Successfully reported this slideshow.
We use your LinkedIn profile and activity data to personalize ads and to show you more relevant ads. You can change your ad preferences anytime.
INTRODUCIÓN AO METABOLISMO.
ENZIMAS E VITAMINAS
1. METABOLISMO CELULAR
As células, e polo tanto, os organismos precisan obter materia e enerxía do
medio externo para real...
En definitiva, hai organismos:
Fotoautótrofos: fan a fotosíntese e utilizan C inorgánico (CO2): son os
vexetais, as algas...
No interior das células a materia incorporada do medio externo sofre
transformacións mediante unha serie de reaccións quím...
RELACIÓN CATABOLISMO-ANABOLISMO
O ATP xerado nas reaccións catabólicas proporciona, mediante a súa
hidrólise a ADP+Pi (o ...
O ATP, UNHA MOLÉCULA QUE ALMACENA E CEDE ENERXÍA
Como xa comentamos no tema dos ácidos nucleicos, existen nas células
dive...
Na hidrólise do ATP rómpese o último enlace por unha desfosforilación
liberando un grupo fosfato (Pi):
ATP + H2O ADP + Pi ...
SÍNTESE DE ATP
A síntese de ATP pode suceder de dous xeitos:
Fosforilación a nivel de substrato: consiste na adición dun ...
2. OS ENZIMAS SON OS CATALIZADORES BIOLÓXICOS
Para que se verifique unha reacción do tipo Substrato (S) para dar un
Produt...
Hai dous xeitos de acelerar unha reacción química:
Aumentando a temperatura, isto incrementa a enerxía interna das
molécu...
Dentro do concepto de biocatalizadores tamén adoitase incluir ás
vitaminas, xa que como veremos axudan as enzimas na súa f...
Todos os enzimas coñecidos, a excepción dalgúns ARN (ribozimas), son
proteínas. A substancia sobre a que actúa unha enzima...
Os aa do sitio catalítico poden actuar cedendo ou captando protóns,
rompendo ou establecendo enlaces, creando un ambiente ...
A unión do S ao E pode supoñer soamente o encaixe entre ambas
moléculas no centro activo, polo que deben posuír formas
com...
Fálase incluso doutro mecanismo referido como o modelo de “apretón de
mans” na que ambolos dous, o encima e o substrato mo...
Concepto de cofactor enzimático e coenzima (recordatorio)
As enzimas pódense clasificar en enzimas estrictamente proteicas...
4. PROPIEDADES DAS ENZIMAS
 Especificidade: unha encima só poderá actuar naquelas reaccións nas
que o S poida establecer ...
5. FACTORES QUE AFECTAN A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
Como as enzimas son proteínas vense afectadas polos seguintes factores:
 ...
 Proenzimas ou zimóxenos: son enzimas sintetizadas na súa forma
inactiva e que son activadas soamente na localización ond...
6. REACCIÓN CATALIZADA POR UNHA ENZIMA (CINÉTICA
ENZIMÁTICA)
 Os enzimas diminúen a enerxía de activación
Ao igual que ca...
 Formación do complexo enzima-substrato
Nas reaccións catalizadas por enzimas obsérvase que se a concentración
de E se ma...
Segundo esta teoría cada molécula de E únese a unha molécula de S
formando o complexo E-S, no seo do cal o S transfórmase ...
Michaelis e Menten definiron unha constante coñecida como Km , que
expresa a relación entre a concentración de S e a veloc...
Porén, só unha pequena parte das reaccións dunha célula suceden cun só
substrato, na maioría hai dous ou máis e a unión co...
7. NOMENCLATURA E CLASIFICACIÓN DOS ENZIMAS
As enzimas noméanse habitualmente co nome do substrato sobre o que
actúan xunt...
Clasificación:
 Oxido-reductasas: catalizan reaccións redox, son exemplos todas as
oxidasas (aceptor de H é o O) e as des...
8. INHIBICIÓN E ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
Os inhibidores son moléculas que ao unirse ao E diminúen, ou incluso,
anulan a veloc...
 Inhibición competitiva: o I ten unha estrutura similar ao S e
compite con el por unirse ao centro activo do E. En presen...
Competitiva
Acompetitiva
No competitiva
9. REGULACIÓN DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA: ALOSTERISMO
Os procesos metabólicos transcorren mediante unha secuencia de
reacció...
