O termo proteína provén do grego "proteios", que significa primeiro. Alude á importancia que teñen as proteínas, cuantitativa e cualitativamente.

1. As proteínas e a acción encimática

2. Nacho V
• Estudan a introdución no organismo humano de sensores que alertan
da presenza e agresividade dun tumor
Xornal de Galicia | Martes, 19 Octubre, 2010 - 05:40
Enxeñaría xenética, proteínas que emiten luz e sensores para
detectar o crecemento dun tumor poderían ser os ingredientes
dun filme de ciencia ficción. Non obstante estes son os eixos dunha liña
de investigación arredor da que está a traballar o grupo de Oncoloxía
Molecular da USC.
Os investigadores deste equipo están a empregar nos seus ensaios de laboratorio
unha técnica de imaxe funcional óptica baseada na emisión de luz, para a
localización dos tumores e a determinación da súa perigosidade.
Este sistema, que se atopa en fase experimental, controla a fabricación de
proteínas que emiten luz,explica o coordinador do proxecto,
José Antonio Costoya Puente.

3. Nacho V
1.1 Describe a fórmula xeral dos aminoácidos e as súas propiedades, clasifícaos e explica a
formación do enlace peptídico.
2.1 Describe as estruturas que adquiren as proteínas e as interaccións que as manteñen.
2.2 Clasifica as proteínas en niveis estruturais, explicando os conceptos de conformación e
desnaturalización
2.3 Explica a relación entre a estabilidade da conformación dunha proteína, a súa estrutura
primaria e a súa función.
3.1 Explica a clasificación das proteínas pola súa composición, pola súa estrutura e polas súas
funcións,
3.2 Explica as características da funcionalidade das proteínas, a súa especificidade e a súa
versatilidade.
4.1 Explica os conceptos de catalizador e de encima, en qué consite a catálise e a cinética química,.
4.2 Explica os mecanismos de actuación dos encimas, as características da súa acción e os factores
que inflúen nesta.
5.1 Expón o concepto de inhibidor, os tipos de inhibición.
5.2 Expón os mecanismos de acción e de regulación dos encimas alostéricos e as características
específicas destes.
6.1 Indica os conceptos de cofactor e coencima e a súa función em relación coa actividade
encimática.
6.2 Expresa o concepto de vitamina (clásico e moderno).
6.3 Expresa a clasificación dos tipos de vitaminas, as funcións destas e a relación entre os
conceptos de coencima e vitamina.
Criterios avaliación

4. BIOMOLÉCULAS: PROTEÍNAS
CARBONO

5. Cun
grupo
ácido e
grupo
amino

6. Grupos funcionais

7. PROTEÍNAS

8. alanina

9. 20 aminoácidos diferentes

10. Propiedades dos aminoácidos
• Actividade óptica
• Esteroisomería
• Comportamento anfótero

11. Propiedades dos aminoácidos
• Actividade óptica:
– Todos os Aa (salvo glicocola ou glicina) teñen un Cα
asimétrico→por iso teñen Actividade óptica
• Según desvién o plano de luz polarizada serán:
– Dextróxiros (+)
– Levóxiros (-)
– Esteroisomería: Configuración L e D:
• Se na configuración espacial queda á dereita o –NH2: D
• Se na configuración espacial queda á esquerda o –NH2: L

12. Propiedades dos aminoácidos
– Esteroisómeros son imaxes especulares non superpoñibles
entre si: enantiómeros
Asimetría dos aminoácidos

13. Propiedades dos aminoácidos Aminoácidos nas proteínas:
L
D-alanina

14. • Comportamento químico:
– Os Aa en disolución acuosa amosan
comportamento anfótero: poden
ionizarse, dependendo do pH:
• Como un ácido: -COOH →-COO-
+ H+
• Como unha base: : -NH2 →-NH3
+
• Como ácido e base á vez. Forma dipolar
iónica:
Esta forma dipolar nun medio ácido capta H+
actuando como base
– Nun medio básico libera H+ e se comporta como un
ácido.
– O pH no cal ten carga neutra é chamado punto
isoleléctrico

15. Carácter anfótero

16. Clasificación aminoácidos
• Neutros apolares (con R non polar, hidrófobo)
• Neutros polares (con R polar sen carga,
hidrofílico)
• Aminoácidos ácidos.
• Aminoácidos básicos.

