2. SINTESIS PROTEIN
• PROTEIN ADALAH POLIMER DARI ASAM AMINO
• PERHATIKAN TEORI DOGMA SENTRAL, PRODUK AKHIR GEN
ADALAH PROTEIN
• DNA SEBAGAI MATERI GENETIK
• mRNA SEBAGAI PEMBAWA INFORMASI GENETIK
• SINTESIS PROTEIN TERJADI DI RIBOSOM
• mRNA MEMBAWA CODON, SEDANGKAN tRNA-MEMBAWA ANTI
CODON
• PESANAN ASAM AMINO DIKODE OLEH CODON mRNA
• ASAM AMINO YANG SATU DENGAN YANG LAIN DIRANGKAI
DENGAN IKATAN PEPTIDA
• START CODON SELALU DIMULAI DENGAN METIONIN DAN
DIAKHIRI DENGAN STOP CODON
3. MACAM DAN FUNGSI PROTEIN
1. Protein Regulator / Bioregulator( Hormon)
2. Biokatalisator ( Enzim )
3. Protein Transport: Hb, Alb, Lipoprotein,
Transferin, protein integral membran
4. Protein Kontraktil: aktin dan miosin
5. Protein Struktural:
kolagen,tubulin,keratin,glikoprotein
6. Protein Pelindung dan pertahanan: Ig,
interferon, perforin,IL, fibrinogen
7. Protein Reseptor
4. • Protein memiliki 4 tingkat struktur yang berbeda :
1. Struktur primer : urutan linear asam amino dalam rantai
polipeptida
2. Struktur sekunder (mencakup heliks-α dan lembar-β) : t.a
daerah2 lokal rantai polipeptida yg mpy konformasi reguler
yg distabilkan oleh ikatan hidrogen
3. Struktur tersier : konformasi 3 dimensi total dr keseluruhan
rantai polipeptida (mencakup heliks-α, lembar-β dan
daerah berbtk globuler)
4. Struktur kuartener : konformasi 3 dimensi suatu protein
multisubunit yg t.a sejumlah rantai polipeptida disatukan
oleh interaksi nonkovalen berupa interaksi elektrostatik,
hidrofobik, dan ikatan hidrogen.
5. Muatan pada protein
• Muatan protein disebabkan oleh rantai sisi
residu AA.
• Krn muatannya, protein dpt bermigrasi dlm
suatu medan listrik. Sifat ini digunakan utk
memisahkan & mengidentifikasi protein.
6. Pelipatan protein
• Struktur primer menentukan konformasi 3 dimensi
suatu protein.
• Jenis rantai sisi msg2 residu AA menentukan bgmn
rantai mengadakan lipatan2 hingga membentuk
struktur asli.
• Stlh pelipatan, residu sistein akan membentuk ikatan
disulfida.
• Konformasi asli bs rusak/denaturasi dg pemanasan,
pH ekstrim, penambahan bahan kimia misal urea
• Jika dikembalikan kondisi faali, akan membentuk
konformasi semula
7.
8. Modifikasi pasca translasi
• Sesudah sintesis protein lengkap, residu AA ttt
mengalami modifikasi kimiawi seperti :
– Fosforilasi pd residu serin, treonin, tirosin
– Penambahan asam lemak, ADP ribose, gugus metil, asetil
– Penambahan karbohidrat, tu/ protein yg berhub dg
permukaan sel, melalui glikosilasi serin, treonin, asparagin
• Hubungan antara struktur & fungsi protein
– Hb transport oksigen
– Ig, kolagen, insulin, heksokinase, dll
9. • Protein didlm sel berada dlm keadaan asli (native state)
• Panas, asam, dan bahan lain menyebab protein
t’denaturasi,yi konformasi 3 dimensinya terbuka /hilang
• Dalam kead asli alami di dlm sel, byk protein berikatan
dg substansi lain (ion , molekul kompleks) mis. Koenzim.
• Berbagai protein yg berbeda dpt disusun dr hanya 20
AA di mana AA ini akan saling berikatan dlm banyak
kombinasi yg berbeda.
• Perbed dlm urutan/sekuen AA pd rantai polipeptoda
menyebabkan pembentukan struktur 3 dimensi yg
berbeda shg fungsinya jg berbeda.
• Polipetida merupakan peptida dengan lebih dari 10
asam amino.
