Dokumen ini menjelaskan pentingnya protein, yang merupakan makromolekul utama yang terdiri dari asam amino dan menduduki 50-75% berat kering sel. Berbagai fungsi protein termasuk sebagai zat pembangun, sumber energi, pelindung, dan biokatalisator, serta sifat fisik dan kimianya yang mempengaruhi sifat sensoris bahan pangan. Selain itu, dokumen juga membahas klasifikasi protein dan asam amino berdasarkan struktur, sifat, dan reaktivitasnya.

1. P R O T E I N
Oleh :
Maya sari damanik
11.04.0.053

2. Pendahuluan
• Kata ‘Protein’ berasal dari bahasa Greek (1844) berarti proteios
(primary, utama) atau protos (first, pertama).
PROTEIN adalah suatu bahan yang menduduki tempat
(posisi) utama atau pertama.
• Protein menduduki 50-75 % dari berat kering sel.
• Tumbuhan mensintesa protein melalui akar dan daun dari bahan-
bahan anorganik seperti nitrogen, air dan karbondioksida.
• Kandungan utama protein : nitrogen, karbon, hidrogen, oksigen.
Juga mengandung sulfur dan fosfat.. Kadang juga dijumpai unsur
zink, iron, cooper.

3. Pendahuluan
• Secara umum, molekul protein mengandung nitrogen 16 %,
karbon 50 %, hidrogen 7 %, oksigen 22 % dan sulfur 0,5-3 %.
• Fungsi protein dalam sel hidup :
1) Zat pembangun tubuh
2) Memperbaiki sel yang rusak
3) Sumber energi
4) Zat pembawa
5) Zat pelindung
6) Sebagai biokatalisator.

4. Definisi
• Protein merupakan senyawa makromolekul yang tersusun
atas asam amino-asam amino yang dihubungkan melalui
ikatan peptida. Senyawa ini juga disebut sebagai
polipeptida.
• Asam amino merupakan asam organik yang bersifat amfoter
yang mengandung gugus amino (NH2), gugus karboksil
(COOH), atom hidrogen dan gugus R (rantai cabang).
• Ikatan peptida (--CONH--) merupakan ikatan yang
terbentuk antara gugus α-karboksil suatu asam amino dengan
gugus α-amino dari asam amino lainnya.
• Hal-hal yang perlu diperhatikan :
 Protein merupakan polimer asam amino
 Bersifat amfoter
 Hasil hidrolisa sempurna dari protein adalah asam amino

5. Asam Amino dan Ikatan Peptida
• Asam amino adalah asam organik yang bersifat amfoter yang
mengandung gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom
hidrogen dan gugus R (rantai cabang).
• Satu asam amino, kecuali glisin, memiliki paling tidak satu atom C
asimetris (atom C mengikat empat gugus yang berbeda).
• Ikatan peptida : ikatan antara α-karboksil (COOH) satu asam
amino dengan α-amino (NH2) dari asam amino lainnya.
• Satu ikatan peptida menghubungkan 2 asam amino
• Dua peptida (dipeptida) menghubungkan 3 asam amino
• Polipeptida menghubungkan banyak asam amino
• Rangkaian polipeptida membentuk protein

6. Berdasarkan kesepakatan internasional, penulisan urutan asam amino
dalam rangkaian polipeptida dimulai dari ujung α-amino (N-terminal, ujung
N) yang dtulis di sebelah kiri, dan diakhiri pada ujung α-karboksil (C-
terminal, ujung C) di sebelah kanan

7. Ikatan peptida
 Relatif tidak mudah terhidrolisa, kecuali bila ada aktivitas enzim peptidase
 Bila tidak ada peptidase, maka untuk memecah ikatan peptida diperlukan
pemanasan dalam suasana sangat asam/basa dengan waktu yang lama.
Protein
 Untuk menghidrolisa protein diperlukan enzim protease.
 Enzim ini terbagi 2, yaitu :
1) Endopeptidase (memecah ikatan peptida yang terletak di antara ujung
C dan ujung N)
2) Eksopeptidase (memecah ikatan peptida mulai dari ujung N atau C).
Asam amino
 Pembeda asam amino satu dengan lainnya terletak pada gugus R-nya
 Gugus R ini pula yang membedakan sifat fungsional asam amino satu
dengan lainnya
 Berdasarkan perbedaan senyawa yang ada pada gugus R-nya, maka asam
amino dibagi menjadi 20 macam asam amino yang berbeda dalam ukuran,
bentuk, muatan dan reaktivitasnya.