Os enzimas alostéricos caracterízanse porque ademais do centro activo
posúen outros lugares de unión chamados centros regu...
Estas moléculas poden actuar de dous xeitos distintos:
• Como moduladores negativos: inhiben a acción do E. En moitas
ruta...
10. VITAMINAS
As vitaminas son moléculas orgánicas de natureza e composición química
variable que son indispensables para ...
Características das vitaminas:
• Son substacias orgánicas que precisamos en pequenas cantidades, pero
que son indispensabl...
VITAMINA ENFERMIDADES CARENCIAIS
Vit. C (Ácido Ascóbico) Escorbuto (sangrado de encías e pérdida de
dentes)
B1 (Tiamina) B...
Clasificación das vitaminas
Baséase na súa solubilidade:
 Liposolubles: son a A, D, E e K. Acumúlanse no fígado e no teci...
 Vitamina C ou acedo ascórbico: abundante nos cítricos. Prevén o
escorbuto (hemorraxias nas encías e caída de dentes).
 ...
GRAZAS POR ATENDERME
WEBGRAFÍA
http://biofisica2010.blogspot.com.es/2010/05/tema-2-atp.html
http://biogeo.esy.es/BG2BTO/ezimasvitaminas.htm
...
Metabolismo i enzimas
Metabolismo i enzimas
Upcoming SlideShare
Loading in …5
×

Metabolismo i enzimas

159 views

Published on

Enzimas. Metabolismo celular. Cinética enzimática. Vitaminas. Coenzimas

Published in: Education
  • Be the first to comment

Metabolismo i enzimas

  1. 1. INTRODUCIÓN AO METABOLISMO. ENZIMAS E VITAMINAS
  2. 2. 1. METABOLISMO CELULAR As células, e polo tanto, os organismos precisan obter materia e enerxía do medio externo para realizar as súas funcións vitais. Segundo como incorporen esta materia e enerxía podemos falar de: Segundo a fonte de C: Organismos autótrofos: a súa fonte de C é o CO2 , a forma oxidada é unha fonte de C inorgánica.  Organismos heterótrofos: empregan unha fonte de C orgánico (máis ou menos reducido) como glicosa, triglicéridos... Segundo a fonte de enerxía: Organismos fotosintéticos: utilizan como fonte de enerxía a luz solar. Organismos quimiosintéticos: obteñen a súa enerxía de reaccións redox (oxidación-redución)
  3. 3. En definitiva, hai organismos: Fotoautótrofos: fan a fotosíntese e utilizan C inorgánico (CO2): son os vexetais, as algas e algunhas bacterias fotosintéticas. Fotoheterótrofos: fan a fotosíntese e empregan C orgánico. Pouco frecuentes. Algunhas bacterias que realizan fotosíntese anosixénica (non produce O2) como as bacterias purpúreas non sulfúreas. Quimioautótrofos: obteñen enerxía de reaccións de oxidación e a fonte de C é o CO2. Son algunhas bacterias como as nitrosificantes e nitrificantes. Quimioheterótrofos: empregan reaccións de oxidación para obter enerxía e a súa fonte de C son compostos orgánicos. Somos os animais, fungos, protozoos e moitas bacterias.
  4. 4. No interior das células a materia incorporada do medio externo sofre transformacións mediante unha serie de reaccións químicas que en conxunto denomínanse metabolismo celular co obxecto de obter materia e enerxía propia. As diferentes reaccións químicas do metabolismo chámanse vías ou rutas metabólicas e as moléculas que interveñen metabolitos. As substancias finais dunha ruta denomínanse produtos. As iniciais substratos. Diferenciamos, no metabolismo, dous tipos de rutas metabólicas: Catabolismo ou fase degradativa: transformación de moléculas orgánicas complexas (glícidos, proteínas...) en moléculas máis sinxelas (ácido láctico, amoníaco, CO2, H2O...). Liberan enerxía que se acumula en forma de ATP. Anabolismo ou fase construtiva: síntese de moléculas orgánicas complexas a partir de moléculas máis simples (glucóxeno a partir de glicosa, triglicéridos a partir de ácidos graxos e glicerina...). Precisan ATP.
