2. Biokimia: mempelajari unsur-unsur kimia
beserta proses-proses yang berlangsung
terhadap unsur-unsur tersebut di dalam tubuh
makhluk hidup
→meliputi
− pemecahan molekul menjadi bentuk yang
sederhana (katabolisme)
− pembentukan senyawa-senyawa penting
yang berperan untuk perkembangan sel/
pertumbuhan (anabolisme)

3.  Proses-proses tersebut berlangsung sangat
lambat sehingga tidak bisa menopang
kehidupan jika tidak dikatalisis oleh enzim.
 Enzim: biokatalisator yang dibentuk dari
makromolekul protein dengan BM bervariasi
→ memiliki karakter sama dengan protein

4. Protein terdiri dari Asam amino
H
H3N
+
Cα COOH
R
Ikatan Peptida Polypeptida

5. STRUKTUR
PROTEIN
 Struktur Primer : Susunan asam amino
 Struktur Sekunder : α-helix, lipatan β
 Struktur Tertier : satu sub-unit protein
 Struktur Kwaterner : keseluruhan
protein (gabungan 2 atau lebih tertier)

6. Asam amino merupakan komposis dari
subunit Protein.

7. Denaturasi protein :
Rusaknya struktur Protein ke 4, 3 dan 2
Bahan-bahan yang membuat denaturasi :
- panas
- pelarut organik
- basa atau asam kuat
- detergents
- logam berat (Pb,Hg)

8. Sifat-sifat enzim :
1. Merobah substrat menjadi produk
2. Tidak turut dalam reaksi, hanya mempercepat
reaksi (katalisator)
3. Mempunyai Active site (catalytic site)
4. Catalytic efficiency tinggi : 103 - 108

9. Sifat-sifat enzim :
5. Specificity tinggi : hanya untuk 1 jenis reaksi
6. Mempunyai Cofactor (ion) /Coenzyme
(vitamin)
7. Dapat diregulasi : distimulasi atau diinhibisi.
8. Lokasi di dalam sel : tertentu

10.  Berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi
 Nama enzim dikenal dengan menambahkan
akhiran ase pada substrat yang dihidrolisis
Lipase : menghidrolisis lipid
Amilase : menghidrolisis amilum
Protease : menghidrolisis protein
 Gugus enzim mengkatalisis reaksi yang sama diberi
nama sesuai jenis reaksi yang dikatalisisnya
dehidrogenase : mengkatalisis reaksi dehidrogenasi
transferase : mengkatalisis reaksi pemindahan
gugus

11.  Sistem IUB : dengan garis besar sistem:
1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis terdiri dari 6
kelas utama,masing – masing mempunyai 4-13
sub kelas
2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian, nama pertama
menunjukkan substrat,nama kedua berakhiran
ase,menyatakan reaksi yang dikatalisis
3. Keterangan tambahan untuk menerangkan reaksi.
Bila diperlukan dapat ditulis dalam tanda kurung
pada bagian akhir
4. Setiap enzim punya kode sistemik yang mencirikan
tipe reaksi kedalam kelas (digit pertama), sub kelas
(digit kedua) dan sub kelas (digit ketiga)

12.  1. Oksidoreduktase : mengkatalisir reaksi
oksidasi – reduksi .
CH3 – CH – COO - + NAD+
OH
(Lactate)
CH3 – C – COO - + NADH + H+
O
(Pyruvate)
Enzim : Lactate dehydrogenase

13.  2. Transferase : mengkatalisir transfer dari
gugus yang mengandung C, N, P.
CH2 – CH – COO – + THF
OH NH3+
(Serine)
CH2 – COO – + THF–CH2
NH3+
(Glycine)
Enzim : Serine hydroxymethyl transferase.

14.  3. Hydrolase : mengkatalisir pemecahan
ikatan dengan penambahan air.
NH2 – C – NH2 + H2O CO2 + 2 NH3
O
(Urea)
Enzim : Urease
(Kebanyakan enzim pencernaan adalah
golongan Hydroxylase)

15.  4. Lyase : addisi dari suatu gugus pada suatu
ikatan rangkap atau sebaliknya tanpa
menggunakan air
H
CH3 – C – COO - CH3 - CH + CO2
O O
(Pyruvate) (Acetaldehyde)
Enzim : Pyruvate decarboxylase

16.  5. Isomerase : mengkatalisis interkonversi isomer-
isomer optik, geometri atau posisi
(keseimbangan antara dua
isomer)
L ALANIN alanin rasemerase D ALANIN

17.  6. Ligase : mengkatalisis reaksi pembentukan
pasangan ikatan rangkap antara atom C dan
O,S, N dengan menghidrolisis energi phosphate
.
CH3 – C – COO - + CO2
O
(Pyruvate) ATP ADP + Pi
HOOC - CH2 - C-COO –
O
(Oxaloacetate)

18. Kecepatan reaksi enzimatis dipengaruhi oleh
faktor:
 Keasaman atau pH
 Suhu
 Konsentrasi enzim
 Konsentrasi substrat
 Ada tidaknya senyawa inhibitor

19.  Selain komponen protein, banyak enzim
memerlukan penyusun “non protein”guna
berfungsi sebagai katalis
 Beberapa enzim membutuhkan kofaktor
(contohnya ion Cl) agar aktifitasnya tidak
menurun
 Koenzim merupakan molekul organik yang
terikat pada bagian protein enzim tertentu,
diperlukan untuk aktifitas enzim tertentu

20.  Kadang-kadang berfungsi juga sebagai
Co-Substrat
 Terikat secara kovalent (grup Prosthetic) atau
nonkovalent dengan Apoenzim
 Reaksi Lysis termasuk Hydrolisa, tidak
membutuhkan Coenzim
 Coenzim dibagi atas fungsinya untuk mentransfer :
transfer Hidrogen :
NAD+, NADP+
FMN, FAD
Lipoic acid
Coenzyme Q

21.  Transfer grup selain Hidrogen :
CoA.SH
Thiamin pyrophosphate
Pyridoxal phosphate
Folate coenzym
Cobamide (B12) coenzym
Lipoic Acid
 Merupakan derivat vitamin yang larut dalam air
(B kompleks) setelah dimodifikasi.

