Dokumen ini membahas tentang protein, yang merupakan konstituen organik utama dalam otot, serta komposisi, struktur, dan fungsinya. Protein tersusun dari asam amino dan memiliki berbagai peran biologis, termasuk sebagai enzim, hormon, dan antibodi. Terdapat klasifikasi protein berdasarkan fungsi dan komposisi, serta pengaruh struktur asam amino dalam sifat dan reaksi protein.

1. PROTEIN
Nur Hidayat

2.  Konstituen organik paling utama dalam otot
 Mulder (1838), menggambarkan material ber
Nitrogen yang dipercaya menjadi konstituen
pokok zat kimia jaringan
 nama PROTEIN, diturunkan dari pengertian
kata Greek “Menduduki tempat pertama
(paling utama/penting)”.

3. Bakteri
Denitrifikasi
Pengikatan Nitrogen
oleh Bakteri
Nitrogen
Udara
Protein Hewan
Nitrat Tanah
Sintesis
Protein
Protein
Tanaman
Campuran Nitrogen
Terlarut Dalam
Tanah
Produk Sisa
Hewan
Metabolisme
Dekomposisi
Sintesis
Protein
Pencernaan &
Sintesis Protein

6. PROTEIN
 Komponen tdk berair dalam sel
 Tersusun dari asam amino
MANFAAT :
 Protein darah :
albumin : menjaga tekanan osmosis
protrombin dan fibrinogen : proses pembekuan darah
gamma- globulin : kekebalan
 Protein struktur :
Kuku, tanduk, rambut, tendon, otot, bagian non
mineral gigi dan tulang

7.  Sebagai enzim : katalisator
 Pengaturan proses-proses : hormon insulin
 Sebagai racun/bisa : ular, laba-laba, bakteri (Clostridium
tetani)
 Antibiotik
KOMPOSISI DAN CIRI PROTEIN
 C, H, O, N, S
 Protein struktural S
 Protein inti P
 BM : 6000 – 2.500.000
 Koloid
 Kelarutan tergantung : struktur dan fungsi

8.  Protein terlarut buffer
 Terhidrolisis menjadi asam-amino oleh asam atau basa
kuat.
 20 asam amino
 Albumin : 19 asam amino
 Insulin : 16 asam amino.
STRUKTUR ASAM AMINO
O
NH2 – CH – C
R OH
R : rantai samping

9.  Sebagai asam lemah maupun basa lemah atau disebut
amphoter
 amphiprotis sebab dapat menerima atau sebagai donor
proton
 Rumus umum asam amino
R
H2N C H
COOH

10.  R : Hidrogen, alkil, rantai atau cincin.
 Gugus amino terikat pada atom C- alpha asam
amino hasil hidrolisis : asam-asam α- amino.
 R yang bukan hidrogen atam C : asimetris,
konfigurasi : D atau L
 Asam amino di alam : konfigurasi L
 Asam amino essensial : asam amino yang penting bagi
tubuh, tetapi tidak bisa disintesis oleh tubuh 10
asam amino

11. PENGARUH GUGUS SAMPING (R)
 Asam amino bersifat : asam, basa dan netral
NHa – CH - COOH
CH2 – CH2 – COOH
(Glutamat) asam
NHa – CH - COOH
(CH2)4 – NH2
(Lisin) basa
NHa – CH - COOH
CH2OH
(Serin) netral

12.  Kelebihan COOH-
: asam
 Kelebihan NH2 : basa
 COOH sama banyak dengan NH2 : netral
 Reaksi – reaksi terhadap protein dapat terjadi pada R.
SIFAT-SIFAT ASAM AMINO
 Padat
 Kristal
 Titik didih tinggi
 Sangat larut dalam air, polar dan membentuk ion-ion.
 Gugus amino (NH2) : basa kuat dan dpt menarik ion H+
dari H2O membentuk NH3
+

13.  Gugus amino (NH2) : basa kuat, dapat menarik ion H+
dari air membentuk NH3
+
 Gabungan asam amino dirangkai oleh : ikatan peptida
 Ikatan peptida terbentuk dari : COOH asam amino
pertama dengan NH2 dari asam amino berikutnya.
NH2 – CH - COOH NH2 – CH – COOH
H CH3
(Glisin) (Alanin)
O
- C – NH –
O
H2 – CH – C - NH – CH – COOH (Glisilalanin)

