Imunoglobulin atau antibodi adalah protein yang diproduksi oleh sistem kekebalan tubuh untuk melawan antigen seperti bakteri dan virus. Terdiri dari 5 kelas utama yaitu IgG, IgA, IgM, IgD dan IgE. Setiap kelas mempunyai struktur dan fungsi yang berbeda dalam melawan infeksi.

1. BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang
tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat)
dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul
22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2
rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa
sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan
imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang
terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain,
sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain.
Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri
dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D
(δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L
mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4
domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.
B. tujuan penulisan
Untuk menambaha wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin yang
sebenarnya .
1

2. BAB II
PEMBAHASAN
A. Pengertian Imunoglobulin
Immunoglobulin atau Antibodi merupakan suatu fraksi plasma (serum) yang
bereaksi secara khusus dengan antigen yang merangsang produksinya. Berat
molekulnya
dari
terendah
sekitar
150.000
(angka
sedimentasi
7S)
untuk komponen IgG hingga fraksi dengan berat molekul 900.000 (19S) untuk
IgM. Immunoglobulin termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai
struktur dasar yang sama,terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat.
Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut.
Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik
dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast.
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin.
B. Struktur Imunoglobulin
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai
perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen
spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas
2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L
(rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin
(satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu
ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris.
Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris
rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari
rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh
ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh
ikatan disulfidinterchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda,
sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M
2

3. (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain
berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D
masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.Rantai
dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim papain
memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari bagian
H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang bervariasi
sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat pengikatan
antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas imunoglobulin.
Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H saja dan
mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat mengikat
antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas imunoglobulin
yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan komplemen, terikat pada
permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel mast dan basofil
mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan menembus
plasenta.
Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan
karboksil terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan
akibat kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat
antigenik determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik.
Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai
F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen.
3

4. C. KlasifikasiImunoglobulin
Imunoglobulin A (IgA)
Adalah Imunoglobulin utama dalam sekresi selektif, misalnya pada susu, air liur,
air mata dan dalam sekresi pernapasan, saluran genital serta saluran pencernaan
atau usus (Corpo Antibodies). Imunoglobulin ini melindungi selaput mukosa dari
serangan bakteri dan virus. Ditemukan pula sinergisme antara IgA dengan lisozim
dan komplemen untuk mematikan kuman koliform. Juga kemampuan IgA melekat
pada sel polimorf dan kemudian melancarkan reaksi komplemen melalui jalan
metabolisme alternatif.
Tiap molekul IgA sekretorik berbobot molekul 400.000 terdiri atas dua unit
polipeptida dan satu molekul rantai-J serta komponen sekretorik. Sekurangkurangnya dalam serum terdapat dua subkelas IgA1 dan IgA2. Terdapat dalam
serum terutama sebagai monomer 7S tetapi cenderung membentuk polimer
dengan perantaraan
polipeptida
yang disintesis
oleh sel
epitel
untuk
memungkinkan IgA melewati permukaan epitel, disebut rantai-J. Pada sekresi ini
IgA ditemukan dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis berkat
kombinasi dengan suatu protein khusus, disebut Secretory Component yang
disintesa oleh sel epitel lokal dan juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma.
Imunoglobulin M (IgM)
Imunoglobulin utama yang pertama dihasilkan dalam respon imun primer. IgM
terdapat pada semua permukaan sel B yang tidak terikat. Struktur polimer IgM
menurut Hilschman adalah lima subunit molekul 4-peptida yang dihubungkan
oleh rantai-J. Pentamer berbobot molekul 900.000 ini secara keseluruhan
memiliki sepuluh tempat pengikatan antigen Fab sehingga bervalensi 10, yang
dapat dibuktikan dengan reaksi Hapten. Polimernya berbentuk bintang, tetapi
apabila terikat pada permukaan sel akan berbentuk kepiting.
Disebabkanbervalensitinggi,
makaantibodiini
paling
seringbereaksi
di
antarasemuaImunoglobulin, sangatefisienuntukreaksiaglutinasidanreaksisitolitik,
pengikatankomplemen,
reaksiantibodi-antigen
yang
dankarenatimbulnyacepatsetelahterjadiinfeksidantetaptinggaldalamdarah,
4
lain

5. makaIgMmerupakandayatahantubuh yang pentinguntuk bakteremiadan virus.
Antibodi ini dapat diproduksi oleh janin yang terinfeksi.
ImunoglobulinE (IgE)
Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila
disuntikkan ke dalam kulit akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak
dengan antigen akan menyebabkan degranulasi dari Mast Cells dengan
pengeluaran zat amin yang vasoaktif. IgE yang terikat ini berlaku sebagai reseptor
yang merangsang produksinya dan kompleks antigen-antibodi yang dihasilkan
memicu respon alergi Anafilaktik melalui pelepasan zat perantara.
Pada orang dengan hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi IgE
akan meningkat dan dapat muncul pada sekresi luar. IgE serum secara khas juga
meningkat selama infeksi parasit cacing.
ImunoglobulinD (IgD)
Antibodi ini fungsi keseluruhannya belum diketahui secara jelas. Dalam serum
IgD ditemukan dalam jumlah yang sangat sedikit dan IgD merupakan antibodi inti
sel. Zat ini juga terdapat pada sel penderita leukemia getah bening.
Telah dibuktikan pula bahwa IgD dapat bertindak sebagai reseptor antigen apabila
berada pada permukaan limfosit B tertentu dalam darah tali pusar janin dan
mungkin merupakan reseptor pertama dalam permulaan kehidupan sebelum
diambil alih fungsinya IgM dan Imunoglobulin lainnya, setelah sel tubuh
berdiferensiasi lebih jauh.
5

