Dokumen tersebut merangkum konsep dasar biokimia, termasuk definisi biokimia, komponen utama sel hidup, enzim, jenis reaksi enzimatik, faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim, dan cara pengukuran aktivitas enzim.

1. OLEH :
Dr MUH MARLIN

2. 
Asal : bios-chemis = the chemistry of living
thing

Ilmu yang mempelajari susunan kimia sel,
sifat senyawa serta reaksi kimia yang
terjadi dalam sel, senyawa – senyawa yang
menunjang aktivitas organisme hidup serta
energi yang dihasilkan atau diperlukan

3. Untuk pengembangan pengetahuan
kedokteran antara lain :
1.
mensintesis, mengisolasi serta
memurnikan zat- zat yang digunakan
sebagai obat
2.
Pembuatan senyawa diagnostik untuk
berbagai penyakit

4. 
Air : merupakan komponen terbesar ± 55 %

Senyawa organik : terdiri dari karbohidrat 5 %,
lipid 15 % dan protein 15% yang dibedakan
menjadi :
Senyawa struktural
Senyawa non struktural
1.
2.

Senyawa anorganik : terdiri dari mineral 5 %
yang terdiri dari kation dan anion

5. Asal kata : en-zyme yang artinya dalam ragi,
dimana berhubungan dengan aktivitas ennzim
dalam ragi
 Enzim merupakan zat yang mempercepat
terjadinya reaksi kimia tetapi tidak ikut bereaksi
 Enzim merupakan biokatalis yang disintesis oleh
organisme hidup
 Struktur enzim berupa protein sehingga bersifat
thermolabil, dann dapat dirusak oleh logam berat
 Aktivitas enzim pada umumnya bersifat spesifik


6. Suatu enzim akan berinteraksi hanya dengan
satu zat atau kelompok zat yang disebut
substrat, untuk mengkatalisa semacam reaksi
tertentu.
 Karena spesifisitas ini, enzim sering diberi nama
dengan menambahkan akhiran “ase” terhadap
nama substrat (seperti pada urease, yang
mengkatalisa gangguan urea)
 Namun tidak semua enzim diberi nama seperti
itu, suatu sistem klasifikasi dikembangkan
didasarkan pada jenis reaksi katalisa enzim:


7. 
The International Union of Biochemistry
menetap
sebuah sistem enzim dan diklasifikasikan :
* 6 kelas besar
* beberapa Sub kelas
* Sub-sub kelas
sehingga sebuah enzim ditetapkan menjadi
angka empat digit, digit keempat
mengidentifikasi sebuah enzim spesifik. contoh: alkohol :
NAD Oksidoreduktase dilambangkan dengan
angka 1.1.1.1

8. 





Oksido-reduktase
Transferase
Hidrolase
Liase
Isomerase
Ligase
Catatan :
 Kelas liase dan hidrolase tidak memerlukan koenzim untuk aktivitasnya
 Enzim- enzim dalam saluran cerna seluruhnya
merupakan hidrolase

9. 
Golongan enzim yang bekerja mengkatalisis
reaksi oksidasi-reduksi diantara 2 substrat

Reaksi : Sr + S´o
 Contoh :
1. Alkohol dehidrogenase
2. Glutamat dehirogenase
3. Sitokrom oksidase
4. Katalase
So + S´r

10. 
Golongan enzim yang bekkerja
mengkatalisis reaksi pemindahan gugus (G)
selain hidrogen diantara sepasang substrat

Reaksi : S-G + S´
Contoh :
1. Asil transferase
2. Gliseril transferase

S + S´-G

11. 
Golongan enzim yang bekerja
mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan ester,
eter, peptida, glikosil dan lain- lain
 Contoh :
1. Pepsin
2. Renin
3. Plasmin
4. Tripsin
5. Kemotripsin dll

12. 
Golongan enzim yang bekerja mengkatalisis
pembuangan gugus dari substrat dengan
mekanisme lain selain hidrolisis denagn
meninggalkan ikatan rangkap

Reaksi : x-C-C-y
 Contoh :
1. Aldolase
2. Fumarase
x-y + -C=C-

13. 
Golongan enzim yang bekerja
mengkatalisis interkonvensi isomer- isomer
optik, geometrik atau posisi
Contoh :
1. Alanin rasemase/ epimerase
2. Retinen isomerase


14. 
Golongan enzim yang bekerja
mengkatalisis penggabungan 2 senyawa
diikuti oleh pemecahan ikatan pirofosfat
ddari ATP atau senyawa sejenis
Contoh :
1. Suksinat tiokinase
2. Glutamin sintetase
3. Asetyl-SKoA karboksilase


15. 
Merupakan senyawa organik yang diperlukan
untuk aktivitas suatu enzim misalnya :
1. NAD diperlukan untuk aktivitas enzim Laktat
dehidrogenase
2. KoASH diperlukan untuk aktivitas enzim tiokinase
3. Pirodoksal fosfat untuk aktivitas enzim
transaminase


