Dokumen tersebut membahas tentang metabolisme seluler dan peran enzim dalam metabolisme. Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam reaksi kimia sel. Enzim dapat dipengaruhi oleh kofaktor seperti ion logam, gugus prostetik, dan koenzim. Enzim juga dapat mengalami denaturasi akibat panas maupun zat kimia tertentu sehingga aktivitas katalisisnya berkurang.

1. BAB I
PENDAHULUAN
Satu karakteristik penting dari organisme hidup adalah berlangsungnya
secara teratur sejumlah reaksi kimia yang kompleks namun terkoordinasi dengan
baik di dalam setiap selnya. Walaupun terjadi banyak tipe reaksi yang berbeda
pada setiap waktu tertentu, namun tidak terjadi kekacauan. Senyawa yang
mengontrol metabolisme ini disebut enzim. Kesemua enzim ini beserta
kegiatannya harus terkoordinasi sedemikian rupa sehingga produk-produk yang
sesuai dapat terbentuk dan tersedia pada tempat yang tepat, dalam jumlah yang
tepat, pada waktu yang tepat, dan dengan penggunaan enzim seminimum
mungkin. Enzim adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisis. Suatu
katalisis adalah suatu agen kimiawi yang mengubah laju reaksi tanpa harus
dipergunakan oleh reaksi itu. Dengan tidak adanya enzim, lalu lintas kimiawi
malalui jalur-jalur metabolisme akan menjadi sangat macet.
Setiap reaksi kimiawi melibatkan pemutusan ikatan dan pembentukan
ikatan. Misalnya, hidrolisis sukrosa melibatkan pertama-tama pemutusan ikatan
antara glukosa dan fruktosa dan kemudian pembentukan ikatan baru dengan suatu
atom hidrogen dan suatu gugus hidroksil dari air. Biasanya enzim mempercepat
reaksi dengan faktor antar 108
dan 1020
. Dibandingkan dengan katalisator buatan
manusia, enzim 108
hingga 109
kali lebih efektif. Selain itu enzim lebih spesifik
dari pada katalisator anorganik atau organik buatan dalam macam reaksi yang
dikatalisisnya.
Enzim terdapat dalam semua sel, tetapi tidak tercampur merata di seluruh
sel. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi
untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga, bakteri, jamur dan jenis
pathogen begitu juga manusia, pembentukan senyawa yang lebih besar dari
molekul-molekul yang lebih kecil disebut anabolisme yang membutuhkan energi.
Sebaliknya, katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang

2. lebih kecil yang menghasilkan energi. Baik anabolisme maupun katabolisme
berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik.
Enzim terkonsentrasi dalam kompartemen-kompartemen, misalnya enzim
untuk fotosintesis terdapat pada dalam kloroplas, untuk respirasi terutama
terdapat dalam mitokondria sedang sebagian lagi terdapat dalam sitosol.
Pengelompokkan enzim dalam kompartemen meningkatkan efisiensi proses-
proses seluler karena dua hal, yaitu pertama, membantu memastikan bahwa
konsentrasi reaktan cukup di tempat enzim tersebut terdapat, dan kedua,
membantu memastikan bahwa satu senyawa diarahkan menjadi hasil yang
diperlukan dan tidak dialihkan ke jalur lain oleh kerja enzim lain yang
berkompetisi yang juga dapat bekerja pada senyawa tersebut di tempat lain dalam
sel.

