Dokumen ini membahas tentang enzim sebagai biokatalisator yang penting untuk mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan energi aktivasi tanpa mengubah kesetimbangan reaksi. Enzim dikelompokkan dalam enam kelas utama dan berfungsi dengan mekanisme tertentu yang melibatkan sisi aktif serta dapat dipengaruhi oleh faktor-faktor seperti pH dan suhu. Selain itu, aktivitas enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible melalui berbagai jenis penghambatan.

1. II. Enzyme
Acep Atma Wijaya, SP., MP.
Plant Breeding,
Agrotechnology, Agriculture Faculty of Majalengka University

2. • Untuk mempercepat reaksi kimia perlu katalisator
• Untuk mempercepat reaksi kimia di laboratorium
dapat dengan cara :
* pemanasan ( suhu )
* menambah katalisator
• ORGANISME suhu tubuhnya relatif konstan
perlu katalisator yg efisien
ENZIM (BIOKATALISATOR)

3. Definisi Umum
reaksi kimia Tanpa adanya katalis
 sangat lama shg diperlukan 
Enzim yg berfungsi sbg
biokatalisator
protein yang berfungsi untuk
mempercepat reaksi dengan jalan
menurunkan tenaga aktivasi dan
tidak mengubah kesetimbangan
reaksi, serta bersifat sangat spesifik.

4. LETAK ENZIM DALAM SEL
Berkaitan dengan fungsi organel tersebut :
* ENZIM MITOKONDRIAL : reaksi pengadaan energi,
reaksi oksidasi yg menghasilkan energi
* ENZIM RIBOSOMAL : reaksi biosintesis protein
* ENZIM INTI : berkaitan dgn perangkat genetik
* ENZIM LISOSIM :
- proses digestif intraselluler
- destruksi hidrolititk bahan yg tak diperlukan sel
* ENZIM MIKROSOMAL :
- reaksi hidroksilasi pd sintesis hormon steeroid
- metabolisme dan inaktivasi obat

5. Susunan enzim
• Komponen utama enzim adalah protein
• Protein yang sifatnya fungsional, bukan
protein struktural
• Tidak semua protein bertindak sebagai enzim

6. Enzim
Protein Enzim protein
sederhana
Protein +
Bukan Protein
Protein = apoenzim
Enzim Konjugasi
Bukan protein =
Gugus prostetik
Organik =
Koenzim
Anorganik = kofaktor

7. • Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim  Apoenzim /
apoprotein
• Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untuk
aktifitasnya, beberapa membutuhkan  kofaktor / koenzim
• Kofaktor  ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim untuk
melakukan fungsinya
• Koenzim  molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim
untuk melakukan fungsinya
• Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus
fungsional yg berperan dalam reaksi enzimatis tersebut.

10. ENZIM DIBAGI DALAM 6 KELAS (GOLONGAN)
UTAMA :
• 1. OKSIDOREDUKTASE
- Mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi
- Enzim-enzim proses oksidasi biologis
Laktat dehidrogenase
Piruvat + NADH + H+ Laktat + NAD+
• 2. TRANSFERASE
-Mengkatalisis transfer gugus fungsional (bukan
hidrogen) antara sepasang substrat
S-G + S’ S’-G + S

11. 3. HIDROLASE
Mengkatalisis hidrolisis ikatan ester, eter, pepti
da, glikosil, asam anhidrida, C-C, C-Halida atau
P-N
Contoh : β-Galaktosidase atau
3.2.1.23 β-D-Galaktosida Hidrolase
β-D-Galaktosida + H2O Alkohol + D-Galaktosa
4. LIASE :
- Mengkatalisis pemutusan gugusan dari suatu subs-
trat oleh mekanisme yg lain dr hidrolisa
- Pd golongan ini terbentuk ikatan rangkap

12. • Contoh :
4.2.1.2 L-Malat Hidrolase ( Fumarase )
Fumarase
HO-CH-COOH H-C-COOH + H2O
CH2 – COOH HOOC-C-H
MALAT FUMARAT
5. ISOMERASE
Mengkatalisis interkonversi dari isomer-isomer optik,
geometrik maupun posisional
Contoh : 5.2.1.3 All-Trans-retinin 11-Cis-Trans
Isomerase mengkatalisis :
All-Trans Retinin 11-Cis-retinin

13. 6. LIGASE
Mengkatalisis penggabungan 2 senyawa yg di-
kaitkan dgn pemutusan ikatan pirofosfat pada
ATP atau senyawa sejenis
Contoh : Glutamin sintetase, mengkatalisis :
ATP + L-Glutamat + NH4 ADP + Ortofosfat
+ L-Glutamin

14. KATALISATOR
• Mempercepat reaksi
• Dibutuhkan dalam jumlah sedikit
• Ikut serta dalam reaksi kimia
• Pada akhir reaksi akan didapatkan kembali
• Tidak mengubah konstanta keseimbangan ,
mempercepat terjadinya keseimbangan
• Tidak mengubah ΔG suatu reaksi
• Efisiensi katalitik katalisator dinyatakan sebagai jumlah
mole bahan pereaksi yg diubah per mole katalisator
per satuan waktu

