обмен белков и аминокислот

1. ОБМЕН БЕЛКОВ И
АМИНОКИСЛОТ
Лекция – 1
Лечебный факультет
Лектор: профессор
В.И. Шарапов
 Актуальность
Значение белков и
аминокислот для организма
определяется их особым
местом в процессах обмена
веществ между организмом
и внешней средой.
Цель лекции: сформировать
представление о функции,
процессах переваривания,
всасывания и значении
обмена белков в организме
человека. 2014г.

2. ПЛАН ЛЕКЦИИ
 1. Функции белков в организме.
Биологическая ценность белков.
 2. Азотистый баланс. Понятие,
клиническое значение.
 3. Переваривание белков и всасывание
аминокислот.
 4. Синтез соляной кислоты в желудке.
 5. Гниение белков в кишечнике.

3. ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
 ПЛАСТИЧЕСКАЯ (СТРУКТУРНАЯ),
 КАТАЛИТИЧЕСКАЯ,
 РЕГУЛЯТОРНАЯ,
 ТРАНСПОРТНАЯ,
 ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ,
 ЗАЩИТНАЯ,
 БЕЛКИ - НОСИТЕЛИ ТКАНЕВОЙ И
ВИДОВОЙ СПЕЦИФИЧНОСТИ.

4. ФАКТОРЫ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ
БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН
1. ЭКЗОГЕННЫЕ ФАКТОРЫ:
- характер питания (количественный и
качественный состав белковой пищи)
2. ЭНДОГЕННЫЕ ФАКТОРЫ:
- физиологическое состояние организма (покой,
мышечная работа, болезнь, беременность,
лактация, возраст)
- функциональное состояние ЦНС,

5. ФАКТОРЫ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ
БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН (продолжение)
- активность ферментов желудочно-кишечного
тракта,
- степень усвоения белков (зависит от
количественного и качественного состава
углеводов и липидов пищи),
- обеспеченность организма витаминами (В1,В2,
В6, РР и др.),
- гормональный фон организма (уровень АКТГ,
тироксина, СТГ, андрогенов, эстрогенов).

6. ПОЛНОЦЕННОСТЬ БЕЛКОВОГО
ПИТАНИЯ
ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ:
1. Количеством аминокислот в пище,
2. Определенным соотношением
аминокислот между собой (белок
куриного яйца, молоко - идеальное),
3. Эффективностью расщепления белков
в желудочно-кишечном тракте,
4. Степенью всасывания аминокислот в
желудочно-кишечном тракте.

7. ПОЛНОЦЕННОСТЬ БЕЛКОВОГО
ПИТАНИЯ (продолжение)
 НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ -
не синтезируются в организме и их
отсутствие не может быть ничем восполнено:
– Гистидин и аргинин (незаменимы у детей),
– Валин,
– Лейцин, Изолейцин,
– Лизин,
– Метионин, треонин,
– Триптофан, фенилаланин.

8. АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС
 СООТНОШЕНИЕ МЕЖДУ КОЛИЧЕСТВОМ
ВВОДИМОГО И ВЫВОДИМОГО ИЗ ОРГАНИЗМА
АЗОТА: - АЗОТИСТОЕ РАВНОВЕСИЕ
– ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС,
– ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС.
 КОЭФФИЦИЕНТ ИЗНАШИВАНИЯ - 23,2 г/сут
 ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЙ МИНИМУМ - 30-45 г/сут
 Среднее оптимальное количество белка
(100-120 г/сут., или 1 г/кг в сутки)

9. ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ
– ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ - ГИДРОЛИЗ
ПЕПТИДНЫХ СВЯЗЕЙ с
присоединением воды:
R1-CH---С------NH-CH-R2
| || |
NH2 O  СООН
пептидаза
+ H2O  
R1-CH- COOH NH2-CH-R2
| |
NH2 СООН

10. ФЕРМЕНТЫ ПЕРЕВАРИВАНИЯ
БЕЛКОВ
 ЭНДОПЕПТИДАЗЫ:
– ПЕПТИДАЗЫ ЖЕЛУДКА -
ПЕПСИН, ГАСТРИКСИН, РЕННИН
– ПЕПТИДАЗЫ 12ПК -
ТРИПСИН, ХИМОТРИПСИН, ЭЛАСТАЗА
 ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ: (12ПК, тонкий кишечник)
– Карбоксипептидазы,
– Аминопептидазы,
– Дипептидазы.