3. BAB II
PEMBAHASAN
I. KOFAKTOR: AKTIVATOR,GUGUS PROSTETIK DAN KOENZIM
Banyak enzim untuk aktivitasnya memerlukan komponen non protein
yang disebut kofaktor. Tidak seperti enzim, kofaktor itu stabil pada suhu yang
relatif lebih tinggi dan yang tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Dapat
dibedakan tiga tipe kofaktor yaitu aktifator, gugus prostetik dan koenzim.
Banyak molekul organik, beberapa berkerabat dengan vitamin, berlaku sebagai
kofaktor. Molekul kofaktor akan berikatan dengan enzim (seperti pada gugus
prostetik) atau hanya berasosiasi lemah dengan enzim (seperti pada koenzim).
Pada kedua keadaan, molekul kofaktor berperan sebagai pembawa kelompok
atom, atom tunggal atau elektron akan dipindahkan dari suatu tempat ke tempat
lain dalam satu jalur metabolisme.
Di samping komponen proteinnya, beberapa enzim juga mengandung
senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil yang
disebut kofaktor. Tidak seperti enzim, kofaktor itu stabil pada suhu yang relatif
tinggi dan yang tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Dapat dibedakan tiga
tipe kofaktor yaitu ion anorganik (aktivator), gugus prostetik dan koenzim.
a. Ion-ion anorganik sebagai aktivator enzim
Aktivator biasanya berikatan lemah dengan satu enzim. Banyak enzim
yang berasosiasi dengan glikolisis memerlukan logam sebagai aktivator. Logam
yang diketahui merupakan aktivator dari sistem enzim adalah Cu, Fe, Mn, Zn,
Ca, K dan Co. Beberapa unsur hara dapat berperan sebagai aktivator enzim,ion
Mg2+
berperan sebagai aktivator enzim-enzim yang menggunakan ATP atau
nukleosida difosfat atau trifosfat lainnya sebagai substrat. Kompleks enzim-
substratnya adalah kompleks Mg-ATP-enzim. Ion Mg2+ berperan sebagai
aktivator logam untuk sebagian besar enzim yang menggunakan ATP atau
nukleosida difosfat atau trifosfat sebagai substrat. Satu kelat yang stabil dibentuk

4. antara ATP dan Mg2+
. Kompleks enzim substrat akan menjadi satu kompleks Mg-
ATP enzim. Mg2+
juga berkombinasi dengan ADP.
Demikian pun Mn2+
dapat berkombinasi dengan ADP atau ATP menurut
cara yang sama membentuk satu kelat yang sering sama aktifnya seperti yang
dibentuk dengan Mg2+
. Kombinasi kation dengan substrat dan bukan dengan
enzim penting bagi kation bervalensi dua, tetapi kombinasi langsung beberapa
enzim dengan mangan, besi, seng, tembaga, kalsium, dan kalium juga terjadi,
seperti yang terlihat dengan besi atau tembaga pada sitokrom oksidase.
b. Gugus prostetik
Gugus prostetik terikat erat pada molekul protein enzim dengan ikatan
kovalen dan esensial untuk aktivitas katalitik enzim yang bersangkutan,
contohnya adalah enzim dehidrogenase yang berperan dalam respirasi dan
perombakan asam lemak. Enzim dehidrogenase ini mengandung pigmen kuning
yang disebut flavin yang terikat pada protein, dimana flavin ini esensial bagi
aktivitas enzim tersebut karena kemampuannya untuk menerima dan
memindahkan atom H selama proses reaksi berlangsung.
Gugus prostetik berikatan erat dengan enzim (protein) oleh ikatan
kovalen. Senyawa organik terintegrasi sedemikian sehingga membantu fungsi
katalisis enzimnya misal FAD, FMN, dan biotin. Beberapa enzim dehidrogenase
yang terlibat dalam respirasi dan penguraian asam lemak mengandung pigmen
kuning disebut flavin yang melekat pada protein. Flavin penting untuk aktivitas
enzim karena kemampuannya menerima dan kemudian memindahkan atom
hidrogen selama reaksi katalisis. Sebagai contoh FAD mengandung riboflavin
(vitamin B2) yang merupakan bagian FAD yang menerima atom hidrogen.
Beberapa enzim mempunyai gugus prostetik yang mengandung ion logam (misal
besi atau tembaga pada sitokrom oksidase). Gugus prostetik dari sitokrom
berperan sebagai pembawa elektron. Pada waktu menerima elektron, besi
terinduksi menjadi FE2+
pada waktu melepaskan elektron besi akan reoksidase
menjadi Fe3+
.

5. c. Koenzim
Banyak enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik memerlukan
senyawa organik lain untuk aktivitasnya yang disebut koenzim. Kebanyakan
koenzim terdiri atas vitamin atau bagian vitamin. Telah ditemukan bahwa
beberapa dari vitamin B merupakan komponen utama koenzim. Contoh koenzim
adalah NAD, NADP, koenzim A dan ATP.
Misal, NAD (nikotinamid adenin dinokleotida) yang berasal dari vitamin
asam nikotinat terdapat dalam bentuk terduksi dan teroksidasi. Pada keadaan
teroksidasi berfungsi dalam katalis sebagai akseptor hidrogen yang diperlukan
enzim dalam tumbuhan. Koenzim dan aktivator logam umumnya tidak melekat
erat pada enzim, kadang-kadang tidak terdapat perbedaan yang jelas anara
koenzim dan ggus prostetik.
Tabel 2. Beberapa vitamin beserta bentuk-bentuk koenzimnya
No
.
Vitamin Koenzim
1. Tiamin (B1) Kokarboksilase
2. Riboflavin (B2) Riboflavin adenin dinukleotide
3. Niasin Nikotinamide adenin dinukleotide
4. Piridoksin (B6) Piridoksal fosfat
5. Asam folat Asam tetrahidrofolat