17. Aminoácidos con R non polar,
hidrófobo
• R cadea hidrocarbonada:
Alanina, Ala, A
Valina, Val, V
Leucina, Leu, L
Isoleucina, Ile, I
• Con aneis aromáticos: Triptófano Trp
Fenilalanina (Phe)
Prolina*, Pro (grupo amino parte do ciclo)
• Átomo Xofre: Metionina, Met

18. Aminoácidos con R polar sen carga,
hidrofílico
Máis solubles en auga
• Con grupo OH:
• Con grupo –H.
• Con grupo amino.

19. Aminoácidos con R polar sen carga,
hidrofílico
a) Con grupo OH:
Serina, Ser, S
Treonina, Thr, T
Tirosina, Tyr, Y

20. Aminoácidos con R polar sen carga,
hidrofílico
b) Con grupo –H:
Glicocola ou Glicina,Gly, G
Cisteina, Cys, C
c) Con grupo amino:
Asparragina, Asn, N
Glutamina, Gln, Q

21. Clasificación Aminoácidos:
Asp Glu
Ionizados en condicións celulares

22. Clasificación aminoácidos
ARXININA
Lys Arg His

23. • Aminoácidos que os heterótrofos non poden
sintetizar.
• Débense inxerir pola dieta.
Aminoácidos esenciais

25. Aminoácidos esenciais
Cereais e legumes

27. A formación e estrutura das proteínas

28. Características do enlace peptídico
• Enlace covalente tipo amida
• Carácter parcial de dobre enlace: resonancias.
• Carbono e nitróxeno no mesmo plano= rixidez.
• Os enlaces das cadeas laterais si poden xirar.
• O do carbonilo e H do amino: configuración trans.
• Determina as formas tridimensionais.

29. Os péptidos
– A unión de 2 Aa a 10: oligopéptido
A unión de 2 Aa forma un dipéptido
De 3: tripéptido
– Superior a 10: polipéptido
Radical
variabel
carboxilo

30. Péptidos: Dipéptido

31. Péptidos: Tripéptido

32. Péptidos naturais:
unión de aminoácidos
• Vitaminas (ácido fólico-B9 ,
ácido pantoténico).
• Hormonas (insulina e oxitocina)
• Antibióticos (penicilinas).
• Alcaloides (ergotamina, faloidina).
cebada

33. Estrutura das proteínas
• As proteínas adquiren unha configuración espacial ( estrutura)
que, ás veces, resulta moi complexa.
• Isto é debido ás cargas que teñen os radicais dos aminoácidos e á
rixidez do enlace peptídico.
• As cargas que posúan eses radicais xeran unhas propiedades nas
proteínas.
• A estrutura das proteínas sérvenos para confeccionar unha
clasificación destas complexas moléculas.
• A estrutura é a responsable de xerar determinadas funcións que son
esenciais para os seres vivos.

34. Estrutura das proteínas
• Primaria: secuencia de aa
• Secundaria: por pontes de hidróxeno na cadea
• Terciaria: conformación global
• Cuaternaria: disposición varios polipéptidos.

36. Estrutura das proteínas: estrutura
primaria
• Esqueleto covalente
•A estrutura primaria determina as demais
estruturas da proteína.

