Dokumen ini membahas tentang enzim, termasuk definisi enzim, klasifikasi enzim, faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim seperti konsentrasi enzim dan substrat, pH, suhu, energi aktivasi, model pengikatan substrat oleh enzim, dan jenis-jenis inhibitor enzim.

1. ENZIM
Sistiana Windyariani, Pend Bio UMMI

2. Pendahuluan
• Enzim adalah protein yang mengkatalisis
reaksi-reaksi biokimia. Enzim biasanya
terdapat dalam sel dengan konsentrasi yang
sangat rendah, dimana mereka dapat
meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah
posisi kesetimbangan; artinya baik laju reaksi
maupun laju reaksi kebalikannya ditingkatkan
dengan kelipatan yang sama. Kelipatan ini
biasanya di sekitar 103 sampai 1012

3. Enzim
• Apakah yang dimaksud situs aktif dan bagaimana
hubungannya dengan struktur enzim?

4. Degradation reactions
animation

5. Degradation reactions
Starch
Maltose

6. Degradation reaction
Substrate Enzyme Product
Hydrogen
peroxide
Catalase Oxygen and
water
Starch Amylase Maltose
Maltose Maltase Glucose
Protein Pepsin Peptides
Peptides Protease Amino acids
Fats Lipase Fatty Acids
and Glycerol

7. Synthesis Reaction
Active site
es

8. Synthesis reaction
Glucose-1-
phosphate
Starch

9. Glucose-1-phosphate Starch
Synthesis reactions
(Substrate) (enzyme) (product)
phosphorylase

10. Karakteristik Enzim
• Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi tidak
mempengaruhi keseimbangan akhir.
• Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil untuk
mengubah sejumlah besar molekul.
• Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi pH,
temperatur, konsentrasi substrat, kofaktor
tertentu.
• Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya enzim
hanya mengkatalisis reaksi dalam skala kecil atau
dalam beberapa kasus hanya mengkatalis satu
reaksi.

11. Istilah
• Untuk aktivitasnya enzim sering memerlukan
adanya gugus non protein yaitu ko-faktor.
Istilah gugus prostetik digunakan untuk ko-
faktor yang terikat kuat oleh ikatan kovalen
terhadap protein enzim, sedangkan koenzim
untuk senyawa yang ikatannya kurang kuat
terhadap enzim. Bagian protein dari enzim
dinamakan apoenzim, sedangkan enzim yang
lengkap dinamakan holoenzim.

12. Klasifikasi Enzim
• Klasifikasi enzim terutama didasarkan atas
jenis reaksi yang dikatalis. Klasifikasi berikut
menurut versi yang diusulkan oleh Komisi
Enzim dari Uni Biokimia International
(Commision on Enzymes of the International
Union of Biochemistry) tahun 1961. Setiap
enzim terdiri atas kode yang terdiri atas empat
angka. Pertama menunjukkan kelas utama
dari enzim yaitu ada 6 kelompok utama:

13. Golongan Enzim Utama
1. Oksidoreduktasa, mengkatalisis reaksi reduksi
oksidasi. Donor hidrogen atau donor elektron adalah
salah satu substratnya.
2. Transferasa, mengkatalisis reaksi transfer
(pemindahan) gugus. Dengan bentuk umum A - X +
B, A + B -X
3. Hidrolasa, mengkatalisis reaksi hidrolisis. Pada C-C, C-
N, C-O, dan ikatan lainnya.
4. Lyasa, pemutusan (bukan hidrolitik) Pada C-C, C-N, C-
O, dan ikatan lainnya, menyisakan ikatan rangkap
dua; atau, penambahan gugus pada ikatan rangkap
dua.
5. Isomerasa, perubahan, susunan geometris (spasial)
pada suatu molekul.
6. Lygasa atau sintetasa, mengkatalisis reaksi
penggabungan dua molekul.

14. Penamaan Enzim
• Setiap enzim memiliki satu nama sistematik yang
menunjukkan kelompok dan sub kelompok.
Contoh laktat: NAD oksidoreduktase, mempunyai
nomor sistematik 1. 1. 1. 27. Angka pertama
menunjukkan bahwa enzim itu termasuk
kelompok satu yaitu oksidoreduktase. Angka
kedua menunjukkan sub kelompok yaitu gugus
kimia yang diubah –CHOH. Angka ketiga
menunjukkan sub-sub kelompoknya yang
menunjukkan bahwa NAD atau NADP sebagai
hidrogen akseptor.

15. Lanjutan Penamaan Enzim
• Angka keempat menunjukkan enzim.
• Selain nama sistematik, juga dikenal nama
trivial yang lebih pendek dan lebih mudah
dibanding nama sistematik, contoh enzim di
atas lebih umum dikenal sebagai laktat
dehidrogenase.