15. • Katalis yg paling efisien
 mampu
mempercepat reaksi
1020 kali lbh cepat
• Enzim bersifat sangat
spesifik, baik jenis reaksi
maupun substratnya ,
Tripsin
Trombin

16. CARA KERJA KATALISATOR
Ea
Ea'
Ea''
Perjalanan
reaksi
E.
level
G
E. bebas
=
kead. transisi
tanpa katalisator
dgn katalisator inorg
dgn enzim
G = Perubahan
E. bebas
kead. awal
kead. akhir

17. Enzim  mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi
atau ΔGº
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk mencerminkan perbedaan
energi bebas pada fase awal
Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi ΔGº≠
 suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih rendah dr reaksi
tanpa ensim
Glukosa + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O ΔGº = -2880 kJ/mol
Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk memulai suatu reaksi
Enzim  mengikat substrat  menciptakan jalan reaksi yg berbeda yg
mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding reaksi tanpa enzim
Inti dr reaksi katalisis  ikatan yg spesifik pd fase transisi

18. • KESIMPULAN :
* katalisator menurunkan energi aktivasi
* enzim menurunkan energi aktivasi lebih banyak
• Ea = ENERGI AKTIVASI :
jumlah energi yang diperlukan untuk membawa semua
molekul dalam 1 mole bahan pada suatu suhu
tertentu dari keadaan awal menuju keadaan transisi
• ΔG = Perubahan energi bebas

19. PERBEDAAN ENZIM DGN KATALISATOR
INORGANIK
KATALISATOR ENZIM
INORGANIK
H, OH, P PROTEIN
Ea Ea
Bereaksi spesifik
Tidak tahan panas

20. • Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau produknya
• Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan
organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama pada
suatu siklus biosintesis biasanya di hambat oleh
produk akhirnya(feedback inhibition)
• bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan
diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai (enzim
allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut 
zymogen

21. • Substrat terikat  interaksi nonkovalen
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
• Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi 
kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama pd
orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi
• Substrat terikat pd  sisi aktif yaitu cekukan pd protein yg
berisi asam amino yg penting untuk tjdnya suatu reaksi kimia

23. Karakteristik sisi aktif enzim
• merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa enzim
harus memiliki ukuran besar?)
• sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat 3
dimensi.  memberikan linkungan mikro yg sesuai
utk terjadinya suatu reaksi kimia
• substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi /
ikatan yang lemah.
• Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino yg
menyusun sisi aktif suatu enzim

24. Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang terlibat

25. • Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
– Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya
– Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat
diikat oleh enzim
• Asam amino yang membentuk kedua bagian
tersebut tidak harus berdekatan dalam urutan
secara linear, tetapi dalam konformasi 3D
mereka berdekatan

26. Teori untuk menjelaskan kerja enzim:
• Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan
substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi ensim
• Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan
suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah
konformasinya sehingga cocok dgn substratnya.  dpt
menerangkan fase transisi ES komplek

27. Lock and key model
Induced Fit model

28. Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim
• pH  setiap enzim mempunyai pH optimum utk
bekerja.
contoh : pepsin  pH 2, amylase  pH 7.0
• Temperatur  setiap kenaikan suhu 10˚C (sampai
40˚C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya dan reaksi
terhambat dan berhenti pada 60˚C. Mengapa?
• [S] dan atau [E]

29. Kinetika Reaksi Enzimatis
E + S ES E + P
K1 K2
K-1
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplek
K2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke P
K-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebas
Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady
state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila :
Kecepatan pembentukan ES komplek sama dengan kecepatan
pemecahannya

30. K-1 + K2
= Km  konstanta Michaelis
K2
Vmax [S]
V =  Persamaan Michaelis-Menten
Km + [S]

31. • Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka
Vmax [S]
V = dan V = Vmax / 2
• [S] + [S]

32. Lineweaver-Burk double reciprocal plot
Y = m x + b

33. Penghambatan Reaksi Enzimatis
• Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible
• Irreversible  pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam
enzim
• Reversible  suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas
kembali
Reversible inhibitor ini dpt dibagi :
– competitive
– non-competitive
– un-competitive

34. penghambatan competitive
• inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd sisi
aktif
• Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk komplek
EI
• krn terikat scr reversible 
penghambatan nya bias,
yaitu ketika ditambah
substrat maka
penghambatan berkurang

35. penghambatan non-competitive
• inhibitor terikat pada sisi lain
dari enzim (bkn sisi aktif)
• jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
• Enzim mjd tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim
mengikat substrat
• Inhibitor mengurangi
konsentrasi enzim yg aktif,
sehingga mempengaruhi Vmax –
nya

36. Penghambatan un-competitive
• Terikat pd sisi selain sisi
aktif enzim
• Berbeda dgn non-
competitive  inhibitor ini
hanya terikat pd ES
komplek
• Sehingga tidak terikat pd
enzim bebas
• Vmax berubah, dan Km juga
berubah