37. Estrutura secundaria
• É un nivel de organización que adquire a molécula que a leva a pregrar a
molécula sobre sí mesma
Os O dos CO e os H dos
NH quedan enfrentados
en toda a cadea

38. • Depende de:
– Como sexa a secuencia de aminoácidos que a compoñen.
– A rixidez do enlace peptídico,
– A capacidade de xiro dos enlaces establecidos co carbono asimétrico
– A interacción dos radicais dos aminoácidos ca disolución na que se
atopa.
• As conformacións resultantes poden ser as estruturas:
– α-hélice
– β-laminar
– Hélice de coláxeno.
Estrutura secundaria

39. estrutura secundaria:
α-hélice β-laminar
Frecuente presencia
da prolina

40. – É unha estrutura helicoidal dextroxira, de 3,6 aa/volta.
– Adquirena as proteínas que posúen elevado número de
aminoácidos con radicais grandes ou hidrófilos ( xa que as
cargas interactuan coas moléculas de auga que a rodean).
– A estrutura estabilízase, grazas á grande cantidade de pontes de
Hidróxeno que se establecen entre os aminoácidos da espiral.
Estrutura secundaria: α-hélice

41. Conformación β
• Tamén folla pregada ou β lámina pregada.
• En forma de zig-zag, forzada pola rixidez do enlace peptídico e a
apolaridad dos radicais dos aminoácidos que compoñen a molécula.

42. Conformación β
• Estabilízase creando pontes de Hidróxeno entre distintas zonas
da mesma molécula, dobrando a súa estrutura. Deste modo adquire
esa forma pregada.
• Esta estrutura pódese dar entre dous ou máis cadeas polipeptídicas
distintas

43. • Moitas proteínas globulares amosan segmentos
alternando β-lámina e α -hélice

44. Estrutura terciaria:
fibrosa e globular

45. • Conformacion fibrosa
– A estrutura secundaria non
se prega; ten forma
alongada
– Exemplo fibroina da seda ou
ou o coláxeno.

46. Estruturas terciarias

47. Estrutura cuaternaria
Protómero ou
subunidade1
e varias cadeas polipeptídicas de estrutura 3ª chamadas protómeros mediante enlaces febles.

48. Estrutura cuaternaria
– Dependendo do número de
protómeros haberá oligómeros:
• Dímeros
• Tetrámeros (hemoglobina)
• Pentámeros . ARN pol
• Polímeros: cápsida dos virus

50. Propiedades das proteínas
• Dependen dos grupos radicais dos aa que as compoñen.
– Comportamenento químico: Capacidade amortiguadora.
• Teñen aa con comportamento anfótero, neutralizando variacións de pH
– Solubilidade: os radicais dos aminoácidos permiten ás proteínas interaccionar
coa auga.
– Especificidade
– Desnaturalización.

51. Propiedades das proteínas: solubilidade
Os radicais dos aminoácidos permiten ás proteínas
interaccionar coa auga.
• As proteínas globulares son solubles en auga: forman capa
de solvatación:

52. Propiedades das proteínas:
especificidade
• Pode ser de función, se a función que desempeña
depende desta estrutura,
• De especie, que fai referencia á síntese de proteínas
exclusivas de cada especie.

53. Proteínas homólogas

54. Propiedades:Desnaturalización
Cambiando condicións, pode cambiar a estrutura da proteína
Conformación: Forma tridimensional
característica dunha proteína no seu estado
nativo.

55. Desnaturalización
• Despregamento da cadea sen alteración
da secuencia de aa.
a conformación estrutural depende da disolución na
que se atope do :
pH
e da temperatura
.
cambio de pH produce cambios nas interaccións electrostáticas entre as cargas dos radicais
dos aminoácidos.
modificación da temperatura pode romper pontes de Hidróxeno ou facilitar a súa
formación.

