PROTEIN

LAPORAN LENGKAP BIOKIMIA DASAR
PERCOBAAN IV
“PROTEIN”
NAMA : CATUR SETIYAWAN
STAMBUK : A 251 14 125
KELOMPOK : IV
ASISTEN : SULNIAWATI, S.Pd
PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA
JURUSAN PENDIDIKAN MIPA
FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN
UNIVERSITAS TADULAKO
2016

PERCOBAAN IV
PROTEIN
I. Tujuan
Tujuan pada percobaan ini yaitu untuk menguji sifat-sifat protein.
II. Dasar Teori
Protein merupakan makromolekul terbanyak yang dapat ditemui dalam sel
hidup, yang merupakan komponen penting dan utama untuk sel hewan dan sel
manusia. Protein dapat diisolasi dari seluruh sel ke bagian sel. Dalam hal ini, protein
mempunyai peranan penting dalam biologi yang sangat penting, sebagai zat
pembenfuk, transport, katalisataor reaksi kimia, hormon, racun, dan yang lainnya.
Protein ini mempunyai empat fungsi utamanya yaitu untuk memperbaiki jaringan
yang rusak untuk pertumbuhan jaringan baru, sebagai enzim, dan sebagai hormone .
(Mandle, 2012).
Dalam hubungannya dengan asam amino, protein merupakan polimer dari
sekitar asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan peptida, yaitu rantai
pendek. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino
tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia
yang berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. Rantai samping
itu dapat bersifat polar atau nonpolar. Kandungan bagian asam amino polar yang
tinggi dalam protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang
paling polar ialah rantai samping amino basa dan asam amino asam. Asam-asam
amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut dalam air dengan aras yang
tinggi (Kuchel, dan Gregory, 2002).
Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk
ionik. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam  -amino
pada protein (kecuali prolin). Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan,
yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik, (2) golongan dengan

gugus R polar, tetapi tidak bermuatan, (3) golongan dengan gugus R bermuatan
negatif, (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif. Gugus R di dalam golongan
ini merupakan hidrokarbon. Lima asam amino dengan gugus R alifatik (alanin, valin,
leusin, isoleusin, dan prolin), dua dengan lingkaran aromatik (fenilalanin dan
triptofan), dan satu yang mengandung sulfur (metionin) (Sumardjo, 2006).
Golongan Asam Amino Mempunyai Gugus Polar Tidak Bermuatan
Gugus R dari asam amino polar lebih larut dalam air, atau lebih hidrofilik,
dibandingkan dengan asam amino nonpolar, karena golongan ini mengandung gugus
fungsionil yang membentuk ikatan hidrogen dengan air. Golongan ini meliputi glisin,
serin, treonin, sistein, tirosin, asparagin, dan glutamin (Sumardjo, 2006).
Reaksi kimia asam amino mencirikan gugus fungsionil yang terkandung.
Karena semua asam amino mengandung gugus amino dan karboksil, senyawa ini
akan memberikan reaksi kimia yang mencirikan gugus – gugus ini. Sebagai contoh,
gugus amino dapat memberikan reaksi asetilasi, dan gugus karboksil esterifikasi
(Sumardjo, 2006).
Reaksi pengujian terhadap asam amino dapat berupa (Whitford, 2005):
Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan
protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning
apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat
pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin,
fenilalanin dan triptofan.
Reaksi Ninhidrin
Reaksi ninhidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino.
Dengan memanaskan campuran asam amino dan ninhidrin, terjadilah larutan
berwarna ungu yang identitasnya dapat ditentukan dengan cara spektrometri. Semua
asam amino dan peptide yang mengandung gugus α amino bebas memberikan reaksi
ninhidrin yang positif. Prolin dan hidroksiprolin yang gugus aminonya tersubtitusi,
memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning (Yuwono, 2010).

