Protein merupakan polipeptida yang terdiri dari 20 jenis asam amino. Protein memiliki peran penting sebagai enzim, struktur sel, transportasi, dan proses informasi dalam tubuh. Protein dibentuk melalui ikatan peptida antar asam amino dan dapat dikelompokkan menjadi protein serat dan globular.

1. VI. PROTEIN (POLI PEPTIDA)
• Berasal dr kata protos/proteus
• Sbg zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan
• Komponen utama sel
• Enzim: suatu protein yg berfungsi sbg biokatalis. Contoh protein:
eritrosit, antigen dll
• Tumbuhan membentuk protein dr CO2, H2O dan senyawa N
• Komponen rata2 protein adalah C 50%, H 7%, O2 23%, N 16%, S 0-
3% dan P 0-3%
• Hidrolisis oleh asam/enzim akan menghasilkan asam amino
• Terdapat 20 jenis asam amino yg membentuk protein, dan diikat
oleh ikatan peptida

2. • Protein: suatu polipeptida yg mempunyai bobot molekul yg sgt
bervariasi, dari 5000 hingga lebih 1 juta
• Protein ada yg mudah larut dlm air (hidrofilik), seperti
putih telur mudah larut dan bereaksi, ada yang sukar larut
dan bereaksi dalam air (hidrofobik), spt kuku, rambut, dll.
• Ikatan Peptida: sbg ikatan amida yang di bentuk oleh gugus
α-amino dari suatu asam amino dan gugus karboksilat dr
asam amino lainnya

3. • Asam2 amino dlm peptida di sebut sbg unit
peptida atau residu asam amino
• Suatu peptida yg di bentuk dr 2 residu asam
amino di sebut dipeptida, apabila 3 di sebut
tripeptida, dst.
• Polipeptida adalah suatu peptida dengan banyak
residu asam amino.

4. Peranan Protein
1. Katalis, enzim merpkan protein katalis yg mampu meningkatkan
laju reaksi sampai 1012
2. Transportasi dan penyimpanan, byk ion dan molekul kecil yg di
angkut dlm darah/sel dgn cara berikatan dgn protein pengangkut.
Contoh, hemoglobin pengangkut O2, protein ferritin dpt
membawa dan menyimpan Fe
3. Fungsi mekanik, protein sbg pembentuk struktur. Contoh protein
kolagen menguatkan kulit, gigi serta tulang. Membran yg
mengililingi sel jg merupakan protein pembentuk struktur

5. 4. Pergerakan, kontraksi otot terjadi karena adanya interaksi protein
filamen, yaitu aktin dan miosin. Miosin jg memiliki aktivitas enzim
yg dpt memudahkan perubahan ATP menjadi mekanik
5. Pelindung, Antibodi merupakan protein
6. Proses informasi, rangsangan luar sperti intensitas cahaya di
deteksi oleh protein ttt yg meneruskan sinyal ke dalam sel. Contoh
rodopsin yg terdpt dlm membran retina

7. H2N
H
H
C C
O
OH
Carboxyl
group
H2N
H
CH3
C C
O
OH
Amino
group
H2N
H
H
C
O
C N C
C
H
H
CH3
OH
O
Peptide
bond
+ H2O
+
FORMATION OF A DIPEPTIDE BY WAY OF A PEPTIDE BOND

8. . A peptide bond is a covalent bond formed
between the carboxyl group of one amino acid
and the amino group of a second amino acid
• This is a condensation reaction
• Formed between the carboxyl group of one
amino acid and the amino group of another
• Water is eliminated
• Energetically very unfavorable

9. For example, a pentapeptide:

10. H
H H H H H H
O O O H H O H H O
N C C N N
C C C C
H CH3
CH2
OH
N-terminus
N C C
CH2
C
O
OH
CH2
N C C
CH
CH3
H3C
CH2
OH
H H O
N C C
H H O
N C C
H H O
N C C
CH2
SH
OH
C-terminus
POLYPEPTIDE CHAIN
Glisin Alanin As.
Aspartat
Serin Fenilalanin
Valin
Tirosin Sistein

11. H
H H H H H H
O O O H H O H H O
N C C N N
C C C C
H CH3 CH2
OH
N-terminus
N C C
CH2
C
O
OH
CH2
N C C
CH
CH3
H3C
CH2
OH
H H O
N C C
H H O
N C C
H H O
N C C
CH2
SH
OH
C-terminus
H2N
H
H
C C
O
OH
Carboxyl
group
H2N
H
CH3
C C
O
OH
Amino
group
H2N
H
H
C
O
C N C
C
H
H
CH3
OH
O
Peptide
bond
+ H2O
H2N Gly Ala Ser Asp
N-terminus
2
1 3 5
4 6 7 8
Phe Val Tyr Cys
C-terminus
COOH
+
SUMMARY OF PROTEIN STRUCTURE