56. Renaturalizar
• Volver a recuperar a súa forma característica.

58. • Cromoproteínas:
– G.prostético:
• Pigmento porfirínico:,
• Pigmentos non porfirínicos:
Clasificación proteínas :
Heteroproteínas

59. G.prostético:
• Pigmento porfirínico: cromoproteína con metalporfirina,
no centro aparece un catión metálico. A porfirina pode
ser:
– Grupo hemo: catión ferroso: Fe 2+. Hemoglobina do sangue e
mioglobina
– Grupo hemino: catión férrico: Fe 3+. Citocromo
Heteroproteínas Cromoproteínas:

60. – Pigmentos non porfirínicos:
– Hemocianina: pigmento respiratorio que ten Cu. Crustáceos e
moluscos.
Heteroproteínas
Cromoproteínas:

61. Glicoproteínas
• Grupo prostético= glícido (glicosa, galactosa..)
• Unión: hidroxilo do glícido e o amino da proteína
• A conformación na parte proteica é estable, a fracción glicídica é variabel.
• Neste grupo:
a .Mucoproteínas: Secrecións mucosas
b.Fibrinóxeno
d.gonadotropas
Glícido
c.inmunoglobulinas

62. Heteroproteínas
• Lipoproteínas.
– Grupo prostético: Ac. Graxos
• En membranas citoplasmáticas
• Lipoproteínas sanguíneas: son
hidrosolúbeis e transportan lípidos no
sangue

63. Heteroproteínas
• Fosfoproteínas.
– Grupo prostético: Ac Fosfórico
(H3PO4)
• Caseína do leite
• ou na vitelina da xema de ovo : 7

64. Heteroproteínas
• Nucleoproteínas.
– Grpo prostético:Ac. Nucleico
• Asociadas a histonas

65. Clasificación proteínas Holoproteínas:
–A) Escleroproteínas. (Estrutura fibrosa)
Insolubeis, principalmente animáis.
•Coláxenos,: tec conxuntivos, cartilaxinosos e óseos.
•α-Queratinas: formación epidérmicas: cabelo, unllas, cornos,
pezuñas.
•β-queratinas ou Fibroínas: fíos da seda.
•Elastinas: tendóns e vasos sanguíneos.
•Miosina e actina

66. Clasificación das proteínas
•Holoproteínas:
B) Esferoproteínas: estrutura globular
solúbeis.
–Protaminas: asociadas ó ADN dos espermatozoides
–Histonas: asociadas ó ADN
–Albúminas: seroalbúmina, ovoalbúmina e lactoalbumina
–Globulinas: seroglobulinas (γglobulinas), lactoglobulina, ovoglobulina
Peso molecular

67. Funcións das proteínas
• Estrutural
• Reserva
• Homeostática
• Transporte
• Defensiva.
• Hormonal.
• Contráctil.
• Catal;izadora/Enzimática.

68. Funcións proteínas
• Estrutural:
A nivel celular: Forman estruturas celulares, como
• a membrana plasmática (glicoproteínas)
• Cromosomas (histonas)
• Citoesqueleto, cilios, flaxelos (tubulina e actina)
• ou os ribosomas
A nivel orgánico:estruturas capaces de soportar grande tensión continuada, como
• un tendón ou a armazón proteica dun óso ou unha cartilaxe.(coláxeno)
• Soportar tensión de forma intermitente, como a elastina da pel ou dun
pulmón..
• en estruturas epidérmicas (queratina).

69. Funcións proteínas
• Reserva enerxética: proteínas grandes, xeralmente con grupos fosfato,
serven para acumular e producir enerxía.
Ovoalbúmina e caseína
• Regulación da diferenciación: regulan diferenciación celular.

70. Funcións proteínas
• Función homeostática: regular as constantes do
medio interno, tales como pH ou cantidade de auga.
• Recepción e transmisión de sinais: Nas membranas.