III. Alat dan Bahan
Alat dan bahan yang digunakan pada percobaan ini yaitu:
A. Alat
1. Tabung reaksi
2. Rak tabung reaksi
3. Pipet tetes
4. Gelas ukur
5. Penangas listrik
6. Spatula
7. Corong
8. Tusuk gigi
9. Neraca digital
10. Gelas kimia
11. Garpu
B. Bahan
1. Sampel albumin telur ayam kampong 14. Larutan biuret
2. Sampel albumin telur ayam ras 15. Alkohol absolut
3. Sampel albumin telur puyuh
4. Sampel albumin telur ayam bebek
5. Sampel albumin telur ayam itik
6. Larutan urea
7. Larutan kasein
8. Larutan fenol
9. Larutan ninhidrin
10. Larutan NaOH 2M
11. Larutan HNO3 7M
12. Larutan Pb asetat

13. Padatan NH4Cl
IV. Prosedur Kerja
Prosedur kerja yang dilakukan pada percobaan ini adalah sebagai berikut:
A. Uji Ninhidrin
1. Menyiapkan alat dan bahan yang akan digunakan
2. Memasukkan 2 mL albumin ke dalam tabung reaksi
3. Menambahkan 5 tetes ninhidrin ke dalam tabung reaksi
4. Mengulangi perlakuan 2-3 untuk larutan urea, larutan kasein, dan larutan
fenol
5. Mencatat semua hasil yang diperoleh pada table hasil pengamatan
B. Uji Xanthoproteat
3. Menambahkan 5 tetes larutan HNO3 7 M dan memanaskan larutan
4. Menambahkan tetes demi tetes NaOH 2 M ke dalam tabung reaksi
5. Mengulangi langkah 2-4 untuk larutan urea, larutan kasein, dan larutan fenol
C. Uji Belerang
3. Menambahkan 5 mL NaOH 2 M dan memanaskan larutan
4. Menambahkan 2 tetes Pb asetat ke dalam tabung reaksi
5. Memanaskan kembali larutan yang berada di dalam tabung reaksi
6. Mengulangi langkah 2-5 untuk larutan urea, larutan kasein, dan larutan fenol
D. Penggaraman Protein

2. Memasukkan 5 mL albumin telur bebek ke dalam tabung reaksi
3. Menambahkan 5 gram padatan NH4Cl dan ditusuk-tusuk selama 2 menit
dengan menggunakan tusuk gigi
4. Menyaring larutan menggunakan kertas saring
5. Menambahkan masing-masing 3 tetes pereaksi biuret ke dalam filtrat dan
residu
6. Mengulangi langkah 2-5 untuk sampel telur itik, sampel telur puyuh, sampel
telur ayam kampung, dan sampel telur ayam ras
E. Uji Alkohol
2. Memasukkan 5 mL albumin telur bebek ke dalam tabung reaksi
3. Menambahkan 20 mL etanol dan ditusuk-tusuk selama 2 menit dengan
menggunakan tusuk gigi
4. Menyaring larutan menggunakan kertas saring
5. Menambahkan masing-masing 3 tetes pereaksi biuret ke dalam filtrat dan
residu
6. Mengulangi langkah 2-5 untuk sampel telur itik, sampel telur puyuh, sampel
telur ayam kampung, dan sampel telur ayam ras

V. Hasil Pengamatan
Hasil pengamatan yang dilakukan pada percobaan ini adalah sebagai berikut:
No Perlakuan Hasil Pengamatan
1.
2.
Uji Ninhidrin
a. Tabung 1
2 mL albumin + 5 tetes ninhidrin
b. Tabung 2
5 mL urea + 5 tetes ninhidrin
c. Tabung 3
2 mL kasein + 5 tetes ninhidrin
d. Tabung 4
2 mL fenol + 5 tetes ninhidrin
Uji Xantoproteat
a. Tabung 1
- 2 mL albumin + 5 tetes HNO3 7M
- Perlakuan (a) + dipanaskan
- Perlakuan (b) + tetes demi tetes
NaOH 2M
b. Tabung 2
- 2 mL urea + 5 tetes HNO3 7M
NaOH 2M
 Larutan berwarna ungu
muda
 Bening kekuningan
 Larutan berwarna ungu
tua
 Larutan bening
 Gumpalan putih
 Terdapat padatan putih
dan terdapat padatan
kuning
 Padatan kuning berubah
menjadi jingga
 Larutan bening
 Larutan bening
 Larutan bening