Koenzim bersifat thermostabil
Gabungan enzim + Ko-enzim = holoenzim

16. 
Ko-enzim yang turut dalam pemindahan gugus non
hidrogen misalnya : ko-ASH, Tiamin Pirofosfat
(TPP), Pirodoksal fosfat

Ko-enzim yang turut dalam pemindahan hidrogen
misalnya : NAD, NADP dan FAD
Catatan :
Proses sintesis cenderung menggunakan ko-enzim
NADPH seperti pada sintesis asam lemak atay sterol
sedangkanproses degradasi cenderubg menggunakan
NADH seperti pada glikolisis atau oksidasi asam
lemak

17. Pengukuran aktivitas enzim dilakukan
dengan cara mengukur kecepatan reaksi
enzimatik dari suatu substrat yang bereaksi
atau produk yangh dihasilkan

18. 
Keberadaan enzim dalam sel mempuinyai
tempat tersendiri di bagian sel itu sendiri,
misalnya :
 Enzim glikolisis Embden Meyerthoff : di sitoplasma
 Enzim siklus crebs : di matriks mitokondria
 Enzim rantai respirasi : di membran dalam
mitokondria

Mitokondria dinamakan juga “pusat energi “
karena mengekstrak energi dari zat makanan
dan menangkap energi yang dilepaskan oleh
proses oksidatif berbentuk ATP

19. 
Reaksi enzimatik dapat digambarkan
sebagai berikut :
E +S
E-S
E : Enzim
S : Substrat
E-S : Kompleks Enzim-Substrat
P : Produk
E+P

20. Model fischer/ model kaku
 Model ini mengumpamakan pasangan enzim
dan substrat seperti kunci gembok dan anak
kunci
 Model ini digunakan untuk menerangkan kerja
inhibitor kompetitif tetapi sulit untuk inhibitor
non kompetitif
Model koschland
 Model ini berkebalikan dengan model fischer,
bersifat lebih lentur karena terdapat unsurunsur pengatur kelenturan molekul enzim

22. Dipengaruhi oleh :
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Suhu
Faktor keasaman
Ada tidaknya senyawa inhibitor
Faktor perusak enzim
Kadar enzim
Kadar substrat

23. 
Diawali pada suhu O ºc dimana partikel enzim tidak
bergerak

Setiap kenaikan 10 ºc akan menaikkan kecepatan
reaksi 2 kali lipat samai suhu optimum tercapai

Suhu optimum adalah suhu dimana kecepatan reaksi
paling optimal

Jika suhu dinaikkan terus melebihi suhu optimum
maka kecepatan reaksi akan berkurang akibat enzim
mengalami inaktrivasi dan denaturasi

24. 
Umumnya enzim mempunyai pH optimum
antara 5-9 kecuali pepsin lambung

Pada pH optimum terjadi reaksi maksimal
antara enzim (E-) dan subtrat (SH+)

Pada pH asam, makin banyak molekul E
mengikat H membentuk EH

Pada pH basa, makin banyak molekul SH+
terurai menjadi S + H

25. Senyawa inhibitor dibagi menjadi 2 yaitu :

Inhibitor kompetitif

Inhibitor non kompetetif

26. 
Mempunyai molekul mirip dengan substrat yang
sebenarnya

Enzim ‘ salah tangkap’

Contoh : malonat adalah inhibitor bagi substrat
suksinat

Pengaruh inhibitor jenis ini tergantung pada
konsentrasi inhibitor dan substrat

Pengaruh inhibitor ini dapat dihilangkan dengan cara
menambah jumlah substrat dalam jumlah yang besar

27. 
Inhibitor ini bekerja tidak bergantung pada
kadar substrat

Inhibitor akan bergabung dengan enzim dan
substrat sehingga membentuk kompleks E-S-I
yang bersifat inaktif

Contoh : ion logam berat (Cu, Hg, Ag)

Logam berat menyebabkan inhibisi yang
bersifat irreversibel karena merusak molekul
enzim

28. 
Contoh : sinar ultraviolet, senyawa oksidator

Sinar ultraviolet dapat merusak struktur
protein enzim

Oksidator dapat menyebabkna inaktivasi
enzim. Tetapi dapat kembali akttif bila
diberikan reduktor

29. 
Kadar enzim berbanding lurus dengan
kecepatan reaksi

Semakin besar enzim, makin besar pula
kecepatan reaksi enzimatik

30. 
Pada kadar substrat yang dinaikkan maka
kecepatan reaksi akan naik pula hingga
mencapai kadar optimum

Setelah kecepatan maksimal tercapai, maka
penambahan substrat tidak lagi
meningkatkan keecepatan reaksi

31. TERIMA KASIH