Enzim adalah suatu biokatalisator yang membantu mempercepat suatu reaksi kimia.

1. E N Z I M

2. Struktur Primer,
Sekunder, Tertier dan
Kuartener
Molekul sangat besar
BM 12.000 - jutaan
2
Enzim : Protein yang mempunyai kemampuan
katalitik
Enzim aktivitas katalitik rusak
Panas, asam kuat
Tripsin
Struktur primer
diperlukan untuk
aktivitas enzim

3. KLASIFIKASI ENZIM
Berdasarkan kesepakatan internasional (International Union
of Biochemistry), enzim dikelompokkan dengan nomor:
1. Oksidoreduktase: berfungsi mengoksidasi / mereduksi
substrat dengan memindahkan hidrogen atau elektron
2. Transferase: memindahkan gugus tertentu dari molekul
donor ke molekul akseptor
3. Hidrolase: memutus ikatan kovalen dalam substrat dengan
penambahan air
4. Liase: berfungsi dalam penambahan gugus ke ikatan
rangkap atau sebaliknya
5. Isomerase: berfungsi dalam pemindahan gugus dalam
molekul itu sendiri untuk menghasilkan isomernya
6. Ligase: berfungsi membentuk ikatan kovalen dengan
hidrolisis ATP

4. Sifat-sifat Enzim
 Dibutuhkan hanya dalam jumlah kecil
 Tidak mempunyai efek pada reaksi
termodinamika
 Selama reaksi tidak bertambah secara irreversibel
 Tidak mensuplai energi untuk reaksi kimia, maka
bukan penentu ketika terjadi reaksi
termodinamika eksergonik atau endergonik
 Tidak menentukan rasio produk dengan reaktan
dalam posisi equilibrium
 Enzim hanya meningkatkan kecepatan saat
reaksi kimia eksergonik terjadi
4

5.  Tidak seperti katalis anorganik, enzim mempunyai
spesifisitas tertentu terhadap reaktan, enzim dapat
mengikat (binding) sehingga suatu reaksi dapat
dikatalisis.
 Reaktan yang diikat oleh enzim disebut substrat
5

6. SISI AKTIF ENZIM
 Bagian enzim yang mengikat substrat, disebut juga
sisi katalitik
 Terletak pada permukaan enzim / dalam lekukan (cleft)
 Luasnya < 5% dari seluruh enzim
 Bentuk sisi aktif seperti substratnya (Emil Fischer)
 Merupakan bagian yang juga mengikat gugus prostetik
 Berbentuk 3 dimensi yang dibentuk oleh gugus dari
berbagai asam amino
 Berisi residu polar yang penting untuk pengikatan dan
katalisis, juga non-polar untuk memperkuat
pengikatannya

7. MOLEKUL ENZIM & SUBSTRAT
 Enzim dengan BM sedang (BM 100.000)  diameter 7
nm
 Molekul substrat (BM 250)  panjang 0,8 nm

8. BEBERAPA PENGERTIAN
 Kofaktor: senyawa / molekul baik organik maupun
anorganik yang dibutuhkan untuk aktivitas enzim
 Koenzim: kofaktor yang berupa senyawa organik
kompleks (koenzim berfungsi membawa gugus
berfungsi yang dipindahkan dalam reaksi
enzimatis)
 Gugus prostetik: koenzim yang mengikat erat
pada enzim
 Holoenzim: bentuk aktif enzim alami (kompleks
enzim-kofaktor)
 Apoenzim: protein yang tertinggal setelah
kofaktor dihilangkan

9. ISOENZIM = ISOZIM
Beberapa bentuk suatu enzim yang mengkatalis
reaksi yang sama yang mana mereka berbeda satu
dengan yang lain karena perbedaan komposisi dan
susunan asam aminonya, serta berbeda sifat-sifat
kinetiknya
Misalnya :
 Afinitas terhadap substrat
 Aktivitas maksimum
 Sifat pengaturannya
Isoenzim dapat digunakan untuk mengetahui
hubungan kekerabatan

10. ENZIM SEBAGAI BIOKATALIS
 Kecepatan reaksi S  P tergantung dari jumlah molekul S
yang masuk “transition state” tiap satuan molekul
 Dua macam cara untuk menaikkan kecepatan reaksi:
 Menaikkan suhu  suhu naik 10 °C kecepatan mjd 2 kali lipat
 Menambahkan katalisator  menurunkan tenaga aktivasi

11. MEKANISME ENZIM DALAM PERANNYA
SEBAGAI BIOKATALIS
 MENGARAHKAN KEDEKATAN DAN
ORIENTASI SUBSTRAT
 MENGHASILKAN REGANGAN DAN
PUNTIRAN TERHADAP IKATAN YANG PEKA
MELALUI INDUCED FIT
 REAKSI UMUM ASAM-BASA
 REAKSI KOVALEN

