Enzim dan koenzim

3,467 views

Published on

Published in: Education
0 Comments
1 Like
Statistics
Notes
  • Be the first to comment

No Downloads
Views
Total views
3,467
On SlideShare
0
From Embeds
0
Number of Embeds
3
Actions
Shares
0
Downloads
126
Comments
0
Likes
1
Embeds 0
No embeds

No notes for slide
  • 酵素 的抑制劑有不同的抑制機制,通常依照抑制劑對酵素的結合方式,可分成兩大類。其一為競爭同一活性區 (competitive) ,可以用提高基質濃度的方法來競爭;另一則是結合在活性區之外的地方,又可分成 non-competitive 及 uncompetitive 兩種。後面兩種抑制方式大致相同,因此有些課本也就不再細分,其差別在於基質的結合,會不會影響抑制劑的結合。雖然這幾種抑制方式,都是可逆反應,但只有 competitive 可以用提高基質的方式來對抗抑制。
  • Enzim dan koenzim

    1. 1. Biokimia: mempelajari unsur-unsur kimia beserta proses-proses yang berlangsung terhadap unsur-unsur tersebut di dalam tubuh makhluk hidup→meliputi − pemecahan molekul menjadi bentuk yang sederhana (katabolisme) − pembentukan senyawa-senyawa penting yang berperan untuk perkembangan sel/ pertumbuhan (anabolisme)
    2. 2.  Proses-proses tersebut berlangsung sangat lambat sehingga tidak bisa menopang kehidupan jika tidak dikatalisis oleh enzim. Enzim: biokatalisator yang dibentuk dari makromolekul protein dengan BM bervariasi → memiliki karakter sama dengan protein
    3. 3. Protein terdiri dari Asam amino H H3N + Cα COOH RIkatan Peptida Polypeptida
    4. 4. STRUKTUR PROTEIN Struktur Primer : Susunan asam amino Struktur Sekunder : α-helix, lipatan β Struktur Tertier : satu sub-unit protein Struktur Kwaterner : keseluruhan protein (gabungan 2 atau lebih tertier)
    5. 5. Asam amino merupakan komposis darisubunit Protein.
    6. 6. Denaturasi protein :Rusaknya struktur Protein ke 4, 3 dan 2Bahan-bahan yang membuat denaturasi : - panas - pelarut organik - basa atau asam kuat - detergents - logam berat (Pb,Hg)
    7. 7. Sifat-sifat enzim :1. Merobah substrat menjadi produk2. Tidak turut dalam reaksi, hanya mempercepat reaksi (katalisator)3. Mempunyai Active site (catalytic site)4. Catalytic efficiency tinggi : 103 - 108
    8. 8. Sifat-sifat enzim :5. Specificity tinggi : hanya untuk 1 jenis reaksi6. Mempunyai Cofactor (ion) /Coenzyme (vitamin)7. Dapat diregulasi : distimulasi atau diinhibisi.8. Lokasi di dalam sel : tertentu
    9. 9.  Berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi Nama enzim dikenal dengan menambahkan akhiran ase pada substrat yang dihidrolisis Lipase : menghidrolisis lipid Amilase : menghidrolisis amilum Protease : menghidrolisis protein Gugus enzim mengkatalisis reaksi yang sama diberi nama sesuai jenis reaksi yang dikatalisisnya dehidrogenase : mengkatalisis reaksi dehidrogenasi transferase : mengkatalisis reaksi pemindahan gugus
    10. 10.  Sistem IUB : dengan garis besar sistem: 1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis terdiri dari 6 kelas utama,masing – masing mempunyai 4-13 sub kelas 2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian, nama pertama menunjukkan substrat,nama kedua berakhiran ase,menyatakan reaksi yang dikatalisis 3. Keterangan tambahan untuk menerangkan reaksi. Bila diperlukan dapat ditulis dalam tanda kurung pada bagian akhir 4. Setiap enzim punya kode sistemik yang mencirikan tipe reaksi kedalam kelas (digit pertama), sub kelas (digit kedua) dan sub kelas (digit ketiga)