3.
c. Tabung 3
- 2 mL kasein + 5 tetes HNO3 7M
NaOH 2M
d. Tabung 4
- 2 mL fenol + 5 tetes HNO3 7M
NaOH 2M
Uji Belerang
a. Tabung 1
- 2 mL albumin + 5 mL NaOH 2M
- Perlakuan (b) + 2 tetes Pb asetat
- Perlakuan (c) + dipanaskan
b. Tabung 2
- 2 mL urea + 5 mL NaOH 2M
c. Tabung 3
- 2 mL kasein + 5 mL NaOH 2M
 Larutan keruh
 Larutan keruh
 Larutan keruh
 Larutan bening
 Larutan berwarna kuning
 Larutan berwarna hijau
tua
 Larutan bening
 Larutan berwarna kuning
 Larutan berwarna merah
kehitaman
 Larutan bening
 Larutan bening
 Larutan bening
 Larutan bening
 Larutan bening
 Larutan bening
 Larutan bening
 Larutan bening
 Larutan bening

4.
d. Tabung 4
- 2 mL fenol + 5 mL NaOH 2M
Penggaraman (salting out)
a. Telur ayam ras
- 5 mL albumin + 5 g (NH4)2SO4+
ditusuk selama 2 menit + disaring
- Filtrat + 3 tetes larutan biuret
- Residu + 3 tetes larutan biuret
b. Telur puyuh
c. Telur bebek
d. Telur itik
 Larutan bening
 Larutan bening
 Larutan bening
 Larutan bening
 Filtrat dan residu
 Filtrat berwarna biru +
 Residu berwarna biru +
 Filtrat berwarna biru (+++)
 Residu berwarna biru
(+++)
 Filtrat berwarna biru (++)
 Residu berwarna biru (++)
 Filtrat berwarna biru
(++++)

5.
e. Telur ayam kampung
Uji Alkohol
a. Telur bebek
- 5 mL albumin + 20 mL alkohol absolut+
b. Telur puyuh
c. Telur itik
(++++)
 Filtrat berwarna biru (++)
 Residu berwarna biru (++)
 Filtrat berwarna biru (+++)
(+++)
(++++)
(++++)
(++++)

2.
d. Telur ayam ras
e. Telur ayam kampung
(++++)
 Filtrat berwarna biru +
 Residu berwarna biru +
 Filtrat berwarna biru ++
 Residu berwarna biru ++

VI. Pembahasan
Protein merupakan makromolekul terbanyak yang dapat ditemui dalam sel
hidup, yang merupakan komponen penting dan utama untuk sel hewan dan sel
manusia. Protein dapat diisolasi dari seluruh sel ke bagian sel. Dalam hal ini, protein
mempunyai peranan penting dalam biologi yang sangat penting, sebagai zat
pembenfuk, transport, katalisataor reaksi kimia, hormon, racun, dan yang lainnya.
Protein ini mempunyai empat fungsi utamanya yaitu untuk memperbaiki jaringan
yang rusak untuk pertumbuhan jaringan baru, sebagai enzim, dan sebagai hormone .
(Mandle, 2012).
Tujuan dari percobaan ini adalah untuk menguji sifat-sifat dari protein. Dengan
cara Uji Ninhidrin, Uji Xanthoproteat, Uji Belerang, Penggaraman (Salting Out),
serta Uji Alkohol (staf pengajar, 2016).
1. Uji Ninhidrin
Uji ninhidrin merupakan uji yang digunakan untuk mengidentifikasi asam amino
bebas yang terdapat dalam sampel. Ninhidrin adalah reagen yang berguna untuk
mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan. Senyawa ini
merupakan hidrat dari triketon siklik dan bila bereaksi dengan asam amino akan
menghasilkan warna ungu pada sampel yang diuji. Zat yang akan diujikan pada
percobaan ini adalah albumin telur ayam ras, urea, kasein, dan fenol. Dalam uji ini
digunkan larutan ninhidrin ( 2,2-dihidroksiindan-1,3-dion) merupakan senyawa kimia
yang digunakan untuk mendeteksi gugus amina dalam molekul asam amino. Asam
amino bereaksi dengan ninhidrin membentuk aldehid dan satu atom C lebih rendah
dan melepaskan molekl NH3 dan CO2. Ninhidirn yang telah bereaksi akan
membentuk hidrindantin. Uji positif dari uji ninhidirin adalah ditandai dengan
terbentuknya kompleks berwarna biru/keunguan yang disebabkan oleh molekul
ninhidirn dan hidrindantin yang bereaksi dengan NH3 setelah asam amino tersebut
dioksidasi ( Silvia, 2013)
Perlakuan pertama pada uji ini adalha memasukkan 2 mL albumin telur ke dalam
tabung reaksi kemudian menambahkan 5 tetes ninhidrin. Fungsi penambahan