22.  Kompleks fungsional protein ditambah
dengan faktor
pelengkap koenzim disebut ”holoenzim”
 Bagian protein yang bebas dari kofaktor
disebut ”apoenzim”
 Jenis enzim yang membutuhkan ko-enzim
mencakup enzim yang mengkatalisis reaksi:
- Oksidasi reduksi
- Pemindahan gugus
- Isomerisasi
- Reaksi pembentukan ikatan kovalen

23.  Enzim bisa terdapat di intraseluler dan
ekstraselluler
 Lokasi enzim intraselluler berdasarkan fungsi
organella di intraselluler tersebut
 Enzim yang berhubungan dengan nukleus
berperan dalam pemeliharaan, pembaharuan
dan pengunaan aparatus genetik
 Enzim mitokhondria berhubungan dengan
reaksi pengumpul energi atau reaksi oksidatif
 Enzim yang berhubungan dengan ribosom
memperkembangkan biosintesis protein

24.  Lisosom mengandung enzim-enzim yang
mengkatalitis hidrolisis bahan-bahan yang
diperlukan sel
 Enzim sitoplasma mengkatalisis jenis
metabolisme KH(glikolisis) biosintesis asam
lemak
 Kompartmentasi enzim ini memudahkan
pengaturan proses metabolik
 Enzim dengan aktifitas katalitik yang sama,tapi
dalam bentuk fisik yang berbeda,kompartment
berbeda → Isozim

25. A. Collision Theory
 Untuk bereaksi molekul-molekul harus saling
membentur
 Untuk satu benturan yang berhasil (menghasilkan
reaksi) molekul-molekul harus punya cukup energi
untuk mengatasi sawar/barrier energi
 Faktor-faktor yang meningkatkan kecepatan reaksi
harus :
- menaikkan energi kinetika pada pada molekul yang
bereaksi
- menurunkan rintangan energi untuk menaikkan reaksi
-meningkatkan frekwensi benturan

26. B. Lock and Key Theory
 Sifat enzim dalam mengkatalisis berbagai reaksi
kimia karena kemampuannya berikatan dengan
berbagai macam molekul
 Menurut Emil Fischer lewat teori ”Lock and Key”
enzim harus berikatan dengan substrat pada tempat
yang tepat sehingga menghasilkan reaksi
 Tempat pada enzim berikatan dengan substratnya
untuk melakukan proses katalitik disebut ”Tempat
Katalitik/Tempat Aktif”
 Tempat aktif berupa celah atau retakan berupa
kesatuan tiga dimensi terbentuk oleh gugus yang
berasal dari berbagai bagian urutan asam amino

28.  Bagian lain dari protein pembentuk enzim diluar
tempat aktif disebut sebagai “Tempat Allosterik”
 Ciri yang kurang menguntungkan dari model lock and
key ini adalah kekakuan tempat aktif
 Model ini masih dipakai untuk memahami tempat
sifat tertentu enzim mis;pengikatan secara berurutan
dua atau lebih substrat

29. C. Induced Fit Theory
 Model yang lebih umum dari Daniel
Koshland:Induced Fit (kesesuaian terinduksi)
 Substrat menimbulkan/menginduksi perubahan
bentuk dalam enzim

31. Gambar 2. Model Induced Fit dari Koshland
Raff A, et al 2002

32. Inhibitor
 Inhibisi aktifitas enzim dapat berupa molekul kecil
spesifik atau ion, obat dan bahan beracun
 Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel
atau irreversibel, kompetitif dan non kompetitif
 Inhibitor kompetitif membentuk molekul yang mirip
dengan substrat untuk enzim tersebut, akibatnya
enzim mengikat inhibitor membentuk kompleks EnzI
 Inhibitor kompetitif ditandai dengan ikatan yang sangat
erat dengan enzim sasaran
 Suatu enzim dapat dihambat secara kompetitif oleh
produknya sendiri

33. Enzyme Inhibition (Mechanism)
I Competitive I Non-competitive I Uncompetitive
Substrate E
Cartoon Guide
S S E I
S X
E S I I
I
Compete for S I
Inhibitor active site Different site
E + S ← ES → E + P
→ E + S ← ES → E + P
→ E + S ← ES → E + P
→
Equation and Description
+ + + +
I I I I
↓↑ ↓↑ ↓ ↑ ↓↑
EI EI + S →EIS E IS
[I] binds to free [E] only, [I] binds to free [E] or [ES] [I] binds to [ES] complex
and competes with [S];
complex; Increasing [S] can only, increasing [S] favors
increasing [S] overcomes
not overcome [I] inhibition. the inhibition by [I].
Inhibition by [I].

34. Enzim dalam plasma darah
1. Enzim fungsional
- Melakukan fungsi fisiologis dalam darah
- Terdapat dalam darah dalam konsentrasi sama atau
lebih tinggi dari dalam jaringan
C/Enzim pembekuan darah→Trombin
2. Enzim non fungsional
- Tidak melakukan fungsi fisiologis dalam darah
- Kadar dalam darah sampai sejuta kali lipat lebih rendah
dari di jaringan