    11. 11.  1. Oksidoreduktase : mengkatalisir reaksi oksidasi – reduksi . CH3 – CH – COO - + NAD+ OH (Lactate) CH3 – C – COO - + NADH + H+ O (Pyruvate) Enzim : Lactate dehydrogenase
    12. 12.  2. Transferase : mengkatalisir transfer dari gugus yang mengandung C, N, P. CH2 – CH – COO – + THF OH NH3+ (Serine) CH2 – COO – + THF–CH2 NH3+ (Glycine) Enzim : Serine hydroxymethyl transferase.
    13. 13.  3. Hydrolase : mengkatalisir pemecahan ikatan dengan penambahan air. NH2 – C – NH2 + H2O CO2 + 2 NH3 O (Urea) Enzim : Urease (Kebanyakan enzim pencernaan adalah golongan Hydroxylase)
    14. 14.  4. Lyase : addisi dari suatu gugus pada suatu ikatan rangkap atau sebaliknya tanpa menggunakan air H CH3 – C – COO - CH3 - CH + CO2 O O (Pyruvate) (Acetaldehyde) Enzim : Pyruvate decarboxylase
    15. 15.  5. Isomerase : mengkatalisis interkonversi isomer- isomer optik, geometri atau posisi (keseimbangan antara dua isomer) L ALANIN alanin rasemerase D ALANIN
    16. 16.  6. Ligase : mengkatalisis reaksi pembentukan pasangan ikatan rangkap antara atom C dan O,S, N dengan menghidrolisis energi phosphate. CH3 – C – COO - + CO2 O (Pyruvate) ATP ADP + Pi HOOC - CH2 - C-COO – O (Oxaloacetate)
    17. 17. Kecepatan reaksi enzimatis dipengaruhi olehfaktor: Keasaman atau pH Suhu Konsentrasi enzim Konsentrasi substrat Ada tidaknya senyawa inhibitor
    18. 18.  Selain komponen protein, banyak enzim memerlukan penyusun “non protein”guna berfungsi sebagai katalis Beberapa enzim membutuhkan kofaktor (contohnya ion Cl) agar aktifitasnya tidak menurun Koenzim merupakan molekul organik yang terikat pada bagian protein enzim tertentu, diperlukan untuk aktifitas enzim tertentu
    19. 19.  Kadang-kadang berfungsi juga sebagai Co-Substrat Terikat secara kovalent (grup Prosthetic) atau nonkovalent dengan Apoenzim Reaksi Lysis termasuk Hydrolisa, tidak membutuhkan Coenzim Coenzim dibagi atas fungsinya untuk mentransfer : transfer Hidrogen : NAD+, NADP+ FMN, FAD Lipoic acid Coenzyme Q
    20. 20.  Transfer grup selain Hidrogen : CoA.SH Thiamin pyrophosphate Pyridoxal phosphate Folate coenzym Cobamide (B12) coenzym Lipoic Acid Merupakan derivat vitamin yang larut dalam air (B kompleks) setelah dimodifikasi.
    21. 21.  Kompleks fungsional protein ditambah dengan faktor pelengkap koenzim disebut ”holoenzim” Bagian protein yang bebas dari kofaktor disebut ”apoenzim” Jenis enzim yang membutuhkan ko-enzim mencakup enzim yang mengkatalisis reaksi: - Oksidasi reduksi - Pemindahan gugus - Isomerisasi - Reaksi pembentukan ikatan kovalen
    22. 22.  Enzim bisa terdapat di intraseluler dan ekstraselluler Lokasi enzim intraselluler berdasarkan fungsi organella di intraselluler tersebut Enzim yang berhubungan dengan nukleus berperan dalam pemeliharaan, pembaharuan dan pengunaan aparatus genetik Enzim mitokhondria berhubungan dengan reaksi pengumpul energi atau reaksi oksidatif Enzim yang berhubungan dengan ribosom memperkembangkan biosintesis protein
    23. 23.  Lisosom mengandung enzim-enzim yang mengkatalitis hidrolisis bahan-bahan yang diperlukan sel Enzim sitoplasma mengkatalisis jenis metabolisme KH(glikolisis) biosintesis asam lemak Kompartmentasi enzim ini memudahkan pengaturan proses metabolik Enzim dengan aktifitas katalitik yang sama,tapi dalam bentuk fisik yang berbeda,kompartment berbeda → Isozim
