Dokumen tersebut membahas tentang imunoglobulin atau antibodi, yang merupakan glikoprotein yang terdapat dalam tubuh manusia dan hewan untuk melawan patogen. Terdapat 5 kelas imunoglobulin yaitu IgG, IgM, IgA, IgD, dan IgE, yang memiliki perbedaan struktur dan fungsi. Dokumen juga menjelaskan struktur dasar imunoglobulin yang terdiri atas rantai berat dan ringan, serta klasifikasi antibodi menjadi antibodi alami, imun

1. BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang
terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia.
Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur
dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen
polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi
mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi
fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast.
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan
sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan
aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam
rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai
rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan)
dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri
dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida
sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari
susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam
amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai
L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid
interchain.
1.2 Tujuan
Adapun tujuan yang akan dicapai adalah :
1. Untuk mengetahui Pengertian Imunoglobulin
2. Untuk mengetahui Struktur Dasar Immunoglobulin
3. Untuk mengetahui Klasifikasi Imunoglobulin

2. BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Immunoglobulin
Immunoglobulin adalah senyawa protein yang digunakan untuk melawan
kuman penyakit (virus, bakteri, racun bakteri dll.), ada di dalam darah, orang
sering menyebutnya antibodi. Setiap immunoglobulin (disingkat Ig) akan
mengenali satu antigen (kuman penyakit) secara spesifik, artinya satu antigen
dikenali satu antibodi spesifik. Ig diproduksi oleh sel darah putih yang disebut sel
B atau lebih spesifik lagi sel plasma.
Imunitas adalah merupakan jawaban reaksi tubuh terhadap bahan asing secara
molekuler maupun seluler. Secara histories imunitas merupakan perlindungan
terhadap penyakit, yang lebih spesifik dikenal dengan infectious disease. Imunitas
berasal dari kata latin yaitu Immunitas. Secara umum, imunitas merupakan respon
molekul atau seluler yang mekanismenya terbagi menjadi dua yaitu innate
immunity dan adaptive immunity. Sebagai bahan pemicu respon imun tersebut
dikenal dengan antigen dan sebagai jawaban reaksi imun dikenal dengan antibodi.
2.2 Struktur Dasar Immunoglobulin
Imunoglobulin merupakan rangkaian 4 rantai polipeptida yang terdiri dari 2 rantai
“berat” (Heavy Chain =H) dan 2 rantai “ringan” (Light Chain = L) yang tersusun
secara simetris dan saling berhubungan satu sama lainnya melalui ikatan disulfida
(Interchain Disulfide Bonds). Struktur dasar ini ditemukan oleh Porter.
Molekul Imunoglobulin dapat dipecah oleh enzim Papain menjadi 3 fragmen. Dua
fragmen adalah identik dan dapat mengikat antigen untuk membentuk kompleks
yang larut dan bervalensi satu (Univalen), disebut Fab (Fragment Antigen
Binding). Sedangkan untuk fragmen ketiga tidak dapat mengikat antigen dan
membentuk kristal Fc (Fragment Crytallizable).