6. II. MEKANISME KERJA ENZIM
Bagaimana suatu enzim mempercepat suatu reaksi? Pada waktu reaksi
berlangsung, molekul yang berenergi tinggi mengalami perubahan. Enzim
berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup
energi untuk bereaksi, sehingga mempercepat laju proses. Enzim melakukan hal
ini dengan menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan
jumlah energi dalam tiap molekul. Adanya enzim sangat mengurangi
(menurunkan) energi aktivitas suatu reaksi. Jika energi aktivasi untuk suatu reaksi
itu rendah, lebih banyak molekul (substrat) dapat bereaksi daripada tanpa enzim.
Enzim menigkatkan kecepatan reaksi keseluruhan tanpa mengubah suhu reaksi.
Misalnya energi aktivasi untuk reaksi hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan
fruktosa kira-kira 32.000 kalori per mol, tetapi dengan adanya enzim invertase
energi aktivasi menurunkan energi aktivasi menjadi kira-kira 9.400 kalori per mol.
Agar reaksi dapat berlangsung (reaksi yang spontan sekalipun)
memerlukan aktivasi. Molekul-molekul yang akan bereaksi itu, akan menjadi
bentuk antara yang tidak stabil untuk diubah menjadi produk. Enzim berfungsi
dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk
bereaksi, sehingga mempercepat laju proses.
Enzim melakukan hal ini dengan menurunkan energi yang diperlukan
reaksi, dan bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. Cara kerjanya
ialah dengan membentuk kompleks enzim-substrat sebagai bentuk antara yang
untuk itu tenaga yang diperlukan jauh lebih sedikit daripada mengaktifkan
substrat itu secara langsung.

7. Gambar 1. Fungsi utama suatu enzim ialah mengurangi energi-aktivasi, yaitu
energi yang diperlukan untuk mencapai status transisi suatu reaksi kimiawi.
Sebagaimana tampak pada gambar, suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim
mempunyai energi aktivasi yang lebih rendah dan dengan demikian membutuhkan
lebih sedikit energi untuk berlangsungnya reaksi tersebut.
Selama berjalanya reaksi, enzim dan substrat berkombinasi sementara
membentuk kompleks enzim substrat. Kompleks enzim substrat di hipotesiskan
pertama kali oleh Fizche yang memperkirakan bahwa antara enzim dan substrt
terjadi persatuan yang kaku seperti kunc dan anak kunci. Substrat adalah kunci
yang bentuknya komplemen dengan enzim atau anak kunci. Bagian enzim tempat
substrat berkombinasi disebut tempat aktif.
Jika kompleks enzim substrat dibentuk maka kompleks diaktifkan untuk
membentuk hasil-hasil reaksi. Setelah terbentuk hasil-hasil tidak lagi sesuai
dengan tempat aktif dan dilepaskan dan tempat aktif siap menerima molekul
substrat lain.

8. Berbeda dengan susunan tempat aktif yang kaku. Koshland
memperkirakan bahwa enzim dan tempat aktifnya merupakan struktur yang secara
fisik lebih fleksibel dari pada yang telah diuraikan terdahulu. Koshland
menggambarkan bahwa teradi interaksi dinamis antara enzim dan substrat. Jika
substrat berkombinasi dengan enzim, substrat menginduksi perubahan-perubahan
dalam struktur (konfirmasi) tempat aktif enzim sehingga fungsi katalis enzm
berlangsung sangat efektif. Pemikiran ini dikenal dengan hipotesis induced fit
(hipotesis yang sesuai terinduksi). Pada beberapa keadaan, struktur molekul
substrat juga berubah selama di induksi sesuai, sehingga kompleks enzim substrat
lebih berfungsi.
Gambar 2. Teori Kunci Gembok dan Teori Kecocokan Induksi
PENGARUH DENATURASI TERHADAP AKTIVITAS ENZIM
Jika struktur enzim berubah sehingga substrat tidak dapat lagi berikatan,
maka aktivitas katalisis enzim akan hilang. Beberapa faktor yang menyebabkan