  5. 5. RELACIÓN CATABOLISMO-ANABOLISMO O ATP xerado nas reaccións catabólicas proporciona, mediante a súa hidrólise a ADP+Pi (o incluso AMP+PPi), a enerxía necesaria para o anabolismo. Ademais de empregarse noutros procesos (motilidade celular, transporte activo e transcrición, tradución e replicación do ADN). Moitas reaccións catabólicas supoñen a oxidación dun sustrato que libera electróns (e-). Por outra banda, a síntese de moléculas ricas en H require e-. Veremos que hai un transporte de e- (por medio do NADH) dende as reaccións catabólicas de oxidación, onde son liberados, ata as reaccións anabólicas de reducción, que precisan deles. Moitos produtos das reaccións catabólicas, son os substratos para outras reaccións anabólicas. Un exemplo clásico é o Acetil_CoA (ácido acético unido á coenzima A).
  6. 6. O ATP, UNHA MOLÉCULA QUE ALMACENA E CEDE ENERXÍA Como xa comentamos no tema dos ácidos nucleicos, existen nas células diversos nucleótidos que poden almacenar enerxía nos seus dous enlaces anhídro de ácido moi enerxéticos, e liberala cando se rompen por hidrólese. Son exemplos o GTP ou o UTP, pero sen dúbida o máis importante é o ATP (adenosín trifosfato).
  7. 7. Na hidrólise do ATP rómpese o último enlace por unha desfosforilación liberando un grupo fosfato (Pi): ATP + H2O ADP + Pi + Enerxía (7,3 Kcal/mol) O ADP tamén é susceptible a hidrólese: ADP + H2O AMP + Pi + Enerxía (7,3 Kcal/mol)
  8. 8. SÍNTESE DE ATP A síntese de ATP pode suceder de dous xeitos: Fosforilación a nivel de substrato: consiste na adición dun grupo fosfato a un ADP grazas a enerxía liberada ao romperse algún dos enlaces dunha biomolécula. Sucede, por exemplo, na glicolise. Fosforilación mediante enzimas ATP-sintetasas: nas cristas mitocondrias e na membrana dos tilacoides, como sabemos, hai ATP- sintetasas que son enzimas capaces de sintetizar ATP cando se produce un fluxo de H+ como veremos.
  9. 9. 2. OS ENZIMAS SON OS CATALIZADORES BIOLÓXICOS Para que se verifique unha reacción do tipo Substrato (S) para dar un Produto (P) precísase que as moléculas de substrato adquiran certa cantidade de enerxía pasando a un estado enerxético maior que o inicial denominado estado de transición. A enerxía precisa para alcanzar este estado de transición denomínase enerxía de activación. As substancias que interveñen nas reaccións celulares son tan estables nas condicións que se atopan que sen axuda, estas reaccións serían tan lentas que imposibilitarían a vida. Ademais deben verificarse á temperatura de cada organismo (Tª relativamente baixas), por iso a opción evolutiva foi o uso de enzimas.
  10. 10. Hai dous xeitos de acelerar unha reacción química: Aumentando a temperatura, isto incrementa a enerxía interna das moléculas de S e facilita que cheguen ao estado de transición antes. Engadindo un catalizador, que se combina co S provocando dalgún xeito que éste precise menos enerxía de activación e se convertan antes en P. Nos seres vivos os catalizadores principais son os encimas. As enzimas son un tipo de proteínas que actúan como biocatalizadores ou catalizadores biolóxicos, xa que aceleran e regulan a velocidade das reaccións bioquímicas, se recuperan intactos tras a reacción e precísanse en pequenas cantidades. Pero ademais, a diferenza doutros catalizadores son capaces de facelo en condicións suaves de temperatura e pH, que son as condicións que se dan nas células, cun alto grao de especificidade, xa que cada tipo de enzima soamente actúa en determinadas reaccións, e traballando en solucións acuosas como son os medios celulares.
  11. 11. Dentro do concepto de biocatalizadores tamén adoitase incluir ás vitaminas, xa que como veremos axudan as enzimas na súa función catalítica, e as hormonas que nos organismos pluricelulares actúan como mensaxeiros químicos que actúan específicamente sobre as súas células diana provocando unha resposta e regulando así o metabolismo celular. Un biocatalizador pode definirse como unha substancia necesaria nunha pequena cantidade, pero que é imprescindible para a regulación da reacción que cataliza.
