1. 9
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Immunoglobulin atau Antibodi merupakan suatu fraksi plasma (serum) yang
bereaksi secara khusus dengan antigen yang merangsang produksinya. Berat
molekulnya dari terendah sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S)
untuk komponen IgG hingga fraksi dengan berat molekul 900.000 (19S) untuk
IgM. Molekul Imunoglobulin dapat dipecah oleh enzim Papain menjadi 3
fragmen. Dua fragmen adalah identik dan dapat mengikat antigen untuk
membentuk kompleks yang larut dan bervalensi satu (Univalen), disebut Fab
(Fragment Antigen Binding). Sedangkan untuk fragmen ketiga tidak dapat
mengikat antigen dan membentuk kristal Fc (Fragment Crytallizable).
Disamping itu, enzim proteolitik Pepsin juga dapat memecah antibodi pada
tempat Fc sehingga tertinggal satu fragmen besar yang masih dapat
mengendapkan antigen, sehingga masih bervalensi dua (divalen), disebut F(ab’)2.
Analisa asam amino menunjukkan bahwa terminal-N dari rantai L maupun rantai-
H sehingga urutan asam amino yang ditemukan tidak konstan yang
disebut Variabel. Sisa dari rantai ternyata menunjukkan struktur yang relatif
konstan yang disebutKonstan. Bagian variabel dari rantai-L dan rantai-H, yang
membentuk ujung dari Fab menentukan sifat khas antibodi. Oleh karena itu, setiap
molekul Imunoglobulin dapat mengikat 2 determinan antigen.
Untuk bagian yang konstan, sama sekali tidak berpengaruh langsung terhadap
antigen, tetapi kemungkinan besar bagian Fc dari Imunoglobulin menentukan
aktivitas biologis dari antibodi tersebut. Selain itu, bagian Fc juga meningkatkan
aktivitas tertentu setelah antibodi bergabung dengan antigen, misalnya
kemampuan mengikat zat Komplemen, perlekatan dengan sel Makrofag atau
menyebabkan degranulasi Mast Cell. Fungsi biologis dari bagian Fc pada
berbagai jenis Imunoglobulin berbeda satu sama lain, tergantung dari struktur
primer molekul dan mungkin memerlukan ikatan dengan antigen sebelum fungsi
menjadi aktif.
2. 9
B. Tujuan
1. Untuk mengetahui Pengertian Imunoglobulin
2. Untuk mengetahui Struktur Dasar Immunoglobulin
3. Untuk mengetahui jenis jenis Immunoglobulin
4. Untuk mengetahui Variabilitas Immunoglobulin
3. 9
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Imunoglobulin
Imunoglobulin adalah senyawa protein yang digunakan untuk melawan
kuman penyakit (virus, bakteri, racun bakteri dll.), ada di dalam darah, orang
sering menyebutnya antibodi. Setiap immunoglobulin (disingkat Ig) akan
mengenali satu antigen (kuman penyakit) secara spesifik, artinya satu antigen
dikenali satu antibodi spesifik. Ig diproduksi oleh sel darah putih yang disebut sel
B atau lebih spesifik lagi sel plasma.
Antigen adalah substansi yang dapat dikenali dan diikat dengan baik oleh
sistem imun. Antigen dapat berasal dari organisme (bakteri, virus, jamur, dan
parasit) atau molekul asing bagi tubuh. Hapten adalah molekul organik kecil yang
dapat mengikat bagian reseptor antigen.Antibodi adalah
protein imunoglobulin yang disekresi oleh sel B yang teraktifitasi oleh antigen.
Berat molekul antibodi berkisar 150.000 Da sampai dengan 950.000 Da yang
tergantung pada kelasnya.
2.2 Struktur Imunoglobulin
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang
tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat)
dengan berat molekul 55.000 rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul
22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2
rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa
sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan
imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang
terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain,
sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain.
Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri
4. 9
dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D
(δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L
mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan
rantai M dan E masing-masing 5 domain.
Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim
papain memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari
bagian H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang
bervariasi sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat
pengikatan antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas
imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H
saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat
mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas
imunoglobulin yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan
komplemen, terikat pada permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel
mast dan basofil mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan
menembus plasenta.
Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil
terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat
kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik
determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen
Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai F(ab2)
yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen
2.3 Jenis jenis Imunoglobulin
1. Imunoglobulin G ( Ig G) disebut juga rantai – γ (gamma)
Tiap molekul IgG terdiri atas dua rantai L dan dua rantai H yang dihubungkan
oleh ikatan disulfida (rumus molekul H2L2). Oleh karena itu imunoglobulin ini
mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik, meka disebut
divalen. IgG merupakan antibodi dominan pada respon sekunder dan menyusun
pertahanan yang penting melawan bakteti dan virus. Ini merupakan satu-satunya
5. 9
antibodi yang mampu melintasi plasenta,oleh karena itu merupakan
imunoglobulin yang paling banyak ditemukan pada bayi yang baru lahir.
