Biokimi

1. 1
Universiteti i Prishtinës
Fakulteti i Bujqësisë dhe Veterinarisë
Departamenti Teknologji Ushqimore me Bioteknologji
Punim seminarik
Tema :Enzimet
Mentori : Prof.dr.sc.Arben Haziri
Studenti : Mirsim Tovërlani
Prishtinë ,2014

2. 2
Lista e përmbajtjesë
1.Enzimet …………………………………………………………………..3
2.Vetitë karakteristike të enzimeve ………………………………………..3
3.Dallimi midis katalizatorëve organike dhe inorganike…………………..4
4.Specifika e veprimit të enzimit…………………………………………..4
5.Natyra kimike e enzimeve ……………………………………………...4
6.Klasifikimi i enzimeve sipas struktures kimike………………………….5
7.Qëndra active e enzimeve..........................................................................6
8.Kinetika enzimatike……………………………………………………...7
9.Faktorët që ndikojnë në shpejtësinë e veprimit të enzimeve………........10
10.Klasifikimi dhe nomenklatura e enzimeve…………………………….13
11. Oksidoreduktaza………………………………………………………14
12 .Riboflavin ……………………………………………………………..17
13Transferazat …………………………………………………………....21
14.Hidrolazat …………………………………………………………….22
15.Liazat …………………………………………………………………25
16.Izomerazat…………………………………………………………….27
17. Ligazat ………………………………………………………………..28
18.Referencat …………………………………………………………….30

3. 3
 Enzimet
Sot dihet se përbërja kimike e qelizës është rezultat i zhvillimit të proceseve metabolike.Përbërësit e caktuar në
qelizë gjenden në sasi të caktuar, sepse ekziston drejtpeshimi midis shpejtësisë së zhvillimit të proceseve anabolike
(të sintezës) dhe katabolike (të zbërthimit).Të gjitha proceset kimike, të cilat zhvillohen në qelizë,për nga natyra e
tyre janë shumë të ngadalshme.Shpejtimin e zhvillimit të proceseve kimike në qelizë e mundësojnë enzimet.Enzimet
janë katalizatorë me preardhje biologjike për të cilën arsye quhen edhe katalizatorë biologjike ose biokatalizatorë, të
cilët e fillojnë një reaksion biologjik i japin kahje se kah duhet të shkoj reaksioni dhe në fund mbesin të
pandryshuara pas reaksionit.Ndërkaq, kataliza është dukuria e ndryshimit të shpejtesisë së zhvillimit të reaksionit
kimik në praninë e katalizatorit.Në qelizë ka shumë enzime,sepse gati të gjitha reaksionet biokimike janë të
katalizuar me enzime.Sot nuk përdoret termi ferment si sinonim për termin enzim.Kur thuhet enzime, përfshihen të
gjithë katalizatorët biologjikë, pa marrë parasysh burimin e tyre e kur thuhet fermente, përfshihen vetëm
katalizatorët që marrin pjesë në fermentim.Për këtë arsye termi enzim është më i drejtë.
 Vetitë karakteristike të enzimeve
 Katalizatorët e shpejtojnë zhvillimin e reaksioneve të ndryshme kimike
 Veti e përgjithshme e katalizatoëve është se ata veprojnë në sasi shumë të vogla
 Katalizatorët nuk ndryshohen gjatë reaksionit, që do të thotë se sasia e tyre dhe përbërja kimike mbeten të njejta
në fund të reaksionit ashtu siç kanë qenë para reaksionit
 Katalizatorzët mund të jenë specifikë për substrat të caktuar dhe për reaksion të caktuar
 Veti shumë e rëndësishme e biokatalizatorëve është kjo: enzimi mund ta fillojë një reaksion ta shpejtojë
zhvillimin e tij dhe ta drejtojë në kahje të caktuar

4. 4
Dallimi midis katalizatorëve organike dhe inorganike
Dallimi më rëndësishëm midis katalizatorëve inorganike dhe organike është ky: derisa katalizatorët inorganike
( p.sh.platina ) nuk janë në gjendje që ta fillojnë një reaksion, por vetëm ta shpejtojnë reaksionin e filluar i cili ishte
kryer edhe pa të, por me ngadalë ndërsa katalizatorët biologjike janë në gjendje që ta fillojnë ndonjë reaksion të ri
edhe atë e përshpejtojnë.
 Specifika e veprimit të enzimit
o Njëra nga vetitë më të rëndësishme të enzimeve është specifika e veprimit të tyre e cila është e lidhur me
strukturën komplementare të enzimit dhe substratit.
o Pasi enzimet nga natyra kimike janë proteine, sikur të gjitha proteinat, edhe enzimet janë të ndjeshme ndaj
temperaturës d.m.th janë termolabile.
o Veti karakteristike e enzimit është edhe efikasiteti i veprimit të tyre. Efikasiteti i katalizatorit shprehet në
numrin e molekulave të substratit i cili ndryshohet në njësinë e kohës.
 Natyra kimike e enzimeve
Të gjitha enzimet për nga natyra kimike bëjnë pjesë në proteina.Kur u zbulua enzimi ureaza , atëherë u vërtetua për
të pare se enzimet për nga natyra kimike bëjnë pjesënë protein.Para zbulimit të ureazës nuk ka qenë e njohur natyra
kimike e enzimeve.Deri më sot janë identifikuar afër 4.000 enzime të ndryshme.Në molekulën e enzimeve ekziston
një vend i caktuar, i cili lidhet me substrat.Ai vend quhet qendër aktive ose grup aktiv.Pra qendër aktive quhet pjesa
spsecifike e molekules së enzimit për të cilën lidhet substrati.Substrat quhet substance mbi të cilën vepron
enzimi.Kështu p.sh amilaza është enzim, kurese amidoni është substrat që do të thotë substance në të cilën vepron
amilaza.Për disa enzime dihet se qendërn aktive e përbën një aminoacid i caktuar në molekulën enzimit.Disa enzime
e kanë vetëm një qendër aktive në molekulën e vet, kurse disa enzime mund të kenë më shumë qendra aktive në
molekulën e vet.

5. 5
 Klasifikimi i enzimeve sipas struktures kimike
1.Protein enzime-Janë proteina të thjeshta, që përbëhen vetëm prej vargut polipeptidik.Aktiviteti i protein-
enzimeve varet nga struktura, që do të thotë nga lloji dhe renditja hapësinore e disa aminoacideve në pjesët e
caktuara të vargjeve të tyre peptidike të cilat quhen grupe aktive.Në këtë grup të enzimeve bëjnë pjesë enzimet e
traktit digjestiv si pepsina, tripsina, himozina.
2.Protein-enzimet me katjone metalike (metalo-enzimet).Hulumtimet kanë treguar së për veprimin e një sërë
protein-enzimeve është e domosdoshme prezenca e kationit të caktuar që në këto raste quhet aktivator i veprimit të
enzimit. Aktivatore më të shpeshte të veprimit enzimatik janë jonet e Mg, Zn, Mn, Co, Ca, dhe Cu.
3.Proteid-enzime - Janë të ngjashme me proteinat e përbëra. Përbëhën prej proteinës se thjeshtë dhe grupit prostetik
me natyrë joproteinike.Pjesa proteinike quhet apoenzim kurse grupi prostetik quhet koenzim.
Apoenzim + Koenzim = Holoenzimi
Nëse largohet koenzimi nga proteid-enzimi atëherë behet inaktivizimi i tij.Ne aktivitetin enzimatik të proteid
enzimeve dhe apoenzimim , koenzimi e ka rolin e vet karakteristik. Nga koenzimi varet tipi i rekasionit biokoimik,
ndërsa nga apoenzimi varet specifika e enzimit ndaj substratit.