3. Disamping itu, enzim proteolitik Pepsin juga dapat memecah antibodi pada
tempat Fc sehingga tertinggal satu fragmen besar yang masih dapat
mengendapkan antigen, sehingga masih bervalensi dua (divalen), disebut F(ab’)2.
Analisa asam amino menunjukkan bahwa terminal-N dari rantai L maupun rantai-
H sehingga urutan asam amino yang ditemukan tidak konstan yang
disebut Variabel. Sisa dari rantai ternyata menunjukkan struktur yang relatif
konstan yang disebut Konstan. Bagian variabel dari rantai-L dan rantai-H, yang
membentuk ujung dari Fab menentukan sifat khas antibodi. Oleh karena itu, setiap
molekul Imunoglobulin dapat mengikat 2 determinan antigen.
Untuk bagian yang konstan, sama sekali tidak berpengaruh langsung terhadap
antigen, tetapi kemungkinan besar bagian Fc dari Imunoglobulin menentukan
aktivitas biologis dari antibodi tersebut. Selain itu, bagian Fc juga meningkatkan
aktivitas tertentu setelah antibodi bergabung dengan antigen, misalnya
kemampuan mengikat zat Komplemen, perlekatan dengan sel Makrofag atau
menyebabkan degranulasi Mast Cell. Fungsi biologis dari bagian Fc pada
berbagai jenis Imunoglobulin berbeda satu sama lain, tergantung dari struktur
primer molekul dan mungkin memerlukan ikatan dengan antigen sebelum fungsi
menjadi aktif.
Rantai-L (Light Chain)
Dengan pemeriksaan Bence-Jones menggunakan air kemih penderita Myeloma,
ditemukan 2 macam rantai-L, yaitu rantai-κ (Kappa) dan rantai-λ (Labda).
Pengklasifikasian tersebut dibuat berdasarkan perbedaan asam amino di daerah
tetapnya. Kedua jenis ini terdapat pada semua kelas Imunoglobulin, tetapi tiap
molekul Imunoglobulin hanya mengandung satu jenis rantai-L saja. Bagian ujung
amino pada tiap rantai-L berisi bagian tempat pengikatan antigen.
Rantai-H (Heavy Chain)
Rantai Berat merupakan dasar pengklasifikasian kelas Imunoglobulin. Bagian
ujung amino tiap rantai-H ikut serta dalam tempat pengikatan antigen, ujung
lainnya (karboksi) membentuk fragmen Fc, yang mempunyai berbagai aktivitas
biologik.

4. 2.3 Kelas Imunoglobulin
A. Immunoglobulin Sebagai Rantai Panjang
imunoglobulin sebagai rantai panjang tiap kelas mempunyai berat molekul,masa
paruh, dan aktivitas biologic yang berbeda.
1. Immunoglobulin G ( IgG )
 Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn
pertahanan yang penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu-
satunya antibody yang dapat melintasi plasenta. Oleh karena itu
merupakan immunoglobulin yang palinyg di temukan pada bayi yang baru
lahir.
 IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua
rantai berta H dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang
dihubungkan oleh ikatan sulfida, oleh karena itu imonoglobulin ioni
mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik maka disebut
bivalen.
 IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul
sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh
jumlah immunoglobulin.
 IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan
yang tidak banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :
a. IgG1 dengan jumlah 40-70%
b. IgG2 dengan jumlah 4-20%
c. Igg3 dengan jumlah 4-8%
d. IgG4 dengan jumlah 2-6%
 masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya
mempunyai masa paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen
setiap subkelas juga tidak sama seperti IgG3> IgG1 > igG2 >
IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik
tetapi melalui jalur internal.

5. 2. Immunoglobulin M ( IgGn M )
 Antibodi berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang
dproduksi pada awal respon imunitas primer
 igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun
atas lima unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul
rantai J (joining)
 berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat
pengikatan antigen yang identik oleh karena itu disebut bervalensi 10.
 Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi
dan reksi antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan
melawan bakteri dan virus.
 Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan
tunggal (hapten)
 IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan
koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini
mempunyai 12% dari beratnya karbohidrat.
 Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun
terhadap antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara
utama.
3. Immunoglobulin A ( IgA )
 Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh
dan permukaan organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran
pernapasan dan pencernaan (saluran yang sering terpapar
mikroorganisme) dan juga terdapat pada air mata, kolostrum dan susu
ibu. IgA berfungsi sebagai alat pertahanan pertama terhadap invasi
mikroorganisme
 Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum dan juga
merupakan imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu,
saliva dan air mata serta sekresi traktus respiratorius ,intestinal dan
genital.

