Mata kuliah : Struktur dan Fungsi Biomolekul

1. Disusun oleh:
Sandy Elisa Cahyadi (3325162205)
Ninda Rizky Yulia (3325162235)
Universitas Negeri Jakarta

2.  Enzim merupakan senyawa organik bermolekul
besar yang berfungsi untuk mempercepat
jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh
tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi
 Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak
berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap
 Enzim sebagai biokatalisator
 Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari
enzim

3.  Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
 Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di
tempat yang lain diluar tempat sintesisnya
(disebut eksoenzim)
 Sebagian besar enzim bersifat endoenzim

4. 1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat
hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation
maupun anion
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang
menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit
memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim
tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik

5.  Spesifik: hanya cocok untuk satu macam
substrat saja atau sekelompok kecil substrat
yang susunanya hampir sama dan fungsinya
sama
A B C DE1 E2 E3
E4
E5

6. • Setiap enzim memiliki satu nama sistematik
yang menunjukkan kelompok dan sub
kelompok. Contoh laktat: NAD
oksidoreduktase, mempunyai nomor
sistematik 1. 1. 1. 27. Angka pertama
menunjukkan bahwa enzim itu termasuk
kelompok satu yaitu oksidoreduktase. Angka
kedua menunjukkan sub kelompok yaitu
gugus kimia yang diubah –CHOH. Angka ketiga
menunjukkan sub-sub kelompoknya yang
menunjukkan bahwa NAD atau NADP sebagai
hidrogen akseptor.

7.  Angka keempat menunjukkan enzim.
 Selain nama sistematik, juga dikenal nama
trivial yang lebih pendek dan lebih mudah
dibanding nama sistematik, contoh enzim di
atas lebih umum dikenal sebagai laktat
dehidrogenase.

8. Klas Tipe reaksi
Oksidoreduktase
(nitrat reduktase)
memisahkan dan menambahkan elektron atau
hidrogen
Transferase
(Kinase)
memindahkan gugus senyawa kimia
Hidrolase
(protease, lipase,
amilase) memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air
Liase
(fumarase)
membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu
gugus kimia
Isomerase
(epimerase)
mengkatalisir perubahan isomer
Ligase/sintetase
(tiokinase)
menggabungkan dua molekul yang disertai dengan
hidrolisis ATP
Polimerase
(tiokinase)
menggabungkan monomer-monomer sehingga
terbentuk polimer

9.  Komponen utama enzim adalah protein
 Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein
struktural
 Tidak semua protein bertindak sebagai enzim

10. Enzim
Protein Enzim protein
sederhana
Protein +
Bukan Protein
Protein = apoenzim
Enzim
Konjugasi
Bukan protein =
Gugus prostetik
Organik =
Koenzim
Anorganik = kofaktor

11.  Sejumlah enzim masih perlu senyawa lain yg bu
kan protein agar dapat melaksanakan fungsi
katalitiknya perlu kofaktor
 Enzim sederhana protein saja
Enzim yg lebih kompleks protein + kofaktor
 Kofaktor logam
senyawa organik nonprotein yang
spesifik
 Ikatan enzim + kofaktor :
ada yg kuat (kovalen)
ada yang lemah

12.  KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM
(nonprotein + protein)
protein
Kofaktor yg berupa katalitik aktif
Senyawa organik non
Protein yg spesifik
APOENZIM :
- bagian protein dari enzim
- bila sendirian tidak aktif

13.  Ikatan enzim + koenzim
* kuat membentuk gugus prostetik
* lemah membentuk kosubstrat
 Fungsi koenzim :
sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus,
atom-atom dan elektron-elektron yg dipindah-
kan dalam reaksi enzimatik
 Contoh :
1. Pembawa atom H NAD, NADP, FMN, KoQ
2. Pembawa elektron heme, NHI
3. Pembawa gugus fosfat ATP
4. Pembawa gugus aldehid TPP

14.  KOENZIM VITAMIN
TPP THIAMIN (VIT B1)
NAD/NADP NIASIN
FAD RIBOFLAVIN (VIT B2)
PIRIDOKSAL-FOSFAT PIRIDOKSIN (VIT B6)
KOENZIM A ASAM PANTOTENAT
KOENZIM KOHAMIDA VIT B12
KOENZIM FOLAT ASAM FOLAT

15. 1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (koenzim 2)
3. FMN dan FAD
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi,
mengandung 3 gugus P dan adenin ribose

16.  Ikatan enzim + kofaktor logam :
* kovalen membentuk metalloenzim
* lemah
 Fungsi kofaktor logam :
1. Ikut langsung pada proses katalisis,
berfungsi menyerupai gugus katalitik
2. Stabilisator tempat katalisis
3. Berikatan dengan S & E

17.  Enzim yg disekresi dalam bentuk yg belum aktif
 Tujuan : - melindungi organ tubuh
- menyediakan bahan setengah jadi
 Contoh : Pepsinogen
Untuk mengaktifkan pepsinogen perlu H atau
enzim proteolitik
H+/pepsin
Pepsinogen Pepsin
PROENZIM ENZIM AKTIF

18.  Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C
 Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe
 Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb, Cu, Zn, Cd,
Ag
 pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi
masam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa)
 Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula
memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat
karena: penumpukan produk (feed back effect)
 Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi enzim memacu
aktifitasnya
 Mineral, memacu aktifitas enzim
 Vitamin, memacu aktifitas enzim

19. Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:
1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan
substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi
kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi
aktif enzim (misal feed back effect) contohnya : malonat dan
oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan
enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat
oseli suksinat.
2. Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak
sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat contohnya :
pestisida (DDT) dan paration yang menghambat kerja enzim dalam
sistem syaraf, serta antibiotik dan penisilin pada sel bakteri.
3. Un - kompetitif, inhibitor mengikat hanya pada kompleks enzim-
substrat. Jenis penghambatan ini menyebabkan Vmax menurun
(kecepatan maksimum menurun akibat penghapusan kompleks aktif)
dan Km menurun (karena efisiensi pengikatan yang lebih baik sebagai
hasil dari prinsip Le Chatelier dan penghapusan efektif dari kompleks ES
sehingga menurunkan Km yang menunjukkan afinitas pengikatan yang
lebih tinggi) contohnya : Sebagai contoh, nevirapine obat HIV hanya
dapat mengikat dan menghambat polimerase virus setelah polimerase
telah terikat substrat asam nukleat nya. pada substrat pengikatan,
polimerase mengubah konformasi, sehingga membuka kantong
hidrofobik yang sebelumnya tidak tersedia di mana inhibitor nevirapine
dapat mengikat

21. TEORI FISHER

22. TEORI KOSHLAND

23.  Current Views

24.  Aldolase
 RNA polymerase
 DNA polymerase
 DNA ligase, alkaline phosphatase
 NADH oxidase
 isocitrate dehydrogenase
 Amylomaltase
 fructose 1,6-disphosphate-dependent L-
lactate dehydrogenase.