9. perubahan seperti itu yang dengan perkataan lain menyebabkan denaturasi. Pada
banyak keadaan denaturasi tidak dapat balik. Suhu yang tinggi mudah
memututskan ikatan hidrogen dan menyebabkan denaturasi yang tidak dapat
balik. Pemanasan ekstrem menyebabkan terbentuknya ikatan-ikatan kovalen baru
antara rantai-rantai polipeptida atau anatara bagian ranti yang sama dan ikatan-
ikatan ini sangat stabil.
Suhu rendah selalu dipertahankan selama ekstraksi dan pemurnian enzim
untuk mencegah denaturasi oleh panas. Ini dilakukan walaupun enzim biasa
terdapat tidak terdenaturasi dalam sel-sel pada suhu yang lebih tinggi. Belum
diketahui dengan pasti sebab yang menimbulkan denaturasi pada waktu
pemurnian enzim pada suhu yang sama dengan suhu yang normal sel, tetapi
kemungkinan adalah bahwa prosedur ekstraksi dan pemurnian telah mengambil
atau mengencerkan zat-zat yang biasanya melindungi enzim. Selain itu mungkin
homogenasi (penghancuran ) sel sering membebaskan dan menyebabkan enzim
terdedah ke zaat-zat pendenaturasi dari kompartemen subseluler (misal vakuola)
yang in vivo dicegah ileh membran agar tidak berhubungan dengan enzim.
Beberapa enzim diketahui inaktif pada suhu rendah selama pemurnian. Ini pun
karena terjadi suatu perubahan struktur enzim.
Oksigen dan zat-zat pengoksidasi lain juga mendenaturasi banyak enzim
yang sering disebabkan terbentuknya jembatan disulfida jika dalam rantai terdapat
gugus SH sistein. Zat-zat pereduksi menyebabkan terputusnya jembatan disulfida
dan terbentuk dua gugus SH . logam berat seperti Ag+
, Hg2+
, Hg+
, atau Pb2+
dapat
mendenaturasi enzim. Banyak pelarut organik juga mendenaturasi enzim.
Jika enzim dalam keadaan kering, enzim itu kurang peka terhadap
denaturasi panas dari pada juka enzim itu terhidrasi. Itulah sebabnya bii yang
kering dan jamur atau spora bakteri yang kering tahan terhadap suhu tinggi, dan
adanya uao adalam autoklaf yang digunakan untuk sterilisasi mengingatkan ke
efektifan perlakuan daripada oven kering pada sugu yang sama. Keadaan kering
itu juga mencegah denaturasi enzim oleh suhu rendah dalam biji, tunas dan bagian
lain tumbuhan selama musim dingin.

10. Beberapa faktor dapat menyebabkan alterasi struktur molekul enzim.
Alterasi struktur molekul enzim ini disebut denaturasi. Pada dasarnya enzim yang
telah mengalami denaturasi, masih dapat kembali ke bentuk normalnya dan dapat
kembali berfungsi. Pada kondisi yang lebih ekstrim, enzim dapat dirombak dan
tidak dapat balik, misalnya pada kondisi suhu yang lebih tinggi. Ekstraksi dan
purifikasi enzim harus dilakukan pada suhu yang relatif rendah untuk menghindari
terjadinya denaturasi, walaupun seandainya pada kondisi di dalam sel, enzim
tersebut tidak terdenaturasi pada suhu yang relatif tinggi.
Oksigen dan zat-zat pengoksidasi lain juga mendenaturasi banyak enzim,
yang sering disebabkan terbentuknya jembatan disulfida jika dalam rantai terdapat
gugus-SH dari sistein. Zat-zat pereduksi menyebabkan terputusnya jembatan
disulfida dan terbentuk dua gugus-SH. Logam berat seperti Ag+, Hg2+, Hg+ atau
Pb2+ dapat mendenaturasi enzim. Pada kadar air yang rendah, enzim lebih tahan
terhadap pengaruh suhu tinggi karena denaturasi lebih sulit untuk terjadi. Hal ini
yang menyebabkan biji kering dan spora bakteri atau spora jamur lebih tahan
terhadap suhu tinggi.
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI LAJU REAKSI
ENZIMATIS
1. Konsentrasi Substrat
Kosentrasi enzim dan konsentrasi substrat masing-masing dapat
merupakan pembatas. Katalisis yang hanya terjadi juka enzim dan substrat
membentuk satu kompleks sementara. Jadi laju reaksi bergantung kepada jumlah
benturan yang terjadi antara substra dan enzim, yang selanjutnya bergantung
kepada kosentrasi. Jika terdapat cukup substrat, peningkatan kosentrasi enzim dua
kali akan meningkatkan laju reaksi dua kali pula. Dengan penambahan lebih
banyak enzim laju reaksi mulai konstan karena substrat kini menjadi pembatas.
Karena molekul enzim jauh lebih besar daripada molekul substrat, maka
ikatan kompleks enzim substrat akan lebih sukar terbentuk bila konsentrasi
substrat kecil. Bila semua titik ikat aktif dalam molekul enzim telah terisi oleh
substrat maka akan terjadi saturasi, kecepatan tidak dapat dinaikkan lagi.