6. 6
 Qëndra aktive e enzimeve
Substancat reaguese në një reaksion enzimatik janë quajtur substrate.Nga bashkëveprimi i tyre formohet një
produkt specifik.Molekulat e substratit lidhen te enzimat në të thelluarat ose xhepat e sipërfaqes së enzimave që
quhen qendra aktive.Forma e qendrës aktive përcaktohet nga struktura terciare ose kuaternare e molekulës
enzimatike.Qendra aktive e enzimes ka një formë tredimensionale unikale për çdo enzimë dhe kjo dëshmon për
shkallën e lartë të specivitetit të tyre.Kur reaksioni enzimatik ka mbaruar, produkti shkëputet nga qendra aktive dhe
futet në citosol.Kështu enzima mbetet e lirë për të katalizuar të tjera bashkëveprime ndërmjet molekulave.
Fig.1 Procesi i varshmëris së enzimit dhe substratit

7. 7
 Kinetika enzimatike
Pjesa e enzimologjisë ku studiohet shpejtësia e reaksioneve të katalizuara nga enzimet quhet kinetika enzimatike.
Kinetika enzimatike është pjesë e shkencës për enzimet që studijon nvarshmerinë e shpejtësisë së reaksionit katalitik
prej natyrës proteinike të substancave në reaksion (substrat,enzim) dhe prej kushteve ku zhvillohet reaksioni, siç
janë: koncentrimi i substratit dhe enzimit, temperatura, pH, pjesmarrja e aktivatorit, inhibitorit, koenzimit etj.Njohja
e veprimit kinetik të enzimeve është e rëndësishme për analizen e shumë dukurive biologjike dhe fiziologjike,
posaqërisht në biokimine klinike sepse mundesohet zbulimi dhe përcjellja e çrregullimeve metabolike.
 Konstantat kinetike të enzimeve dhe përcaktimi i tyre
Konstantat kinetike për çdo enzim që e katalizon reaksionin kimik të shndrrimit në substrat përkates janë:
konstanta e Michaelis (Km) dhe shpejtesia maksimale e reaksionit enzimatik (V max ).Në kushte
fiziologjike, koncentrimi i substratit në qeliza me shpeshë ështe i perafërt me vleren e Km.Praktikisht me
përcaktimin e konstanatave kinetike për një enzim mundet për afësishtë të vlersohët koncentrimi fiziologjik i
substratit, gjegjësisht metaboliteve të caktuar në qelize.Me analizimin e efektit të substancave të ndryshme
( metabolit, barna ) ndaj vlerës se konstantës të Michaelis mund të vertetohet substanca e caktuar a e ndryshon
vleren e konstantes.Nëse substanca e ndryshon vleren e Km, atëherë kjo është me rëndësi në rregullimin e
aktivitetit enzimatik dhe mund të shfrytëzohet në rregullimin dhe kontrollen e proceseve metabolike.Kjo
zakonishte shfrytëzohet në praktiken mjekësoro-farmakologjike.Përcaktimi i konstantave kinetike për një enzim
në princip aplikohet me egzaminimin e ndikimit të koncentrimit të substratit ndaj shpejtësisë se reaksionit
enzimatik në kushte kur faktoret e tjerë nuk ndryshojnë.

8. 8
 Ndikimi i koncentrimit të substratit ndaj aktivitetit enzimatik
Secili reaksion enzimatik fillon me lidhjen e substratit ( S ) me enzimin ( E ) dhe formimin e kompleksit enzim-
substrat.Në fazen e arrdhshme formohen produktet e reaksionit enzimatik ( P1 dhe P2 ), gjatë së cilës enzimi
regjenerohet:
E + S ---- ES ---- P1 + P2 + E
Shpejtësia e çdo reaksioni kimik dhe enzimatik matet me ndryshimin e koncentrimit të produktit ose substratit në
njësi të kohës.P.sh. nëse gjatë një eksperimenti, me sasi të caktuar të enzimit, temperature dhe shtypje konstante,
gradualishte rritet koncentrimi i substratit, atëherë sasi më e madhe e enzimit bartet në kompleksin e ES dhe
shpejtësia e reaksionit rritet derisa praktikisht i gjithë enzimi nuk kalon ne ES.Kur enzimi ngopet totalisht me
substrat, shpejtësia e fiton vlerën maksimale Vmax.Me rritjen e mëtutjeshme të koncentrimit të substratit shpejtësia
e reaksionit nuk ndryshon.
Fig. 2 Koncentrimi i ngopjes së enzimit

9. 9
Koncentrimi i ngopjes ndryshon prej enzimit në enzim.Nëse zgjidhet gjysma e shpejtësisë maksimale si vlerë
referente, mund të fitohet vlerë e definuar mirë.Kjo vlerë quhet konstanta e Michaelis ( Km ).Sipas kësaj
koncentrimi i substratit gjatë së cilës arrihet gjysma e shpejtësisë maksimale të reaksionit quhet konstanta e
Michaelis (Km).Teoretikisht, lidhshmëria e shpejtësisë së reaksionit enzimatik dhe koncentrimi i substratit është
dhënë në barazimin e Michaelis-Menthen-it:
Vmax x [ S ]
V = ------------------
Km + [ S ]
V = shpejtësia e reaksionit
Vmax = shpejtësia maximale, e arritur në [ S ] të lartë
[ S ] = koncentrimi i substratit
Km = konstanta e Michaelis-it
Konstantat kinetike, Km dhe Vmax, përcaktohen lehtë me matjen e shpejtësisë së katalizës në koncentrimë të
ndryshme të substratit.Barazimi Michaelis-Menthen zakonisht transformohet në barazim që dot jep vijë të drejtë
(y = ax + b). Kjo mund të bëhët në shumë mënyra, por më e njohur është shprehja reciproke:Me paraqitjën
grafike të mvarshmërisë së 1/V ndaj 1/[S] mund të vizatohet diagrami i Lineweaver-Burk, nëpërmjet këtij
diagrami llogaritet Km dhe Vmax. Me rendësi është të dihet se vlera më e ulur e Km tregon për afinitet më të
lartë të enzimit ndaj substratit, dhe e kundërta.
Fig. 3 Diagrami Lineweaver-Burk.

10. 10
 Faktorët që ndikojnë në shpejtësinë e veprimit të enzimeve
Në aktivitetin e veprimit të enzimeve in vivo dhe in vitro ndikojnë shumë faktorë. Faktorët kryesorë prej të cilëve
varet veprimi dhe shpejtësia e veprimit të enzimeve janë:
Temperatura.Me rritjen e temperaturës rritet edhe shpejtësia e reaksionit enzimatik.Çdo rritje e temperaturës per
100C e rrit veprimtarinë e enzimit për 2-4 herë, e nësë zvogëlohet temperatura për 100C, atëhërë shpejtësia e shumë
reaksioneve biologjike zvogëlohet përgjysmë.Ajo temperaturë gjatë së cilës enzimi e shpreh aktivitetin maksimal
quhet temperature optimale e enzimit.Nësë temperaturë rritet mbi atë optimale, atëherë energjia kinetike e
molekulës së enzimit bëhët aq e madhe sa e tejkalon barrierën energjetike për shkeputjën e lidhjeve sekondare, të
cilat e mbajnë enzimin në gjendjën e vet natyrore.Në temperature prej 1000C praktikisht bëhet denatyrimi i
enzimeve.Për shumicen e enzimeve t0 optimale është e afërt me temperaturën e qelizave të gjalla: për organizmat
homoterme dhe për njeriun ajo është 370C. Në 00C veprimi i enzimit ndalet krejtesisht d.m.th bëhet inaktivizimi i
enzimit dhe ky inaktivizim është reverzibil.Pra, nëse rritet temperaturë atëherë enzimi që ka qëndruar në
temperaturë të ulet do të jetë përsëri aktiv.
Fig.4 Ndikimi i temperaturës në shpejtësin e veprimit të enzimeve.

11. 11
Ndikimi i pH. Serenzen-i në vitin 1909 i pari e verejti se pH është faktor i rëndësishëm që ndikon në shpejtësinë e
zhvillimit të reaksioneve enzimatike.Pra, qysh herët është verejtur se aktiviteti i veprimit të enzimit varet prej
përbërjës jonike të mesit, e posaçërisht prej përqëndrimit të joneve të hidrogjenit.Prandaj, sot dihet se enzimet e
ndryshme veprojnë në pH të ndryshme.Ai pH (përqëndrimi më i përshtatshëm i joneve të hidrogjenit) në të cilin
enzimi e shpreh aktivitetin e vet maksimal quhet pH optimali veprimit të enzimit.Aktiviteti i enzimit mbi ose nën
pH optimal zvogëlohet pH optimal për shumicën e enzimeve është afër pikës neutral, mirepo ka edhe aso enzimesh
të cilat kanë pH të tjera optimale.Kështu p.sh. pepsina e lengut të lukthit vepron në ambient të forte acid (1.5-2.5),
tripsina në pH =7,5-10, lipaza pankreatike në pH = 8.
Enzimi Gjendet në Substrati pH
Pepsina Lukth Proteina të ndryshme 1.5-2.5
Katepsina Mëlçi,Shpretkë,Leukocite Serum albumina 3-4
Ptialina Pështymë Amidoni 6.1
Plazmina Serum Fibrinogjeni, kazeina e
proteina të tjera
7.3
Ureaza Soja, fasulja Urea 7.2-7.9
Lipaza Pankreas Yndyrërat 7.0-8.5
Tripsina Pankreas Proteina të ndryshme 7.8-8.7
Arginaza Mëlçia Arginina 9.8
Fosfataza alkalike Serum, mëlçi Estere të acidit fosforik Rreth 10
Tabela 1. pH optimal e disa enzimeve

12. 12
Fig.5 Ndikimi i pH në shpejtësin e veprimit të enzimeve.

