Imunoglobulin atau antibodi adalah glikoprotein yang terdapat dalam cairan tubuh dan bereaksi terhadap antigen. Terdiri atas 4 rantai polipeptida yang membentuk struktur simetris. Terdapat 5 kelas imunoglobulin pada manusia yaitu IgG, IgA, IgM, IgE dan IgD, yang memiliki perbedaan struktur dan fungsi.

1. BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang
terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia.
Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur
dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen
polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi
mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi
fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast.
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai
perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen
spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas
2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L
(rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin
(satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu
ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris.
Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris
rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari
rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh
ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh
ikatan disulfidinterchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda,
sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M
(μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain
berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D
masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.
1.2 Tujuan
Adapun tujuan yang akan dicapai adalah :
1. Untuk mengetahui Pengertian Imunoglobulin
2. Untuk mengetahui Struktur Dasar Immunoglobulin
3. Untuk mengetahui Kelas Imunoglobulin

2. BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Immunoglobulin
Immunoglobulin atau Antibodi merupakan suatu fraksi plasma (serum) yang
bereaksi secara khusus dengan antigen yang merangsang produksinya. Berat
molekulnya dari terendah sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S)
untuk komponen IgG hingga fraksi dengan berat molekul 900.000 (19S) untuk
IgM. Immunoglobulin termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai
struktur dasar yang sama,terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat.
Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut.
Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik
dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast.
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin.
2.2 Struktur Dasar Immunoglobulin
Imunoglobulin merupakan rangkaian 4 rantai polipeptida yang terdiri dari 2 rantai
“berat” (Heavy Chain =H) dan 2 rantai “ringan” (Light Chain = L) yang tersusun
secara simetris dan saling berhubungan satu sama lainnya melalui ikatan disulfida
(Interchain Disulfide Bonds). Struktur dasar ini ditemukan oleh Porter.
Molekul Imunoglobulin dapat dipecah oleh enzim Papain menjadi 3 fragmen. Dua
fragmen adalah identik dan dapat mengikat antigen untuk membentuk kompleks
yang larut dan bervalensi satu (Univalen), disebut Fab (Fragment Antigen
Binding). Sedangkan untuk fragmen ketiga tidak dapat mengikat antigen dan
membentuk kristal Fc (Fragment Crytallizable).
Disamping itu, enzim proteolitik Pepsin juga dapat memecah antibodi pada
tempat Fc sehingga tertinggal satu fragmen besar yang masih dapat
mengendapkan antigen, sehingga masih bervalensi dua (divalen), disebut F(ab’)2.
Analisa asam amino menunjukkan bahwa terminal-N dari rantai L maupun rantai-
H sehingga urutan asam amino yang ditemukan tidak konstan yang

3. disebut Variabel. Sisa dari rantai ternyata menunjukkan struktur yang relatif
konstan yang disebut Konstan. Bagian variabel dari rantai-L dan rantai-H, yang
membentuk ujung dari Fab menentukan sifat khas antibodi. Oleh karena itu, setiap
molekul Imunoglobulin dapat mengikat 2 determinan antigen.
Untuk bagian yang konstan, sama sekali tidak berpengaruh langsung terhadap
antigen, tetapi kemungkinan besar bagian Fc dari Imunoglobulin menentukan
aktivitas biologis dari antibodi tersebut. Selain itu, bagian Fc juga meningkatkan
aktivitas tertentu setelah antibodi bergabung dengan antigen, misalnya
kemampuan mengikat zat Komplemen, perlekatan dengan sel Makrofag atau
menyebabkan degranulasi Mast Cell. Fungsi biologis dari bagian Fc pada
berbagai jenis Imunoglobulin berbeda satu sama lain, tergantung dari struktur
primer molekul dan mungkin memerlukan ikatan dengan antigen sebelum fungsi
menjadi aktif.
Rantai-L (Light Chain)
Dengan pemeriksaan Bence-Jones menggunakan air kemih penderita Myeloma,
ditemukan 2 macam rantai-L, yaitu rantai-κ (Kappa) dan rantai-λ (Labda).
Pengklasifikasian tersebut dibuat berdasarkan perbedaan asam amino di daerah
tetapnya. Kedua jenis ini terdapat pada semua kelas Imunoglobulin, tetapi tiap
molekul Imunoglobulin hanya mengandung satu jenis rantai-L saja. Bagian ujung
amino pada tiap rantai-L berisi bagian tempat pengikatan antigen.
Rantai-H (Heavy Chain)
Rantai Berat merupakan dasar pengklasifikasian kelas Imunoglobulin. Bagian
ujung amino tiap rantai-H ikut serta dalam tempat pengikatan antigen, ujung
lainnya (karboksi) membentuk fragmen Fc, yang mempunyai berbagai aktivitas
biologik.