71. Funcións proteínas
nsporte: capacidade de transportar substancias
oPermeasas e as bombas
oCiticromos
oHemoglobina e hemocianina
oMioglobina
oLipoproteínas
oSeroalbuminas

72. Funcións proteínas
ansporte: capacidade de transportar substancias, como osíxeno

73. Funcións proteínas
•Transporte: osíxeno
Cambios alostéricos

74. Funcións proteínas
Transporte: capacidade de transportar substancias, como osíxeno ou lípidos, ou electróns.
MIOGLOBINA

75. Funcións proteínas
• Función defensiva e protectora
o Inmunoglobulinas producidas por linfocitos B, e
implicadas na defensa.
o Trombima e fibrinóxeno
o Mucinas
Función hormonal: funcionan como mensaxeiros de
sinais hormonais, xerando unha resposta nos órganos
branco.Ex. Somatotropina (GH), insulina, glicagón.

76. Funcións proteínas
• Movemento e contracción:
– a actina e a miosina forman estruturas que producen
movemento. Moven músculos estriados e lisos. A actina
xera movemento de contracción en moitos tipos de
células animais.
– Dineína

77. Funcións proteínas
• Función enzimática: como biocatalizadores,
controlan as reaccións metabólicas, diminuíndo a
enerxía de activación destas reaccións.

78. Propiedades dos Encimas
• Grande actividade catalítica: Catalizadores:
aceleran
• Especificidade
• Actúan en condicións suaves de pH e
temperatura.
• A súa actividade pode regularse.

79. A natureza dos encimas
• HOLOPROTEÍNAS OU PROTEÍNAS
SIMPLES
• HOLOENCIMAS: apoencima (parte
proteica) + cofactor (parte non proteica):
Cofactor unido estreitamente: grupo
prostético
Cofactor non unido estreitamente: coencima

80. Acción encimática holoencimas
Cofactores: axuda de moléculas non proteicas:
a) Cofactores en senso estricto: ións ex: Ca 2+
b) Coencima: moléculas complexas como NAD+
HOLOENCIMAS: apoencima (parte proteica) + cofactor
(parte non proteica).

81. Oxidorreductases
• catalizan reaccións de oxidación-reducción.
Ex:
A catalase e acción encimática

82. Nomenclatura e clasificación
• Oxidorreductases
• Transferases
• Hidrolases
• Liases
• Isomerases
• Ligases

83. EncimasConceptos clave:
• Enerxía de activación: barreira enerxética
• Estado transición: enzima-substrato
• XOFRE: Forma grupos –SH nos encimas.

84. Mecanismo Acción encimática: o centro activo
• Centro activo: dous tipos de residuoas de
aminoácidos: de unión e catalíticos

85. Mecanismo Acción encimática: a especificidade
encimática
• De acción:
• De substrato:
.- Absoluta
.- De grupo
.- Estereoquímica

86. Mecanismo Acción encimática: a especificidade
encimática
• De acción:

87. Cinética das reaccións encimáticas
• Concentración de substrato
• Efecto do pH.
• Efecto da temperatura.
• Efecto dos inhibidores

88. Cinética das reaccións encimáticas
• Concentración de substrato

89. Cinética das reaccións encimáticas
• Efecto do pH.
• Efecto da temperatura.

90. Inhibición encimática
O efecto dos inhibidores:
• Inhibición irreversible
• Inhibición reversible:
a) Competitiva
b) Non competitiva

91. Produtos

92. Complexo

93. A regulación da actividade encimática
• No metabolismo celular, grupos de encimas actúan
secuencialmente para levar a cabo un proceso
metabólico. Estas cadeas chámanse rutas
metabólicas.

94. • En cada sistema enzimático hai polo menos un
encima, o regulador, que establece a
velocidade da secuencia.
A regulación da actividade
encimática

95. A regulación da actividade encimática
Pódese exercer de dúas formas:
• Sobre a síntese do encimas
• Sobre a súa actividade: encimas modificados
1) covalentemente e 2) enzimas alostéricos

96. 1) Regulación por modificación
covalente
• Algúns enzimas presentan estado fosforilado e
desfosforilado

97. A regulación da actividade encimática:
2) Encimas alostéricos ou reguladores
• Regulados por un modulador ou efector
alostérico
• Centro activo
• Sitio alostérico

