1. BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam
serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk
dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-
96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat
biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu
mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta
pelepasan histamin dari sel mast.
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan
sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan
aktivitas biologik berlainan.
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang
tersusun dari rangkaian asam
amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000
dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar
imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini
diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur
yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan
daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu
bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang
diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai
dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu
kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ),
rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai
jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G,
A dan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain

2. B. Tujuan
Adapun tujuan yang akan dicapai adalah :
1. Untuk mengetahui Pengertian Imunoglobulin
2. Untuk mengetahui stutruktur Imunoglobulin
3. Untuk mengetahui klasifikasi Imunoglobulin.

3. BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Imunoglobulin
Immunoglobulin atau Antibodi merupakan suatu fraksi plasma (serum)
yang bereaksi secara khusus dengan antigen yang merangsang produksinya. Berat
molekulnya dari terendah sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S) untuk
komponen IgG hingga fraksi dengan berat molekul 900.000 (19S) untuk IgM.
2.2 Struktur imunoglobulin
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 rantai berat (H – chain) yang
identik dan 2 rantai ringan (L – chain) yang juga identik. Setiap rantai ringan
terikat pada rantai berat melalui ikatan disulfide (S - S), demikian pula rantai berat
satu dengan yang lain diikat dengan ikatan S - S. Molekul ini oleh enzim
proteolitik papain dapat dipecah menjadi 3 fragmen, yaitu 2 fragmen yang
mempunyai susunan sama terdiri atas H - chain dan L-chain, disebut fragmen Fab
yang dibentuk oleh domain terminal - N, dan 1 fragmen yang hanya terdiri atas H
- chain saja disebut fragmen Fc yang dibentuk oleh domain terminal – C. Fragmen
Fab dengan antigen binding sites, berfungsi mengikat antigen, karena itu susunan
asam amino dibagian ini berbeda antara molekul immunoglobulin yang satu
dengan yang lain dan sangat variabel sesuai dengai variabilitas antigen yang
merangsang pembentukannya. Sebaliknya fragmen Fc merupakan fragmen yang
konstan. Fragmen ini tidak mempunyai kemampuan mengikat antigen tetapi dapat
bersifat mengikat sebagai antigen (determinan antigen). Fragmen ini pulalah yang
mempunyai fungsi efektor sekunder dan menentukan sifat biologik imunoglobulin
bersangkutan, misalnya kemempuan imunoglobulin untuk melekat pada sel,
fiksasi komplemen, kemampuan Ig menembus plasenta, distribusi imunoglobulin
dalam tubuh dan lain – lain. Papain memecah immunoglobulin pada terminal
asam amino di tempat ikatan S – S yang mengikat kedua rantai H satu dengan
yang lain. Enzim proteolitik lain yaitu pepsin dapat memecah molekul
imunoglobulin dibelakang ikatan S – S. Pemecahan ini mengakibatkan

4. terbentuknya satu fragmen besar yang disebut F (ab’)2 yang mampu mengikat dan
menggumpalkan antigen karena ia bersifat bivalen dan dapat membentuk lattice.
Pepsin selanjutnya dapat memecah fragmen Fc menjadi beberapa bagian kecil.
Bagian molekul imunoglobulin yang peka terhadap pemecahan oleh kedua enzim
di atas disebut bagian engsel (hinge region). Kedua bentuk imunoglobulin, yaitu
sIg dan Ig yang disekresikan hanya berbeda pada domain terminal – C: sIg
memiliki bagian transmembran dan bagian intrasitoplasmik yang pendek.
Polimerisasi imunoglobulin terjadi pada IgM (pentamer atau heksamer)
dan IgA (umumnya dimer). Polimerisasi kelas imunoglobulin ini bergantung pada
rantai J (joining) dan banyaknya rantai J menentukan proporsi molekul IgM
pentamer dibanding IgM heksamer. Rantai J membantu polimerisasi IgM dan IgA
dengan cara ikat – silang disulfida pada residu cysteine yang terdapat pada
domain C – terminal molekul IgM dan IgA yang disekresi.
2.3 Klasifikasi Imunoglobulin
Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai
perbedaan fisik, tetpai pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik
dan aktivitas biologic berlaianan.
Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub kelas
yakni :
o Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.
o Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai
beratnya. Perbedaan ini disebut: Isotip.
o Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA
rantai Alfa, IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.
o Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-
masing dibentuk dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk
oleh 4 (empat) gugusan serupa itu dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2
(dua) gugusan tersebut.