13. 13
 Klasifikimi dhe nomenklatura e enzimeve
Deri më sot njihen 4.000 enzime, të cilat i kanë marre emrat në mënyra te ndryshme.Disa enzime e kane marrë
emrin duke ia shtuar emrit te substratit në të cilin veprojnë prapashtesen “aza”. Keshtu p.sh. enzimi i cili e zbërthen
urenë quhet ureaza, amidonin –amilaza, saharozen-saharaza, maltozen-maltaza etj.Disa enzime e kanë marrë emrin
sipas tipit të reaksionit të cilin e katalizojnë – oksidaza, hidrolaza etj.Ka enzime që e kanë marrë emrin sipas
substratit dhe tipit të reaksionit, si psh. malat-dehidrogjenaza, sukcinat-deidrogjenaza etj.Disa enzime e kanë marrë
emrin sipas emrit të hulumtuesit të tyre, si pepsin, tripsina etj.Në vitin 1961 në Moske Unioni Ndërkombëtar për
Biokimi përcaktoi rregullat për nomenklature dhe klasifikim të enzimeve.Sipas atij klasifikimi që është bërë,
enzimet ndahen në 6 grupe kryesore sipas tipit të reaksionit kimik që e katalizojnë:
1. Oksidoreduktaza
2. Transferaza
3. Hidrolaza
4. Liaza
5. Izomeraza dhe
6. Ligaza ose sintetaza

14. 14
 Oksidoreduktaza
Në oksidoreduktaza bëjnë pjesë një numër i madh enzimesh të cilat i katalizojnë proceset e oksidimit dhe të
reduktimit. Enzimet që marrin pjesë në proceset e dehidrogjenimit quhen dehidrogjenaza.Enzimet e përmendura
mundësojnë oksidimin (zbërthimin) e komponimeve të thjeshta organike: monosaharideve, glicerolit, acideve
yndyroreve dhe aminoacideve.Pas oksidimit të këtyre komponimeve si produkte finale fitohen: uji, dioksidi i
karbonit dhe amonjaku dhe lirohet energjia, e cila akumulohet në formë të ATP-së, kurse një pjesë e energjisë
lirohet në formë të nxehtësisë.
Koenzimet e oksidoreduktazave
Nikotinamid koenzimet siç shifet prej emrit këto koenzime në veti përmbajnë nikotin-amid, pra është amid i acidit
nikotinik.
a)Nikotinamid-adenin-dinukleotidi(NAD) përbëhet nga dy nukleotide:Adenozinmonofosfatit dhe
nikotinamidribozofosfatit,të cilët jan të lidhur nëpërmjet acidit fosforik.Nga formula vërehet se ky koenzim është i
ndërtuar nga një molekulë e nikotinamidës, një molekulë e adeninës, dy molekula ribozë dhe dy molekula acid
fosforik.
Nikotinamid-adenin-dinukleotidi(NAD)

15. 15
b) Nikotinamid-adenin-dinukleotid-fosfati(NADP).
Dallohet nga NAD-i se përmban edhe molekulën e tretë të acidit fosforik, e cila është e lidhur me OH grupin në
atomin C-2 të ribozës së adenozin-fosfatit:
Nikotinamid-adenin-dinukleotid fosfati (NADP)

16. 16
Flavin-koenzimet.Në grupin prostetik të flavoproteinave gjendet vitamina B2 e cila për nga natyra kimike është
riboflavinë.

17. 17
 Riboflavina
Riboflavina është derivate i aloksazinës, e cila përbëhet nga unaza pteridine,ku në të cilen është kondenzuar unaza e
benzenit.Shumica e flavoproteinave përmbajnë flavinadenin-dinukleotid(FAD).Këtu adenozin-monofosfati dhe
riboflavin-fosfati janë të lidhura me lidhje pirofosfate.Disa flavin-enzime mundë të ndahen në apoenzim dhe
koenzim me ndërrimin e pH-së dhe me dializë ose me mjete për fundërrimin e proteinave.Flavinadenindinukleotidi
është i ndërtuar nga izoaloksazina,molekulae ribitolit,dy molekula të acidit fosforik,D-riboza dhe molekula e
adeninës
Flavinadenindinukleotidi(FAD)

18. 18
Adenozin trifosfati (ATP) si koenzim-Ky është një nukleotid i ndërtuar nga adenine, riboza dhe acidi
fosforik.Acidi fosforik është i lidhur me ribozë me lidhje esterike.Komponimi me një acid fosforik quhet Adenozin-
monofosfat (AMP).Në qoftë se janë dy molekula acid fosforik atëherë emërtohet si Adenozin-difosfat (ADP).
Lidhja e tri molekulave të acidit fosforikjep Adenozin trifosfatin (ATP).
ATP-ja përmban dy lidhje të pasura me energji dhe posedon potencial të lartë për bartjën e grupit:
a) Bartja e mbetjes ortofosfate, mbetet ADP-ja
b) Bartja e mbetjes pirofosfate , mbetet AMP-ja
c) Bartja e mbetjes AMP mbetet pirofosfati
d) Bartja e mbetjes adenozil-mbetet ortofosfati dhe pirofosfati
Adenozin trifosfati

19. 19
Tiaminopirofosfati koenzima-Ky koenzim është derivate i tiaminës ose aneurinës (vit.B1).Ky është një komponim
ciklik ku bërthama e tij mund të konsiderohet si koenzim i unazës piramidine dhe tiazoltëlidhur me molekulën e
acidit pirofosfori.
Tiaminpirofosfati-TPP (kokarboksilaza)

20. 20
Katalazat –Janë oksidoreduktaza shumë të përhapur në botën e gjallë Kataliza është izoluar dhe i fituar në gjendje
kristalore nga materialet e ndryshme biologjike: mëlçia , eritorcitet , leukocitet dhe një varg mikoroorganizmash.Në
qeliza gjenet jashtë mitokondive.Pesha molekulare e enzimeve kristalore është rreth 240.000 dhe përmban 0.09 g/
100 hekur.Grupi aktiv e formon protohemina ( me hekurin tre valent).Në molekulën e katalizës gjenden katër grupe
foriprotoporfirine.Ky enzim katalizon procesin e zbërthimit të peroksidit të hidrogjenit në ujë dhe oksigjen
molekular:
Peroksidaza –Ềshtë shumë e përhapur te bimët p.sh te rrika, nga kjo është izoluar në gjendje kristalore, paraqitet
dhe në qelizat shtazore (leukocitet), në qumësht etj.Peroksidazat katalizojnë oksidimin e komponimeve organike me
ndihmën e peroksidit të hidrogjenit e laun rolin e akceptorit të hidrogjenit, kurse substance organike, e cila
oksidohet, e luan rolin e donatorit të hidrogjenit.Oksidimin e bënë okigjeni aktiv, i cili lirohet gjatë zbërthimit të
H2O2 .

21. 21
 Transferazat
Nga emri i këtyre enzimeve mund të konkludojmë se transferazat katalizojnë bartjen e grupeve prej një komponimi
në komponim tjetër gjatë procesit të metabolizmit.Në bazë të grupeve kimike që bartin, transferazat i ndajmë në disa
grupe dhe nën grupe.
a) Metal-transferazat. Këto bartin mbetjen metal (-CH3) nga dhënësi metionina dhe betaina gjerë në akceptor
të ndryshëm.
b) Formil dhe oksimetil transferazat Këto enzime bëjnë bartjen e grupit formil dhe oksimetil.Këto
transferaza marrin pjesë në reaksione të ndryshme: në sintezën e bazave purine dhe pirimidine, madje në
zbërthimin dhe sintëzën e serinës.Në këto procese rol të rëndësishme ka acidi formil-tetrahidrofolik.
c) Karboksil-transferazat.Nga këto më të njohura janë metal-melonil –CoA transferazën dhe malonil CoA
karboksilaza.Si përfaqësuse të rëndësishëm të karbamil-transferazave mund të përmendim ornitin-karbamil-
transferaza, e cila bartë grupin karbamin nga karbamil-transferaza e cila bartë grupin karbamin nga
karbamil-fosfati në ornitinë dhe gjatë këtij reaksioni kriohet citrulina.Ky reaksion paraqiet fazë të
rëndësishme në procesin e sintezës së uresë në mëlçi të gjitarëve.
d) Transaldolazat dhe transketolazat.Këto janë bartës të dioksiacetoneve dhe mbetjës glikolaldehid të cilat
lujan rol të rëndësishëm në metabolizmin e karbohidrateve të bimët gjatë procesit të fotosintezës e në
organizmat shtazorë gjatë oksidimit të drejtpërdrejt të karbohidrateve.
e) Aciltransferazat.Për veprimin e këtyre enzimeve është e nevojshme prania e CoA i cili luan rol të
rëndësishëm në disa grupe të reaksioneve biokimike:
 Në zbërthimin definitive të acidit acetic, në procesin e sintezës së acetilokolinës, të N-acetil të
aminokarbohidrateve
 Gjatë sintezës së lipideve të thjeshta dhe të përbëra, zbërthimit dhe sintezës së acideve yndyrore etj .
f) Glukoziltransferazat.Këto katalizojnë bartjen e monosakarideve, disakarideve dhe oligosakarideve të
veçanta gjatë sintezës së disakarideve dhe polisakarideve bimore dhe shtazore.
g) Aminotransferazat. Këto enzime katalizojnë bartjen e grupeve amine nga dhënsi gjeri në a-keto acide.
h) Fosfotransferazat.Eshtë grup i madh i enzimeve të cilat e katalizojnë bartjen e grupeve fosfate.Në bazë të
mëntrës së bartjes të grupeve fosfatike i ndajmë në disa nëngrupe
i) Fosfokinazat.Janë grup i enzimeve fosfotransferaza, të cilat bartin grupit fosfate të pasura me energji.