98. A regulación da actividade encimática
2) Encimas alostéricos ou reguladores
Moduladores alostéricos:
A. Negativos ou inhibidores
B Positivos ou activadores

99. A regulación da actividade encimática
2) Encimas alostéricos ou reguladores
Moduladores alostéricos:
A: Negativos ou inhibidores

100. 2) Encimas alostéricos ou reguladores
Moduladores alostéricos:
B) Positivos ou activadores

101. Proenzimas ou Zimóxenos
Un dos factores que afectan á estrutura dos enzimas,
que se sintetizan en forma inactiva para
transformarse, depois, na forma activa pola acción
doutros enzimas ou ións. Ex:

102. Vitaminas
Son micronutirientes, compostos esenciais.
Nalgúns casos incorpóranse en forma de
provitaminas.
• Hidrosolubles
• Liposolubles

103. Vitaminas
Exceso ou defeto
Avitaminose: enfermidades carenciais.
Hipervitaminose

104. Vitaminas

105. vitamina Coenzima Enfermidade por
deficiencia
biotina biocitina ---
cobalamina (B12) coenzimas de
cobamida (B12)
anemia perniciosa
ácido fólico tetrahidrofolato anemia
megaloblástica
nicotinamida coenzimas de
nicotinamida
pelagra
pantotenato coenzima A ----------

107. vitamina Coenzima Enfermidade por
deficiencia
piridoxina (B6) fosfato de
piridoxal
-----------
riboflavina (B2) coenzimas de
favina
------------
Tiamina (B1) pirofosfato de
tiamina
beriberi

108. Aminoácidos que non se atopan nas
proteínas

109. • 1) As proteías son macromoléculas biolóxicas constituidas basicamente por:
– C, H, O, P.
– C, H, O, N.
– C, H, O, Fe
• 2) Os -L-aminoácidos caracterizanse por:
– a disposición do grupo carboxilo (-COOH) á ezquerda do carbono .
– a disposición do grupo amino (-NH2) á dereita do carbono .
– a disposición do grupo amino (-NH2) á ezquerda do carbono .
• 3)O comportaminto anfótero dos aminoácidos refírese a que:
– O pH que exista nunha disolución acuosa determina a súa ionización.
– O pH que exista nunha disolución acuosa determina a súa actividade óptica.
– O pH impide que se solubilicen nunha disolución acuosa.
ESCOLLE A OPCIÓN CORRECTA

110. • 4) Un exemplo de polipéptido é a unión de:
– Ala - Glu - Tyr - Met - Pro
– Cys - Pro - His - Ala - Ile - Phe – Gly
– ninguna resposta é correcta.
• 5) En canto ao enlace péptídico, é certo que:
– establécese entre os grupos amino (-NH2) de dous aminoácidos contíguos.
– establécese entre os grupos carboxilo (-COOH) de dous aminoácidos contíguos.
– establécese entre os grupos amino (-NH2) e carboxilo (-COOH) de dous aminoácidos
ESCOLLE A OPCIÓN CORRECTA

111. • 6) A configuración de lámina pregada dunha proteína, refírese a:
– súa estrutura primaria.
– súa estrutura secundaria.
– súa estrutura terciaria.
• 7) Se a mioglobina é unha proteina formada por un único polipéptido, ¿pode ter estrutura cuaternaria?
– nunca
– si
– ás veces
• 8) Cando unha proteína se desnaturaliza, ¿quedan libres os seus aminoácidos? si nunca ás veces
• 9) A especificidade das proteínas é consecuencia de:
– a capacidade de cada ser vivo para fabricar as súas propias proteínas.
– a capacidade de cada ser vivo para rechazar as súas propias proteínas.
– Ámbas respostas son correctas.
• 10) El colágeno es una proteina con función:
– estructural.
– enzimática.
– hormonal.

112. Exercicios de selectividade

120. Repasa
• http://www4.ujaen.es/~acarrera/T6_VF/T6_V
F.htm