аминокислоты Reaviz 2015 Реавиз
•Download as PPT, PDF•
11 likes•929 views
аминокислоты Reaviz 2015 Реавиз
Recommended
More Related Content
What's hot
What's hot (20)
Viewers also liked
Similar to аминокислоты Reaviz 2015 Реавиз
Similar to аминокислоты Reaviz 2015 Реавиз (20)
More from Konstantin German
More from Konstantin German (20)
аминокислоты Reaviz 2015 Реавиз
- 1. 1 К.Э. Герман Зав. кафедрой естественнонаучных Дисциплин Мед.Унив. РЕАВИЗ
- 2. Учебники: В.Эллиот, Д.Эллиот БИОХИМИЯ И МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ (Оксфорд) СЕВЕРИН E.C. БИОХИМИЯ 1 и 2 тома Мецлер Д. Биохимия. Химические 2
- 3. 3
- 4. Аминокислоты Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. H2N CH R COOH 4
- 5. «ЖИЗНЬ ЕСТЬ СПОСОБ СУЩЕСТВОВАНИЯ БЕЛКОВЫХ ТЕЛ» - ФРИДРИХ ЭНГЕЛЬС 5
- 6. В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют селеноцистеинселеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты. 6
- 7. 7 Название Сокращение Структурная формула (pI) Глицин gly 5.97 Аланин ala 6.02 Валин val 5.97 Лейцин leu 5.98 Пролин pro 6.10 Фенилаланин phe 5.88 Триптофан try 6.88 H2NCH2COOH CH3CHCOOH NH2 (CH3)2CHCHCOOH NH2 (CH3)2CHCH2CHCOOH NH2 NH COOH C6H5CH2CHCOOH NH2 CH3CHCOOH NH2
- 8. 8 Aспарaгиновая кислота asp 3.2 Аспарагин asn 5.41 Глутаминовая кислота glu 3.22 Лизин lys 9.74 Аргинин arg 10.76 H2N(O)CCH2CHCOOH NH2 HOOCCH2CH2CHCOOH NH2 H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH NH2 C HN H2N NH CH2CH2CH2CHCOOH NH2
- 9. 9 Треонин tre 5.80 Гистидин his 7.58 Тирозин tyr 5.65 Цистеин Серин cySH Ser 5.02 5.78 N NH CH2CHCOOH NH2 HO CH2CHCOOH NH2 HSCH2CHCOOH NH2
- 10. Тест № 1 Какая структура относится к аминокислотам?
- 11. 11 Эксперимент Миллера — Юри — известный классический эксперимент, в котором моделировались гипотетические условия раннего периода развития Земли для проверки возможности химической эволюции. Фактически это был экспериментальный тест гипотезы, высказанной ранее Александром Опариным и Джоном Холдейном, о том, что условия, существовавшие на примитивной Земле, способствовали химическим реакциям, которые могли привести к синтезу органических молекул из неорганических. Был проведён в 1953 году Стэнли Миллером и Гарольдом Юри. Аппарат, спроектированный для проведения эксперимента, включал смесь газов, соответствующую тогдашним представлениям о составе атмосферы ранней Земли, и пропускавшиеся через неё электрические разряды. Эксперимент Миллера — Юри считается одним из важнейших опытов в исследовании происхождения жизни на Земле. Первичный анализ показал наличие в конечной смеси 5 аминокислот. Однако более точный повторный анализ, опубликованный в 2008 году, показал, что эксперимент
- 12. 12
- 13. Современный рентгеновский монокристальный дифрактометр стоит ~1 000 000 USD. Данный Bruker APEX приобретен на средства, выделенные указом Президента РФ для радиохимических исследований 13
- 14. Отбор кристаллов под микроскопом 14
- 16. Правильно установленный монокристалл и система отражений от него в обратном пространстве 16
- 17. 17 Характер Н-связи в новом соединении Сaffeine*Co(H2O)6(ReO4)](ReO4) -связь: связь между ЭОА-связь: связь между ЭОА1 и атомом Н, связанном ковалентно с ЭОи атомом Н, связанном ковалентно с ЭО
- 18. European Synchrotron REuropean Synchrotron Radiationadiation FFacilityacility 1 млрд евро1 млрд евро 1919 странстран P=844m, 6 ГэВ
- 19. В настоящее время в международной базе данных описаны тысячи структур синтетических аминокислот и 65000 структур природных белков 19
- 20. Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с небелковой пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. 20
- 21. Незаменимые аминокислоты Следующие 8 аминокислот принято считать незаменимыми для организма человека и большинства животных: изолейцин, лейцин, лизин, метионин,изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан ифенилаланин, треонин, триптофан и валин.валин. Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией ТИРОЗИН становится незаменимой аминокислотой. АРГИНИН синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей. 21
- 22. Валин (2-амино-3-метилбутановая кислота) алифатическая α-аминокислота, входит в состав практически всех известных белков. Названо в честь растения валерианы.