ninhidrin yaitu untuk menidentifikasi asam amino dan menentukan warna akhir dari
albumin yang akan di uji sehingga di peroleh warna larutan yaitu ungu muda.
Selanjutnya yaitu melakukan langkah di atas dengan mengganti sampel albumin
dengan larutan urea, larutan casein dan larutan fenol. Hasil yang di peroleh untuk
ketiga larutan tersebut yaitu untuk larutan urea berwarna bening kekuningan, larutan
casein berwarna ungu tua dan larutan fenol berwarna bening. Dari hasil yang di
peroleh ternyata larutan casein, albumim telur, dan larutan urea yang menghasilkan
warna pada uji ini sedangkan untuk larutan fenol tidak menghasilkan warna.hal ini
dikarenakan pada urea,casein dan albumin telur mengandung asam amino sedangkan
fenol tidak. Jadi, zat warna ungu yang sama dihasilkan dari semua asam amino α
dengan gugus amino primer dan intensitas warnanya berbanding lurus dengan
konsentrasi asam amino yang ada (Hart, 2003).
2. Uji Xanthoproteat
Uji Xanthoproteat adalah uji terhadap protein yang mengandung gugus fenil
(cincin benzene). Langkah pertama yang dilakukan yaitu memasukan 2 ml albumin
telur ayam ras ke dalam tabung kemudian menambahkan 1 ml larutan HNO3 7 M dan
di peroleh hasil yaitu terdapat gumpalan putih. Fungsi penambahan larutan HNO3 7 M
yaitu untuk merubah pH dari sampel sehingga memicu terjadinya denaturasi pada
protein yang ada dalm sampel.Selanjutnya memanaskan larutan selama beberapa
menit sehingga di peroleh hasil yaitu terdapat padatan putih dan terdapat padatan
kuning pada larutan. Fungsi dari pemanasan yaitu untuk mempercepat proses reaksi
larutan serta memicu terbentuknya warna kuning. Selanjutnya yaitu menambahkan
tetes demi tetes larutan NaOH 2 M ke dalam tabung dan di peroleh hasil yaitu
padatan yang tadinya berwarna kuning berubah menjadi jingga. Fungsi dari
penambahan larutan NaOH 2 M yaitu untuk mendenaturasikan protein yang di uji
(Girindra, 1986).
Perlakuan selanjutnya melakukan langkah di atas dengan mengganti sampel
albumin dengan larutan urea, larutan casein, dan larutan fenol. Hasil yang di peroleh
untuk laritan urea yaitu pada setiap perlakuan menghasilkan larutan yang berwarna