8. Berdasarkan struktur atau berdasarkan jumlah amino atau karboksil yang
dimilikinya, asam amino dibagi atas :
1) Asam amino non-polar atau hidrofobik
 Kelarutannya dalam air kecil/rendah
 Semakin banyak R jenis alifatik, maka akan semakin hidrofobik
 Contoh : Ala, Ile, Leu, Phe, Pro,Trp, Val
2) Asam amino plar, hidrofilik, tidak bermuatan
 Polar, netral
 Contoh : Ser, Thr, Tyr, Asp, Glu, Cys
3) Bermuatan positih (pada pH 7.0). Contoh : Lys, Arg, His
4) Bermuatan nrgatif (pada pH 7.0). Contoh : Aspartic, Glutamic
KLASIFIKASI ASAM AMINO

9. SIFAT FISIK DAN KIMIA ASAM AMINO
Sifat mengion (ionic properties) : satu asam amino dapat bertindak sebagai
akseptor proton (pada gugus amino) maupun donor proton (pada gugus
karboksil)
Asam amino maupun protein dapat bereaksi dengan senyawa tertentu yang
memberikan warna spesifik.
Ada dua kelompok reaksi pewarnaan asam amino/protein :
1) Reaksi pewarnaan yang melibatkan rantai samping (gugus R) tertentu
2) Reaksi umum yang terjadi pada gugus amino atau gugus karboksisl.
Reaksi pewarnaan ini dapat digunakan untuk mendeteksi kadar asam amino
atau protein secara kualitatif maupun kuantitatif.

10. STRUKTUR DAN KLASIFIKASI PROTEIN
Berdasarkan struktur konformasi : struktur primer, sekunder, tertier dan
kuartener
Berdasarkan komposisi kimia penyusun asam amino : protein sederhana,
protein terkonyugasi, protein turunan.
Berdasarkan dasar kelarutannya : albumin, globulin, histone, prolamine,
protamine, skleroprotein.
Berdasarkan bentuknya : fibrous protein, globular protein.

11. SIFAT FISIK DAN KIMIA PROTEIN
Sifat Fisikawi
 merupakan senyawa makromolekul dengan berat molekul yang besar.
Sifat Kimiawi
 Sangat reaktif karena memiliki sifat :
o Amphoter
o Mengikat ion
o Mengikat air
 Sifat ini disebabkan protein dapat bermuatan negatif, positif dan keduanya
pada lingkungan pH tertentu

12. Amphoter
 Protein mempunyai dua sifat yang berlawanan yaitu dapat bersifat asam
atau basa, atau dapat bereaksi dengan asam atau basa, atau dapat memberi
dan menerima proton secara bersamaan.
 Sifat ini dipengaruhi pH lingkungan dimana protein tersebut berada.
 pH < titik isoelektrik, protein akan cenderung bermuatan (+) (kationik)
 pH > titik isoelektrik, protein cenderung bermuatan (-) (anionik).
 pH = titik isoelektrik, protein memiliki muatan (+) dan (-), bersifat
zwitter ion.
Catatan :
Zwitter ion = senyawa yang memiliki dua kutub yang berlawanan (dipolar
ion)
Titik isoelektrik (isoelectric point, pl) = suatu nilai pH, dimana protein
memiliki muatan elektrik total sama dengan nol dalam suatu larutan
Lanjutan------Sifat Fisik & Kimia Protein

13. Kekuatan mengikat ion (binding of ion)
Tergantung pada pH lingkungan
 pH > pl, protein/asam amino bersifat anionik (bersifat negatif, COO-),
sehingga akan mudah mengikat ion bermuatan (+) (cation).
pH < pl, protein/asam amino bersifat kationik (bersifat positif, NH3+),
sehingga akan mudah mengikat ion bermuatan (-) (anion).
 campuran protein akan memiliki pl yang berbeda-beda, sehingga
campuran protein tersebut akan memiliki muatan yang bervariasi pula
dan dapat mengikat berbagai macam ion.
Lanjutan------Sifat Fisik & Kimia Protein

