksi, dengan cara menurunkan perubahan entropi
reaksi.

35. CARA KERJA ENZIM
Lock and key Theory
Cara kerja enzim sesuai dengan teori ini bisa digambarkan sebagai
berikut.
• Gembok memiliki susunan mekanika khusus yang tersembunyi di
dalam badan gembok.
• Untuk dapat bergerak membuka dan mengunci, formasi mekanika
tersebut harus digerakkan dengan anak gembok yang bentuknya
spesifik, sesuai dengan gemboknya.
• Satu anak gembok hanya bisa digunakan untuk menggerakkan satu
jenis gembok. Prinsip kerja gembok-anak gembok ini sangat sesuai
dengan gambaran cara kerja enzim beserta substratnya di dalam
tubuh.

36. CARA KERJA ENZIM
Induced-fit Theory
• Teori ini memandang bahwa sisi aktif
enzim berbentuk fleksibel. Bentuk tersebut
kemudian mengalami modifikasi saat substrat
memasukinya.
• Setelah proses modifikasi selesai, subsrat
membentuk kompleks untuk memulai reaksi
kimia yang lebih cepat. Setelah proses tersebut
menghasilkan produk yang diinginkan, enzim
tersebut melepaskan diri dan kembali ke bentuk
semula.

37. CARA KERJA ENZIM
Current view Theory
• Teori ini menjelaskan bahwa substrat akan
berorientasi dan mengeluarkan dari bentuk
sisi aktifnya yang berlaku sebagai sisi yang
bereaksi.
• Proses perubahan bentuk dari substrat
menyerupai bentuk transisi dari reaksi,
dimana membentuk model geometri dari
substrat yang berada di tahap antara reaktan
dan produk.

38. CURRENT VIEW THEORY
1 2 3
654

39. JENIS JENIS INHIBITOR
• Irreversible 
pembentukan atau
pemecahan ikatan
kovalen dalam enzim
• Terbagi menjadi 3:
• Kompetitif
• Unkompetitif
• Nonkompetitif
• Reversible  suatu
senyawa dapat terikat
dan kemudian dpt
lepas kembali
- Inhibitor enzim = zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim

40. JENIS JENIS INHIBITOR
. Inhibitor kompetitif
Senyawa tertentu yang
mempunyai struktur mirip
dengan substrat saat
reaksi enzimatik akan terjadi.
Contoh : asam malonat
Inhibitor ini dapat diatasi
dengan menambah jumlah
substrat sampai
berlebihan.
- Inhibitor enzim = zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim

41. JENIS JENIS INHIBITOR
• Inhibitor unkompetitif .
•Mengikat pada sisi selain sisi
aktif enzim dan tidak terikat
pada enzim bebas.
Contoh : asam malonat
Inhibitor ini dapat diatasi
dengan menambah jumlah
substrat sampai
berlebihan.

42. . Inhibitor non kompetitif
Zat-zat kimia tertentu mempunyai
afinitas yang tinggi terhadap ion logam
penyusun enzim.
Senyawa penghambat untuk enzim
yang mengandung Fe, yaitu dengan
terjadinya reaksi antara senyawa-
senyawa tersebut dengan ion Fe yang
menyebabkan enzim menjadi tidak aktif.
Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakan
penghambat enzim yang mengandung
gugusan sulfhidril (-SH).

43. • Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
- Contoh : diisopropylfluorophosphat, iodoacetamide, dan penicillin

44. • Feed Back Inhibitor
Penghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu
rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas enzim
pada reaksi pertama. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi
pembentukan enzim, yang dapat digambarkan sebagai
berikut:
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
• A B C D X
• Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.
• X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis
enzim a.
X

45. • Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik
yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan
enzim-enzim pada reaksi sebelumnya.
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut:
Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D
Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.
X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim
a,b,c,d.
X

46. • Alosterik inhibitor
Penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian
aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap substrat dan bagian
yang menangkap penghambat.
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang
menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif,
senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat
alosterik.
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan
struktur substrat.
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat tidak
dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat aktif
mereaksikan substrat menjadi produk.

48. Contoh Reaksi Enzim