bening, untuk larutan kasein pada setiap perlakuannya larutan selalu berwarna keruh
sedangkan untuk larutan fenol pada saat penambahan larutan HNO3 7 M larutan
bening, pada saat dipanaskan larutan berwarna kuning dan pada saat penambahan
larutan NaOH larutan berwarna hijau tua.
3. Uji Belerang
Ikatan disulfida merupakan jenis ikatan kovalen lain yang dimiliki oleh peptide
dan asam amino dalam protein . Langkah pertama yang dilakukan pada uji ini yaitu
mengambil 2 mL albumin telur kemudian memasukkannya ke dalam tabung reaksi.
Selanjutnya menambahkan 5 mL NaOH 2 M sehingga menghasilkan larutan bening.
Fungsi penambahan NaOH yaitu untuk mendenaturasikan Langkah selanjutnya yaitu
memanaskan campuran sehingga menghasilkan larutan berwarna kuning. Fungsi
pemanasan yaitu untuk mempercepat terjadinya reaksi. Selanjutnya menambahkan 2
tetes Pb asetat dan menghasilkan larutan berwarna merah kehitaman. Fungsi
penambahan Pb asetat yaitu sebagai donor Pb+.untuk mengikat S dan membentuk
PbS yang memutus jembatan disulfida pada protein Langkah terakhir yaitu
memanaskan kembali campuran dan menghasilkan larutan yang menggumpal
(Girindra, 1986).
Perlakuan selanjutnya yaitu melakukan langkah di atas dengan mengganti
sampel albumin dengan larutan urea, larutan kasein, dan larutan fenol. Hasil yang
diperoleh untuk ketiga sampel larutan tersebut pada setiap penambahan larutan
NaOH, Pb asetat serta pada pemanasan yaitu larutan bening.
4. Penggaraman Protein (Salting Out)
Kebanyakan protein (terutama protein Globular) di dalam air akan membentuk
koloid hidrofil. Karena itu, faktor pengendapan pengendapan koloid berlaku pula
pada protein. Pada percobaan ini kami menggunakan putih telur dan gelatin sebagai
sampel proteinnya. Protein-protein ini bersifat khas yaitu pada titik isoelektriknya
menghasilkan larutan yang mantap dan tetap larut dalam air (staf pengajar, 2016).
Langkah pertama yang dilakukan yaitu mula-mula memasukkan 5 ml albumin
telur bebek kedalam tabung. Sumber protein untuk sampel didapatkan dari albumin

telur bebek, telur itik, telur puyuh, telur ayam kampung dan telur ayam ras. Dimana
Albumin adalah protein yang dapat larut dalam air serta dapat terkoagulasi oleh
panas. Setelah itu, menambahkan padatan NH4Cl sebanyak 5 gram, kemudian
menusuk-nusuk larutan tersebut selama 2 menit. Tujuan penambahan NH4Cl pada
percobaan ini adalah untuk mengendapkan protein sedangakan tujuan dari penusuk-
nusukan yaitu untuk memicu terbentuknya gumpalan putih pada sampel. Selanjutnya
menyaring larutan tersebut dengan tujuan untuk memisahkan filtrat dan residunya.
Kemudian filtrat dan residu yang dihasilkan diuji dengan uji biuret dengan cara
menambahkan 3 tetes biuret ke dalam sampel. Dimana Biuret merupakan senyawa
dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada pemanasan dua molekul urea. Adapun
tujuan dilakukan uji biuret adalah untuk menentukan adanya ikatan peptida. Ion Cu2+
dari pereaksi biuret dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida atau ikatan-
ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu
atau violet. Dari hasil pengamatan, setelah residu dan filtrat diuji dengan uji biuret
diperoleh warna biru (+++) pada filtrat maupun pada residu.
Perlakuan selanjutnya yaitu mengulangi perlakuan di atas dengan telur itik, telur
puyuh, telur ayam kampung dan telur ayam ras. Hasil yang diperoleh untuk telur itik
yaitu larutan berwarna biru (++++) pada filtrat maupun pada residu, untuk telur
puyuh larutan berwarna biru (+++++) pada filtrat maupun residu, untuk telur ayam
kampung larutan berwarna biru (++) pada filtrat maupun pada residu dan untuk telur
ayam ras larutan berwarna biru (+) baik pada filtrat maupun pada residu.
Berdasarkan percobaan, albumin telur hanya mengandung sedikit ikatan peptida,
warna biru yang dihasilkan berasal dari ion Cu2+ pada biuret. Hasil yang diperoleh
pada percobaan berbeda dengan literatur, dimana pada literatur jika pada uji biuret
menunjukkan warna ungu atau merah muda berarti mengandung ikatan peptida.
Ikatan peptida hanya terbentuk apabila ada dua atau lebih asam amino esensial yang
bereaksi. Pada uji biuret, semua protein yang diujikan memberikan hasil positif
berwarna ungu. Warna ungu, terbentuk karena ion Cu2+ (yang dihasilkan dari