14. Kekuatan mengikat molekul air (hydration of protein)
 Timbul karena adanya
 Gugus nitrogen, baik yang ada pada N-terminal maupun N pada rantai
peptida
 Gugus karboksil (COOH, pada C-terminal)
 Gugus karbonil (CO, dalam rantai peptida); ergantung pada pH
lingkungan
 pH > pl dan pH < pl, protein memiliki kemampuan mengikat air yang
lebih besar dibandingkan pH = pl
 Tergantung pada konsentrasi protein, pH, suhu dan adanya senyawa lain.
 Semakin tinggi konsentrasi protein akan semakin banyak mengikat air.
 Semakin jauh dari pl, kemampuan mengikat air semakin tinggi, dan
sebaliknya semakin mendekati pl, kemampuan mengikat air akan
menurun dan mencapai minimal pada pl
Lanjutan------Sifat Fisik & Kimia Protein

15. Struktur konformasi alami protein dapat mengalami perubahan sebagai
respons terhadap adanya perlakuan panas, pH, garam, pelarut organik atau
berbagai macam perlakuan fisik dan kimia lainnya.
Denaturasi : setiap perubahan struktur protein dari bentuk konformasi
alaminya (struktur sekunder, tertier, kuartener) yang tidak
disertai dengan terputusnya ikatan peptida dalam struktur
primernya.
Dapat disebabkan :
 Pengaruh fisikawi (suhu, mekanis, tekanan, iradiasi dan interface)
 Pengaruh kimiawi (asam, basa, ion logam, pelarut organik alkohol,
larutan organik lain seperti urea, detergen, dan lain-lain
Lanjutan------Sifat Fisik & Kimia Protein

16. Ada 2 jenis perubahan struktur konformasi protein :
1) Interaksi antara gugus rantai samping antar polipeptida
Dapat mengakibatkan penggabungan, agregasi, flokulasi, koagulasi,
presipitasi protein
2) Interaksi antara gugus rantai cabang dengan pelarut
Dapat mengakibatkan terjadinya pelarutan, pemisahan, penggembungan
dan denaturasi
Suhu tinggi akan membuat protein terdenaturasi sehingga kemampuan
mengikat airnya menurun.
Karena energi panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-
kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi tidak memutuskan
ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida.
Lanjutan------Sifat Fisik & Kimia Protein

17. SIFAT FUNGSIONAL PROTEIN
 Merupakan sifat fisik dan kimia protein yang memungkinkan protein
memberi kontribusinya terhadap sifat-sifat bahan pangan yang diinginkan.
 Umumnya mempengaruhi sifat sensoris bahan pangan, khususnya tekstur.
 Protein mempengaruhi sifat fungsional bahan pangan seperti viskositas,
kelarutan, elastisitas, emulsi, dan sebagainya.
Bahan pangan Sifat fungsional
Minuman Viskositas, kelarutan, stabilitas panas
Sup, saos Viskositas, emulsi, water retention
Adonan (roti) Pembentukan matriks dan film
Dairy products (es krim, dll) Emulsi, fat retention, viskositas, foaming, gelation, koagulasi
Egg substitutes Foaming, gelation
Meat products (sosis, dll) Emulsi, gelation, kohesi, dll

18. Kelarutan protein dalam air dipengaruhi oleh : pH, kekuatan ion, suhu dan
solvent organik.
pH > pl (bermuatan (+) atau pH < pl (bermuatan (-), protein berinteraksi
dengan air sehingga dapat larut.
pH = pl, muatan protein = 0,, protein tidak dapat berinteraksi dengan air dan
mengendap.
Kekuatan ion berbanding lurus dengan konsentrasi dan valensi ion.
Dalam larutan garam 0,5-1 M, kelarutan protein akan naik sehingga protein
larut dalam larutan garam (Salting in)
Konsentrasi garam > 1 M, kelarutan protein menurun (Salting out)
INTERAKSI PROTEIN-AIR
Lanjutan------Sifat Fungsional Protein

19. Pada suhu 0-40 °C, kelarutan protein akan naik.
Pada suhu > 40 °C, protein tidak larut.
Dengan pelarut organik, protein yang larut dapat mengendap.
Pengaruh protein terhadap sifat fisik bahan pangan (viskositas, gelation,
tekstur, dsb) dipengaruhi oleh faktor internal (komposisi asam amino) dan
faktor eksternal (pH, suhu dan kekuatan ion)
INTERAKSI PROTEIN-LEMAK
Dalam makanan, interaksi protein-lemak sering dijumpai pada sistem emulsi.
Adanya lemak dapat berfungsi melindungi protein dari denaturasi akibat
panas.
Lanjutan------Sifat Fungsional Protein