12. KEDEKATAN DAN ORIENTASI SUBSTRAT
KEDEKATAN DAN
ORIENTASI TIDAK
MENGUNTUNGKAN
KEDEKATAN
MENGUNTUNGKAN
ORIENTASI TIDAK
MENGUNTUNGKAN
KEDEKATAN DAN
ORIENTASI
MENGUNTUNGKAN

13. INDUCED FIT
SUBSTRAT
ENZIM
ENZIM
SUBSTRAT

14. INDUCED FIT
Tanpa Substrat Dengan Substrat

15. www.themegallery.com
 LOCK AND KEY  Fisher  Struktur enzim kaku(rigid)
E S
ES
E P
 kesesuaian bentuk
ruang antara E dan S 
reaksi enzimatis
 lemah untuk
menerangkan fenomena
inhibisi
 INDUCED-FIT  Koshland  Struktur enzim fleksibel
E +
ES S E*S
+
E P P
E*P E*S*
 bentuk ruang E dan S tidak perlu sesuai  reaksi enzimatis
 setelah terbentuk kompleks ES  enzim terinduksi  perubahan konformasi enzim (E*S)
 bentuk ruang E & S sesuai (E*S*)  reaksi enzimatis berlangsung  S berubah menjadi
P (bentuk ruangnya tidak sesuai)  P dilepas & enzim kembali ke konformasi semula
 dapat menerangkan fenomena inhibisi, tapi lemah untuk menerangkan kespesifikan reaksi
enzimatis  tidak semua molekul dapat menginduksi enzim
S
S
+ +
Model Reaksi Enzim

16. FAKTOR-FAKTOR YANG
MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM
1. pH
2. Suhu
3. Konsentrasi enzim
4. Konsentrasi substrat
5. Kemurnian
6. Inhibitor

17. pH
 pH ekstrem (sangat tinggi / sangat rendah) 
aktivitas enzim hilang
Inaktivasi disebabkan tidak hanya denaturasi
juga perubahan muatan pada sisi aktif enzim
dan juga pada substrat  mengganggu reaksi

18. SUHU
 Baik reaksi enzimatis maupun non-enzimatis,
kenaikan suhu akan mempercepat reaksi
 Pada reaksi enzimatis, suhu tinggi enzim mengalami
denaturasi  aktivitas hilang
 Biasanya enzim tidak aktif di atas suhu 60 °C kecuali
enzim yang dihasilkan oleh bakteri termofilik (tetap
stabil pada 85 °C, bahkan di atasnya)
 Suhu rendah  laju inaktivasinya sangat lambat
sehingga dapat diabaikan.

19. KONSENTRASI ENZIM &
KONSENTRASI SUBSTRAT
 Konsentrasi enzim
 Makin tinggi konsentrasi enzim, reaksi makin cepat
 Jika konsentrasi substrat tetap, penambahan
konsentrasi enzim tidak akan mempercepat reaksi
karena substrat telah jenuh dengan enzim
 Konsentrasi substrat
 Makin tinggi konsentrasi substrat, reaksi makin cepat
 Jika konsentrasi enzim tetap, penambahan
konsentrasi substrat tidak akan mempercepat reaksi.
Kecepatan ini disebut kecepatan maksimum (Vmax)

20. KEMURNIAN ENZIM
 Satuan enzim dinyatakan sebagai unit
 Unit of enzyme activity :
Is defined as that amount which causes transformation
of 1.0 μmol (10-6 mol) of substrate per minute at 25 °C,
under optimal condition
 Makin murni enzim, enzim makin aktif. Kemurnian
diukur dengan aktivitas enzim spesifik
 Specific activity :
The number of enzyme unit per mg of protein
Mengukur kemurnian enzim, sehingga dalam proses
pemurnian harga ini naik terus dan mencapai maksimum
dan tetap pada saat enzim murni

21. INHIBITOR
 Dua macam inhibitor : irreversible dan
reversible
 Irreversible inhibitor : mengikat secara
kovalen dan permanen gugus berfungsi
pada molekul yang diperlukan untuk
katalisis  sehingga enzim tidak aktif
(contoh: diisopropil fluorofosfat = DFP,
iodoasetamida)
 Reversible inhibitor : ada 3macam inhibitor;
kompetitif, unkompetitif, dan nonkompetitif

22. REVERSIBLE INHIBITOR
 Inhibitor kompetitif
 Mengikat pada sisi aktif enzim
 Hanya dapat mengikat pada enzim bebas
 Berebut sisi aktif dengan substrat
 Mengurangi jumlah enzim yang akan
bergabung dengan substrat
 Tidak mengganggu kecepatan pemecahan
ES kompleks  produk
 Dapat diatasi dengan penambahan substrat

23. REVERSIBLE INHIBITOR
(lanjt.)
 Inhibitor unkompetitif
 Mengikat sisi lain selain sisi aktif
 Hanya dapat mengikat enzim-substrat
kompleks, tidak dapat mengikat enzim
bebas
 Mengganggu kecepatan pemecahan ES
kompleks  produk
 Penambahan substrat akan mempertinggi
penghambatan