12. Urutan Asam Amino Dlm Peptida
• Dua dipeptida yg berlainan dpt di bentuk
dr dua asam amino yg berlainan. Misalnya
glisin dan alanin dpt membentuk dua
dipeptida, dgn kependekan Gly-Ala dan
Ala-Gly

13.  Ikatan peptida terbentuk dari : COOH asam amino pertama
dengan NH2 dari asam amino berikutnya.
NH2 – CH - COOH NH2 – CH – COOH
H CH3
(Glisin) (Alanin)
O
- C – NH –
O
NH2 – CH – C - NH – CH – COOH Glisilalanin (Gly-Ala)
H CH3

14. NH2 – CH – COOH
CH3
NH2 – CH - COOH
H
+
Alanin Glisin
NH2 – CH – C
CH3
NH – CH - COOH
H
-
O
Alanin-glisin (Ala-Gly)

15. Asam Amino
• merupakan unit penyusun
protein
• Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
– gugus amino,
– gugus karboksil,
– satu atom H dan
– rantai samping (gugus R)

16. H2N
Amino
group
C
Side chain
R
H
C
O
OH
Carboxyl
group
Non-ionized form
STRUCTUR ASAM AMINO

17. Struktur Asam Amino

18. • Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air

19. Asam amino standar
• Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20 macam
disebut sebagai asam amino
standar
• Diketahui asam amino ke 21
disebut selenosistein (jarang
ditemukan) Terdapat di beberapa
enzim seperti gluthatione
peroxidase
• Selenenosistein mempy kode
genetik: UGA  biasa utk stop
kodon  tjd pd mRNA dgn
struktur 2nd yg banyak.

20. 20 Amino
Acids
Note:
Variable
R Group

21. Asam amino
Klasifikasi Asam amino
• Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
• Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik,
polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
POLAR
ACIDIC (-)
BASIC (+)
NON
POLAR

22. Asam amino non polar
• Memiliki gugus R alifatik (hydrocarbon grup alkyl:
cabang alkana) atau aromatik (cincin benzena:
kecuali tirosin)
• Alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin,
phenyalanin, metionin dan triptopan

24. Asam amino dengan gugus R aromatik
• Fenilalanin, tirosin dan triptofan
• Bersifat relatif non polar  hidrofobik
• Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin indol
• Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen 
penting untuk menentukan struktur enzim
• Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV
λ 280 nm  sering digunakan utk menentukan
kadar protein

26. Asam amino polar
• Memiliki gugus R yang tidak bermuatan memiliki gugus
fungsi acids, amides, alcohols, and amines
• Serin, Sistein, Aspargin dan Glutamin
• Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air (paling tidak
satu atom bereaksi dgn air)
• Cenderung terdapat di bagian luar protein
• Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada
pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi
dengan sistein membentuk ikatan disulfide
• (-S-S-)  Sistein (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu
tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

28. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
• Lisin, arginin, dan histidin
• Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya
• Bersifat polar  terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
• Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd
gugus imidazol) dibanding
– lisin  gugus amino
– arginin  gugus guanidino (plg basa)
• Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH
fisioligis  sering berperan dlm reaksi ensimatis yg
melibatkan pertukaran proton

30. Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif
• Aspartat dan glutamat
• Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya  bermuatan (-) / acid pada pH 7

32. Asam amino non standar
• Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as. Amino
standar
• Terjadi karena modifikasi
yang terjadi setelah
suatu asam amino
standar menjadi protein.
• Kurang lebih 300 asam
amino non standar
dijumpai pada sel
modifikasi Serin yang
mengalami fosforilasi
oleh protein kinase

33. Sifat Asam Amino
1. Larut dalam air
2. Tidak larut dlm pelarut organik : eter, aseton dan
kloroform
3. Dlm air (pH netral), gugus COOH akan melepaskan
H+ dan NH2 akan menerima H+ shg membentuk
ion dg muatan + dan – (dipolar) yg dinamakan “
zwitter ion “.

34. 34
Asam Amino sbg Asam dan Basa
• Zwitterion memiliki muatan + dan –
• Zwitterion : bersifat netral
NH2–CH2–COOH H3N+–CH2–COO–
glycine Zwitterion dari glycine
• Memiliki muatan berbeda pada lauran pH berbeda

35. Klasifikasi Protein
1. Protein Serat
molekul protein ini terdiri dari beberapa
rantai polipeptida yg memanjang dan
dihubungkan satu dengan lain oleh beberapa
ikatan silang hingga merupakan bentuk serat
atau serabut yg stabil

36. merupakan bentuk protein yg tidak larut yg
ditemukan dlm kulit, rambut, jaringan pengikat,
dan tulang. Dapat dibagi:
a. Kolagen yaitu protein pokok dari jaringan
pengikat, tulang, gigi, dan tendon.
b. Keratin yaitu protein pokok dari kulit, kuku,
sayap, dan rambut.

