Dokumen ini menjelaskan tentang struktur dan klasifikasi protein, termasuk peptida dan polipeptida dengan variabel ukuran serta fungsi biologisnya. Protein diklasifikasikan berdasarkan fungsi, komposisi, dan struktur, serta penyebab denaturasi yang dapat mempengaruhi aktivitas biologisnya. Berbagai jenis struktur protein, seperti globular dan serabut, serta interaksi yang mempertahankan bentuknya juga dijelaskan.

1. PROTEIN : Asam Amino dan Peptida
EVA MAYASARI

2. PROTEIN
 PEPTIDA = satu rantai pendek terdiri dari 2 atau lebih
asam amino, dimana terdapat satu gugus amino pada
ujung awal dan satu gugus karboksil pada ujung akhir
2 = dipeptida; 3= tripeptida; 4=tetrapeptida; 5=
pentapeptidda
>3 (beberapa peptida)= oligopeptida
 POLIPEPTIDA = rantai asam amino yang lebih panjang
dari peptida (gabungan dari beberapa ikatan peptida)
 Protein = polipeptida yang memiliki struktur
tiga dimensi

3. KLASIFIKASI PROTEIN
 Berdasarkan fungsi biologik
a. protein struktural : protein serat kolagen, elastin,
keratin, fibrin.
b. enzim
c. hormon
d. toxin
e. antibodi
f. Hemoglobin
 Berdasarkan Komposisi
- Protein sederhana
- Protein terkonjugasi
- Contoh : khromoprotein, fosfoprotein, glikoprotein,
lipoprotein, nukleoprotein.

4. Some proteins contain chemical groups other
than amino acids (conjugated proteins).
The non-amino acid part of the conjugated protein is
usually called its prosthetic group.

5. BERDASARKAN STRUKTUR PROTEIN
Struktur primer
- sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak
dipengaruhi oleh : pH, pelarut.
- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar
- R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang

7. Struktur sekunder
- Terbentuk karena ikatan hidrogen
- Bentuk spiral (α helix)
- Gugus karbonil dari setiap asam amino
membentuk ikatan hidrogen dengan gugus amino
dari asam amino ke tiga di sepanjang rantai
polipeptida

9. Struktur tertier
- Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R) dari
asam – asam amino.
- Hasil interaksi : pelipatan α – helix struktur
globular, gugus R yang hidrofobik disembunyikan di
dalam lipatan protein menjadi sangat larut dlm air.
- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur
- Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan garam, ikatan
hidrogen, atraksi hidrofobik.

11. Struktur kuartener
- Melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk
suatu protein .

13. Peptides are chains of amino acids
Two amino acid molecules can be
covalently joined through a substituted
amide linkage, termed a peptide bond,
to yield a dipeptide
Serylglyciltyrosylalanylleucine
or
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
or
SGYAL
Pentapeptide
Peptides are named beginning with the amino-terminal
residue, which by convention is placed at the left.
condensation
hydrolysis
just a few residues  oligopeptide
many residues  polypeptide

14. Contoh: pentapeptida

16. STRUKTUR PROTEIN
 Sifat fisik protein yang mempengaruhi stabilitasnya
ditentukan oleh lipatan protein:
1. Kerapatan
2. Interaksi asam amino dengan air (indeks hidropathy
untuk rantai samping)
3. Interaksi diantara asam amino :
- Interaksi elektrostatik
- Ikatan hidrogen
- Ikatan S-S

18. PENGGOLONGAN PROTEIN BERDASARKAN
BENTUK/STRUKTUR DAN SIFAT FISIK TERTENTU
1. PROTEIN GLOBULAR
2. PROTEIN SERABUT
1. ALPHA HELIKS
2. TRIPLE HELIKS
3. BETA PLEATED SHEET
1. BETA PLEATED SHEET PARALEL
2. BETA PLEATED SHEET ANTI PARALEL

19. PROTEIN GLOBULAR
 PROTEIN YANG DITANDAI DG RANTAI POLIPEPTIDA YG BERLIPAT
DAN MELINGKAR MEMBENTUK GLOBULAR PADAT DAN KOMPAK
S -S
S-S

20. PROTEIN GLOBULAR
 SIFAT:
1. MEMPUNYAI KELARUTAN YANG TINGGI DALAM AIR
2. BANYAK DISUSUN OLEH ASAM AMINO POLAR (HIDROFILIK)
3. JIKA ADA ASAM AMINO HIDROFOBIK TERSEMBUNYI DIBAHAGIAN
DALAM.
4. BANYAK MENGANDUNG PROLIN  PEMBENGKOKAN.
5. ASAM AMINO Ser, Thr, DAN Asn JUGA MENYEBABKAN
PEMBENGKOKAN
6. MEMPUNYAI FUNGSI SEPERTI: ENZIM, PROTEIN SIMPANAN,
HORMON, ANTIBODI TRANSPORT.
CONTOH :
* HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA DG 574 ASAM AMINO
(ALPHA 1 DAN 2 = 141 AA, BETA 1 DAN 2 = 146 AA).
* INSULIN (2 RANTAI DG 51 ASAM AMINO)
* ADENILAT KINASE  3 RANTAI