14.  Asam amino paling kiri asam amino ujung N
 Asam amino paling kanan asam amino ujung C
 Rangkain 2 asam amino : dipeptida
 Rangkain 3 asam amino : tripeptida
 Rangkain 4 – 50 asam amino : polipeptida
 Lebih dari 50 asam amino : protein
 Insulin : 50 asam amino protein yang sangat
kecil
 ACTH : 39 asam amino polipeptida yang besar
 Jumlah peptida : n ! n : jumlah asam amino
 Contoh : rangkaian 2 residu asam amino 2 ! = 1 X
2 = 2 dipeptida. Glisin dan alanin Glisilalanin
dan Alanilglisin

15. Asam amino nonesensial Asam amino esensial
Glutamat (Glu; E)
Glutamin (Gln; Q)
Prolin (Pro; P)
Aspartat (Asp; D)
Asparagin (Asn; N)
Alanin (Ala; A)
Glisin (Gly; G)
Serin (Ser; S)
Sistein (Cys; C)
Tirosine (Tyr ; Y)
Isoleusin (Ile; I)
Leusin (Leu; L)
Lisin (Lys; K)
Metionin (Met; M)
Fenilalanin (Phe; F)
Treonin (Thr; T)
Triptofan (Trp; W)
Valin (Val; V)
Arginin (Arg; R)
Histidin (His; H)

16.  Proporsi asam amino bervariasi antar protein.
Casein, gelatin, lactalbumin, dan zein
menghasilkan 0-25% glycine, 1,8-10% alanine,
3-7% valine, 3-21% leucine. Untuk asam amino
lysine zein tidak ada, gelatin 4%, casein 8% dan
lactalbumin 11%. Untuk asam amino
tryptophan zein dan gelatin tidak ada, casein
1,2% dan lactalbumin 1,7%.
 Semua protein berisi 51-55% carbon, 7%
hidrogen, 20-23% oksigen, 15,5-18,7% nitrogen,
0,4-1,7% sulfur.

17. KLASIFIKASI PROTEIN
 Berdasarkan fungsi biologik
a. protein struktural : protein serat kolagen, elastin,
keratin, fibrin.
b. enzim
c. hormon
d. toxin
e. antibodi
f. Hemoglobin
 Berdasarkan Komposisi
- Protein sederhana
- Protein terkonjugasi “gugus prostetik”
- Contoh : khromoprotein, fosfoprotein, glikoprotein,
lipoprotein, nukleoprotein.

18. STRUKTUR PROTEIN
Struktur primer
- sifat kovalen pada ikatan peptida stabil,
tidak
dipengaruhi oleh : pH, pelarut.
- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang
datar
- R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang
Struktur sekunder
- Terbentuk karena ikatan hidrogen
- Bentuk spiral (α helix)
- Gugus karbonil dari setiap asam amino
membentuk
ikatan hidrogen dengan gugus amino dari asam
amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida

19. Struktur tertier
- Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping
(R) dari asam – asam amino.
- Hasil interaksi : pelipatan α – helix struktur
globular, gugus R yang hidrofobik
disembunyikan di dalam lipatan protein
menjadi sangat larut dlm air.
- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur
- Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan garam,
ikatan hidrogen, atraksi hidrofobik.

28. DENATURASI PROTEIN: Setiap perubahan
terhadap struktur sekunder/tertier protein
 Molekul protein dapat pula mengendap
peristiwa koagulasi
 Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi.
Potein dapat saja mengendap, tetapi dapat
kembali ke keadaan semula flokulasi
 Faktor-faktor penyebab denaturasi protein :
- perubahan pH : penggumpalan kasein
- Panas : merusak ikatan hidrogen dan jembatan
garam
- Radiasi : sinar X dan U.V
- Pelarut organik : aseton, alkohol.
- Garam-garam dari logam berat : Ag2+
, Hg2+
, Pb2+

29. - Pereaksi-pereaksi alkaloid : asam tannat, asam
pikrat bisa menggumpalkan protein
menurunkan infeksi.
- Pereduksi : thioglikolat

30.  Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan atau
modifikasi terhadap struktur sekunder, tersier
dan kuartener terhadap molekul protein tanpa
terjadinya pemecahan-pemecahan ikatan
kovalen. Karena itu denaturasi dapat pula
diartikan suatu proses terpecahnya ikatan ikatan
hidrogen, interaksi hidrofobik, dan terbukanya
lipatan atau wiru molekul.
 Denaturasi protein dapat menyebabkan
terjadinya perubahan susunan asam aminonya,
kehilangan fungsi biologiknya dan kelarutannya
berubah (berkurang kelarutannya).