20. Sifat fungsional lain :
Sifat mengemulsi, membentuk gel, dan membentuk buih.
Dalam sistem emulsi dan buih yang distabilkan oleh protein terjadi karena
protein memiliki gugus hidrofobik dan hidrofilik.
Faktor-faktor yang berpengaruh dalam pembentukan gel :
panas, pH, kekuatan ion, dan konsentrasi protein.
Lanjutan------Sifat Fungsional Protein

21. PERUBAHAN PROTEIN
SELAMA PENGOLAHAN
Dapat berupa nilai gizi maupun sifat fungsionalnya.
Perubahan nilai gizi
Denaturasi yang diakibatkan :
 panas
 hilang atau rusaknya asam amino
 terjadi interaksi protein-protein, protein-karbohidrat, protein-oxidizing
agents, protein-bahan lain (nitrit, sulfit, dsb)
Perubahan sifat fungsional
 modifikasi pada struktur sekunder, tersier, dan kuartener
 reaksi enzimatis
 Modifikasi secara kimia spesifik

22. Modifikasi pada strutur sekunder, tersier, dan kuartener
Terjadi karena pH, bahan kimia, dehidrasi, perlakuan mekanis maupun
perlakuan panas
Perubahan secara enzimatis
Dikarenakan hidrolisis protein oleh enzim protease (proteolisis)
maupun modifikasi yang terjadi secara in vivo
Modifikasi secara kimia spesifik
Berlangsung pada rantai cabang, atau karena adanya pembentukan
ikatan silang kovalen
Lanjutan------Perubahan Protein Selama Pengolahan

23. Reaksi Protein dengan komponen lain
 reaksi antara gugus amino pada protein dengan gula reduksi (Reaksi
Maillard)
 reaksi pembentukan basa Schiff yang terjadi antara komponen aldehid dan
keton rantai pendek dari hasil oksidasi lemak dengan gugus amino
 Adanya maloaldehid yang dapat menyebabkan terjadinya ikatan silang
(cross-linking) antar molekul protein
Reaksi antar molekul protein dengan senyawa hasil oksidasi lemak (misal
hidroperoksida) dapat menyebabkan perubahan struktur dan sifat fungsional
protein/asam amino.
Kerusakan protein oleh lemak yang teroksidasi melalui 3 tahap :
1) Pembentukan protein radikal
2) Pembentukan ikatan silang antar protein radikal dengan lemak
3) Polimerisasi lemak-protein
Lanjutan------Perubahan Protein Selama Pengolahan

24. SISTIM PROTEIN
DALAM BAHAN PANGAN
Protein daging berpengaruh terhadap tekstur daging. Tingkat kelunakan
daging ditentukan oleh tingkat kerusakan protein daging
Protein dalam susu dibagi menjadi 2 fraksi utama :
1) Casein
o merupakan phosphoprotein
o dapat diekstrak dari susu dengan perlakuan pengasaman (pH 4,6 dan
suhu 20°C
o Mencapai 80 % dari total protein dalam susu
o Terdiri atas α-casein, β-casein dan κ-casein
2) Whey protein

25. Protein gandum dikelompokkan berdasarkan kelarutannya :
Albumin (larut dalam air)
Globulin (larut dalam 10 % NaCl, tidak larut dalam air)
Gliadin (larut dalam 70-90 % alkohol
Glutelin (tidak larut dalam air, alkohol tapi larut dalam larutan
asam/basa
Kolagen
 Merupakan protein berbentuk benang (fibrous), banyak terdapat pada
hewan pada bagian kulit, tendon, tulang dan kartilage.
 dapat diolah menjadi gelatin dengan tahapan :
oPre-treatment (rendam dalam larutan kapur 2-5 %, 8-12 minggu, suhu 15-
20 °C atau direndam larutan asam encer selama 24-48 jam
o Pencucian dengan air
oDiekstrak dengan asam/basa encr pada suhu 50-60°
oPenyaringan
oPenguapan
oSterilisasi
oPengeringan
oPenggilingan dalam bentuk bubuk
Lanjutan------Sistim protein dalam bahan pangan