2. Imunoglobulin A ( Ig A) disebut juga rantai –α (alpha).
Merupakan imunoglobulin utama pada hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air
mata serta sekresi traktus respiratorius, intestinal dan genital. Imunoglobulin
inimelindungi membran mukosa dari serangan bakteri dan virus. Tiap molekul
IgA terdiri atas dua unit H2L2 dan satu molekul terdidi atas rantai J dan komponen
sekresi, molekul yang disebut terakhir merupakan protein yang diturunkan dari
celah reseptor poli-Ig. Reseptor ini mengikat dimer IgA dan mempermudah
transpornya melintasi epitel mukosa. Beberapa bakteri (misalnya neisseria) dapat
merusak IgA1 dengan cara menghasilkan protase sehingga menghalangi imunitas
yang diperantarai antibodi pada permukaan mukosa
IgA dihasilkan paling banyak dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis
berkat kombinasi dengan suatu zat protein khusus, disebut secretory
component,oleh sel-sel dalam membrane mukosa. Imunoglobin yang dikeluarkan
secara selektif di dalam sekresi air ludah, keringat, air mata, lendir hidung,
kolostrum, sekresi saluran pernapasan dan sekresi saluran pencernaan. IgA yang
keluar dengan sekret juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma. Kehadirannya
dalam kolostrum (air susu pertama keluar pada mamalia yang menyusui)
membantu melindungi bayi dari infeksi gastrointestinal. Fungsi utama IgA adalah
untuk mencegah perlautan virus dan bakteri ke permukaan epitel. Fungsi IgA
setelah bergabung dengan antigen pada mikroorganisme mungkin dalam
pencegahan melekatnya mikroorganisme pada sel mukosa.
6. 9
3. Imunoglobulin M ( Ig M) disebut juga rantai –µ (mu)
IgM adalah antibodi pertama yang bersirkulasi sebagai respons terhadap
pemaparan awal ke suatu antigen. Konsentrasinya dalam darah menurun secara
cepat. Hal ini secara diagnostik bermanfaat karena kehadiran IgM umumnya
mengindikasikan adanya infeksi baru oleh pathogen yang menyebabkan
pembentukannya. IgM terdiri dari lima monomer yang tersusun dalam struktur
pentamer. IgM berfungsi sebagai reseptor permukaan sel B untuk tempat antigen
melekat dan disekresikan dalam tahap-tahap awal respons sel plasma. IgM sangat
efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, dan karena timbulnya cepat
setelah infeksi dan tetap tinggal dalam darah maka IgM merupakan daya tahan
tubuh penting pada bakterimia.
4. Imunoglobulin D ( Ig D) disebut juga rantai –δ (delta)
Imunoglobulin ini tidak mengaktifkan system komplemen dan tidak dapat
menembus plasenta. IgD terutama ditemukan pada permukaan sel B, yang
kemungkinan berfungsi sebagai suatu reseptor antigen yang diperlukan untuk
memulai diferensiasi sel-sel B menjadi plasma dan sel B memori. Ini juga terjadi
pada beberapa sel leukemia limfatik. Di dalam serum immunoglobulin ini hanya
terdapat dalam jumlah sedikit.
5. Imunoglobulin E ( Ig E) disebut juga rantai –ε (epsilon)
Dihasilkan pada saat respon alergi seperti asma dan biduran. Peranan IgE belum
terlalu jelas. Di dalam serum, konsentrasinya sangat rendah, tetapi kadarnya akan
naik jika terkena infeksi parasit tertentu, terutama yang disebabkan oleh cacing.
IgE berukuran sedikit lebih besar dibandingkan dengan molekul IgG dan hanya
mewakili sebagian kecil dari total antibodi dalam darah. Daerah ekor berikatan
dengan reseptor pada sel mast dan basofil dan, ketika dipicu oleh antigen,
menyebabkan sel-sel itu membebaskan histamine dan zat kimia lain yang
menyebabkan reaksi alergi.
7. 9
2.4 Variabilitas Immunoglobulin
Immunoglobulin merupakan kumpulan protein yang sangat heterogen.
Heterogenitas ini disebabkan oleh susunan asam amino yang berbeda satu dengan
yang lain, yang akan mengakibatkan perbedaan struktur molekul. Hal ini
selanjutnya menimbulkan variabilitas dalam determinan antigenik Ig. Keragaman
antibodi tergantung pada :
Segmen gen V, D dan J multiple.
Hubungan kombinasi misalnya hubungan tiap segmen V, tiap segmen D dan
Segmen J
Kombinasi acak rantai L dan H yang berbeda
.Mutasi somatic
Keragaman junctional yang dihasilkan oleh penggabungan yang tepat selama
penyusunan kembali dan mengakibatkan perubahan atau penghilangan asam
amino dalam regio hipervariabel
Keragaman intersional, yaitu enzim deoksinukleotidil transferase ujung
menyisipkan kelompok kecil nukleotida pada persilangan ( junctional ) V – D dan
D – J ( keragaman regio N ).
