Reaviz aminoacids аминокислоты и белки


Published on

  • Be the first to comment

No Downloads
Total views
On SlideShare
From Embeds
Number of Embeds
Embeds 0
No embeds

No notes for slide

Reaviz aminoacids аминокислоты и белки

  1. 1. Аминокислоты и белки РЕАВИЗ 1
  2. 2. АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ Строение и свойства. К.Э. Герман Зав.кафедрой ест. наук ММИ РЕАВИЗ 2
  3. 3. ПОЧЕМУ ?.. 3
  4. 4. Преамбула – немного философии  Какое органическое соединение является химической предпосылкой и основой жизни в обоих царствах  ( животных и растений) ??? 4
  5. 5. Mg2+ Fe2+ гем Хлорофилл способен обратимо возбуждаться квантом света, передавая энергию в цепочку фотохимического синтеза углеводов. порфирин гемоглобин СO2 + H2O + h Эритроциты. Белковая система гемоглобиноксигемоглобин : перенос O2 к тканям и органам и удалению из них метаболической СО2)
  6. 6. 6
  7. 7. Остальное детали и в животном царстве ими управляют белки 7
  8. 8. Аминокислоты Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. H 2N CH COOH R 8
  9. 9. The key elements of an amino acid are carbon, hydrogen, oxygen, and nitrogen, though other elements are found in the side-chains of certain amino acids  In the form of proteins, amino acids comprise the known[1] and can be classified in second largest component many ways. (after water) of  Structurally they can be classified human muscles, cells and according to the functional other tissues.[2] Outside groups' locations as alpha- (α-), proteins, amino acids beta- (β-), gamma- (γ-) or deltaperform critical roles in (δ-) amino acids; other categories processes such relate to polarity, pH level, and as neurotransmitter trans side chain group type (aliphatic, port and biosynthesis.  About 500 amino acids are acyclic, aromatic, containing hydroxyl or sulfur, etc.)
  10. 10.  Amino acids having both the amine and carboxylic acid groups attached to the first (alpha-) carbon atom have particular importance in biochemistry. They are known as 2-, alpha-, or αamino acids (generic formula H2NCHRCOOH in most cases[3] where R is an organic substituent known as a "side-chain");[4] often the term "amino acid" is used to refer specifically to these. They include the 22 proteinogenic ("protein-building") amino acids[5][6][7] which combine into peptide chains ("polypeptides") to form the building blocks of a vast array of proteins.[8]    These are all L-stereoisomers ("lefthanded" isomers) although a few Damino acids ("right-handed") occur in bacterial envelopes and some antibiotics.[9] Twenty of the proteinogenic amino acids are encoded directly by triplet codonsin the genetic code and are known as "standard" amino acids. The other two ("non-standard" or "non-canonical") are pyrrolysine (found in methanogenic organisms and other eukaryotes) and selenocysteine (present in many noneukaryotes as well as most eukaryotes). 10
  11. 11. Сокращение Структурная формула (pI) Глицин gly H2NCH2COOH 5.97 Аланин ala CH3CHCOOH 6.02 Название NH2 Валин val Лейцин leu Пролин pro Фенилаланин phe (CH3)2CHCHCOOH 5.97 NH2 (CH3)2CHCH2CHCOOH 5.98 NH2 NH 6.10 COOH C6H5CH2CHCOOH 5.88 NH2 Триптофан try C6H5CH2CHCOOH NH2 5.88 12
  12. 12. (pI) Название Аспарагин Сокращение Структурная формула asn H2N(O)CCH2CHCOOH 5.41 NH2 Глутаминовая кислота glu Лизин lys 3.22 HOOCCH2CH2CHCOOH NH2 H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH 9.74 NH2 Аргинин arg 10.76 HN H2N C NH CH2CH2CH2CHCOOH NH2 13
  13. 13. (pI) Название Сокращение Структурная формула Аспарагиновая кислота asp 3.22 Серин ser 5.02 14
  14. 14. Название Гистидин Сокращение Структурная формула his (pI) 7.58 N NH2 NH Тирозин CH2CHCOOH tyr 5.65 HO CH2CHCOOH NH2 Цистеин cySH HSCH2CHCOOH 5.02 NH2 15
  15. 15. - онлайновый ресурс для рисования молекул Задание на дом нарисовать: • Глицин • Серин • Фенилаланин • Аспарагин
  16. 16. Тест № 1 Какая структура относится к аминокислотам?
  17. 17. 18
  18. 18. 19
  19. 19. 20
  20. 20. 21
  21. 21. Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с небелковой пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. 22