24. REVERSIBLE INHIBITOR
(lanjt.)
 Inhibitor nonkompetitif
 Mengikat sisi lain selain sisi aktif
 Dapat mengikat baik enzim-substrat
kompleks maupun enzim bebas
 Mengikat ES kompleks  mengganggu
pembentukan produk
 Mengikat enzim bebas  mengganggu
pengikatan substrat ke enzim

25. REVERSIBLE INHIBITOR
(lanjt.)
Competitive Inhibition
Uncompetitive Inhibition Noncompetitive Inhibition

26. KINETIKA ENZIM
 Kinetika enzim menunjukkan adanya
kejenuhan (saturation)
 Michaelis-Menten (1913) membuat dasar
teori ini
 Syarat berlakunya hukum Michaelis-Menten
 Enzim dalam keadaan aktif
 pH dan suhu optimum
 Konsentrasi enzim tetap

27. Untuk mengetahui laju atau kecepatandiperlukan faktor [S] terhadap t
(diferensial turunan)
Kecepatan
awal
KonstantaMichaelis-Menten
(Konsentrasisubstrat pada saat enzimmencapai
setengah Vmaks)
Konsentrasi
substrat
Kecepatan
Maksimum

28. MICHAELIS-MENTEN PLOT
V : kecepatan
[S] : konsentrasi substrat
Vmax : kecepatan maksimum
Km : konstanta Michaelis-
Menten
E + S ES E + P

29. KONSTANTA MICHAELIS-MENTEN
Km: Konstanta Michelis-Menten
 Konsentrasi substrat dimana V = ½ Vmax
dan dinyatakan misalnya dalam mol/l
 Harga tetap pada kondisi yang sama
 Mengirakan afinitas (daya tempel) enzim
terhadap substrat. Makin besar Km makin
rendah afinitasnya, dan sebaliknya
 Dapat dipakai untuk menganalisis jenis
inhibitor

30. PLOT LINIER
Lineweaver-Burk membuat plot linier dengan
seperkecepatan vs seperkonsentrasi substrat,
sehingga :
V =
Vmax [S]
Km + [S]
V Vmax [S]
Km + [S]
=
1
=
1 Km + [S]
Vmax [S]
=
V
1 Km
Vmax
1
Vmax
+
[S]
1
Y = bx + a Sumbu X =
V
1
Sumbu Y =
[S]
1

31. LINEWEAVER-BURK PLOT
Slope =
1/V
1/[S]
1/Vmax
- 1/Km = intercept on X
= intercept on Y
Vmax
Km

32. MACAM PLOT LINIER
The three most common straight-line form:
 Lineweaver-Burk
 Eadie-Hofstee
 Hanes-Woolf
=
V
1 Km
Vmax
1
Vmax
+
[S]
1
V
1
vs
[S]
1
V vs
[S]
V
vs [S]
V
[S]
=
V - Km Vmax
+
[S]
V
=
V
[S] Km
Vmax
[S]
Vmax
+
=
V
[S] 1
Vmax
Km
Vmax
[S] +
atau

33. KEUNTUNGAN PLOT LINIER
 Vmax dan Km dapat ditentukan lebih teliti
 Dapat mengetahui adanya pengamatan
yang jelek / tidak benar
 Dapat memberikan informasi lebih jelas
tentang inhibitor enzim

34. ANALISIS INHIBITOR DENGAN PLOT
LINIER
Tanpa
Inhibitor
Dengan
Inhibitor
1/V
1/[S]
1/Vmax
ES
Ks
Ki
Kp
E + S E + P
I
+
EI
- 1/Km
Ki =
[ E ] [ I ]
[ EI ]
 Vmax tetap
 Km berubah
Kmapp Km
= 1 +
[ I ]
Ki
INHIBITOR KOMPETITIF

35. ANALISIS INHIBITOR DENGAN PLOT
LINIER (lanjt.)
1/V
1/[S]
1/Vmax
- 1/Km
Tanpa
Inhibitor
Dengan
Inhibitor
ES
Ks
Ki
Kp
E + S E + P
I
+
ESI
 Vmax berubah
 Km berubah
Vmaxi
Vmax
=
1 +
[ I ]
Ki
Kmapp
Km
=
1 +
[ I ]
Ki
INHIBITOR UNKOMPETITIF

36. ANALISIS INHIBITOR DENGAN PLOT
LINIER (lanjt.)
1/V
1/[S]
1/Vmax
- 1/Km
Tanpa
Inhibitor
Dengan
Inhibitor
ES
Ks
Ki
Kp
E + S E + P
I
+
EI + S
 Vmax berubah
 Km tetap
Vmaxi
Vmax
=
1 +
[ I ]
Ki
I
+
Ki
EIS
Ks
INHIBITOR NONKOMPETITIF