    24. 24. A. Collision Theory Untuk bereaksi molekul-molekul harus saling membentur Untuk satu benturan yang berhasil (menghasilkan reaksi) molekul-molekul harus punya cukup energi untuk mengatasi sawar/barrier energi Faktor-faktor yang meningkatkan kecepatan reaksi harus : - menaikkan energi kinetika pada pada molekul yang bereaksi - menurunkan rintangan energi untuk menaikkan reaksi -meningkatkan frekwensi benturan
    25. 25. B. Lock and Key Theory Sifat enzim dalam mengkatalisis berbagai reaksi kimia karena kemampuannya berikatan dengan berbagai macam molekul Menurut Emil Fischer lewat teori ”Lock and Key” enzim harus berikatan dengan substrat pada tempat yang tepat sehingga menghasilkan reaksi Tempat pada enzim berikatan dengan substratnya untuk melakukan proses katalitik disebut ”Tempat Katalitik/Tempat Aktif” Tempat aktif berupa celah atau retakan berupa kesatuan tiga dimensi terbentuk oleh gugus yang berasal dari berbagai bagian urutan asam amino
    26. 26.  Bagian lain dari protein pembentuk enzim diluar tempat aktif disebut sebagai “Tempat Allosterik” Ciri yang kurang menguntungkan dari model lock and key ini adalah kekakuan tempat aktif Model ini masih dipakai untuk memahami tempat sifat tertentu enzim mis;pengikatan secara berurutan dua atau lebih substrat
    27. 27. C. Induced Fit Theory  Model yang lebih umum dari Daniel Koshland:Induced Fit (kesesuaian terinduksi)  Substrat menimbulkan/menginduksi perubahan bentuk dalam enzim
    28. 28. Gambar 2. Model Induced Fit dari Koshland Raff A, et al 2002
    29. 29. Inhibitor Inhibisi aktifitas enzim dapat berupa molekul kecil spesifik atau ion, obat dan bahan beracun Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel atau irreversibel, kompetitif dan non kompetitif Inhibitor kompetitif membentuk molekul yang mirip dengan substrat untuk enzim tersebut, akibatnya enzim mengikat inhibitor membentuk kompleks EnzI Inhibitor kompetitif ditandai dengan ikatan yang sangat erat dengan enzim sasaran Suatu enzim dapat dihambat secara kompetitif oleh produknya sendiri
    30. 30. Enzyme Inhibition (Mechanism) I Competitive I Non-competitive I Uncompetitive Substrate ECartoon Guide S S E I S X E S I I I Compete for S I Inhibitor active site Different site E + S ← ES → E + P → E + S ← ES → E + P → E + S ← ES → E + P →Equation and Description + + + + I I I I ↓↑ ↓↑ ↓ ↑ ↓↑ EI EI + S →EIS E IS [I] binds to free [E] only, [I] binds to free [E] or [ES] [I] binds to [ES] complex and competes with [S]; complex; Increasing [S] can only, increasing [S] favors increasing [S] overcomes not overcome [I] inhibition. the inhibition by [I]. Inhibition by [I].
    31. 31. Enzim dalam plasma darah1. Enzim fungsional - Melakukan fungsi fisiologis dalam darah - Terdapat dalam darah dalam konsentrasi sama atau lebih tinggi dari dalam jaringan C/Enzim pembekuan darah→Trombin2. Enzim non fungsional - Tidak melakukan fungsi fisiologis dalam darah - Kadar dalam darah sampai sejuta kali lipat lebih rendah dari di jaringan

    ×