11. Gambar 3.Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara
konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).
2. Konsentrasi Enzim
Selama jumlah substrat cukup, penambahan konsentrasi enzim akan
mempercepat reaksi (teoritis tak terbatas).
3. Temperatur
Karena enzim merupakan protein maka sangat sensitif terhadap perubahan
temperatur. Kenaikan temperatur akan mempercepat reaksi karena kenaikan
temperatur menyebabkan penambahan energi kinetik substrat dan enzim, serta
bertambahnya jumlah tabrakan antara molekul sebagai akibat agitasi yang lebih
besar pada temperatur lebih tinggi.
Meskipun kerusakan enzim mulai terjadi pada temperatur 450C tetapi
temperatur di bawahnya sudah dapat merusak enzim bila diberikan dalam waktu
lama.

12. 4. pH
Enzim biasanya dipengaruhi oleh pH medium menurut beberapa cara.
Biasanya bagi suatu enzim yang berfungsi terdapat pH optimum yang pada nilai
pH lebih tinggi atau lebih rendah dari nilai tersebut akan menurunkan aktivitas
enzim itu.
Perubahan pH dapat menyebabkan terjadinya denaturasi, sehingga enzim
kehilangan aktivitasnya. Enzim mempunyai pH optimum untuk bekerja paling
aktif. Nilai pH optimum untuk sebagian besar enzim adalah sekitar 6 sampai 8,
akan tetapi terdapat beberapa perkecualian. Misalnya: pepsin, enzim pencernaan
dalam lambung,bekerja paling baik pada pH 2. Sebaliknya,tripsin, enzim
pencernaan yang tinggal dalam lingkungan usus yang bersifat basa, memiliki pH
optimum 8. Selain efek dari denaturasi , pH juga dapat mempengaruhi laku reaksi
menurut dua cara yaitu:
1. Aktivitas enzim sering bergantung kepada adanya gugus asam amino atau
karboksil bebas. Gugus itu dapat bermuatan atau tidak bergantung kepada enzim,
tetapi hanya satu bentuk yang dianggap efektif pada suatu keadaan. Jika suatu
gugus amino yang tidak bermuatan diperlukan, pH optimum akan relatif tinggi
sedang gugus karboksil yang normal memerlukan pH rendah.
2. pH mengontrol ionisasi banyak substrat, beberapa substrat harus di ionisasi
agar reaksi dapat berlangsung.

13. Gambar 4. pH optimum beberapa jenis enzim
Gambar 5. Faktor lingkungan yang mempengaruhi aktivitas enzim. pH yang
optimum yang mendukung konformasi aktif molekul protein tersebut.
5. INHIBITOR (ZAT PENGHAMBAT)
Banyak substrat asing menghambat pengaruh katalisis enzim. Beberapa
senyawa itu adalah anorganik ( beberapa kation logam) dan beberapa lagi
senyawa organik. Kedua senyawa itu di kelompokkan sebagai inhibitor kompetitif
atau non kompetitif berdasarkan pengaruhnya terhadap substrat.
Inhibitor kompetitif biasanya mempunyai strukutr hampir sama dengan
substrat, sehingga mampu bersaing untu tempat aktif enzim. Jika kombinasi enzim
dan inhibitor seperti itu terbentuk, kosentrasi molekul enzim yang efektif
berkurang sehingga laju reaksi menurun. Penambahan lebih banyak substrat asli
dapat mengatasi pengaruh inhibitor kompetitif.
Inhibitor non kompetitif tidak mempunyai struktur yang serupa dengan
subsrat dan membentuk kompleks enzim inhibitor pada suatu tempat bukan pada
tempat aktif. Inhibitor menyebabkan perubahan pada struktur enzim, sehingga
walaupun substrat asli berikatan dengan enzim katalisis tidak dapat berlangsung.