- 23. Гистидин Гистиди́н (L-α-амино-β- имидазолилпропионовая кислота) гетероциклическая α-аминокислота. Гистидин входит в состав активных центров множества ферментов, является предшественником в биосинтезе гистамина.
- 24. Изолейцин Ile; 2-амино-3-метилпентановая кислота) - алифатическая α-аминокислота, имеющая химическую формулу HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3 и входящая в состав всех природных белков.
- 25. Лейцин Leu 2-амино-4-метилпентановая кислота; от греч. leukos — «белый») — алифатическая аминокислота с химической формулой HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2
- 26. Лизин 2,6-диаминогексановая кислота — алифатическая аминокислота с выраженными свойствами основания; незаменимая аминокислота.
- 27. Метионин Метионин — алифатическая серосодержащая α- аминкислота. Метионин также служит в организме донором метильных групп (в составе S- аденозил-метионина) при биосинтезе холина, адреналина.
- 28. Треонин Треони́н (α-амино-β- гидроксимасляная кислота; 2-амино-3- гидроксибутановая кислота) — гидроксиаминокислота; молекула содержит два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L).
- 29. Триптофан Триптофа́н — (β-индолиламинопропионовая кислота, сокр.: Три, Трп, Trp, W) — ароматическая альфа-аминокислота.
- 30. Фенилаланин Фенилалани́н (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, сокр.: Фен, Phe, F) — ароматическая альфа-аминокислота.
- 31. Кислотно-основные свойства H2N CH R COO- H+ OH- H3N CH R COO- OH- H+ H3N CH R COOH H2N CH R COOH êèñëû é ðàñòâî ðù åëî ÷í î é ðàñòâî ð 31
- 32. Кислотно-основные свойства H2NCHCOOH R H3NCHCOO- R 32 не ионная форма; идеализированная аминокислота цвиттер-ион; аминокислота в растворе с pH = pI
- 33. Изоэлектрическая точка (рI) 33 Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально pI = ½(pKa1 + pKa2) для 2 заряж. групп pI = (pKa1 + pKa2 + pKa3)/3 для 3
- 34. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы CH3CHCOOH + [HNO2] NH2 CH3CHCOOH + N2↑ + H2O OH àëàí èí ì î ëî ÷í àÿ êèñëî òà 34 Метод Ван-Слайка
- 35. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы RCHCOOH + R'C NH2 O H -H2O RCHCOOH N CHR' î ñí î âàí èå Ø èô ôà 35
- 36. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы CH3CHCOOH + CH3OH NH2 HCl -H2O CH3CHCOOCH3 NH3 + Cl- NH3-NH4Cl CH3CHCOOCH3 NH2 ì åòèëî âû é ýôèð àëàí èí à ãèäðî õëî ðèä ì åòèëî âî ãî ýôèðà àëàí èí à àëàí èí 36
- 37. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы HOCH2CHCOOH NH2 HOCH2CH2NH2 + CO2 ñåðèí êî ëàì èí HOOCCHCH2CH2COOH NH2 H2NCH2CH2CH2COOH + CO2 ãëóòàì èí î âàÿ êèñëî òà 4-àì èí î áóòàí î âàÿ êèñëî òà 37
- 38. Химические свойства аминокислот Качественные реакции òèðî çèí æåëòàÿ î êðàñêà HO CH2CHCOOH NH2 HNO3 -H2O HO CH2CHCOOH NH2 O2N 2NaOH Na+ - O CH2CHCOO- Na+ NH2 O2N î ðàí æåâàÿ î êðàñêà 38 Ксантопротеиновая реакция
- 39. Химические свойства аминокислот Качественные реакции C C O O OH OH í èí ãèäðèí 39 • Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 ) • Нингидринная реакция
- 40. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот α-àëàí èí C CH NHC CH HN CH3 CH3 O O 1 2 3 4 5 6 3,6-äèì åòèë-2,5-äèêåòî ï èï åðàçèí àì èäí û å ãðóï ï û CH3 CH C OH O N H H CH3CH CHO O NH H δ+ δ+ -H2O t 40 РеакцииРеакции αα-аминокислот-аминокислот
- 41. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот CH2 NH2 CH COOH H t -NH3 CH2 CH COOH β-àëàí èí àêðèëî âàÿ êèñëî òà αβ 41 РеакцииРеакции ββ-аминокислот-аминокислот
- 46. 46
- 48. Серин в ферментах Центром этой «машины» является аминокислота серин, которая активируется с помощью гистидина и аспартата. Вместе эти три аминокислоты были названы «системой передачи заряда). Гистидин и аспарат помогают в удалении атома водорода от серина (белого цвета), что делает его более реакционноспособным при атаке на цепь целевого белка.