Cu2SO4) dari pereaksi biuret dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida
atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks
berwarna ungu atau violet (Girindra, 1986).
5. Uji Alkohol
Pengendapan protein dilakukan dengan denaturasi protein. Denaturasi dapat
dilakukan akibat adanya perubahan pH, temperature, dan penambahan senyawa
kimia. Penambahan pelarut organik akan menggantikan beberapa molekul air di
sekitar daerah hidrofob dari permukaan protein yang berasosiasi dengan protein
sehingga menurunkan konsentrasi air dalam larutan. Dengan demikian kelarutan
protein akan menurun dan memungkinkan terjadinya pengendapan (Muslim, 2010).
Langkah pertama yang dilakukan yaitu mula-mula memasukkan 5 ml albumin
telur bebek kedalam tabung. Sumber protein yang digunakan pada percobaan ini
adalah albumin telur bebek, telur itik, telur puyuh, telur ayam kampung dan telur
ayam ras. Dimana albumin adalah protein yang dapat larut dalam air serta dapat
terkoagulasi oleh panas. Setelah itu, menambahkan 20 mL larutan etanol ke dalam
tabung reaksi, kemudian menusuk-nusuk larutan tersebut selama 2 menit. Tujuan
penambahan larutan etanol yaitu untu memicu terbentuknya pengendapan pada
sampel protein yang diuji sedangakan tujuan dari penusuk-nusukan yaitu untuk
memicu terbentuknya gumpalan putih pada sampel. Selanjutnya menyaring larutan
tersebut dengan tujuan untuk memisahkan filtrat dan residunya. Kemudian filtrat dan
residu yang dihasilkan diuji dengan uji biuret dengan cara menambahkan 3 tetes
biuret ke dalam sampel. Dimana Biuret merupakan senyawa dengan dua ikatan
peptida yang terbentuk pada pemanasan dua molekul urea. Adapun tujuan dilakukan
uji biuret adalah untuk menentukan adanya ikatan peptida. Ion Cu2+ dari pereaksi
biuret dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan
peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau
violet.. hasil yang diperoleh setelah residu dan filtrat diuji dengan uji biuret diperoleh
warna biru (+++) pada filtrat maupun pada residu.

Perlakuan selanjutnya yaitu mengulangi perlakuan di atas dengan telur itik, telur
puyuh, telur ayam kampung dan telur ayam ras. Dari hasil pengamatan pada saat
penambahan larutan etanol untuk setiap sampel terbentuk sedikit gumpalan putih dan
pada saat dilakukan penusuk-nusukan pada setiap sampel menghasilkan gumpalan
yang brwarna putih. Untuk hasil uji biuret yang diperoleh untuk telur itik yaitu
larutan berwarna biru (++++) pada filtrat maupun pada residu, untuk telur puyuh
larutan berwarna biru (+++++) pada filtrat maupun residu, untuk telur ayam kampung
larutan berwarna biru (++) pada filtrat maupun pada residu dan untuk telur ayam ras
larutan berwarna biru (+) baik pada filtrat maupun pada residu. Berdasarkan
percobaan, albumin telur hanya mengandung sedikit ikatan peptida, warna biru yang
dihasilkan berasal dari ion Cu2+ pada biuret. Hasil yang diperoleh pada percobaan
berbeda dengan literatur, dimana pada literatur jika pada uji biuret menunjukkan
warna ungu atau merah muda berarti mengandung ikatan peptida. Ikatan peptida
hanya terbentuk apabila ada dua atau lebih asam amino esensial yang bereaksi. Pada
uji biuret, semua protein yang diujikan memberikan hasil positif berwarna ungu.
Warna ungu, terbentuk karena ion Cu2+ (yang dihasilkan dari Cu2SO4) dari pereaksi
biuret dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan
peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau
violet (Girindra, 1986).
Jadi pada percobaan ini didapatkan urutan sampel yang memiliki kadar protein
dari yang tertinggi kerendah yaitu telur puyuh >telur itik>telur bebek>telur ayam
kampung>telur ayam ras. Hal ini sesuai dengan literatur yang menyatakan bahwa
kandungan protein dalam masing-masing telur sebagai berikut telur puyuh 13,4 mg,
telur itik 13,3 mg, telur bebek 13,2 mg, telur ayam kampung 13,1 mg dan tlur ayam
ras 12,7 mg ( Rismka,2009).