  12. 12. Todos os enzimas coñecidos, a excepción dalgúns ARN (ribozimas), son proteínas. A substancia sobre a que actúa unha enzima (E) chámase substrato (S) e a substancia orixinada na reacción, produto (P). Como xa comentamos, os enzimas son moi específicos, a causa deste fenómeno débese a unión entre o E e o S, para forma o denominado Complexo Enzima-Substrato (E-S), xa que só unha rexión da molécula de E establece contacto co substrato. Esta rexión denomínase centro activo do enzima e nela diferenciamos dúas partes:  Sitio de posición: é o lugar do centro activo onde se localizan os aa aos que se une o S. A unión establécese mediante enlaces débiles para permitir a separación facilmente despois da transformación do S en P.  Sitio catalítico: é o punto do centro activo onde se localizan os aa que, mediante distintos mecanismos, actúan sobre o S provocando a súa transformación no produto final. 3. ESTRUTURA DAS ENZIMAS
  13. 13. Os aa do sitio catalítico poden actuar cedendo ou captando protóns, rompendo ou establecendo enlaces, creando un ambiente iónico…En calquera caso, o efecto global é a redución da enerxía de activación necesaria para que teña lugar a reacción.
  14. 14. A unión do S ao E pode supoñer soamente o encaixe entre ambas moléculas no centro activo, polo que deben posuír formas complementarias; a este tipo de unión denomínaselle complexo E-S polo mecanismo da chave-ferradura (modelo de complementaridade). Noutros casos, a unión do S induce un cambio de conformación do E, isto obriga aos aa do sitio catalítico a situarse na posición correcta para actuar sobre o S. Despois da transformación do S en P, o encima recupera a súa forma inicial. A este mecanismo chámaselle de acoplamento inducido ou axuste inducido.
  15. 15. Fálase incluso doutro mecanismo referido como o modelo de “apretón de mans” na que ambolos dous, o encima e o substrato modifican a súa forma para acoplarse.
  16. 16. Concepto de cofactor enzimático e coenzima (recordatorio) As enzimas pódense clasificar en enzimas estrictamente proteicas e holoenzimas (teñen unha parte proteica (apoenzima) e outra non proteica (cofactor enzimático). Os cofactores poden ser:  Cofactores inorgánicos: son ións metálicos (Mg+2, Zn+2...)  Cofactores orgánicos: son coenzimas e grupos prostéticos. Os coenzimas e os grupos prostéticos son pequenas moléculas que adoitan diferenciarse pola unión entre o cofactor e a proteína (enzima neste caso). Habitualmente unha coenzima establece un enlace débil e un grupo prostético un enlace forte. Porén, isto non sempre se cumpre. O que si sucede sempre é que o concepto coenzima sempre está ligado a unha proteína que é un encima, e no caso do grupo prostético pode ser calquera tipo de proteína.
  17. 17. 4. PROPIEDADES DAS ENZIMAS  Especificidade: unha encima só poderá actuar naquelas reaccións nas que o S poida establecer enlaces cos aa do sitio de posición e poida ser transformado polos aa do sitio catalítico.  Non alteran o equilibrio das reaccións reversibles: aceleran as reaccións en ambolos dous sentidos, polo tanto o equilibrio final é o mesmo que en ausencia de E, unicamente se obtén máis rápido.  Actúan en pequenas concentracións: cada molécula de E pode transformar varios centenares de moléculas de S por segundo.  Recupéranse no mesmo estado que o principio: aínda que o E pode sofrer modificacións no curso da reacción, ao final da mesma recupérase intacto.
  18. 18. 5. FACTORES QUE AFECTAN A ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Como as enzimas son proteínas vense afectadas polos seguintes factores:  pH: se varía pode haber cambios conformacionais que afecten a capacidade catalítica e a unión. Para cada tipo de enzima existe un intervalo de pH no que a enzima pode actuar, e un pH óptimo no cal a súa actividade é máxima.  Temperatura: un aumento pode nun principio aumentar a velocidade, pero en exceso tamén pode desnaturalizar as encimas. A maioría das enzimas desnaturalízanse entre 50 e 60 ºC. O descenso de temperatura non chega a desnaturalizalos, porén diminúe a súa actividade. Esta é a razón pola que os animais poiquilotermos, que non regulan a súa temperatura corporal, hibernan na época fría.  Inhibidores: moléculas que diminúen a actividade encimática.