- 49. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0. Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре отатки серина и гистидина. Пепсин и Трипсин — ферменты класса гидролаз, расщепляющие пептиды и белки
- 50. Активный участок (Ser-His-Asp) расположен в центре молекулы (закрытая форма ), который недоступен молекулам растворителя.
- 51. Система фиксации инородного пептида в якорном участке фермента (по Д.Дефо )
- 52. ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ, H-bond 52 Э1 … H - Э2 Э = O, N
- 53. Серин разрывает пептидную связь, используя «систему передачи заряда» Бифуркатная водородная связь В гистидине –В гистидине – два азота идва азота и ароматическоеароматическое кольцокольцо В аспартате – два электро- отрицательн атома О 1 2 3
- 54. Химические свойства аминокислот Специфические реакции α,β,γ-аминокислот CH2 CH2 CH2 C O OH N H H δ+ t -H2O CH2 CH2 CH2 C O N H γ-àì èí î ì àñëÿí àÿ êèñëî òà γ-áóòèðî ëàêòàì àì èäí àÿ ãðóï ï à 54 РеакцииРеакции γγ-аминокислот-аминокислот
- 55. Пептиды и белки Ñ O NH 55 Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.
- 56. Пептиды и белки H2N CH R C O OH + H NH CH R' C O OH + H NH CH R'' C O OH H2N CH R C O NH CH R' C O NH CH R'' COOH Ï åï òèäí àÿ ãðóï ï à -2H2O Ï åï òèäí àÿ ñâÿçü N-êî í åö C-êî í åö 56
- 57. Пептиды и белки 57 ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНО Е СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
- 58. Пептиды и белки H2N CH CH3 C O NH CH2 C O NH CH COOH CH2OH àëàí èë ãëèöèë ñåðèí Àëàí èëãëèöèëñåðèí 58
- 59. Пептиды и белки 59 Первичная структура белка инсулина не позволяет увидеть , как он работает...
- 60. Пептиды и белки Структура белков 60 Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
- 61. Разные уровни организации структуры белков
- 62. Пептиды и белки Вторичная структура белков 62
- 63. Пептиды и белки Вторичная структура белков 63
- 64. Пептиды и белки Вторичная структура белков 64 ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
- 65. Пептиды и белки Вторичная структура белков 65 ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме α-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
- 66. Пептиды и белки Вторичная структура белков 66 α-спираль молекулы белка
- 67. Пептиды и белки Вторичная структура белков 67 ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
- 68. Пептиды и белки Вторичная структура белков 68 АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
- 69. Пептиды и белки Вторичная структура белков 69 ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи
- 70. Пептиды и белки Вторичная структура белков 70β-структура белка
- 71. Пептиды и белки Вторичная структура белков 71 А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии). Б – условное изображение β-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).
- 72. Пептиды и белки Вторичная структура белков 72 Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.
- 73. Пептиды и белки Третичная структура белков 73 РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.
- 74. Пептиды и белки Ионные взаимодействия (CH2)4NH3 + NH CH CO ï åï òèäí àÿ ñâÿçü - OOCCH CH NHCO î ñòàòî ê ëèçèí à î ñòàòî ê àñï àðãèí î âî é êèñëî òû èî í í î å âçàèì î äåéñòâèå 74
- 75. Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия CH2SH CH2SH [O] [H] CH2S CH2S Äèñóëüô èäí àÿ ñâÿçü 75
- 76. Пептиды и белки Глобулярные белки 76 ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS- группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют
- 77. Пептиды и белки Фибриллярные белки 77 ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины
- 78. Пептиды и белки Четвертичная структура белков 78 ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
- 79. Пептиды и белки Четвертичная структура белков 79 НАДМОЛЕКУЛЯРНА Я СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как α-спирали, так и β- структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур
- 80. Пептиды и белки Денатурация белков 80 Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры
- 82. Ускорители биохимическихУскорители биохимических реакций в клетке.реакций в клетке. (липаза, амилаза, … )(липаза, амилаза, … ) Липаза языка помогает переваривать, растворять и фракционировать жиры Амилаза способна гидролизовать полисахаридн ую цепь крахмала и других длинноцепоче чных углеводов в любом месте.
- 85. .
- 86. .
- 88. .
- 90. .
- 91. .