22. 22
j) Fosfokinazat më të njohura janë:
k) Heksokinazat .Kjo katalizon bartjen e acidit fosforik prej adenozintrifosfatit (ATP) në heksoza:
ATP + D-heksoza = ADP + D-heksozë-6-fosfat
l) Nukleotidiltransferazat .Këto enzime katalizojnë bartjen e mbetjës nukleotidil gjatë proceseve
biokimike.Enzimet më të njohura të këtij grupi janë :
1) ARN dhe AND – nukleotidiltransferazat- këto katalizojnë procesin e sintezës së vargut polinukleotid të
ARN-së të AND-së nga nukleotidrifosfati , duke u liruar molekulat adekuate pirofosfate (H4P2O7)
2) Polinukleotidfosforilazat.Këto katalizojnë ndarjen e nukleotideve veç e veç nga acidi ribonukleik duke
marrë pjesë ortofosfati (H3PO4)
 Hidrolazat
Këto enzime katalizojnë proceset e hidrolizës së substancave organike të ndërlikuara, sic janë : polisakaridet , lipidet
dhe proteinat.Këto enzime veprojnë me pjesëmarrjen e ujit :
Substrati + H2O enzim produkti
Hidrolazat ndahen në disa grupe :
Hidrolazat të cilat veprojnë në estere
Ky grup i hidrolizave quhet esteraza, të cilat katalizojnë hidrolizën e lidhjeve esterike të acideve organike ose
inorganike dhe alkoolit.Veprimin e këtyre enzimeve mund ta paraqesim në këtë mënyrë.
Arilesterazat.Këto gjenden në indet shtazore.Katalizojnëhidrolizën e fenilcetatit në fenol dhe acid acetik
Lipazat.Këto janë enzime me origjinë të ndryshme, të cilat veprojnë në acilgliceride, d.m.th katalizojnë shkëputjen
e lidhjeve esterike në mes të glicerolit dhe acideve të larta yndyrore.Në saje të këtyre enzimeve hidroliza e
triacilgliceroleve bëhet shkallë-shkallë.Në fazën e pare triacilicerolet zbërthehen në monoacil-glicerole e më në fund
zbërthehen monoacilglicerolet

23. 23
Karakterisitikë e lipazave është se kanë specifitet të ulët, d.m.th se veprojnë në ester të gliceroleve me acide të
ngopura dhe të pangopura po ashtu veprojnë edhe në mono, di dhe triacilglicerole.Ekziston dallimi në shpejtësinë e
veprimit në substrate të ndryshëm.
Fosfatidilacil hidrolazat ose fosfatidazat.Janë enzime të cilat nga molekulat e fosofolipideve i shkëputin
molekulat e acideve yndyrore.Këto ndahen në dy grupe:
Fasfatidazat B.Këto bëjnë zbërthimin e mëtutjeshëm të lizolecitinës dhe lizocefalinës duke shkëputur edhe një
molekule të acidit yndyror dhe kështu formohet komponim i ri Glicerofosfokolina dhe glicerofosfo-kolamina.
Acetilinesterazat , ndryshe këto quhen kolin-esteraza dhe janë enzime shumë të rëndësishme të cilat janë të lidhura
për mëmbramën qelizore dhe luajnë rol të rëndësishëm në procesin e ngacmimit të qelizave nervore , muskulare etj
Roli i këtyre enzimeve është i dyfisht:
a) Lidhja e acetilkolinës e cila zbërthehet gjatë ngacmimit të fijeve në sistemin nervor periferik dhe të disa
sinapsave qendrore.
b) Më von acetilkolin-esteraza e zbërthen acetil kolinën në kolinë dhe acid acetik, kështu e rregullon
moslëshueshmërinë e membranes qelizore , ku me këtë i aftëson qelizat për pranimin e ngacmimeve të reja.
c) Fosfataza alkalike.Eshtë shumë e përhapur në organizëm dhe gjendet në mëlçi ,eshtra në plazmë të gjakut
dhe në disa organe tjera.Emrin e ka marrë në bazë të pH-së që vepron enzimi 8.5,9.5.Fosfataza alkalike te
njeriu ka rëndësi të madhe për diagnostifikimin e shumë sëmundjeve.Rol të posaçëm ka fosfataza alkalike e
eshtrave e cila ka rëndësi të madhe në osifikim ku si activator është vitamina D.

24. 24
Fosfataza acidike pH optimal e veprimit të saj është 4.2 gjendet në prostat , kurse në plazëm të gjakut shtohet gjate
karcinimit të prostates.
Fosfomonoesterazat.Këto enzime veprojnë në 5 gjegjësisht 3-nukleotide , nga të cilat e ndajn acidin fosforik dhe i
shndërrojnë në nukleozide, madje në triozë, pentozë dhe heksozë-fosfate dhe nga të gjitha këto e ndan molekulën
e acidit fosforik.
Fosfodiesterazat.Këto enzime veprojnë në diestere të acidit fosforik d,m.th në komponime në të cilat acidi fosoforik
është i lidhur me dy grupe të dy mbetjeve p.sh glicerofosfokolinë në polinukleotidet.
Fosfodiesterazat më të njohura janë:
Fosfolipaza C e cila nga fosfolipidet shkëput esterin e acidit fosforik me bazën azotike.
Fosfolipaza D, kjo bënë zbërthimin e fosfolipideve në bazë azotike dhe fosfotidil.Ekzistojnë disa enzime të tilla dhe
dallohen për nga specifiteti i tyre.Disa nga këto e katalizojnë zbërthimin e këtyre komponimeve në
dezoksimononukleotid-5- fosfat , kurse të tjerat në dezoksimononukleotid -3- fosfat.
Glikozilhidrolazat janë grup i madh i hidrolazave që katalizojnë procesin e zbërthimit të lidhjeve glikozide të
karbohidratev.Këto enzime ndahen në dy nëngrupe glukan-hidrolazat, këto bëjnë hidrolizën e polisakarideve në
oligosakaride ose monosakaride dhe glukozid-hidrolazat ose glukozidazat të cilat bëjnë zbërthimin e
oligosakarideve dhe disakarideve në monosakaride.
Veti e përbashkët e glikozil-hidrolazave është se verpojnë në lidhje glikozide dhe tregojnë specifitet mjaftë të ngusht
:
a) Ndaj tipit të lidhjeve glikozide d.m.th janë spsecifike α- gjegjësisht β-lidhjes glikozide
b) Te glukan-hidrolazat specificiteti manifestohet në bazë të vendit ku gjenden lidhjet glikozide :C1-C4, C1-
C6, C1-C3 dhe lidhjet tjera.
c) Glikoamilaza vepron anash vargut polisakarid dhe shkallë –shkallë ndahet nga një molekul glukozë.
d) Amilopektinë -1,6-glikozidaza.Ky enzim vepron në vendin ku bëhet degëzimi dhe vepron në lidhjen C1-C6
dhe në këtë mënyrë ndahen vargjet anësore.