31.  Denaturasi tidak mesti diikuti koagulasi.
 Penyebab denaturasi antara lain panas, logam,
asam, basa, radiasi, pengadukan, tekanan,
ultrasonik, radiasi (sinar UV, X-ray, gamma),
pelarut organik, enzim.

32.  Pemekaran molekul protein yang terdenaturasi
akan membuka gugus reaktif yang ada pada
rantai polipeptida. Selanjutnya akan terjadi
pengikatan kembali pada gugus reaktif yang
sama atau yang berdekatan. Bila ikatan yang
terbentuk banyak sehingga protein tidak
terdispersi sebagai koloid, maka protein
tersebut mengalami koagulasi. Apabila ikatan2
antara gugus2 reaktif protein tersebut
menahan seluruh cairan, akan terbentuklah
gel. Sedangkan bila cairan terpisah dari protein
yang terkoagulasi itu, protein akan
mengendap.
 Protein yang terdenaturasi

33.  merupakan unit penyusun
protein
 Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
 gugus amino,
 gugus karboksil,
 satu atom H dan
 rantai samping (gugus R)

34. • Gugus R  rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air

35.  Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20
macam disebut sebagai asam
amino standar
 Diketahui asam amino ke 21
disebut selenosistein (jarang
ditemukan) Terdapat di
beberapa enzim seperti
gluthatione peroxidase
 Selenenosistein mempy kode
genetik: UGA  biasa utk stop
kodon  tjd pd mRNA dgn
struktur 2nd yg banyak.

36. Asam amino
 Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai
samping)
 Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik,
polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
POLAR
ACIDIC (-)BASIC (+)
NON
POLAR

37.  Memiliki gugus R alifatik
 Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
 Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a
spt Ile (I)  biasa terdapat di bagian dlm protein.
 Prolin berbeda dgn a.a  siklis. Tapi mempunyai
byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.
 Umum terdapat pada protein yang berinteraksi
dengan lipid

39.  Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
 Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,
glutamin
 Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
 Cenderung terdapat di bagian luar protein
 Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga
dapat mengalami oksidasi dengan sistein
membentuk ikatan disulfide
 (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar
karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein
dan tidak dikode oleh DNA)

41.  Fenilalanin, tirosin dan triptofan
 Bersifat relatif non polar  hidrofobik
 Fenilalanin bersama dgn V, L & I  a.a plg
hidrofobik
 Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin
indol
 Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen 
penting untuk menentukan struktur ensim
 Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV
λ 280 nm  sering digunakan utk menentukan
kadar protein

42.  Lisin, arginin, dan histidin
 Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai
sampingnya
 Bersifat polar  terletak di permukaan protein
dapat mengikat air.
 Histidin mempunyai muatan mendekati netral
(pd gugus imidazol) dibanding
 lisin  gugus amino
 arginin  gugus guanidino
 Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati
pH fisioligis  sering berperan dlm reaksi
ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

43.  Aspartat dan glutamat
 Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya  bermuatan (-) / acid pada pH 7

45. MACAM ASAM AMINO

49.  Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as.
Amino standar
 Terjadi karena
modifikasi yang terjadi
setelah suatu asam
amino standar menjadi
protein.
 Kurang lebih 300 asam
amino non standar
dijumpai pada sel
modifikasi serin yang
mengalami fosforilasi
oleh protein kinase

50. •modifikasi prolin  dlm
proses modifikasi
posttranslasi, oleh
prokolagen prolin
hidroksilase.
•Ditemukan pada kolagen
untuk menstabilkan struktur
•Dari modifikasi Glu oleh vit K.
• γ karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
penjendalan darah.
•Ditmkn pd protein protrombin

51. •Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

52. MONOAMINO-MONOCARBOXYLIC ACID
1. Glycine, amino-actic acid (gly, G)
CH2(NH2).COOH
2. Alanine, α-amino-propionic acid (ala, A)
CH3.CH(NH2).COOH
3. Valine, α-amino-β-methyl-n-butyric acid (val,
V)
(CH3)2 : CH.CH(NH2).COOH