6.  Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari
serangan bakteri dan virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat
membantu system imun bayi yang baru lahir.membatasi absorbs
antigen yang berasal dari makanan.
 Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2
dan satu molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.
 Bebrapa IgA terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2
L2 terdapat dua sub kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.
4. Immunoglobulin D (IgD)
 IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh
dibanding dengan immunoglobulin lain.
 Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 µg per mil serum.
 Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama
dengan IgM monomer dan berperan dalam diferensiasi sel B.
 Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi
kadang-kadang aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya
terhadap penicillin, toksin diftei dan autoantibody tertentu.
 IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali
pusat.
5. Immunoglobulin E (IgE)
 Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas,
diantaranya reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam
jumlah tinggi pada pasien akibat hipersensitifitas, misalnya: asma,
bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk secara lambat, berfungsi di
luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel khusus, sehingga tak
berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke tempat
terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.
 Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat
epsilon.
 Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.

7.  IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-
kira 10 ng/dl-1.
 IgE terikat kuat pada mast cell dan setelah bereaksi dengan antigen akan
memacu mast cell untuk mengeluarkan histamine dan heparin.
B. Immunoglobulin Sebagai Rantai Pendek
1. Antibodi Imun (Immunoglobulin)
Adalah antibodi yang terbentuk karena terpapar antigen tertentu dan bersifat
spesifik artinya antibodi ini akan aktif jika ada antigen yang merangsang
pembentukannya sifat fisika-kimianya yang dipakai untuk mengklasifikasi
antibodi sebagai berikut
 Kelarutannya dalam garam dan solvens
 Mobilitas elektroforesis
 Besar molekul
 Sedimentasi dalam ultrasentrifus
Jenis antibodi imun menurt hubungan reaksinya dengan antigen
 Antitoksin
 Aglutinin
 Presipitin
 Lisin
 Opsonin
 Antibodi pelindung
 Antibodi pengikat komplemen
 Ab “Blocking” dan “non-presipitating”
2. Antibodi Alamiah
Adalah antibodi yang terbentuk secara natural berdasarkan golongan darah.
Misalnya:
 Golongan darah A mempunyai antibodi B
 Golongan darah B mempunyai antibodi A
 Golongan darah AB mempunyai antibodi O
 Golongan darah O mempunyai antibodi A dan antibodi AB

8. 3. Antibodi Monoklonal
Adalah antibodi yang spesifik terhadap satu macam epitop. Dalam
pembuatan antibodi monoclonal dapat dilakukan dengan cara in vitro dan in vivo.
Secara in vitro antibodi monoclonal diproduksi dengan cara hibridisasi sel
myeloma dan sel limfa, kemudian di biakan pada mikroplate 9b well dan
diinkubasi pada incubator 37 ºC mengandung CO2 5%, sedangkan secara in vivo
setelah hibridisasi dinokulasikan pada ruang peritioned pada mencit, kemudian
cairan asites diisolasikan dan dimurnikan sebagai antibodi monoclonal Tahap
pembuatan antibodi monoclonal
 Imunisasi
 Fusi
 Seleksi hibridoma
 Seleksi kolona
 Pembiakan
 Penyimpanan

9. BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang
terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia.
Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur
dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen
polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi
mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi
fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast.
Adapun klasifikasi immunoglobulin yakni :
 Immunoglobulin A
 Immunoglobulin E
 Immunoglobulin M
 Immunogloblulin D
 Immunoglobulin G
3.2 Kritik dan Saran
Makalah ini masih memiliki berbagai jenis kekurangan kritik yang sifatnya
membangun sangat kami harapkan

10. DAFTAR PUSTAKA
a. Goodman JW. Immunoglobulins; structure and function. Dalam: Stites DP and
Terr AI. (eds) Basic and clinical in immunology 7th ed. Norwalk Connecticut,
Appleton & Lange 1991; 109 – 121.
b. Hay F and Westwood O. The generation of diversity. Dalam: Roitt I, Brostoff
J, Male D (eds). Immunology, 4th ed. London, Mosby Co, 1996; 6. 2 – 6. 14.
c. Lydyard P, Grossi C. Cells involved in the immune respons. Dalam: Roitt I
Brostoff J and male D (eds). Immunology 4th ed. London, Mosby Co, 1996; 2.1