25. 25
 Liazat
Klasa e liazave përfshin enzimet të cilat veprojnë në lidhjet intramolekulare ndërmjet atomeve të karbonit ndërmjet
karbonit dhe oksigjenit, karbonit dhe azotit karbonit e squfrit, karbonit dhe elementeve halogjene.
Liazat të cilat veprojnë në lidhjet C-C
Këto katalizojnë zbërthimin e lidhjes në mes dy atomeve të karbonit .
1) Piruvatdekarboksilaza katalizon dekarboksilimin e acidit piruvik.Eshtë proteid enzim e cila si koenzim ka
tiaminpirofosfatin (derivate i vitamins B1)
2) Oksalacetatdekarboksilaza ku enzim gjendet në indet e shtazëve dhe të bakterevt. Katalizon procesin e
dekarboksilimit të acidit oksalacetik:
Acid oksalacetik = acid piruvik + CO2
Si produkt i këtij reaksioni paraqitet acidi piruvik dhe dioksidi i karbonit
3) Glutamatdekarboksilaza është proteid enzim ku si koenzim ka piridoksalfosfatin .Katalizon dekarboksilimin
e acidit glutaminik, ku gjatë këtij reaksioni sajohet acidi γ-aminobuterik:
Acidi glutaminik = acid γ-aminobuterik + CO2
Ky enzim gjndet ne tru, madje te bimët , në disa këpurdha dhe baktere.
4)Lizindekarboksilaza.Për nga natyra kimike është një proteid enzim , ku si koenzim ka piridoksal-fosfatin . Ky
enzim katalizon dekarboksilimin e aminoacidit lizinë
L-lizinë = kadaverinë +CO2

26. 26
Liazat të cilat veprojnë në lidhjen C-O
1) Karbonat-dehidrataza ose karboanhidraza.Gjendet në indet bimore dhe shtazore.Ky enzim katalizon
sintezën , gjegjësisht zbërthimin e acidit karbonik:
CO2 + H2O = H2CO3
2) Fumarat-hidrataza .Ky enzim katalizon shndërrimin e acidit fumarik në acidin malik.Gjatë këtij reaksioni
nga acidi malik shkëput një molecule ujë dhe shndërrohet në acid fumarik, gjegjësisht acidi fumarik lidhë
një molecule ujë dhe kalon në acid malik.Procesi i shndërrimit të acidit fumarik në acid malik paraqet një
faze në ciklin e Krebsit.
3) Akonitathidrataza.Katalizon shndërrimin e acidit citric në acid izocitrik nëpërmjet acidit cis-
akonitik.Shndërrimi i acidit citrik në acid izocitrik kryhen në dy faza .Në fazën e pare, akonitathidrataza nga
acidi citric e ndan ujin dhe e shndërron atë në acid cisakonitik.Në fazën e dytë i njejti enzim i jep një
molekule ujë acidit cisakonitik dhe e shndërron atë në acid izocitrik.
4) Fosfopiruvathidrataza , përpara është quajtur enolaza është shumë e përhapur.Bënë katalizimin e
shndërrimit të acisit difosfoglicerik në acid difosfopiruvik .
Liazat të cilat veprojnë në lidhjet C-N
1) Histidin-amonjak-liaza.Ky katalizon zbërthimin e amino acidit histidinë në amoniak dhe acidin
urokaninë.Ky enzim gjendet në qelizat e mëlcisë dhe të bakterieve.Zbërthimi i histidinës në amonjak dhe
acid urokanin është rrugë fiziologjike e zbërthimit të histidinës në mëlçi.

27. 27
 Izomerazat
Kjo klasë përfshinë enzimet , të cilat katalizojnë shndë rrimin e komponimeve organike në format izomere gjegjëse
.Kjo klasëpërfshin afër 45 enzime të klasifikuara në pesë grupe.
1) Recemazat dhe epimerazat
Këtij grupi i takjonë recemazat e aminoacideve , të cilat me izomerizim i shndërrojnë D-aminoacidet
jonatyrore në L-aminoacide natyrore.Prej këtij grupi më e njohur është Alaninë-recemaza.Kjo është
proteidenzim, ku si koenzim e ka piridoksal-fosfati.Këtë e gjejmë te bakteret.Ky enzim katalizon procesin e
recemizimit .d.m.th shndërrimin e L-alaninës në D-alaninë.Epimerazat pëkarbohidrate.Këto enzime
katalizojnë shndërrimin e monosakarideve dhe derivative të tyre në komponime epimere.Këto epimerza
katalizojnë izomerizimin e D-ribulozës-5-fosfat në D-ksilulozë-5-fosfat.Në këtë rast enzimi e merr emrin në
bazë të monosakarideit që izomerizohet.
2) Cis-trans-izomerazat
Enzimi më i njohur i këtij gupi është meleilacetoacetat izomeraza e cila katalizon shndërrimin e acidit
maleilacetoacetik nëacid fumarilacetoacetik:
Acidi 4-maleilacetoacetik = acid 4-fumarilacetoacetik
Ky reaksion paraqet një fazë të katabolizmit të tirozinës, nëpërmjet të acidit homogentinik gjer tek acidi
funarik dhe acetoacetik.

28. 28
 Ligazat
Enzimet e kësaj klase dallohen nga enzimet tjera pë dy karakteristika:
a) Këto janë enzyme të cilat katalizojnë formimin lidhjeve C-O,C-S , C-N dhe C-C gjatë biosintezës së
materieve organike.Për këto kjo klasë e enzimeve quhet sintetaza.Energjinë për biosintezë , këto enzime e
shfrytëzojnë nga adenozin-trefosfati (ATP).
b) Karakterisik e dytë e këtyre enzimeve është se emërtimi i tyre është bërë në bazë të produkteve të cilat
formohen gjatë veprimit të tyre.
Ligazat të cilat formojnë lidhjet C-O
1) Sintetaza tirozil- ARN-t.Ky enzim katalizon aktvizimin dhe lidhjen e aminoacideit trozinë me ARN-
transportuese:
ATP + L-tirozina = L-tirozil-ARNt + AMP + pirofosfati
Siç vërejmë nga ekuacioni , energjinë për aktivizimin e tirozinës e jep ATP-ja .Ky enzim gjendet në indet
shtazore .Aktivator të këtij enzimi janë jonet e magnezit dhe kaliumit.
2) Sintetaza Triptofanil-ARNt.Ky enzim katalizon aktivizimin dhe lidhjen e triptofanit me ARNt gjegjës :
ATP + L-triptofani + ARNt = L-triptofanil –ARNt + AMP + pirofosfat
Gjendet në indet shtazore .Aktivator të këtij enzimi janë jonet e magnezit .

29. 29
Ligazat të cilat formojnë lidhjet C-S
Sintetaza e Acil-CoA. Ky enzim gjendet në mëlçi.Katalizon sintezën e acil CoA të acideve organike, të cilat
përmbajnë 4-11 atome karboni në varg.Sinteza e acil CoA kalon nëpër dy faza.Në fazën e pare reagon acidi organik
me ATP-në , ku gjatë këtij reaksioni formohet acil-adenozinmonofosfati dhe acidi piruvik.Në fazën e dytë , acil-
adenilatomonofosfati reagon me CoA dhe sajohet acil CoA duke u ndarë adenozinmonofosfati :
ATP + acidi = Adil – AMP + pirofosfati
Acil-AMP + CoA = acilCoA + AMP
Të dy këto faza katalizohen nga sinteza e acil-CoA. Aktivatorë të këtij enzimi janë jonet e magnezit.
Ligazat të cilat formojnë lidhjet C-C
Këtij grupi i takojnë shumë enzime , por më i njohuri është Piruvat-karboksilaza.Ky enzim gjendet në indet shtazore
dhe të bakteriet.Ky enzim katalizon procesin e karboksilimit të acidit piruvik, ku gjatë këtij reaksioni sajohet acidi
oksal acetik
+ CO2→
acidi piruvik acidi oksal acetic

30. 30
Referencat
1.Dr .sc .Sbit Dërmaku .Biokimia faqe 104-137.Prishtinë 2007.
2.Dr.Haqif Qerimi Biokimia mjekësore me praktikum faqe 94-116. Prishtinë 2001.
3.Robert A.Copeland “Enzymes” 2000 .
4.Bennett, T. P., and Frieden, E.: Modern Topics in Biochemistry, pg. 43-45, Macmillan, London (1969).
5.Martinek, R.: Practical Clinical Enzymology: J. Am. Med. Tech., 31, 162 (1969).
6.Pfeiffer, J.: Enzymes, the Physics and Chemistry of Life, pg 171-173, Simon and Schuster, NY (1954)