53. MONOAMINO-MONOCARBOXYLIC ACID
4. Leucine, α-amino-γ-methyl- n-valeric acid (leu,
L)
(CH3)2 : CH.CH2.CH(NH2).COOH
5. Isoleucine, α-amino-β-methyl-n-valeric acid (ile,
I)
CH3.CH2
CH.CH(NH2).COOH
CH3
6. Norleucine, α-amino-n-caproic acid
CH3.CH2.CH2.CH2.CH(NH2).COOH

54. MONOAMINO-MONOCARBOXYLIC ACID
7. Phenylalanine, α-amino-β-phenyl-propionic acid
(phen, F)
C6H5CH2.CH(NH2).COOH
8. Tyrosine, α-amino-β-para-hidroxyphenyl-
propionic acid (tyr, Y)
C6H4(OH).CH2.CH(NH2).COOH
9. Serine, α-amino-β-hidroxy-propionic acid (ser, S)
CH2(OH).CH(NH2).COOH

55. MONOAMINO-MONOCARBOXYLIC ACID
10. Threonine, α-amino-β-hidroxy-n-butyric acid (thr,
T)
CH3.CH(OH).CH(NH2).COOH
11. Cystine (dicysteine), di-(α-amino-β-thio-propionic
acid) (cys, C)
S. CH2.CH(NH2).COOH
S. CH2.CH(NH2).COOH
12. Methionine, α-amino-γ-methylthio- n-butyric acid
(met, M)
CH3.S.CH2.CH2.CH(NH2).COOH

56. MONOAMINO-DICARBOXYLIC ACID
1. Aspartic acid, amino-succinic acid(asp, D)
COOH.CH2.CH(NH2).COOH
2. Glutamic (glutaminic) acid, α-amino-glutaric acid
(glu, E)
COOH.CH2.CH2.CH(NH2).COOH
3. Hydroxyglutamic acid, α-amino-β-hidroxy-
glutaric acid
COOH.CH2.CHOH.CH(NH2).COOH

57. DIAMINO-MONOCARBOXYLIC ACID
1. Arginine, α-amino-δ-guanidino-n-valeric acid
(arg, R)
NH
..
(H2N)C.NH.CH2.CH2.CH2.CH(NH2).COOH
2. Lysine, α,ε-diamino-n-caproic acid (lys, K)
CH2(NH2).CH2.CH2.CH2.CH(NH2).COOH

58. HETEROCYCLIC AMINO ACIDS
1. Histidine, α-amino-β-imidazole- propionic acid
(his, H)
HC C.CH2.CH(NH2).COOH
N NH
CH

59. HETEROCYCLIC AMINO ACIDS
2. Proline, α-pyrrolidine-carboxylic acid (Pro, P)
H2C CH2
H2C CH.COOH
NH

60. HETEROCYCLIC AMINO ACIDS
3. Hydroxyproline, γ-hydroxy- α-
pyrrolidine-carboxylic acid
HOCH CH2
H2C CH.COOH
NH

61. HETEROCYCLIC AMINO ACIDS
4. Tryptophane, α-amino-β-indole- propionic acid (try,
W)
CH
HC C C.CH2.CH(NH2).COOH
HC C CH
CH NH

62.  Sempurna
 Setengah sempurna
 Tidak sempurna

63.  Berdasarkan bentuk
molekulnya :
1. Protein serabut
(fibrous protein)
2. Protein globular

64.  Berdasarkan
komposisi zat
penyusunnya
1. Protein sederhana
2. Protein konjugasi

65.  Derivat protein
1. Turunan pertama :
protean,
metaprotean,
coagulated protein
2. Turunan kedua :
proteosis, peptones,
peptida

66. 1. PER
2. NPU
3. NDpCal
4. Nilai Biologis
5. Daya Cerna
6. Keseimbangan
Nitrogen
7. Skor Asam Amino

67. 1. Ion Exchange
Coloum
Chromatography
2. Kromatografi
kertas/kromatografi
lapis tipis

68. 1. Spektrofometer UV
2. Lowry
3. Biuret
4. Titrasi formol
5. Kjeldahl prosedure

69.  Reaksi Biuret
 Reaksi Xantoprotein
 Reaksi Millon
 Reaksi Hopkins-
Cole (Glioksilat)
 Reaksi Ninhidrin