6. Tabel Sifat-sifat fisika dari lima kelas utama immunoglobulin
Nama (WHO)
Angka sedimentasi
IgG
7S
Berat molekul
IgA
7S,9S,
11S*
IgM
IgD
IgE
19S
7S
8S
900.000
185.000
200.000
160.000
150.000
dan
dimmer
Jumlah unit 4-
1
1, 2*
5
1
1
Rantai berat (H)
γ
α
μ
Δ
ε
Rantai ringan
κ, λ
κ, λ
κ, λ
κ, λ
κ, λ
peptida dasar
(α2κ2)1-2
Susunan molekul
γ2κ2
(α2λ2) 1-2
(μ2κ2)5
δ2κ2
ε 2κ2
γ2κ2
(α2κ2) 2S*
(μ2λ2)5
δ2λ 2 (?)
ε2λ 2
2
(α2λ2) 2S*
Valensi untuk
mengikat antigen
Konsentrasi serum
normal (mg/ml)
% imunoglobulin
total
% karbohidrat
2
2, 4
10
2
8-16
1,4-4
0,5-2
0-0,4
80
13
6
0-1
0,002
3
8
12
13
12
* = bentuk dimmer dalam sekresi mempunyai komponen S
** = 1ng = 10-9 g
6
17-450
**

7. Tabel Sifat-sifat biologi lima kelas utama immunoglobulin manusia
IgG
IgA
IgM
IgD
IgE
Timbul
Ig
Aglutinin
Terdapat
pada
terbanyak
efektif
pada
infeksi
dalam
dalam
produksi
permukaan
parasit,
cairan
Sifat utama
Ig utama
sekresi
dini reaksi
limfosit
penyebab
imun
bayi
atopic
tubuh
allergy
Ikatan
+
-
+
-
-
+
-
-
-
-
-
-
-
-
+
+
+/-
-
-
-
komplemen
Tembus
plasenta
Melekat
pada mast
cell dan sel
basofil
Daya
pelekatan
pada
makrofag
7

8. BAB III
PENUTUP
A. Kesimpulan
Klasifikasi imunoglobulin :
1. Imuno globulin G (IgG)
2. Imuno globulin A (IgA)
3. Imuno globulin M (IgM)
4. Imuno globulin D (IgD)
5. Imuno globulin E (IgE)
B. Kritik dan Saran
saran dan kritik yang bersifat membangun baik bagi saya
maupun untuk
mahasiswa pada umumnya demi kesempurnaan pemyusunan makalah ini.
8

9. DAFTAR PUSTAKA
 A.Rantam, Fedik. 2003. Metode Imunologi. Airlangga University Press.
Surabaya.
 http://www.sodiycxacun.web.id/2010/01/klasifikasi-antibodi.html
 http://www.4lifetransferfactormakassar.com/index.php/sistemimun/fungsi-sistem-imun
9

10. KATA PENGANTAR
Pujisyukurpenulisucapkankehadirat
Allah
SWT,
yang
telahmemberikanrahmatdankarunianyasertakesempatansehinggapenulisdapatmeny
elesaikanmakalahImunoglobulin.
MakalahinimerupakantugasIndividu.Penulismengucapkanterimakasihkepa
daDosensertasemuapihak
yang
ikutmembantudalampembuatanmakalahini,
sehinggaakhirnyamakalahinidapatterselesaikan.
Penulisjugamohonkritikdan
saran
daripembaca
demi
kesempurnaanmakalahini.
Raha,
November 2013
Penulis
10

11. DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................................................................ i
DAFTAR ISI .......................................................................................................... ii
BAB I PENDAHULUAN
A. LatarBelakang .................................................................................................. 1
B. Tujuan ............................................................................................................... 1
BAB II PEMBAHASAN
A. pengertian Imunoglobulin .................................................................................. 2
BStruktur Imunoglobulin ....................................................................................... 2
C.Klasifikasi Imunoglobulin .................................................................................. 4
BAB III PENUTUP
A. Kesimpulan........................................................................................................8
B. Saran..................................................................................................................8
DAFTAR PUSTAKA.............................................................................................9
11

12. MAKALAH
IMUNOGLOBULIN
DI SUSUN OLEH:
NAMA
: SITI AISAH
NIM
: 2013.IB.0035
TINGKAT
: I A.
AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA
KABUPATEN MUNA
2013/2014
12