31. 31

32. 32

33. 33

34. 34

35. 35

36. 36
Gruoi i enzimit
1. Oksidoreduktazat Reaksionet e oksidimit dhe
reduktimit
2. Transferazat Bartja e grupeve alkile, acile, metile,
amine, glikozide, aldehidet, fosfatet
etj.
3. Hidrolazat Reaksionet e hidrolizës të esterëve,

37. 37
-lidhjet estere
-lidhjet glikozide
-lidhjet peptidike
glukozideve, peptideve
4. Liazat Reaksionet e elminimit ose adicioni
në lidhjen dyfishe
5. Izomerazat Reaksionet e rënditjes
intramolekulare
6. Ligazat (sintetazat) Reaksionet e krijimit të lidhjeve: C-
C, C-S, C-O etj.
Tabela 2. Klasifikimi i enzimeve
Enzimet ndahen edhe sipas vendit ku krijohen dhe ku veprojnë, në dy grupe:
endoenzime dhe egzoenzime. Në endoenzime bëjnë pjesë ato enzime të cilat krijohen
në qelizë dhe veprojnë në qelizë. Në ekzoenzime bëjnë pjesë ato enzime të cilat
krijohen në qelizë kurse veprojnë jashtë saj. Këtu bëjnë pjesë enzimet e traktit digjestiv
të cilat marrin pjesë në tretjen e ushqimit. Shumica e këtyre enzimeve krijohen në
pankreas, ndërsa veprojnë në zorrë.
1. Oksidoreduktazat
Në oksidoreduktaza bëjnë pjesë një numër i madh enzimesh të cilat i katalizojnë
proceset e oksidimit dhe të reduktimit. Enzimet që marrin pjesë në proceset e
dehidrogjenimit quhen dehidrogjenaza. Enzimet e përmendura mundësojnë oksidimin
(zbërthimin) e komponimeve të thjeshta organike: monosaharideve, glicerolit, acideve
yndyroreve dhe aminoacideve. Pas oksidimit të këtyre komponimeve si produkte finale
fitohen: uji, dioksidi i karbonit dhe amonjaku dhe lirohet energjia, e cila akumulohet në
formë të ATP-së, kurse një pjesë e energjisë lirohet në formë të nxehtësisë.
Në oksidoreduktaza bëjnë pjesë:
- Dehidrogjenazat aerobe,
- Dehidrogjenazat anaerobe,

38. 38
- Katalazat, dhe
- Peroksidazat.
Dehidrogjenazat aerobe – këtu bëjnë pjesë enzimet që e katalizojnë oksidimin e
substratit në praninë e oksigjenit (në kushte aerobe). Si shembull mund të merret
dehidrogjenaza e cila merr pjesë në oksidimin e acidit piruvik në acetil-CoA, mandej
dehidrogjenaza e acidit sukcinik, acidit malik etj.
Dehidrogjenazat anaerobe – këto enzime e shprehin aktivitetin e vet katalitik në
mungesë të oksigjenit (në kushte anaerobe). Këtu bëjnë pjesë dehidrogjenaza e acidit
laktik dhe dehidrogjenaza e alkoolit etilik.
Katalazat – i katalizojnë reaksionet në të cilat H2O2 shërben si akseptor i hidrogjenëve.
Peroksidi I hidrogjenit lirohet në organizëm si product i metabolizmit, i cili është
toksik për organizmin prandaj prania e katalazës në organizëm e pengon helmimin e

39. 39
organizmit sepse e transformon H2O2 në H2O dhe në O2. Katalazat gjenden më tepër në
indet animale (mëlçi, veshka dhe gjak), kurse në bimë gjendet më pak.
Peroksidazat – i katalizojnë reaksionet në të cilat H2O2 shërben si akseptor i
hidrogjenëve. Peroksidazat gjenden më tepër në bimë.
2. Transferazat
Këto enzime më shpesh e katalizojnë transferimin e grupit metil (-CH3), grupit amin,
grupit acil, grupit aldehid ose keton, grupit glukozil etj. Transferazat janë mjaft të
përhapura në botën bimore dhe shtazore. Nga struktura kimike bëjnë pjesë në proteid-
enzime, të cilat si koenzim e kanë piridoksal-fosfatin dmth. Vitaminën B6 të
fosforiluar. Po i përmendim disa prejë këtyre enzimeve: fosfotransferazat, acetil
transferazat, glukozil-transferazat dhe aminotransferazat.
2.1 Fosfotransferazat – janë enzime të cilat e katalizojnë bartjen e mbetjes së acidit
fosforik dhe quhen kinaza.
2.2 Acetil transferazat – aktivizimi i acideve të ngopura dhe pangopura yndyrore bëhet
me pjesmarrjen katalitike të acetil-transferazave. Funksioni i tyre është i rëndësishëm
në sintezën e acideve organike me vargje të gjata të karbonit. Acetil transferazat më të
rëndësishme janë: transferaza e acetil kolinës, transferaza e acetil-fosfatit dhe acetil-
transferazat e aminoacideve.
2.3 Glukozil-transferazat – këto enzime e katalizojnë bartjen e radikaleve glukozide
prej një molekule në një molekulë tjetër. Glukozil-transferazat e katalizojnë procesin e
krijimit të disaharideve dhe polisaharideve. Enzimet më të rëndësishme të këtij grupi
janë fosforilazat.
2.4 Aminotransferazat – janë enzime që e katalizojnë bartjen e grupit amin (-NH2) nga
një alfa-aminoacid në ndonjë alfa-keto-acid. Procesi reverzibil i transferimit (bartjes) të
grupit amin mund të paraqitet:

40. 40
3. Hidrolazat
Janë enzime të cilat e katalizojnë zbërthimin hidrolitik të substratit me pjesmarrjen e
ujit. Në këtë grup enzimesh bëjnë pjesë të gjithë enzimet e traktit digjestiv, të cilat e
katalizojnë zbërthimin e molekulave të përbëra (proteinëve, sheqernave dhe të
lipideve) në ato më të thjeshta. Meqenëse ekzistojnë substrate të ndryshme në të cilat
veprojnë, hidrolazat mund të ndahen në disa nëngrupe:
- Peptidazat,
- Karbohidraza,
- Esteraza
3.1 Peptidazat – bëjnë pjesë në grupin e hidrolazave. Janë enzime proteolitike, të cilat
e katalizojnë zbërthimin hidrolitik të lidhjes peptidike (-CO-HN-). Reaksioni i
hidrolizës së lidhjes peptidike mund të paraqitet kështu:
Varësisht
nga vendi i veprimit në varg peptidik, peptidazat mund të ndahen në: a) ekzopeptidaza
dhe b) endopeptidazat.
a) Ekzopeptidazat e katalizojnë zbërthimin e lidhjeve peptidike që gjenden në skajet
e vargut peptidik. Këto ndahen në:

41. 41
- Aminopeptidaza - të cilat i zbërthejnë lidhjet peptidike nga skaji ku gjendet grupi
i lirë amin, dhe
- Karboksipeptidaza - të cilat i zbërthejnë lidhjet peptidike nga skaji ku gjendet
grupi i lirë karboksil.
b) Endopeptidazat e katalizojnë zbërthimin e lidhjeve peptidike që gjenden në
brendësi të vargut peptidik. Enzimet më të rëndësishme proteolitike janë:
- Pepsina,
- tripsina,
- kimotripsina dhe
- kimozina
Pepsina – është enzim proteoliti, i cili i zbërthen gati të gjitha proteinat. Aktivitetin
maksimal të veprimit e shpreh në pH të theksuar acidike (pH=1-2.5). Bën pjesë në
endopeptidaza. Zakonisht e katalizon zbërthimin e lidhjeve peptidike midis
aminoacideve aromatike. Vepron në lukth dhe pas veprimit të tij bëhet shkurtimi i
vargjeve peptidike, tretja e të cilave mandej vazhdon në zorrë.
Tripsina – është enzim i lëngut pankreatik. Krijohet në formë joaktive si tripsinogjen.
Transformimi i tripsinogjenit joaktiv në tripsinë aktive bëhet nën veprimin e
enterokinazës. Edhe tripsina bën pjesë në endopeptidaza dhe aktivitetin maksimal e
shpreh në pH të përafërt me 8.
Kimotripsina – është enzim i lëngut pankreatik. Krijohet në formë joaktive si
kimotripsinogjen. Kimotripsinogjeni joaktiv kalon në formë aktive kimotripsin nën
veprimin e tripsinës. Vepron në pH të përafërt me 8.
Kimozina (renina) – krijohet në lëngun e lukthit te gjitarët e rinj dhe te foshnjat që
ushqehen me qumësht. Renina e bën koagullimin e qumështit në praninë e kalciumit.
3.2 Karbohidrazat
Janë enzime më të përhapura, gjenden ntë të gjitha bimët, shtazët dhe
mikroorganizmat. Këto e katalizojnë hidrolizën e lidhjeve glukozide. Hidrolazat i