4. 2.3 Kelas Imunoglobulin
Berdasarkan jenis rantai-H yang dimiliki, maka pengklasifikasian kelas
Imunoglobulin adalah sebagai berikut :
1. ImunoglobulinG (IgG)
Adalah reaksi imun yang diproduksi terbanyak sebagai antibodi utama
dalam proses sekunder dan merupakan pertahanan inang yang penting terhadap
bakteri yang terbungkus dan virus. Mampu menyebar dengan mudah ke dalam
celah ekstravaskuler dan mempunyai peranan penting menetralisir toksin kuman,
serta melekat pada kuman sebagai persiapan fagositosis.
Merupakan proteksi utama pada bayi terhadap infeksi selama beberapa minggu
pertama setelah lahir, dikarenakan mampu menembus jaringan plasenta. IgG yang
dikeluarkan melalui cairan kolostrum dapat menembus mukosa usus bayi dan
menambah daya kekebalan.
IgG mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang sama (divalen) dan dikenal 4
subkelas, yaitu IgG1 IgG1, IgG2, IgG3 dan IgG4. Perbedaannya terletak pada
rantai-H dengan beberapa fungsi biologis serta jumlah dan lokasi ikatan disulfida.
IgG1 merupakan 65% dari keseluruhan IgG. IgG2 berguna untuk melawan
antigen polisakarida dan menjadi pertahanan yang penting bagi inang untuk
melawan bakteri yang terbungkus.
2. Imunoglobulin A (IgA)
Adalah Imunoglobulin utama dalam sekresi selektif, misalnya pada susu,
air liur, air mata dan dalam sekresi pernapasan, saluran genital serta saluran
pencernaan atau usus (Corpo Antibodies). Imunoglobulin ini melindungi selaput
mukosa dari serangan bakteri dan virus. Ditemukan pula sinergisme antara IgA
dengan lisozim dan komplemen untuk mematikan kuman koliform. Juga
kemampuan IgA melekat pada sel polimorf dan kemudian melancarkan reaksi
komplemen melalui jalan metabolisme alternatif.
Tiap molekul IgA sekretorik berbobot molekul 400.000 terdiri atas dua unit
polipeptida dan satu molekul rantai-J serta komponen sekretorik. Sekurang-kurangnya
dalam serum terdapat dua subkelas IgA1 dan IgA2. Terdapat dalam
serum terutama sebagai monomer 7S tetapi cenderung membentuk polimer

5. dengan perantaraan polipeptida yang disintesis oleh sel epitel untuk
memungkinkan IgA melewati permukaan epitel, disebut rantai-J. Pada sekresi ini
IgA ditemukan dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis berkat
kombinasi dengan suatu protein khusus, disebut Secretory Component yang
disintesa oleh sel epitel lokal dan juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma.
3. Imunoglobulin M (IgM)
Imunoglobulin utama yang pertama dihasilkan dalam respon imun primer.
IgM terdapat pada semua permukaan sel B yang tidak terikat. Struktur polimer
IgM menurut Hilschman adalah lima subunit molekul 4-peptida yang
dihubungkan oleh rantai-J. Pentamer berbobot molekul 900.000 ini secara
keseluruhan memiliki sepuluh tempat pengikatan antigen Fab sehingga bervalensi
10, yang dapat dibuktikan dengan reaksi Hapten. Polimernya berbentuk bintang,
tetapi apabila terikat pada permukaan sel akan berbentuk kepiting.
Disebabkan bervalensi tinggi, maka antibodi ini paling sering bereaksi di antara
semua Imunoglobulin, sangat efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik,
pengikatan komplemen, reaksi antibodi-antigen yang lain dan karena timbulnya
cepat setelah terjadi infeksi dan tetap tinggal dalam darah, maka IgM merupakan
daya tahan tubuh yang penting untuk bakteremia dan virus. Antibodi ini dapat
diproduksi oleh janin yang terinfeksi.
4. ImunoglobulinE (IgE)
Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila
disuntikkan ke dalam kulit akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak
dengan antigen akan menyebabkan degranulasi dari Mast Cells dengan
pengeluaran zat amin yang vasoaktif. IgE yang terikat ini berlaku sebagai reseptor
yang merangsang produksinya dan kompleks antigen-antibodi yang dihasilkan
memicu respon alergi Anafilaktik melalui pelepasan zat perantara.
Pada orang dengan hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi IgE
akan meningkat dan dapat muncul pada sekresi luar. IgE serum secara khas juga
meningkat selama infeksi parasit cacing.

6. 5. ImunoglobulinD (IgD)
Antibodi ini fungsi keseluruhannya belum diketahui secara jelas. Dalam serum
IgD ditemukan dalam jumlah yang sangat sedikit dan IgD merupakan antibodi inti
sel. Zat ini juga terdapat pada sel penderita leukemia getah bening.
Telah dibuktikan pula bahwa IgD dapat bertindak sebagai reseptor antigen apabila
berada pada permukaan limfosit B tertentu dalam darah tali pusar janin dan
mungkin merupakan reseptor pertama dalam permulaan kehidupan sebelum
diambil alih fungsinya IgM dan Imunoglobulin lainnya, setelah sel tubuh
berdiferensiasi lebih jauh.

7. BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang
terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia.
Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur
dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen
polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi
mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi
fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast.
Adapun klasifikasi immunoglobulin dibagi menjadi dua sub kelas yakni :
 Immunoglobulin A
 Immunoglobulin E
 Immunoglobulin M
 Immunogloblulin D
 Immunoglobulin G
3.2 Kritik dan Saran
saran dan kritik yang bersifat membangun baik bagi saya maupun masyarakat
pada umumnya demi kesempurnaan pemyusunan makalah selanjutnya.

8. DAFTAR PUSTAKA
1. Ernets, Jawetz. 1996. “Mikrobiologi Kedokteran Edisi 20”. Penerbit Buku
Kedokteran EGC. Jakarta
2. Staf Pengajar Fakultas Kedokteran Universitas Indonesia. 1994. “Buku Ajar
Mikrobiologi Kedokteran Edisi Revisi”. Penerbit Binarupa Aksara. Jakarta
3. Handout Kuliah Mikrobiologi Fakultas Kedokteran Universitas Udayana.
2004

9. KATA PENGANTAR
Segala Puji dan Syukur saya panjatkan kepada Tuhan yang Maha Esa, karena
atas berkat dan limpahan rahmatnyalah maka saya boleh menyelesaikan sebuah
karya tulis dengan tepat waktu.
Berikut ini penulis mempersembahkan sebuah makalah dengan judul
“ IMUNOGLOBULIN”
Melalui kata pengantar ini penulis lebih dahulu meminta maaf dan memohon
permakluman bila mana isi makalah ini ada kekurangan dan ada tulisan yang
saya buat kurang tepat atau menyinggu perasaan pembaca.
Dengan ini saya mempersembahkan makalah ini dengan penuh rasa terima
kasih dan semoga Allah SWT memberkahi makalah ini sehingga dapat
memberikan manfaat.
Raha, November 2013
Penulis

10. DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................................................................. i
DAFTAR ISI .......................................................................................................... ii
BAB I PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang .................................................................................................. 1
1.2 Tujuan................................................................................................................ 1
BAB II PEMBAHASAN
2.1 pengertian imunoglobulin ................................................................................ 2
2.2 struktur dasar imunoglobulin.............................................................................. 2
2.3 Kelas imunoglobulin .......................................................................................... 4
BAB III PENUTUP
3.1Kesimpulan........................................................................................................7
3.2 Saran.................................................................................................................7
DAFTAR PUSTAKA............................................................................................8
DAFTAR TABEL
DAFTAR GAMBAR

11. TUGAS : INDIVIDU
MAKALAH
IMUNOGLOBULIN
DI SUSUN OLEH:
NAMA : SINAR HASRI
NIM : 2013.IB.0034
TINGKAT : I A.
AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA
KABUPATEN MUNA
2013

12. Tabel Sifat-sifat fisika dari lima kelas utama immunoglobulin
Nama (WHO) IgG IgA IgM IgD IgE
Angka sedimentasi 7S 7S,9S, 11S 19S 7S 8S
Berat molekul
150.000
160.000
dan
dimmer
900.000 185.000 200.000
Jumlah unit 4-
peptida dasar
1 1, 2* 5 1 1
Rantai berat (H) γ α μ Δ ε
Rantai ringan κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ
Susunan molekul
γ2κ2
γ2κ2
(α2κ2)1-2
(α2λ2) 1-2
(α2κ2) 2S*
(α2λ2) 2S*
(μ2κ2)5
(μ2λ2)5
δ2κ2
δ2λ 2 (?)
ε 2κ2
ε2λ 2
Valensi untuk
mengikat antigen
2 2, 4 10 2 2
Konsentrasi serum
normal (mg/ml)
8-16 1,4-4 0,5-2 0-0,4
17-450
**
% imunoglobulin
total
80 13 6 0-1 0,002
% karbohidrat 3 8 12 13 12
* = bentuk dimmer dalam sekresi mempunyai komponen S
** = 1ng = 10-9 g

13. Tabel Sifat-sifat biologi lima kelas utama immunoglobulin manusia
IgG IgA IgM IgD IgE
Sifat utama
Ig
terbanyak
dalam
cairan
tubuh
Ig utama
dalam
sekresi
Aglutinin
efektif
produksi
dini reaksi
imun
Terdapat
pada
permukaan
limfosit
bayi
Timbul
pada
infeksi
parasit,
penyebab
atopic
allergy
Ikatan
komplemen
+ - + - -
Tembus
plasenta
+ - - - -
Melekat
pada mast
cell dan sel
basofil
- - - - +
Daya
pelekatan
pada
makrofag
+ +/- - - -

14. GAMBAR JENIS-JENIS IMMUNOGLOBULIN