biochemistry UNIMIB

1. CATALISI
ENZIMATICA

2. REAZIONI CHIMICHE
A B
[B]
Keq =
[A]

3. REAZIONI CHIMICHE
SPONTANEITA’ DI REAZIONE
∆G = variazione di energia libera
= -RT ln Keq
= capacità di un sistema di compiere
lavoro utile

4. REAZIONI CHIMICHE
∆G = - ESOERGONICA
LA REAZIONE LIBERA ENERGIA
∆G = + ENDOERGONICA
LA REAZIONE HA BISOGNO DI ENERGIA
∆G = 0 EQUILIBRIO

5. A
B

6. H2O2 Acqua ossigenata
2H2O2 2H2O + O2
∆G = - ESOERGONICA

7. REAZIONI CHIMICHE
VELOCITA’ di reazione
1. Aumentando la temperatura
2. Usando dei catalizzatori

8. ENZIMI
GLI ENZIMI SONO CATALIZZATORI
BIOLOGICI IN GRADO DI
AUMENTARE LA VELOCITA’
DI UNA REAZIONE SENZA ALTERARE
L’EQUILIBRIO DELLA STESSA

9. ENZIMI CLASSIFICAZIONE

13. DEIDROGENASI

14. DEIDROGENASI

15. Transferasi
CHINASI

16. Alcol deidrogenasi

17. SITO CATALITICO

18. EFFETTO DEL pH

19. pH
Perché p……. perché H …………..
Il termine p (operatore) simboleggia due
operazioni matematiche da effettuare sulla
concentrazione idrogenionica [H+]. Le due
operazioni sono: il logaritmo in base 10 della
concentrazione molare espressa in
moli/litro e il cambio di segno del risultato
(moltiplicazione per -1).

20. EFFETTO del pH

21. EFFETTO TEMPERATURA
20 37 60 80

22. REAZIONE NON CATALIZZATA
A + B
P + Q
∆G = -
ESOERGONICA

24. REAZIONE CATALIZZATA

26. http://www.youtube.com/watch?v=VbIaK6PLrRM&feature=
related
MECCANISMO DELLA
CATALISI ENZIMATICA

27. TEORIA CHIAVE-SERRATURA
P2
P1

28. TEORIA dell’ ADATTAMENTO
INDOTTO
P2
P1

30. REAZIONE CATALIZZATA

32. Modello catalisi enzimatica

33. Funzione enzimi
http://www.youtube.com/watch?v=V4OPO6JQLOE
http://www.youtube.com/watch?v=VbIaK6PLrRM&NR=1
http://www.youtube.com/watch?v=E-_r3omrnxw

37. CINETICA ENZIMATICA
K1 K3
S +E ES EP
P + E
K5
K6
K4K2

41. EQUAZIONE DI
MICHAELIS-MENTEN
1913

42. CONCENTRAZIONE DI ENZIMA COSTANTE

43. CINETICA ENZIMATICA

44. PARAMETRI CINETICI
Vmax= velocità di trasformazione massima alla
quale l’ enzima tende, a concentrazioni di substrato
infinite
Km = concentrazione di substrato alla quale la
reazione va metà della velocità massima

47. Km e affinità
1. Un valore alto di Km indica una bassa
affinità per il substrato
2 . Un valore basso di Km indica un
alta affinità per il substrato

50. Kcat numero di turnover
K1 K3
♦S +E ES EP
K5
P + E
K4
K6
Kcat
Kcat numero di molecole di S trasformate in 1 sec
K2

51. Efficienza dell’enzima

52. REAZIONI A PING-PONG

53. REAZIONI A PING PONG
A + B C + D
E

54. INIBIZIONE ENZIMATICA
1. IRREVERSIBILE
2. REVERSIBILE a. COMPETITIVA
b. NON COMPETITIVA
c. INCOMPETITIVA

55. COMPETITIVA
L’ INIBITORE
COMPETE CON IL
SUBSTRATO PER IL
SITO CATALITICO

58. NON COMPETITIVA
L’ INIBITORE NON
COMPETE PER IL SITO
CATALITICO E SI
LEGA A UN SITO
DIVERSO

61. INCOMPETITIVA

62. INIBIZIONE INCOMPETITIVA

65. REGOLAZIONE ENZIMATICA
1. Costitutivi /Induttivi
2. pH
3. Associazione / Dissociazione

66. 1. Costitutivi/Induttivi
ESOCHINASI
GLUCOCHINASI +3.3
-7.3
-4.0

68. 3. Associazione / Dissociazione
PKA

69. 4. Inibizione da Prodotto

70. 5. Precursori Inattivi

71. Precursori Inattivi

72. Precursori Inattivi

77. 6.MODIFICAZIONE COVALENTE

79. ENZIMI ALLOSTERICI
ENZIMI DOVE SONO PRESENTI
«ALTRI» ALLO SITI
SITO CATALITICO
SITO REGOLATORE

81. ENZIMI ALLOSTERICI
(aspartato transcarbamilasi)

82. Effettore allosterico
negativo
Diminuisce l’affinità
con il substrato
Effettore allosterico
positivo
Aumenta l’affinità
con il substrato

83. EFFETTORI
OMOTROPICI substrato = effettore
spesso è un effettore positivo e il suo
legame all’enzima è cooperativo perché
stimola il legame di altre molecole di
substrato
ETEROTROPICI molecole diverse dal
substrato (spesso modulazione feedback)

84. Cooperazione
negativa o positiva

85. CLASSE K modificazione Km

86. CLASSE V modificazione Vmax

92. ISOENZIMI
Gli isoenzimi sono enzimi esistenti in
forme molecolari diverse, catalizzanti la
stessa reazione
LATTICO DEIDROGENASI LDH
E’ un tetramero formato da una diversa
composizione di 2 subunita’
H = heart M= muscle

93. LDH
4H
4M

94. LDH
4H
4M