42. 42
zbërthejnë karbohidratet (polisaharidet dhe oligosaharidet). Mund të ndahen në:
polioza dhe oligoza.
Poliazat e katalizojnë zbërthimin e polisharideve (të celulozës, të amidonit dhe të
glikogjenit), Kurse oligazat e katalizojnë zbërthimin e oligosharideve.
Në poliaza bëjnë pjesë keto enzime: amilazat, celulazat, dekstranazat, pektinazat dhe
enzime të tjera.
Amilazat e katalizojnë zbërthimin e amidonit dhe të glukogjenit në dekstrina dhe në
maltozë. Sipas mekanizmit të veprimit të veprimit, të gjitha amilazat ndahen në:
Alfa-amilaza- e katalizon zbërthimin e lidhjeve glukozide C1-C4 ,si produkt përfitohen
dekktrinat.
Beta-amilaza- - e katalizon zbërthimin e lidhjeve glukozide C1-C4, si produkt përfitohet
maltoza
Z-enzim e katalizon zbërthimin e lidhjeve glukozide C1-C3 dhe C1-C4
R-enzim e katalizon zbërthimin e lidhjeve glukozide C1-C6 .
Oligazat – Në oligaza bëjnë pjesë enzimet , të cilat e katalizojnë zbërthimin e lidhjeve
glukozide në molekulën e oligosaharideve. Enzimet më të rëndësishme janë ato që e
katalizojnë zbërthimin e molekulave të disaharideve, që janë përfaqësuesit më të
rëndësishëm të oligosaharideve:
a) α-glukoziada (maltaza) e katalizon zbërthimin (hidrolizën) e disaharidit maltozë
në dy molekula glukozë.
b) β-glukoziada (celobiaza), e cila e katalizon zbërthimin e celobiozës në glukozë
c) β-galaktoziada (laktaza), e cila e katalizon zbërthimin (hidrolizën) e disaharidit
laktozë në galaktozë dhe glukozë
d) β-fruktoziada (saharaza), e cila e katalizon zbërthimin e saharozës në fruktozë
dhe glukozë.

43. 43
1.3 Esterazat
Janë enzime të cilat e katalizojnë hidrolizën e lidhjes eterike midis acideve organike
dhe inorganike dhe alkoolit. Të gjitha esterazat ndahen në dy grupe:
a) Esterazat, të cilat e katalizojnë hidrolizën e lidhjes esterike midis acideve
organike dhe alkoolit ku bëjnë pjesë enzimet-lipazat, kolin-esterazat etj.
b) Esterazat, të cilat e katalizojnë hidrolizën e lidhjes esterike të acideve inorganike
dhe alkoolit. Në këto esteraza bëjnë pjesë fosfatazat dhe sulfatazat.
Lipazat – janë enzime të cilat e katalizojnë hidrolizën dhe sintezën e yndyrnave dhe të
vajrave dhe mund të paraqitet në këtë mënyrë:
Ku R1, R2, R3 janë radikale të acideve të larta yndyrore, të cilat marrin pjesë në
përbërje të yndyrës ose të vajit, si psh. Acidi palmik, stearik, oleik, linolik, linolenik,
arahidonik etj. Lipazat kanë rol të rëndësishëm në zbërthimin e yndyrës në traktin
digjestiv.
Fosfatazat – janë enzime të cilat e katalizojnë zbërthimin e estereve të acidit fosforik
dhe të alkoolit. Më të rëndësishme janë fosfatazat alkalike dhe acidike.
2. Liazat
Liazat janë enzime të cilat i katalizojnë reaksionet e ndarjes së grupeve të ndryshme
ose të molekulave të vogla (CO2, H2O, ose NH3) nga substrati. Ato i katalizojnë edhe
reaksionet e adicionit në lidhje dyfishe.

44. 44
Liazat janë enzime, të cilat e katalizojnë shkëputjen e lidhjeve të ndryshme kimike pa
praninë e ujit.Kështu p.sh. nën veprimin e aldolazës shkëputet lidhja midis C3 dhe C4
të fruktozës-1.6-difosfat dhe fitohen dy trioza.
Këtu bëjnë pjesë edhe dekarboksilazat, të cilat e katalizojnë shkëputjen e lidhjeve
midis dy atomeve të karbonit (lidhjet C-C). Nën veprimin e dekarboksilazës bëhet
shkëputja e CO2 nga grupi karboksil e acideve të ndryshme organike nga alfa-
ketoacidet ose alfa-aminoacidet dhe në varësi nga komponimi në të cilin veprojnë,
fitohen aldehidet, acidet monokarbonike ose aminat.
Procesi i dekarboksilimit në organizëm mund të kryhet në dy mënyra:
- Me dekarboksilim direkt dhe
- Me dekarboksilim oksidues.
Dekarboksilimi i acidit piruvik te fermentimi alkoolik është dekarbokslim direkt
(idrejtëpërdrejtë), sepse në atë rast CO2 shkëputet drejtpërdrejtë nga grupi karboksil
i acidit piruvik. Këtë reaksion e katalizon dekarboksilaza që si koenzim e ka tiamin-
pirofosfatin.
Si shembull i dekarboksilimit oksidues mund të merret oksidimi dekarboksilues i
acidit piruvik. Pra, acidi piruvik me dekarboksilim oksidues kalon në acetil-COA.
Po i përmendim disa dekarboksilaza më të rëndësishme:
Dekarboksilaza e acidit piruvik te fermentimi alkoolik e cila e zbërthen acidin
piruvik dhe CO2 (dekarboksilim direkt). Ky enzim e ka si koenzim tiamin-
pirofosfatin (TPP)
Dekarboksilaza e acidit oksal-acetik, e zbërthen acidin oksal-acetik në acid piruvik
dhe CO2 (dekarboksilim direkt)
Dekarboksilaza e acidit aceto-acetik, e zbërthen acidin aceto-acetik në aceton dhe
CO2.

45. 45
Dekarboksilaza e aminoacideve, janë grup i enzimeve, të cilat e bëjnë
dekarboksilimin e aminoacideve, duke krijuar amina përkatëse. Si koenzim e kanë
piridoksal-fosfatin.
1. Izomerazat
Izomerazat janë enzime, të cilat i katalizojnë reaksionet e renditjeve
intramolekulare. Nën veprimin e këtyre enzimeve bëhet transformimi i një
substance në tjetrën, e në këtë rast formula empirike nuk ndryshohet. Ato substanca
quhen izomere e vetë reaksioni izomerizim. Pra, nën veprimin e izomerazave bëhet
izomerizimi i komponimeve të ndryshme në organizëm, e në radhë të parë i
monosaharideve dhe i aminoacideve. Përmendim disa izomeraza më të
rëndësishme:
Izomeraza e fosfoheksozës (fosfohekso-izomeraza) e cila e katalizon reaksionin e
izomerizimit të glukozës-6-fosfat në fruktozë-6-fosfat dhe e kundërta.
Izomeraza e triozo-fosfateve, e cila e katalizon reaksionin e izomerizimit të
dihidroksi-aceton-fosfatit në glicerinë-aldehid-3-fosfat dhe e kundërta.
Fosfoglukomutaza, e cila e katalizon transfomimin reverzibil të glukozës-1-fosfat
në glukozë-6-fosfat.
Epimerazat e sheqernave i shndërrojnë monosaharidet e ndryshme dhe derivatet e
tyre në komponime epimere, të cilat dallohen për nga konfiguracioni hapësinor në
ndonjërin prej atomeve asimetrike, përveç atij që është afër C-atomit të fundit sipas
të cilit përcaktohet D-dhe L-konfiguracioni.
2. Ligazat (Sintatazat)
Emri ligaza rrjedh nga latinishtja ligare që do të thotë lidh, bashkoj. Prandaj, ligazat
janë enzime, të cilat e katalizojnë sintezën e kompnimeve organike në organizëm,