  22. 22. Незаменимые аминокислоты Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. 23
  23. 23. Кислотно-основные свойства H2N CH - COO H+ OH- H3N R ù åëî ÷í î é ðàñòâî ð CH + - H COO OH- R H2N CH H3N CH COOH R COOH ê è ñëû é ðàñòâî ð R 24
  24. 24. Кислотно-основные свойства H2NCHCOOH R не ионная форма; идеализированная аминокислота H3NCHCOO R цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии 25
  25. 25. Изоэлектрическая точка (рI) Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально Isoelectric point At pH values between the two pKa values, the zwitterion predominates, but coexists in dynamic equilibrium with small amounts of net negative and net positive ions. At the exact midpoint between the two pKa values, the trace amount of net negative and trace of net positive ions exactly balance, so that average net charge of all forms present is zero.[38] This pH is known as theisoelectric point pI, so pI = ½(pKa1 + pKa2). The individual amino acids all have slightly different pKa values, so have different isoelectric points. For amino acids with charged side-chains, the pKa of the side-chain is involved. Thus for Asp, Glu with negative side-chains, pI = ½(pKa1 + pKaR), where pKaR is the side-chain pKa. Cysteine also has potentially negative side-chain with pKaR = 8.14, so pI should be calculated as for Asp and Glu, even though the side-chain is not significantly charged at neutral pH. For His, Lys, and Arg with positive side-chains, pI = ½(pKaR + pKa2). Amino acids have zero mobility in electrophoresis at their isoelectric point, although this behaviour is more usually exploited for peptides and proteins than single amino acids. Zwitterions have minimum solubility at their isolectric point and some amino acids (in particular, with non-polar side-chains) can be isolated by precipitation from water by 26 adjusting the pH to the required isoelectric point.
  26. 26. Способы получения аминокислот Аминирование -галогензамещенных кислот RCH2COOH + Br2 PBr3 1) NH3 (èçá.) RCHCOOH 2) ðàçá. êèñë. Br RCHCOOH NH2 27
  27. 27. Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты COOC2H5 Na+-CH COOC2H5 RBr KOH / H2O t RCH COOC2H5 COOH RCH COOC2H5 COOH í àòðì àëî í î âû é ýô èð COOH Br2 / ÒÃÔ RCBr COOH t -CO2 R CH COOH Br 28
  28. 28. Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского NH4Cl + NaCN NH4CN NH3 + HCN O R NH4CN + NaCl NH3 C RCH RCH OH H NH HCN -H2O NH2 RCH CN NH2 -àì èí î í èòðèë H2O RCH COOH NH2 -àì èí î êèñëî òà 29
  29. 29. Способы получения аминокислот  Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров  Аминирование эфиров -галоген- замещенных кислот (с помощью фталимида калия) 30
  30. 30. Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот Корм с добавкой рацемической смеси -аминокислот Оптически чистый изомер -аминокислоты Отходы с оптически активным изомером -аминокислоты Очистка 31
  31. 31. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы CH3CHCOOH + [HNO2] NH2 àëàí èí CH3CHCOOH + N2 + H2O OH ì î ëî ÷í àÿ êèñëî òà Метод Ван-Слайка 32
  32. 32. Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы O RCHCOOH + R'C H NH2 -H2O RCHCOOH N CHR' î ñí î âàí èå Ø èô ô à 33
  33. 33. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы HCl CH3CHCOOH + CH3OH -H O CH3CHCOOCH3 2 NH3+ClNH2 àëàí èí ãèäðî õëî ðèä ì åòèëî âî ãî ýô èðà àëàí èí à -NH4Cl NH3 CH3CHCOOCH3 NH2 ì åòèëî âû é ýô èð àëàí èí à 34
  34. 34. Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы HOCH2CHCOOH NH2 HOCH2CH2NH2 + CO2 êî ëàì èí ñåðèí HOOCCHCH2CH2COOH NH2 H2NCH2CH2CH2COOH + CO2 4-àì èí î áóòàí î âàÿ êèñëî òà ãëóòàì èí î âàÿ êèñëî òà 35
  35. 35. Химические свойства аминокислот Качественные реакции Ксантопротеиновая реакция CH2CHCOOH NH2 HNO3 -H2O O2N CH2CHCOOH NH2 HO HO òèðî çèí æåëòàÿ î êðàñêà 2NaOH O2N CH2CHCOO- Na+ NH2 Na+ -O î ðàí æåâàÿ î êðàñêà 36
  36. 36. Химические свойства аминокислот Качественные реакции • Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 ) O • Нингидринная реакция C C OH OH O í èí ãèäðèí 37