37. 2. Protein Bujur Telur (Globular) yaitu protein
yg bentuknya bujur telur atau bulat
lonjong, umumnya larut dlm air.
Pada umumnya gugur R yg polar terletak di
sebelah luar rantai polipeptida, sedang yg
hidrofobik terletak di sebelah dalam
molekul protein.
Pada umumnya larut dlm air, larutan asam,
basa dan dalam etanol

38. Golongan ini dibagi dlm beberapa jenis, yaitu:
a. Albumin, dpt diidentifikasi krn larut dlm air dan
larutan garam. Terdapat dlm darah (protein
serum) dan putih telur (albumin telur)
b. Globulin, tdk larut dlm air, ttp larut dlm larutan
asam encer. Ɣ-Globulin adalah campuran
protein yg dpt diisolasi dr serum darah dan
mengandung antibodi

39. c. Histon dan Protamin adalah protein basa yg
larut dlm air. Dibanding dgn protein yg lain,
histon dan protamin dpt menghasilkan
kosentrasi asam amino yg besar.
Protamin mengandung Arginin 70-80% dr
kadar seluruh as. amino. Histon di bedakan dr
protamin dr bayaknya jenis asam amino yg di
kandung. Histon dan Protamin biasa di
temukan bergabung dengan asam nukleat

40. 3. Protein Gabungan
Adalah protein yg bergabung dengan
senyawa bukan protein. Misalnya protein
dalam hemoglobin bergabung dengan besi
yg mengandung heme bukan protein.
Bagian bukan protein dalam protein
gabungan di sebut gugus prostetik. Contoh
lain adalah nukleoprotein, mukoprotein,
lipoprotein

41. Sifat-Sifat Protein
1. Ionisasi
- Protein dpt larut dlm air dan mmpunyai muatan positif dan
negatif
- Dlm basa (-) dan asam (+)
- Titik Isolistrik muatan seimbang
- pH diatas isolistrik muatan (-), dibawah (+)
- Untuk mengendapkan dgn logam (Ag+, Ca++, Zn++
Hg++, Fe++,Cu++ dan Pb++) pH di atas isolistrik,
sedangkan ion negatif (ion salisilat, triklorasetat, pikrat, tanat,
dan sulfosalisilat) pH di bawah isolistrik

42. 2. Denaturasi
• Perubahan konformasi alamiah protein menjadi suatu
konformasi yg tdk menentu, disebut Denaturasi
• Konformasi protein berubah oleh perubahan suhu, pH, ion2
logam menyebabkan aktivitas biokimianya berkurang
• Bersifat reversibel, kadang2 tidak
• Protein mengalami koagulasi pd suhu 50oC atau lebih

43. • Protein yg terdenaturasi pd titik isolistriknya,
msh dpt larut pd pH di luar titik isolistrik
• Denaturasi di sebabkan oleh pH, suhu tinggi,
logam berat, gerakan mekanik, alkohol,
aseton, eter dan deterjen

44. 3. Viskositas
• Adalah tahanan yg terjadi oleh adanya gesekan antara molekul2
di dlm zat cair yg mengalir
• Viskositas protein dlm air lbh besar dr air sebagai pelarut
• Alat utk mengukur Viskometer Ostwald
• Protein mmpunyai viskositas/kekentalan yg lbh besar dr air

45. 4. Kristalisasi
• Proses kristalisasi protein tidak sama, ada yg mudah dan sulit
• Beberapa enzim (pepsin, tripsin, katalase, dan urease) mudah
dikristalkan, tetapi albumin pd serum atau telur sulit
mengalami kristal
• Kristalisasi dgn penambahan garam amonium sulfat atau NaCl
pd titik isolistrik atau penambahan aseton atau alkohol
• Kristalisasi adalah usaha utk menurunkan kelarutan.

46. 5. Sistim Koloid
• Protein yg dpt menembus membran atau kertas
perkamen adalah protein yg dpt mengkristal dan disebut
kristaloid dan yg tdk dpt disebut koloid.
• Pengertian koloid dihubngkan dengan besarnya molekul
atau bobot molekul yg besar.
• Sistem koloid adalah sistem yg heterogen, terdiri dr 2 fase
yaitu partikel kecil yg terdispersi dan medium atau
pelarutnya
• Partikel koloid mmpunyai ukuran 1 – 100mμ

47. Hidrolisis protein
• Protein tereduksi menjadi peptida yang
lebih sederhana dan asam amino
- Membutuhkan asam/basa, air dan panas
(6M HCl, 110o, 16-72 jam, air)
• Serupa dengan pemecahan protein oleh
enzym
• Terjadi dlm sel untuk menghslkan asam amino
untuk sintesa protein dan jaringan lain