11. KATA PENGANTAR
Segala Puji dan Syukur saya panjatkan kepada Tuhan yang Maha Esa, karena
atas berkat dan limpahan rahmatnyalah maka saya boleh menyelesaikan sebuah
karya tulis dengan tepat waktu.
Berikut ini penulis mempersembahkan sebuah makalah dengan judul
“ IMUNOGLOBULIN”
Melalui kata pengantar ini penulis lebih dahulu meminta maaf dan memohon
permakluman bila mana isi makalah ini ada kekurangan dan ada tulisan yang
saya buat kurang tepat atau menyinggu perasaan pembaca.
Dengan ini saya mempersembahkan makalah ini dengan penuh rasa terima
kasih dan semoga Allah SWT memberkahi makalah ini sehingga dapat
memberikan manfaat.
Raha, November 2013
Penulis

12. DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................................................................. i
DAFTAR ISI .......................................................................................................... ii
BAB I PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang.................................................................................................. 1
1.2 Tujuan................................................................................................................ 1
BAB II PEMBAHASAN
2.1 pengertian imunoglobulin ................................................................................ 2
2.2 struktur dasar imunoglobulin.............................................................................. 2
2.3 Kelas imunoglobulin.......................................................................................... 4
BAB III PENUTUP
3.1Kesimpulan........................................................................................................9
3.2 Saran.................................................................................................................9
DAFTAR PUSTAKA............................................................................................10
DAFTAR TABEL
DAFTAR GAMBAR

13. TUGAS : INDIVIDU
MAKALAH
IMUNOGLOBULIN
DI SUSUN OLEH:
NAMA : DESY HIDAYANTI
NIM : 2013.IB.0007
TINGKAT : I A.
AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA
KABUPATEN MUNA
2013

14. Tabel 1 : Sifat-Sifat Fisika Immunoglobulin
Nama (WHO) IgG IgA IgM IgD IgE
Angka sedimentasi 7S 7S,9S, 11S 19S 7S 8S
Berat molekul
150.000
160.000
dan
dimmer
900.000 185.000 200.000
Jumlah unit 4-
peptida dasar
1 1, 2* 5 1 1
Rantai berat (H) γ α μ Δ ε
Rantai ringan κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ
Susunan molekul
γ2κ2
γ2κ2
(α2κ2)1-2
(α2λ2)1-2
(α2κ2)2S*
(α2λ2)2S*
(μ2κ2)5
(μ2λ2)5
δ2κ2
δ2λ2 (?)
ε2κ2
ε2λ2
Valensi untuk
mengikat antigen
2 2, 4 10 2 2
Konsentrasi serum
normal (mg/ml)
8-16 1,4-4 0,5-2 0-0,4
17-450
**
% imunoglobulin
total
80 13 6 0-1 0,002
% karbohidrat 3 8 12 13 12
* = bentuk dimmer dalam sekresi mempunyai komponen S
** = 1ng = 10-9 g

15. Tabel : 2 Sifat-Sifat Biologi Immunoglobulin Manusia
IgG IgA IgM IgD IgE
Sifat utama
Ig
terbanyak
dalam
cairan
tubuh
Ig utama
dalam
sekresi
Aglutinin
efektif
produksi
dini reaksi
imun
Terdapat
pada
permukaan
limfosit
bayi
Timbul
pada
infeksi
parasit,
penyebab
atopic
allergy
Ikatan
komplemen
+ - + - -
Tembus
plasenta
+ - - - -
Melekat
pada mast
cell dan sel
basofil
- - - - +
Daya
pelekatan
pada
makrofag
+ +/- - - -

16. GAMBAR JENIS-JENIS IMMUNOGLOBULIN