10. ASAM-ASAM AMINO YANG TERDAPAT
DALAM PROTEIN
Asam amino rantai samping alifatik
Glisin (Gly) = G
Valin (Val) = V
Alanin (Ala) = A
Leusin (Leu) = L
Isoleusin (Ile) = I
Asam amino rantai samping gugus
hidrosil (OH)
Serin (Ser) = S
Treonin (Tgr) = T
Tirosin (Tyr) = Y
Asam amino rantai samping sulfur
Sistein (Cys) = C
Metionin (Met) = M
11. Asam amino rantai samping gugus asidik
dan amida
Asam aspartat (Asp) = D
Asparagin (Asn) = N
Asam glutamat (Glu) = E
Glutamin (Gln) = Q
Asam amino rantai samping gugus alkalis
Arginin (Arg) = R
Lisin (Lys) = K
Histidin (His) = H *
Asam amino rantai samping
mengandung cincin aromatika
Histidin (His) = H
Tirosin (Tyr) = Y *
Fenilalanin (Phe) = F
Triptofan (Trp) = W
Asam amino siklik
Prolin (Pro) = P
12. KOLAGEN
Kolagen membentuk 25% total protein mamalia yang
menggambarkan keanekaragaman struktur jaringan yang
menandai struktur sekunder protein fibrosa vertebrata.
Kolagen terdapat pada:
a. Tendon: struktur yang sangat asimetris dengan
kekuatan melawan regangan yang tinggi.
b. Kulit: membentuk serabut yang terpintal, longgar, dan
fleksibel.
c. Gigi dan kulit: mengandung suatu polimer kalsium
fosfat.
d. Kornea mata
Struktur sekunder yang stabil sgt ptg utk menghindari
kelainan biosintesis dan maturasi tropokolagen.
13. Contoh:
Defesiensi vitamin C berat: enzim prolil dan lisil hidroksilase
menjadi inaktif sehingga tropokolagen tidak membentuk ikatan
silang kovalen. Secara klinis disebut Penyakit Scorbut dengan
gambaran klinik berupa perdarahan gusi, kesembuhan luka yang
jelek hingga dapat menyebabkan kematian.
Defisiensi tembaga dalam diet yang berperan pada pembentukan
enzim lisil hidroksilase. Secara klinis disebut Penyakit Menkes
dengan gambaran klinis berupa rambut keriting dan kusut (Kinky
hair), retardasi pertumbuhan.
Gangguan pada gen pengkode kolagen sehingga biosintesis kolagen
terganggu dapat menyebabkan Osteogenesis imperfekta.
Defek gen yang mengkode α-prokolagen, prokolgen N-peptidase
atau lisil hidroksilase, menyebabkan Sindroma Ehler Danlos dengan
gambaran klinis berupa sendi mobile dan abnormalitas kulit.
14.
15.
16. Structure levels in proteins
primary structure
secondary structure
tertiary structure
quatery structure
amino acid sequence
spatial arrangement of amino acids within a poly-
peptide chain (a-helix, ß-sheet, unstructured turns)
spatial arrangement of secondary structural elements
subunit interactions
17. Amino acids are constituents of
proteins
there are about 20 proteinogenic amino acids
18.
19. Proteins are Made of AAs Connected
by Peptide Bonds
• Ikatan peptida bersifat ikatan rangkap spt 2 lembar kertas
yang dilem
arti dipeptida, tripeptida, jml AA & ikt pep
• Pada praktikum: berwarna ungu
31. A model of myoglobin at low
resolution.
Only the α-carbon atoms are
shown. The α-helical regions
are named A through H.
(Based on Dickerson RE in:
The Proteins, 2nd ed. Vol 2.
Neurath H [editor].
Academic
Press, 1964. Reproduced
with permission.)
33. Crystals of human insulin.
• Insulin is a protein hormone, crucial for
maintaining blood sugar at appropriate levels.
• Chains of amino acids in a specific sequence
(the primary structure) define a protein like
insulin. These chains fold into well-defined
structures (the tertiary structure) in this case a
single insulin molecule. Such structures
assemble with other chains to form arrays such
as the complex of six insulin molecules shown
at the far right (the quarternary structure).
These arrays can often be induced to form
well-defined crystals (photo at left), which
allows determination of these structures in
detail.
34. PROTEIN BIOREGULATOR (HORMON)
• Sebagian besar hormon adalah peptida
• Contoh hormon polipeptida :
– ACTH
– Angiotensin I, II
– Gastrin
– Insulin, glukagon
– Kalsitonin
– Kolesistokinin
– GH, MSH, OT, PTH, PRL, ADH
• Hormon derivat amin/ asam amino tunggal :
– Katekolamin EPINEFRIN, NOREPINEFRIN , DOPAMIN (dr tirosin)
– T3 dan T4 (dr tirosin)