5. o Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen
tergantung pada suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen
(Fab). Di sini suatu sekuens asam amino tertentu membentuk konfigurasi
yang merupakan pasangan dari konfigurasi antigen.
o Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas.
Sendiri-sendiri dan ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel
pada rantai ringan dan berat disebut VL dan VH. Tiap-tiap daerah ini
mengandung bagian-bagian yang mempunyai asam amino yang lebih
bervariasi daripada yang lain. Daerah ini disebut daerah hiper variabel dan
merupakan tempat pengikatan antigen.
o Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama
lain. Daerah-daerah tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi
mana pun, baik pada rantai ringan maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan
tetap ini menentukan aktivitas biologik tertentu dari molekul tersebut
Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi yakni :
A. Immunoglobulin Sebagai Rantai Panjang
imunoglobulin sebagai rantai panjang tiap kelas mempunyai berat molekul,masa
paruh, dan aktivitas biologic yang berbeda.
1. Immunoglobulin G ( IgG )
a. IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul
sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh
jumlah immunoglobulin.
b. IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan
yang tidak banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :
a. IgG1 dengan jumlah 40-70%
b. IgG2 dengan jumlah 4-20%
c. Igg3 dengan jumlah 4-8%
d. IgG4 dengan jumlah 2-6%

6. c. masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya
mempunyai masa paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen
setiap subkelas juga tidak sama seperti IgG3> IgG1 > igG2 >
IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik
tetapi melalui jalur internal.
d. Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn
pertahanan yang penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu-
satunya antibody yang dapat melintasi plasenta. Oleh karena itu
merupakan immunoglobulin yang palinyg di temukan pada bayi yang baru
lahir.
e. IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua
rantai berta H dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang
dihubungkan oleh ikatan sulfida, oleh karena itu imonoglobulin ioni
mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik maka disebut
bivalen.
2. Immunoglobulin M ( IgGn M )
a. Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan
tunggal (hapten)
b. IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan
koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini
mempunyai 12% dari beratnya karbohidrat.
c. Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun
terhadap antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara
utama.
d. Antibodi berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang
dproduksi pada awal respon imunitas primer
e. igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun
atas lima unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul
rantai J (joining)

7. f. berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat
pengikatan antigen yang identik oleh karena itu disebut bervalensi 10.
g. Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi
dan reksi antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan
melawan bakteri dan virus.
3. Immunoglobulin A ( IgA )
a. Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan
satu molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.
b. Bebrapa IgA terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2
L2 terdapat dua sub kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.
c. Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan
permukaan organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran
pernapasan dan pencernaan (saluran yang sering terpapar mikroorganisme)
dan juga terdapat pada air mata, kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi
sebagai alat pertahanan pertama terhadap invasi mikroorganisme
d. Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum dan juga merupakan
imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata
serta sekresi traktus respiratorius ,intestinal dan genital.
e. Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan
bakteri dan virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system
imun bayi yang baru lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari
makanan.
4. Immunoglobulin D (IgD)
 IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh dibanding
dengan immunoglobulin lain.
 Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 µg per mil serum.
 Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama dengan
IgM monomer dan berperan dalam diferensiasi sel B.

8.  Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi kadang-
kadang aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya terhadap
penicillin, toksin diftei dan autoantibody tertentu.
 IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali pusat.
5. Immunoglobulin E (IgE)
a. Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.
b. IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-
kira 10 ng/dl-1.
c. IgE terikat kuat pada mast cell dan setelah bereaksi dengan antigen akan
memacu mast cell untuk mengeluarkan histamine dan heparin.
d. Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas,
diantaranya reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam
jumlah tinggi pada pasien akibat hipersensitifitas, misalnya: asma,
bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk secara lambat, berfungsi di
luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel khusus, sehingga tak
berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke tempat
terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.
e. Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat
epsilon.

9. BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam
serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk
dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-
96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat
biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu
mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta
pelepasan histamin dari sel mast.
Adapun klasifikasi immunoglobulin dibagi menjadi dua sub kelas yakni :
Immunoglobulin sebagai rantai panjang dan immunoglobulin sebagai rantai
pendek. Imunoglobulin sebagai rantai panjang dibagi menjadi:
 Immunoglobulin A
 Immunoglobulin E
 Immunoglobulin M
 Immunogloblulin D
 Immunoglobulin G
3.2 saran
penulis mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya membangun demi
kesempurnaan makalah ini.