11. ХАРАКТЕРИСТИКА ПЕПТИДАЗ
 ЭНДОПЕПТИДАЗЫ:
– ПЕПСИН. Оптимум работы рН=1.5-2.5,
образуется из пепсиногена (после отщепления
42 аминокислот),
– ТРИПСИН. Оптимум работы рН=7.2-7.8,
образуется из трипсиногена (после
отщепления 6 аминокислот),
– ХИМОТРИПСИН. Образуется их химотрипсино-
генов А и В. Гидролиз пептидов, эфиров и др.
– ЭЛАСТАЗА. Образуется из проэластазы.
Гидролиз связей аланина, глицина, серина

12. ХАРАКТЕРИСТИКА ПЕПТИДАЗ
(продолжение)
 ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ:
– КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ А и В. Обладают
пептидазной и эстеразной активностью.
Отщепляют С-концевые аминокислоты.
– АМИНОПЕПТИДАЗЫ.
Аланинаминопептидаза - отщепляет связи с
N-концевым аланином,
Лейцинаминопептидаза -отщепляет любые
N-концевые аминокислоты.
- ДИПЕПТИДАЗЫ: Гли-Гли-дипептидаза,
пролиназа.

13. ПЕРЕВАРИВАНИЕ
БЕЛКОВ
2 ЭТАПА ПЕРЕВАРИВАНИЯ БЕЛКОВ:
1-й ЭТАП - переваривание в желудке
Условия: 1. Наличие активного пепсина,
2. Наличие соляной кислоты
Образуются: - короткие полипептиды,
- свободные аминокислоты
2-й ЭТАП - переваривание в 12ПК и тонком
кишечнике. Экзопептидазы
расщепляют полипептиды до аминокислот.

14. РОЛЬ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ
 1. Активирует переход ПЕПСИНОГЕНА
В ПЕПСИН,
 2. Создает оптимум рН (1.5-2.5) для
работы пепсина,
 3. Способствует набуханию белков,
увеличивает доступность пептидных
связей для ферментов,
 4. Стимулирует выработку секретина в
кишечнике.

15. СИНТЕЗ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ
АЦЕТИЛХОЛИН, ГАСТРИН ГИСТАМИН
  
ДАГ ИТФ Са+2    цАМФ
П Р О Т Е И Н К И Н А З А
- гликогенфосфорилаза 
- триацилглицеридлипаза 
- фосфофруктокиназа, изоцитрат-,сукцинат-ДГ 
- дегидрогеназы пентозного цикла 
- трансдегидрогеназа  - НАДФН НАДН
- карбоангидраза 

16. СИНТЕЗ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ
(продолжение)
Активируется катаболизм углеводов, липидов
накапливается НАДН, ФАДН,
которые создают Н:
1. Для синтеза АТФ в дыхательной цепи
2. Для работы Н+/К+-АТФазы

17. СИНТЕЗ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ
(продолжение)
ОБМЕННЫЕ МЕХАНИЗМЫ:
1. Из клетки выкачивается Н+ в обмен на К+
2. К+ из клетки выходит вместе с Сl-
3. Сl- поступает в клетку в обмен на HCO3
-
4. HCO3
- образуется при диссоциации
H2CO3
5. H2CO3 образуется из СО2 (карбоангидраза)
6. В полости желудка Н+ и Сl- образует НСl

18. СИНТЕЗ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ
Cl-    Cl- Cl- Cl-
 K+ K+
HCO3
- HCO3
-  HCO3 
   просвет
кровь    желудка
  К+   К+
СО2  СО2 +H2O H2CO3 H+ H+
 

19. ТРАНСПОРТ АМИНОКИСЛОТ
АМИНОКИСЛОТА (вне клетки)
-глутамилтранспептидаза   глутатион
-глутамил-аминокислота 
-глутамилциклотрансфераза  
АК (в клетке) + 5-оксипролин  
глутаминовая кислота  
цистеин  -глутамил-цистеин  
глицин  - глутамил-цистеинил-глицин 
(глутатион)

20. ГНИЕНИЕ БЕЛКОВ
 Цистин, цистеин, метионин 
сероводород, метилмеркаптан
 Орнитин  путресцин
 Лизин  кадаверин
 Фенилаланин, тирозин, триптофан 
триптамин
 Тирозин  крезол, фенол
 Триптофан  скатол, индол, индикан

21. КАТАБОЛИЗМ ТРИПТОФАНА

22. КАТАБОЛИЗМ ТИРОЗИНА

23. МЕТАБОЛИЗМ И ВЫВЕДЕНИЕ
КСЕНОБИОТИКОВ

24. ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ ИНДОЛА

25. ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ
КРЕЗОЛА И ФЕНОЛА

26. ЛИТЕРАТУРА
 Биологическия химия: учебник для студентов медицинских
вузов/ Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин.- М.:Медицина, 2004.- 704с.
 Биологическия химия: учебник для студентов медицинских
вузов/ А.Я. Николаев.- М.:Мед.инф.агентство, 2007.- 568с.
 Биохимия [ Электронный ресурс]:учебное пособие/
А.Д.Дмитриев, Е.Амбросьева.- М.:Дашков и К, 2009.- 166с.
 Биологическая химия с упражнениями и задачами:
учебник/ред. С.Е.Северин.- М.:ГЭОТАР-Медиа, 2013.- 624с.
 Биохимия: учебник для вузов/ ред. С.Е.Северин.-
М.:ГЭОТАР-Медиа, 2007.- 784с.