Variabilitas antibodi dapat digolongkan berdasarkan :
Variasi Isotip
Pada manusia terdapat 9 isotop H chain fungsional. Sesuai dengan sub kelas
Immunoglobulin. Pada orang normal dapat dijumpai 5 kelas immunoglobulin,
yaitu Ig A, Ig D, Ig E, Ig G dan Ig M. Tetapi dalam satu kelas dapat dijumpai
beberapa sub kelas seperti Ig G1, Ig G2, Ig G3 dan Ig G4. Karena semua bagian
konstan H – chain yang terdapat pada berbagai kelas dan sub kelas itu dapat
djumpai pada satu orang maka bagian tersebut dinamakan varian Isotip. Sebutan
varian isotip juga berlaku bagi bagian konstan L – chain kappa dan lamda yang
dapat dijumpai pada semua kelas dan subkelas Ig dan terdapat pada semua orang.
Variasi Alotip
Determinant antigen satu varian isotip imnoglobulin satu species dapat juga
berbeda dengan yang lain. Perbedaan ini ditentukan secara genetik dan disebut
varian Alotip. Contohnya ; golongan darah rhesus.
8. 9
Variasi Idotip
Adalah determinant Antigen yang diasosiasikan dengan reseptor binding site.
Beberapa penelitian menunjukkan bahwa antibodi terhadap antigen yang sama
dan diproduksi oleh individu yang berbeda secara genetik, dapat memiliki idiotip
yang sama. Idiotip inilah yang membedakan satu molekul imunoglobulin dengan
molekul imunoglobulin yang lain dalam alotip yang sama. Variasi idiotip adalah
karakterisitik bagi setiap molekul antibodi.
9. 9
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Imunoglobulin adalah molekul glikoprotein yang diproduksi oleh sel-sel
plasma dalam merespon suatu imunogen dan berfungsi sebagai antibodi.
Penamaan imunoglobulin diperoleh berdasarkan temuan dari proses migrasinya
dengan protein globular, yaitu ketika serum yang mengandung antibodi
ditempatkan dalam medan listrik. Imunoglobulin atau selanjutnya disebut antibodi
ini merupakan sistem pertahanan tubuh lapis ketiga yang bersifat spesifik. Berat
molekulnya dari terendah sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S) hingga fraksi
dengan berat molekul 900.000 (19S).
Berikut adalah macam-macam jenis immunoglobulin :
1. Immunoglobulin G ( Ig G )
2. Immunoglobulin M ( Ig M )
3. Immunoglobulin A ( Ig A )
4. Immunoglobulin D ( Ig D )
5. Immunoglobulin E ( Ig E )
3.2 Kritik dan Saran
saran dan kritik yang bersifat membangun baik bagi saya maupun masyarakat
pada umumnya demi kesempurnaan pemyusunan makalah selanjutnya.
10. 9
DAFTAR PUSTAKA
http://www.sodiycxacun.web.id/2010/01/klasifikasi-antibodi.html
http://www.4lifetransferfactormakassar.com/index.php/sistem-
imun/fungsi-sistem-imun
Husband,A.J.1995. The immune system and integrated
homeostasis. Immunology and Cell Biologi, 73:377-382.
Roit, I.M.1991. Essential Immunology, 7nd ed. Blackwell Scientific
Publication. London.
Suriasumantri, J,S. 1998. Filsafat Ilmu:Sebuah Pengantar Populer.
Pustaka Sinar Harapan.
Tizard, I. 1992. Veterinary Immunology, 4th ed. Saunder College
Publishing. Philadelphia.
11. 9
KATA PENGANTAR
Puji syukur penulis ucapkan kehadirat Allah SWT, yang telah memberikan
rahmat dan karunia nya serta kesempatan sehingga penulis dapat menyelesaikan
makalah Imunoglobulin.
Makalah ini merupakan tugas Individu. Penulis mengucapkan terima kasih
kepada Dosen serta semua pihak yang ikut membantu dalam pembuatan makalah
ini, sehingga akhirnya makalah ini dapat terselesaikan. Penulis menyadari tidak
ada gading yang tak retak’’ penulis mohon maaf apabila terdapat kesalahan dalam
pembuatan makalah ini. Semoga makalah ini dapat bermanfaat dan menambah
ilmu pengetahuan kita semua.
Penulis juga mohon kritik dan saran dari pembaca demi kesempurnaan
makalah ini.
Raha, November 2013
Penulis
12. 9
DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................................................................. i
DAFTAR ISI .......................................................................................................... ii
BAB I PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang.................................................................................................. 1
1.2 Tujuan................................................................................................................ 2
BAB II PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Imunoglobulin.................................................................................. 3
2.2 Struktur Imunoglobulin...................................................................................... 3
2.3 jenis-jenis imunoglobulin................................................................................... 4
2.4 Variabilitas imunoglobulin................................................................................. 7
BAB III PENUTUP
3.1Kesimpulan.........................................................................................................9
3.2 Saran..................................................................................................................9
DAFTAR PUSTAKA............................................................................................10
DAFTAR GAMBAR
DAFTAR TABEL
13. 9
TUGAS : INDIVIDU
MAKALAH
IMUNOGLOBULIN
DI SUSUN OLEH:
NAMA : MARIANI
NIM : 2013.IB.0023
TINGKAT : I A.
YAYASAN PENDIDIKAN SOWITE
AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA
KABUPATEN MUNA