21. Haemoglobin
Alpha1
(141 as.amino)
Alpha2
( 141 as. amino)
Beta 1 (146
as.amino
Beta 2 (146 as.amino)
Ilustrasi 4 rantai polipeptida haemoglobin

22. S-S
S-S
S
S
S
S
ILUSTRASI LIPATAN 2 RANTAI
POLIPEPTIDA INSULIN
A (21 AS.AMINO) B (30 as.amino)

23. PROTEIN SERABUT
PROTEIN YANG RANTAI POLIPEPTIDANYA MEMANJANG MEMBENTUK
SEPERTI SERAT DAN SALING MELILIT PADA SATU SUMBU
SIFAT SANGAT TIDAK LARUT DALAM AIR SEHINGGA ASAM AMINO
PENYUSUNNYA LEBIH BANYAK DARI GOLONGAN ASAM AMINO
HIDROFOBIK.
 FUNGSI:
1. PROTEIN STRUKTURAL
2. PROTEIN PERLINDUNGAN LUAR
3. PROTEIN KONTRAKTIL
ADA 3 JENIS:
1. ALPHA HELIKS  ALPHA KERATIN (BULU BINATANG, KUKU, WOOL,
SAYAP, SISIK, TANDUK, KULIT PENYU)
2. TRIPLE HELIKS  KOLAGEN (TULANG, TUL RAWAN, KULIT, URAT)
3. BETA PLEETED SHEET PARALEL  KERATIN
SHEET ANTIPARALEL  FIBROIN

24. a. Alpha heliks
b. Alpha heliks
c. Triple heliks

25. BETA PLEETED
SHEET PRALEL
BETA PLEETED
SHEET ANTIPARALEL

26. IKATAN KOVALEN DAN NON KOVALEN YANG
MEMPERTAHANKAN STRUKTUR PROTEIN
IKATAN KOVALEN:
IKATAN KOVALEN:
1. IKATAN PEPTIDA
1. IKATAN PEPTIDA
2. IKATAN DISULFIDA
2. IKATAN DISULFIDA
IKATAN NONKOVALEN
IKATAN NONKOVALEN
1. IKATAN HIDROGEN
1. IKATAN HIDROGEN
2. IKATAN HIDROFOBIK
2. IKATAN HIDROFOBIK
3. IKATAN ELEKTROSTATIK
3. IKATAN ELEKTROSTATIK
COOH
COOH COOH
COOH
l l
l l
NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2
NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2
l l
l l
H H
H H
R1 O H
R1 O H
H2N - C - C - N - C - COOH
H2N - C - C - N - C - COOH
H H R2
H H R2
IKATAN PEPTIDA
IKATAN DISULFIDA

27. IKATAN DISULFIDA

28. IKATAN NONKOVALEN
1. IKATAN HIDROGEN
2. IKATAN HIDROFOBIK/INTERAKSI HIDROFOBIK
3. IKATAN ELEKTROSTATIK
 IKATAN HIDROGEN TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R PADA SIMPUL
YANG BERDEKATAN DIDALAM RANTAI ATAU ANTAR RANTAI.
RANTAI 1
RANTAI 2
RANTAI 3

29.  IKATAN HIDROFOBIK  TERJADI ANTARA
RESIDU GUGUS R DARI 2 ASAM AMINO
YANG SAMA-SAMA HIDROFOBIK
 IKATAN ELEKTROSTATIK  TERJADI
ANTARA GUGUS R DARI ASAM AMINO
YANG MUATANNYA BERLAWANAN.

31. INTERAKSI ELEKTROSTATIK

32. DENATURASI PROTEIN
IKATAN-IKATAN NONKOVALEN YG MEMPERTAHANKAN
STRUKTUR PROTEIN DAPAT DIRUSAK OLEH BERBAGAI
MANIPULASI SEHINGGA PROTEIN AKAN KEHILANGAN AKTIFITAS
BIOLOGISNYA  DENATURASI PROTEIN
FISIK  SUATU PERUBAHAN KONFORMASI RANTAI POLIPEPTIDA
YANG TIDAK MEMPENGARUHI STRUKTUR PRIMER.
DUA MACAM DENATURASI :
1. Pengembangan rantai peptida
2. Pemecahan Protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai
pengembangan molekul
HAL-HAL YG DAPAT MENYEBABKAN TERJADINYA DENATURASI:
 PANAS 50 -60
 ASAM BASA KUAT
 PELARUT ORGANIK (ALKOHOL, ASETON DLL)
 PENGGUNCANGAN YANG INTENSIF
 DETERGEN, UREA DLL

33. DENATURASI PROTEIN
PROSES DENATURASI MEMPENGARUHI:
IKATAN HIDROGEN
IKATAN HIDROFOBIK misalnya leusin, valin, fenilalanin, triptofan, yang
saling berlekatan membentuk suatu micelle dan tidak larut dalam air
IKATAN IONIK ANTARA GUGUS BERMUATAN POSITIF & NEGATIF
IKATAN INTROMOLEKULAR seperti yang terdapat pada gugus sulfida pada
sistiin

34. DENATURASI
RENATURASI