16. Four Variables
Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

17. Enzyme activity
Four Variables
Temperature
pH
Enzyme Concentration
Substrate Concentration

18. 1. Pengaruh konsentrasi enzim
Bila jumlah enzim dalam satu reaksi menjadi
dua kali lipat maka jumlah substrat yang
diubah menjadi produk (hasil) adalah dua kali
lipat juga.

19. V= kecepatan (jumlah
substrat yang diubah
persatuan waktu)
E= Konsentrasi Enzim

20. 2. Pengaruh konsentrasi substrat
Kecepatan sebanding dengan konsentrasi
substrat. Jumlah substrat 2 kali lipat maka
kecepatannya 2 kali lipat sampai waktu
tertentu dengan catatan konsentrasi enzim
tetap konstan.

21. •V sebanding S.
Penggandaan S maka v dua
kali lebih cepat.
•Kecepatan tidak
dipengaruhi S. Penggandaan
S tidak mempengaruhi V
Active sites full- maximum turnover

22. Kompleks enzim substrat
Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada konsentrasi
substrat tertentu, Brown (1902) menduga bahwa enzim
di dalam mengikat molekul substrat mempunyai
kemampuan terbatas yaitu menjadi jenuh. Michaelis
menten mengusulkan suatu persamaan yang
didasarkan kepada asumsi sehingga memungkinkan
diadakannya pengujian hipotesis. Salah satu asumsinya
yaitu:
E + S ↔ ES → E + P
enzim + substrat ↔ Enzim substrat → Enzim + Produk

23. • Namun tidak semua reaksi enzim dapat
dirumuskan seperti di atas. Pada beberapa
peristiwa sering terdapat lebih dari satu kompleks
ES (Enzim Substrat). Skema yang paling umum
dituliskan sebagai berikut:
E + S ↔ ES ↔ ES ‘↔ EP ↔ E + P
Dimana ES adalah bahan antara yang tidak stabil,
ES’ merupakan kompleks substrat yang diaktivasi
dan EP merupakan kompleks Enzim Produk
(hasil).

24. 3. Pengaruh pH
• pH ekstrim dapat mengakibatkan enzim
mengalami denaturasi. Perubahan pH yang
tidak ekstrim mempengaruhi enzim secara
temporer. Setiap enzim mempunyai pH
tertentu dimana enzim memiliki aktivitas
maksimum pH tersebut disebut pH’ optimum
untuk enzim tersebut

25. Rate
of
Reaction
pH
1 3 4
2 5 6 7 8 9

26. Rate
of
Reaction
pH
1 3 4
2 5 6 7 8 9
Narrow pH optima
Disrupt Ionic bonds - Structure
Effect charged residues at active
site

27. Rate
of
Reaction
Temperature
0 20 30 50
10 40 60

28. Rate
of
Reaction
4. Temperature
0 20 30 50
10 40 60
40oC - denatures
5- 40oC
Increase in Activity
<5oC - inactive

29. Effect of heat on enzyme activty
If you heat the protein above its optimal temperature
bonds break
meaning the protein loses it secondary and tertiary structure

30. Effect of heat on enzyme activty
Denaturing the protein

31. Effect of heat on enzyme activty
Denaturing the protein
ACTIVE SITE CHANGES SHAPE
SO SUBSTRATE NO LONGER FITS
Even if temperature lowered – enzyme can’t regain its correct shape

32. Energi Aktivasi
• Mengapa reaksi kimia
yang mungkin terjadi
secara termodinamis
kadang-kadang tidak
terjadi tanpa bantuan
enzim?

33. Energi Aktivasi
• Bagaimana kecepatan reaksi
dalam sel dapat ditingkatkan
tanpa peningkatan suhu dan
konsentrasi reaktan?

35. Lock and Key

36. Perbandingan model Induce fit, kunci
dan anak kunci
• Perbandingan model
“induced fit” dan “kunci
dan anak kunci” pada
pengikatan substrat
oleh enzim?

37. Inhibitors
• Inhibitor adalah bahan kimia yang mengurangi
rata-rata reaksi enzim
• Spesifik dan bekerja pada konsentrasi rendah
• Memblok kerja enzim tp biasanya tidak
merusak enzim
• Banyak obat dan racun merupakan inhibitor

38. The effect of enzyme inhibition
• Irreversible inhibitors: bergabung dengan
kelompok asam amino di aktive site, tdk dapat
balik
Examples: nerve gases and pesticides,
containing organophosphorus, combine with
serine residues in the enzyme acetylcholine
esterase

39. The effect of enzyme inhibition
• Reversible inhibitors: dapat balik dengan cara
dialisis
There are two categories:
1) Competitive
2) Non Competitive

40. Apakah yang membedakan penghambatan kompetitif
dengan penghambatan bukan kompetitif?