  19. 19.  Proenzimas ou zimóxenos: son enzimas sintetizadas na súa forma inactiva e que son activadas soamente na localización onde deben actuar. É un mecanismo habitual en enzimas dixestivas, xa que si as células produtoras sintetizaran directamente as formas activas danaríanas. Por exemplo: as células pancreáticas sintetizan unha proenzima, o tripsinóxeno que forma parte do zume pancreático que chega ao intestino delgado. Aquí por acción da enteroquinasa (outra enzima) perde un fragmento peptídico que o transforma na súa forma activa, a tripsina que intervén na dixestión proteica.
  20. 20. 6. REACCIÓN CATALIZADA POR UNHA ENZIMA (CINÉTICA ENZIMÁTICA)  Os enzimas diminúen a enerxía de activación Ao igual que calquera catalizador, as encimas diminúen a enerxía de activación da substancia reaccionante.
  21. 21.  Formación do complexo enzima-substrato Nas reaccións catalizadas por enzimas obsérvase que se a concentración de E se mantén constante, ao aumentar a concentración de S prodúcese un incremento da velocidade da reacción, porén ese incremento é cada vez menor ata que se alcanza un punto a partir do cal a velocidade xa non aumenta máis aínda que sigamos aumentando a concentración de S. Este punto é a velocidade máxima (Vmax). A partir de aí, a velocidade da reaccións só se incrementa se aumentamos a concentración de E. A este fenómeno chámaselle saturación do enzima polo substrato e o presentan todos os enzimas, pero en cada reacción varía a concentración de S na que se manifesta. Esta circunstancia levou a Michaelis e Menten en 1913 a postular unha teoría sobre como actúa unha enzima nunha reacción.
  22. 22. Segundo esta teoría cada molécula de E únese a unha molécula de S formando o complexo E-S, no seo do cal o S transfórmase en P. Unha vez efectuada a transformación, o P final sepárase do E, quedando libre e disposto para actuar sobre outro S. A maior concentración do complexo E-S, maior velocidade. Se a concentración de E permanece constante e a de S aumenta chegará un momento en que todas as moléculas de E estarán formando parte dun complexo e non haberá ningunha ceibe para unirse a un novo S, de aí o fenómeno da saturación.
  23. 23. Michaelis e Menten definiron unha constante coñecida como Km , que expresa a relación entre a concentración de S e a velocidade da reacción: “ a Km é a concentración de substrato a cal a velocidade da reacción é ½ da Vmax”. A Km mídese en moles/L e danos unha idea da afinidade da enzima polo substrato, xa que canto máis baixo é o valor de Km , máis afinidade ten o enzima polo substrato.
  24. 24. Porén, só unha pequena parte das reaccións dunha célula suceden cun só substrato, na maioría hai dous ou máis e a unión co E pode ocorrer de varios modos:  Os dous substrato A e B deben unirse simultaneamente ao E, por orde ou ao chou, formándose un complexo ternario no seo do cal ten lugar a transformación.  Os dous substratos únenese ao E por separado; xeralmente o S que se une en primeiro lugar ao E transfírelle un determinado grupo funcional ou átomo, sepárase do E, e a continuación, únese o segundo S que acepta o grupo funcional ou átomo e despois libérase deixando intacto o E. Estas reaccións teñen un Km distinto para cada substrato.
  25. 25. 7. NOMENCLATURA E CLASIFICACIÓN DOS ENZIMAS As enzimas noméanse habitualmente co nome do substrato sobre o que actúan xunto co nome da reacción que catalizan rematado en –asa. Por exemplo: lactato-deshidroxenasa (actúa sobre o ácido láctico cunha reacción de deshidroxenación). Porén, todavía seguen a empregarse nome antigos que soamente indican o substrato, como por exemplo sacarasa, outros que sinalan a reacción sen máis, oxidasa, e incluso algúns que non indican nada como tripsina.
  26. 26. Clasificación:  Oxido-reductasas: catalizan reaccións redox, son exemplos todas as oxidasas (aceptor de H é o O) e as deshidroxenasas.  Transferasas: catalizan transferencias de grupos dunha molécula a outra. Son exemplos as quinasas (transferencias de grupos fosfato dende o ATP ao S).  Hidrolasas: catalizan reaccións de hidrólese (ruptura de enlaces coa participación da auga). Exemplos: as esterasas (rompen enlaces éster) e peptidasas (rompen enlaces peptídicos).  Liasas: catalizan a rotura de enlaces sen intervención da auga. Exemplo: as descarboxilasas (separan o COOH en forma de CO2).  Isomerasas: catalizan transferencias de grupos dentro da molécula dando formas isoméricas.  Ligasas o sintetasas: catalizan a síntese de novas moléculas a partir do ATP.