10. DAFTAR PUSTAKA
1. Ernets, Jawetz. 1996. “Mikrobiologi Kedokteran Edisi 20”. Penerbit Buku
Kedokteran EGC. Jakarta
2. Staf Pengajar Fakultas Kedokteran Universitas Indonesia. 1994. “Buku
Ajar Mikrobiologi Kedokteran Edisi Revisi”. Penerbit Binarupa Aksara.
Jakarta
3. Handout Kuliah Mikrobiologi Fakultas Kedokteran Universitas Udayana.
2004

11. KATA PENGANTAR
Segala Puji dan Syukur saya panjatkan kepada Tuhan yang Maha Esa, karena
atas berkat dan limpahan rahmatnyalah maka saya boleh menyelesaikan sebuah
karya tulis dengan tepat waktu.
Berikut ini penulis mempersembahkan sebuah makalah dengan judul
“ IMUNOGLOBULIN”
Melalui kata pengantar ini penulis lebih dahulu meminta maaf dan memohon
permakluman bila mana isi makalah ini ada kekurangan dan ada tulisan yang
saya buat kurang tepat atau menyinggu perasaan pembaca.
Dengan ini saya mempersembahkan makalah ini dengan penuh rasa terima
kasih dan semoga Allah SWT memberkahi makalah ini sehingga dapat
memberikan manfaat.
Raha, November 2013
Penulis

12. DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................................................................. i
DAFTAR ISI .......................................................................................................... ii
BAB I PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang.................................................................................................. 1
1.2 Tujuan................................................................................................................ 2
BAB II PEMBAHASAN
2.1 pengertian imunoglobulin ................................................................................ 3
2.2 Struktur imunoglobulin...................................................................................... 3
2.3 Klasifikasi imunoglobulin.................................................................................. 4
BAB III PENUTUP
3.1Kesimpulan........................................................................................................9
3.2 Saran.................................................................................................................9
DAFTAR PUSTAKA............................................................................................10
LAMPIRAN

13. TUGAS : INDIVIDU
MAKALAH
IMUNOGLOBULIN
DI SUSUN OLEH:
NAMA : SAFIA
NIM : 2013.IB.0032
TINGKAT : I A.
AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA
KABUPATEN MUNA
2013
Sifat-Sifat Fisika Immunoglobulin

14. Nama (WHO) IgG IgA IgM IgD IgE
Angka sedimentasi
7S
7S,9S,
11S*
19S 7S 8S
Berat molekul
150.000
160.000
dan
dimmer
900.000 185.000 200.000
Jumlah unit 4-
peptida dasar
1 1, 2* 5 1 1
Rantai berat (H) γ α μ Δ ε
Rantai ringan κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ
Susunan molekul
γ2κ2
γ2κ2
(α2κ2)1-2
(α2λ2)1-2
(α2κ2)2S*
(α2λ2)2S*
(μ2κ2)5
(μ2λ2)5
δ2κ2
δ2λ2 (?)
ε2κ2
ε2λ2
Valensi untuk
mengikat antigen
2 2, 4 10 2 2
Konsentrasi serum
normal (mg/ml)
8-16 1,4-4 0,5-2 0-0,4
17-450
**
% imunoglobulin
total
80 13 6 0-1 0,002
% karbohidrat 3 8 12 13 12
* = bentuk dimmer dalam sekresi mempunyai komponen S
** = 1ng = 10-9 g
Sifat-sifat biologi immunoglobulin manusia

15. IgG IgA IgM IgD IgE
Sifat utama
Ig
terbanyak
dalam
cairan
tubuh
Ig utama
dalam
sekresi
Aglutinin
efektif
produksi
dini reaksi
imun
Terdapat
pada
permukaan
limfosit
bayi
Timbul
pada
infeksi
parasit,
penyebab
atopic
allergy
Ikatan
komplemen
+ - + - -
Tembus
plasenta
+ - - - -
Melekat
pada mast
cell dan sel
basofil
- - - - +
Daya
pelekatan
pada
makrofag
+ +/- - - -
KLASIFIKASI IMUNOGLOBULIN