Dokumen tersebut memberikan informasi mengenai asam amino dan peptida. Asam amino adalah unit pembangun protein yang terdiri dari 20 jenis asam amino. Asam amino diklasifikasikan berdasarkan gugus rantainya, seperti nonpolar, polar, bermuatan positif, dan bermuatan negatif. Ikatan peptida adalah ikatan antara dua atau lebih asam amino yang membentuk rantai pendek. Delapan asam amino dikategorikan sebagai esensial bagi manusia

1. Asam Amino dan
Peptida
Sistiana Windyariani. UMMI.2009

2. What is Protein?
Makes up your body
(muscles and meat are the same thing)

3. Tinjauan Umum
• Protein adalah makromolekul yang paling
berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan
50% berat kering sel.
• Protein sangat bervariasi mempunyai berbagai
peranan biologis.
• Kunci struktur ribuan protein yang berbeda-beda
adalah gugus pada molekul unit pembangun
protein yang relatif sederhana yakni 20 asam
amino yang berikatan kovalen dalam urutan
yang khas.

4. • Hair
• Skin
• Muscles
• Meat
• Nails
• All organs
• Eyes
• The differences between organisms is mostly
because of their PROTEINS.
Examples of protein
Protein Examples

5. Struktur Umum Asam Amino
COOH
I
H2N --- C --- H
I
R

6. satu atom C sentral Asimetrik yang mengikat secara kovalen:
– gugus amino,
– gugus karboksil,
– satu atom H dan
– rantai samping (gugus R)
COOH
I
H2N --- C --- H
I
H
Asam amino mengandung karbon asimetrik, kecuali glisin.

7. Pengertian asam amino
Dari rumus di atas, maka pengertian asam amino:
“Asam karboksilat yang mempunyai gugus amina
yaitu H2N pada atom karbon α dari posisi gugus
–COOH sebagai komponen penyusun protein”
• Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai denganα
penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang
berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus
amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakanα
asam -amino.α

8. • Gugus R  rantai samping yang berbeda-
beda pada setiap jenis asam amino
• Gugus R yang berbeda-beda tersebut
menentukan:
– Struktur
– Ukuran
– Muatan elektrik
– Sifat kelarutan di dalam air

9. Sifat Asam amino
1. Larut dalam air dan tidak larut dalam
pelarut non polar seperti eter, aseton, dan
kloroform.

10. 2. Isomerisme pada asam amino
• Karena atom C pusat mengikat empat
gugus yang berbeda, maka asam amino—
kecuali glisin—memiliki isomer optik: l dan
d.
• Pada umumnya, asam amino alami yang
dihasilkan eukariota merupakan tipe l
meskipun beberapa siput laut
menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri
banyak mengandung asam amino tipe d.

11. 3. Zwitterion/ Ion Amfoter
• Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan
karboksil (berupa asam karboksilat) sekaligus, zat ini
dapat dianggap sebagai asam dan basa (walaupun pH
alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang
dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik,
gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan
positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus
karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi,
–COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis
asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino
tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
• Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino
sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi
karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas
berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun
pH fisiologis yang dekat netral.

12. 20 asam amino dasar
• Glisina · Alanina · Valina · Leusina ·
Isoleusina · Serina · Treonina · Asam
aspartat · Asam glutamat · Asparagina ·
Glutamina · Arginina · Histidina · Lisina ·
Sisteina · Metionina · Prolina ·
Fenilalanina · Tirosina · Triptofan

13. Asam amino
Klasifikasi Asam amino
• Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
• Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik,
polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
POLAR
ACIDIC (-)BASIC (+)
NON
POLAR

14. Asam amino non polar
• Memiliki gugus R alifatik
• Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan
prolin
• Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik
suatu asam amino seperti Isoleusin 
biasa terdapat di bagian dlm protein.
• Umum terdapat pada protein yang
berinteraksi dengan lipid

16. Asam amino polar
• Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
• Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,
glutamin
• Bersifat hidrofilik  mudah larut dalam air
• Cenderung terdapat di bagian luar protein
• Sistein berbeda dgn yg lain, karena gugus R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga
dapat mengalami oksidasi dengan sistein
membentuk ikatan disulfide
• (-S-S-)  sistin (tdk tmsk dlm asam amino
standar karena selalu terjadi dari 2 buah molekul
sistein dan tidak dikode oleh DNA)

18. Asam amino dengan gugus R
aromatik
• Fenilalanin, tirosin dan triptofan
• Bersifat relatif non polar  hidrofobik
• Fenilalanin bersama dgn Valin, Leusin &
Isoleusin  asam amino paling hidrofobik
• Tirosin  gugus hidroksil , triptofan  cincin
indol
• Asam amino aromatik mampu menyerap sinar
UV λ 280 nm  sering digunakan untuk
menentukan kadar protein

19. Asam amino dengan gugus R
bermuatan positif
• Lisin, arginin, dan histidin
• Mempunyai gugus yg bersifat basa pada rantai
sampingnya
• Bersifat polar  terletak di permukaan protein
dapat mengikat air.
• Histidin mempunyai muatan mendekati netral
(pd gugus imidazol) dibanding
– lisin  gugus amino
– arginin  gugus guanidino
• Karena histidin dpt terionisasi pada pH
mendekati pH fisioligis  sering berperan dlm
reaksi enzimatis yg melibatkan pertukaran
proton

20. Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif
• Aspartat dan glutamat
• Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya  bermuatan (-) / acid pada pH 7

22. Asam amino non standar
• Merupakan asam
amino diluar 20 mcm
as. Amino standar
• Terjadi karena
modifikasi yang terjadi
setelah suatu asam
amino standar menjadi
protein.
• Kurang lebih 300 asam
amino non standar
dijumpai pada sel
modifikasi serin yang
mengalami fosforilasi
oleh protein kinase

23. •modifikasi prolin  dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.
•Ditemukan pada kolagen untuk
menstabilkan struktur
• Dari modifikasi Glu oleh vit K.
• γ karboksi glutamat mampu
mengikat Ca  penting utk
penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin

24. •Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein  merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

25. Ikatan Peptida
• Ikatan peptida yakni rantai pendek dari
dua atau lebih asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan kovalen. Sel
dapat merangkai ke 20 asam amino
dalam berbagai kombinasi dan urutan
sehingga dapat membuat produk yang
sangat bervariasi.

27. Asam Amino esensial
• Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun
protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut
esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut
memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau
selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk
memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar
(lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi
organisme heterotrof.
• Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam
amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu
isoleusin, leusin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, dan
valin. Histidin dan arginin disebut sebagai "setengah esensial"
karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi
kebutuhannya. Asam amino karnitin juga bersifat "setengah
esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.

28. Sekian