  37. 37. Химические свойства аминокислот Специфические реакции , , -аминокислот Реакции -аминокислот O H + C OH H CH3 CH N N CH CH3 H HO H -àëàí èí O C + O C NH t -H2O CH3 3 CH2 1 HN 4 5CH CH3 àì è äí û å 6 ãðóï ï û C O 3,6-äèì åòèë-2,5-äèêåòî ï èï åðàçèí 38
  38. 38. Химические свойства аминокислот Специфические реакции , , -аминокислот Реакции -аминокислот CH2 CH NH2 H COOH t -NH3 CH2 CH COOH àêðèëî âàÿ êèñëî òà -àëàí èí 39
  39. 39. 44
  40. 40. Химические свойства аминокислот Специфические реакции , , -аминокислот Реакции -аминокислот + CH2 C CH2 CH2 O OH H N O CH2 C t -H2O àì èäí àÿ ãðóï ï à CH2 CH2 N H -àì èí î ì àñëÿí àÿ êèñëî òà H -áóòèðî ëàêòàì 46
  41. 41. Пептиды и белки Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью. O Ñ NH 47
  42. 42. Пептиды и белки O H2N CH C O OH + H R NH CH C O OH + H NH R' CH C OH R'' Ï åï òè äí àÿ ãðóï ï à O -2H2O H2N CH R N-ê î í åö C O NH CH C R' Ï åï òè äí àÿ ñâÿçü NH CH COOH R'' C-ê î í åö 48
  44. 44. Пептиды и белки àëàí èë ãëèöèë O H2N CH C ñåðèí O NH CH2 C CH3 NH CH COOH CH2OH Àëàí èëãëèöèëñåðèí 50
  45. 45. Пептиды и белки Первичная структура белка инсулина не позволяет увидеть , как он работает... 51
  46. 46. Пептиды и белки Структура белков Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. 52
  47. 47. Разные уровни организации структуры белков 
  48. 48. Пептиды и белки Вторичная структура белков 54
  49. 49. Пептиды и белки Вторичная структура белков 55
  50. 50. Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида 56
  51. 51. Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме -спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями 57
  52. 52. Пептиды и белки Вторичная структура белков -спираль молекулы белка 58
  53. 53. Пептиды и белки Вторичная структура белков ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул 59
  54. 54. Пептиды и белки Вторичная структура белков АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул 60
  55. 55. Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ -СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи 61
  56. 56. Пептиды и белки Вторичная структура белков -структура белка 62
  57. 57. Пептиды и белки Вторичная структура белков А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии). Б – условное изображение -структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны). 63
  58. 58. Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами. 64
  59. 59. Пептиды и белки Третичная структура белков РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками. 65
  60. 60. Пептиды и белки Ионные взаимодействия î ñòàòî ê ëèçèí à NH CH ï åï òèäí àÿ ñâÿçü CO (CH2)4NH3+ è î í í î å âçàè ì î äåé ñòâè å -OOCCH CO CH NH î ñòàòî ê àñï àðãèí î âî é êèñëî òû 66
  61. 61. Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия CH2SH [O] [H] CH2SH CH2S Äè ñóë üô è äí àÿ ñâÿçü CH2S 67
  62. 62. Пептиды и белки Глобулярные белки ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HSгруппы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют 68
  63. 63. Пептиды и белки Фибриллярные белки ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины 69
  64. 64. Пептиды и белки Четвертичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль 70
  65. 65. Пептиды и белки Четвертичная структура белков НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как -спирали, так и структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур 71
  66. 66. Пептиды и белки Денатурация белков Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры 72
  67. 67. Функции белков Ферментативная Строительная Транспортная Сократительная Регуляторная Пищевая Защитная Энергетическая Рецепторная ?
  68. 68. Ускорители биохимических реакций в клетке. (липаза, амилаза, … ) Липаза языка помогает переваривать, растворять и фракционировать жиры Амилаза способна гидролизовать полисахаридн ую цепь крахмала и других длинноцепоче чных углеводов в любом месте.
  69. 69. Строительные белки
  70. 70. . Строительные белки
  71. 71. .
  72. 72. .
  73. 73. .
  74. 74. .
  75. 75. .