VII. Kesimpulan
Kesimpulan yang diperoleh pada percobaan ini adalah sebagai berikut :
1. Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai
monomernya
2. a. Uji Ninhidrin
Semua senyawa/protein yang mengandung sedikitnya satu gugus karboksil
dan gugus amina bebas akan bereaksi dengan ninhidrin menghasilkan CO2.
b. Uji Xantoproteat
Warna yang terbentuk dalam uji xantoproteat disebabkan oleh nitrasi cincin
benzen oleh asam nitrat pekat.
c. Uji Belerang
Dalam larutan basa, belerang yang berasal dari sistein akan bereaksi
dengan Pb asetat membentuk gas PbS yang berwarna hitam.
d. Penggaraman protein
Protein dapat pula diendapkan atas dasar sifat-sifatnya seperti koloid.
Bentuk dan sifat protein dalam pengendapan ini tetap utuh. Penambahan
larutan garam sampai jenuh akan mengendapkan albumin.
e. Pengaruh penambahan alkohol
Protein dapat pula diendapkan atas dasar sifat-sifatnya seperti koloid.
Bentuk dan sifat protein dalam pengendapan ini tetapi penambahan alkohol
absolut sampai jenuh akan mengendapkan albumin.
3. Jumlah protein yang terdapat dalam sampel telur yang digunakan pada uji
penggaraman secara berurutan adalah telur puyuh > telur itik > telur bebek >
telur ayam kampung > telur ayam ras
4. Jumlah protein yang terdapat dalam sampel telur yang digunakan pada uji
alkohol absolut secara berurutan adalah telur puyuh > telur itik > telur bebek
> telur ayam kampung > telur ayam ras.

DAFTAR PUSTAKA
Girindra, Aisjah. (1986). Biokimia 1. Jakarta: PT. Gramedia Pustaka Utama.
Hart, Harold et al. (2003). Kimia Organik. Suminar Setiadi Achmadi,
penerjamah; Jakarta (ID): Erlangga.
Mandle, Ari Kumar., Pranita Jain., Shailendra K.S. (2012). Protein Structure
Prediction Using Support Vector Machine. International Journal on Soft
Computing ( IJSC ) Vol.3, No.1
Muslim, Wahyuew. (2010). Resipitasi Plasma Protein Untuk Uji Farmakokinetik.
http://farmasi07itb.wordpress.com/2010/03/13/presipitasi-plasma-protein-
untuk-uji-farmakokinetik/. 26 November 2016.
Rismaka. (2009). Uji Kualitatif Protein dan Asam Amino.
http://www.rismaka.net/2009/06/uji-kualitatif-protein-dan- asam-
amino.html. Diaksess pada tanggal 26 November 2016.
Silvia. (2013). Protein dan Asam Amino. http://calmjy.wordpress.
com/2013/06/22/ protein-dan-asam-amino.html. Diakses pada tanggal 26
November 2016.
Sumardjo, Damin. (2006). Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran dan
Progam Srata 1 Bioeksakta. Jakarta : Buku Kedokteran EGC
Staf Pengajar. (2016). Penuntun Praktikum Biokimia Dasar. Palu: Universitas
Tadulako. Kuchel, Philip dan Gregory B Ralston. 2002. Schaum’s Easy
Outlines Biochemistry. USA : McGraw-Hill Companies.
Whitford, David. (2005). Protein Structure and Function. England : John Willey
and Sons.
Yuwono, Tribowo. (2010). Biologi Molekular. Jakarta : Erlangga

PROTEIN

Recommended

Recommended

More Related Content

What's hot

What's hot (20)

Similar to PROTEIN

Similar to PROTEIN (20)

Recently uploaded

Recently uploaded (20)

PROTEIN