46. 46
duke e shfrytëzuar energjinë prej adenozin-tre-fosfatit (ATP-ës). Pasi keto enzime i
katalizojnë proceset e sintezës quhen edhe sintetaza.
Në përgjithësi, në ligaza bëjnë pjesë, enzimet, të cilat mundësojnë krijimin e
lidhjeve C=O, C-S, C-N, C-C.
Si enzime më të rëndësishme, të cilat mundësojnë krijimin e lidhjeve C=O janë ato
që mundësojnë lidhjen e aminoacideve për ARNt në citoplazmë.
Ligazat që i krijojnë lidhjet C-S. Enzimet më të rëndësishme të këtij nëngrupi e
katalizojnë lidhjen e acideve yndyrore me koenzim-A, duke krijuar acil-CoA
sintetaza.
Ligazat që e katalizojnë krijimin e lidhjeve C-C. Këtu bëjnë pjesë karboksilazat ose
karboksiligazat, të cilat e mundësojnë lidhjen e CO2 në molekulë të acideve
organike e me këtë edhe zgjatjen e vargut të tyre dhe krijimin e acideve dikarbonike
prej atyre monokarbonike.
Qëndra active e enzimeve
Reaksionet enzimatike zhvillohen sipas ligjit për veprimin e masave active.Sipas këtij
ligji gjatë reaksioneve kimike ruhet raporti midis sasisë së substabceës që hyn në
reaksion dhe produkteve që dalin nga reaksioni.Ky raport njihet si constant e
baraspeshës.Kështu , gjatë zbërthimit të saharozës në glukozë dhe fruktozë pas një

47. 47
kohe të caktuar vendoset baraspesha midis saharozës në njërën anë dhe glukozës në
anën tjetër:
Saharoza ------------glukoza + fruktoza
Enzimi së pari bashkëvepron me substrat dhe krijohet komponimi kalimtar enzim-
substrat.Pastaj pas zbërthimit të kompleksit ES ftohen produktet e zbërthimit dhe
enzimi I lire
Specifiteti i veprimit të enzimeve

48. 48
Njëra nga vetitë më të rëndësishme të enzimeve është specifitteti I veprimit të tyre, I
cili është I lidhur ngushtë me strukturën e enzimit dhe të substratit që është si celësi me
bravën.Në bazë të kësaj , enzimi e zgjedh substratin mbi të cilin vepron.Prandaj ,
enzimet e katalizojnë vetëm një lloj transformimi dhe shpesh vetëm të një substrati.Kjo
veti tregon se enzimet janë substance të cilat kanë aftësi të krijojnë kompleks ES vetëm
me një grup komponimesh të ngjashme. Enzimet për veprimin e vet e zgjedhin
substratin specific e kështu edhe vendosin se cili substrat do të hyjë në reaksion dhe si
do të rrjedh transformimi i tij.
Kinetika e katalizës enzimore

49. 49
Enzimet ose fermentet jane biokatalizator me natyre proteinike, te cilet sintetizohen ne
qelizat e organizmave bimore dhe shtazore, si edhe ne mikroorganima. Ato I
pershpejtojne numrin me te madh te reaksioneve kimike te cilet ndodhin ne qelize, por
mund te kene veprim katalitik edhe jashta qelizes.
Klasifikohen ne dy grupe:
1.enzime njekomponenteshe
2. enzime dykomponenteshe.
Aktiviteti i grupit të pare mvaret vetëm prej struktures së tyre proteinike, ndersa grupit
të dytë për aktivitetin e tyre u nevojitet përvec structures proteinike (apoenzimi) edhe
pjesa joproteinike e quajtur kofaktor. Kompleksi aktiv katalizuës që përbëhet nga
apoenzimi dhe kofaktori quhet holoenzim, këto dy komponenta të ndara njëra prej
tjetrës janë joaktive. Kofaktoret mund të jenë të natyrës së ndryshme.
Enzimet janë biokatalizator proteinik, që karakterizohen me strukture specifike
dhe funksion specifik katalizues.
Si katalizator me efikasitet dhe specifitet të lartë veprues, enzimet i kanë këto
karakteristika: veprojnë në koncentrime të vogla në raport më substratin, pas reaksionit

50. 50
regjenerohen dhe nuk ndikojnë në baraspeshen e reaksionit, por vetëm e rrisin
shpejtësinë e reaksionit.
Specifiteti i lartë i veprimit enzimatik është njëra ndër vetitë më të rëndësishme
të enzimeve si katalizator biologjik. Ajo mund të shprehet lidhur me reaksionin
katalizues si dhe me substratin – specifiteti i substratit mund të jetë:
1. absolute – enzimi katalizon vetëm një reaksion ( ureaza );
2. specifiteti grupor – enzimi vepron në më shumë substrate (fosfomonoesteraza);
3. specifiteti stereokimik – enzimi zbërthen ose sintetizon vetëm një substrat
stereoizomer.
Sipas llojit të reaksionit enzimatik të cilët e katalizojne, enzimet klasifikohen ne 6
grupe ( oksidoreduktazat, transferazat, hidrolazat, liazat, izomerazat, ligazat).
Pasi enzimet kanë natyre proteinike i posedojn të gjitha vetitë karakteristike të
proteineve: termolabilitet, mvarshmeria e veprimit të tyre nga pH, si dhe ndjeshmëria e
madhe e tyre ndaj materjeve të ndryshme ( activator, inhibitor ). Ndryshimet në
strukturen e enzimeve ose denaturimi i tyre rezulton me humbjën e aktivitetit katalitik.
Aktiviteti i lartë katalitik i enzimeve konsiston ne konformacionin specific të vargut të
tyre polipeptidik. Ajo pjesë e moleculës së enzimit që është përgjegjës për veprimin e
tij quhet qendra aktive.
Kinetika enzimatike

51. 51
Pjesa e enzimologjisë ku studiohet shpejtësia e reaksioneve të katalizuara nga enzimet
quhet kinetika enzimatike. Kinetika enzimatike është pjesë e shkencës për enzimet që
studijon mvarshmërinë e shpejtësisë së reaksionit katalitik prej natyrës proteinike të
substancave në reaksion ( substrat, enzim ) dhe prej kushteve ku zhvillohet reaksioni,
sic janë: koncentrimi i substratit dhe enzimit, temperatura, pH, pjesmarrja e aktivatorit,
inhibitorit, koenzimit etj.Njohja e veprimit kinetik të enzimeve është e rëndesishme për
analizen e shumë dukurive biologjike dhe fiziologjike, posacërisht në biokimine
klinike sepse mundesohet zbulimi dhe përcjellja e crregullimeve metabolike.
Konstantat kinetike të enzimeve dhe percaktimi i tyre
Konstantat kinetike për cdo enzim që e katalizon reaksionin klimik të shëndrimit në
substrat perkatës janë: konstanta e Michaelis (Km) dhe shpejtësia maksimale e
reaksionit enzimatik (V max ).
Në kushte fiziologjike, koncentrimi i substratit në qeliza me shpeshë është i përafërt
me vleren e Km. Praktikisht me përcaktimin e konstanatave kinetike për një enzim
mundet përafersishtë të vlersohet koncentrimi fiziologjik i substratit, gjegjësisht
metaboliteve të caktuar në qelizë .Me analizimin e efektit të substancave të ndryshme (
metabolit, barna ) ndaj vlerës së konstantës të Michaelis mund të vërtetohet substanca e
caktuar a e ndryshon vleren e konstantes. Nëse substanca e ndryshon vlerën e Km,

52. 52
atehere kjo është me rëndesi në rregullimin e aktivitetit enzimatik dhe mund të
shfrytezohet në rregullimin dhe kontrollen e proceseve metabolike. Kjo zakonishte
shfrytezohet ne praktiken mjeksoro-farmakologjike.
Përcaktimi i konstantave kinetike për një enzim në princip aplikohet me
egzaminimin e ndikimit të koncentrimit të substratit ndaj shpejtësisë së reaksionit
enzimatik në kushte kur faktoret e tjerë nuk ndryshojnë.
Ndikimi I koncentrimit te substratit ndaj aktivitetit enzimatik
Secili reaksion enzimatik fillon me lidhjen e substratit ( S ) me enzimin ( E ) dhe
formimin e kompleksit enzim-substrat. Ne fazen e arrdhshme formohen produktet e
reaksionit enzimatik ( P1 dhe P2 ), gjate se ciles enzimi regjenerohet:
E + S ---- ES ---- P1 + P2 + E
Shpejtesia e cdo reaksioni kimik dhe enzimatik matet me ndryshimin e
koncentrimit te produktit ose substratit ne njesi te kohes . P.sh. nese gjate nje
eksperimenti, me sasi te caktuar te enzimit, temperature dhe shtypje konstante,
gradualishte rritet koncentrimi I substratit, atehere sasi me e madhe e enzimit bartet

53. 53
ne kompleksin e ES dhe shpejtesia e reaksionit rritet derisa praktikisht I gjithe
enzimi nuk kalon ne ES.
Kur enzimi ngopet totalisht me substrat, shpejtesia e fiton vleren maksimale
( Vmax )
Me rritjen e metutjeshme te koncentrimit te substratit shpejtesia e reaksionit nuk
ndryshon.