14. Pengaruh inhibitor nonkompetitif tidak dapat diatasi hanya dengan meningkatkan
kosentrasi substrat asli. Sianida berkombinasi dengan ion logam enzim tertentu
(misal ion tembaga dari sitokrom oksidase) dan menghambat aktivitas enzim
tersebut. Laju reaksi akan terus menurun dengan meningkatnya kosentrasi
inhibitor. Ion-ion logam dan senyawa toksik yang berkombinasi dengan atau
merusak gugus sulfhindril (-SH) adalah non kompetitif. Misal ion Hg2+
dapat
mengganti atom H pada gugus sulfhidril membentuk merkaptan yang tidak larut.
Aktivitas suatu enzim dapat dihambat (diperlambat atau dihentikan) oleh
zat-zat kimiawi melalui berbagai cara. Hambatan enzim dapat dikelompokkan ke
dalam tipe non-reversibel (tidak dapat balik) dan reversibel (dapat balik). Ada 2
tipe utama hambatan reversibel, yaitu kompetitif dan nonkompetitif. Hambatan
kompetitif dapat dibalik dengan cara menambah konsentrasi substrat, sedangkan
yang nonkompetitif tidak dapat menambah konsentrasi substrat.

15. Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W. Cleland.

16. Gambar 5. Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi
pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi
pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.

17. Gambar 6. Suatu katalitik suatu enzim. Enzim sukrase mengkatalisis hidrolisis
sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa,(1) ketika tempat aktif enzim tidak
ditempati oleh substrat (kosong) dan substratnya tersedia maka siklus itu akan
dimulai,(2) kompleks enzim-substrat itu memasuki tempat aktif dan terikat
melalui ikatan lemah. Tempat aktif itu akan mengalami perubahan bentuk untuk
mengelilingi substrat (kecocokan teriduksi), (3) substrat itu akan diubah menjadi
produk saat berada di dalam tempat aktit itu, (4) enzim akan membebaskan
produknya, dan tempat aktifnya kemudian dapat ditempati molekul substrat yang
lain. Sebagian besar reaksi metabolisme bersifat reversibel dan suatu enzim dapat
mengkatalisis reaksi maju ataupun reaksi balik. Arah reaksi mana yang akan
menang terutama bergantung pada konsentrasi relatif reaktan dan produk, enzim
akan mengkatalisis reaksi yang mengarah ke kesetimbangan.

18. BAB III
KESIMPULAN DAN SARAN
A. KESIMPULAN
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa ikut bereaksi) dalam suatu reaksi kimia
organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya
menjadi molekul lain yang disebut produk. Semua proses biologis sel memerlukan
enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk
menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang
membutuhkan energi aktivasi lebih rendah. Sebagian besar enzim bekerja secara
khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam
senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap
enzim yang bersifat tetap. Kerja enzim dipengaruhi oleh konsentrasi substrat,
konsentrasi enzim,,suhu, dan pH. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak
dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan
(denaturasi). Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali.
Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang
menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan
aktivitas enzim.
B. SARAN
- Jika enzim mengalami denaturasi,optimalkan kembali suhunya maka
enzim akan mengalami renaturasi kembali,tetapi tidak semua enzim bisa
mengalami renaturasi.
- Perlu kita ingat banyak obat dan racun adalah inhibitor enzim.

19. DAFTAR PUSTAKA
Benyamin Lakitan, 2001, Dasar-Dasar Fisiologi Tumbuhan, Raja Grafindo
Persada, Jakarta.
Dwijoseputro, D. 1980, Pengantar Fisiologi Tumbuhan, Edisi Kelima, Gramedia,
Jakarta.
Dardjat Sasmitamihardja dan Arbayah Siregar, 1996. Fisiologi Tumbuhan, ITB,
Bandung.
Neil A. Campbell, Jane B. Reece dan Lawrence G. Mitchell, , Biologi Edisi
Kelima, Baping Raya. Jakarta.
Michael J, Pelczar, Jr dan E. C. S. Chan, 1986, Dasar-Dasar Mikrobiologi, UI-
Press, Jakarta.
http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim
http://www.pdfchaser.com/Effect-of-sodium-benzoate-on-the-growth-and-
enzyme-activity-of-....html
http://www.pdfchaser.com/The-role-of-pectinase-enzyme-in-the-development-of-
soft-rot-caused-....html#
http://www.pdfchaser.com/Production-and-characterization-of-fungal-amylase-
enzyme-isolated-....html#
http://www.pdfchaser.com/Alpha-amylase-inhibitor-of-amadumbe........html#
http://www.pdfchaser.com/Production-and-characterization-of-protease-
enzyme.....html#