  27. 27. 8. INHIBICIÓN E ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA Os inhibidores son moléculas que ao unirse ao E diminúen, ou incluso, anulan a velocidade da reacción catalizada por dita E. O efecto tóxico de moitas drogas e velenos (cianuro) explícase por ser inhibidores. O mesmo ocorre cos antibióticos que son inhibidores de enzimas esenciais dos microorganismos. A inhibición pode ser de dous tipos:  Inhibición irreversible: o inhibidor (I) modifica de forma permanente o centro activo do enzima e aínda que se separe del o E perde a súa actividade.  Inhibición reversible: cando o E se separa do I recupera a súa actividade. A inhibición reversible pode ser competitiva, non competitiva ou acompetitiva ou de bloqueo do complexo E-S.
  28. 28.  Inhibición competitiva: o I ten unha estrutura similar ao S e compite con el por unirse ao centro activo do E. En presenza dun I deste tipo debemos aumentar a concentración de S para alcanzar a Vmax. Se está presente un I competitivo aumenta o valor da Km.  Inhición non competitiva: o I únese nunha zona diferente ao centro activo, pero esta unión modifica a estrutura do enzima e dificulta ou impide a unión co S. Neste caso non se anula aumentando o S.  Inhibición acompetitiva: o I úense ao complexo E-S e impide a formación de produtos. Tampouco serve de nada aumentar o S.
  29. 29. Competitiva Acompetitiva No competitiva
  30. 30. 9. REGULACIÓN DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA: ALOSTERISMO Os procesos metabólicos transcorren mediante unha secuencia de reaccións encadeadas nas que o P dunha reacción é o S da seguinte; cada reacción está catalizada por unha enzima específica. Mediante esta cadea de reaccións o substrato inicial transfórmase no produto final. P1, P2... Son os metabolitos intermediarios ou intermediarios metabólicos. As enzimas que participan nunha mesma ruta metabólica poden acharse independentes no hialoplasma e entrar na reacción que son precisas ou poden formar un complexo multienzimático o que aumenta a eficacia. En toda a ruta hai unha o varias enzimas que regulan a velocidade do proceso, son os enzimas alostéricos.
  31. 31. Os enzimas alostéricos caracterízanse porque ademais do centro activo posúen outros lugares de unión chamados centros reguladores aos que se pode unir unha molécula chamada modulador (ligando ou efector).
  32. 32. Estas moléculas poden actuar de dous xeitos distintos: • Como moduladores negativos: inhiben a acción do E. En moitas rutas metabólicas o primeiro E é alostérico e os moduladores negativos son os P finais. Cando a concentración do P final aumenta por enriba das necesidades da célula, as propias moléculas de P final fíxanse ao centro regulador do E alostérico inducindo nel un cambio conformacional que diminúe ou anula a súa actividade. Este tipo de alosterismo denomínase retroinhibición ou feedback. • Como moduladores positivos ou activadores: aumentan a actividade do enzima. Con frecuencia nas rutas metabólicas o modulador positivo é o propio S inicial. Cando se acumula en cantidades excesivas é eliminado seguindo a ruta metabólica.
  33. 33. 10. VITAMINAS As vitaminas son moléculas orgánicas de natureza e composición química variable que son indispensables para o crecemento e desenvolvemento dun ser vivo. Agrúpanse baixo esta denominación polo seu papel común como biocatalizadores. Salvo raras excepcións, os animais non podemos sintetizalas e debemos incorporalas na nosa dieta como tales ou como provitaminas(moléculas que transformamos en vitaminas; por exemplo os β-carotenos que o home convirte en vitamina A).
  34. 34. Características das vitaminas: • Son substacias orgánicas que precisamos en pequenas cantidades, pero que son indispensables para a vida. As hidrosolubles actúan como coenzimas. • As necesidades vitamínicas varían segundo as especies, a idade, e incluso, coa actividade. • Os animais debemos incorporalas na dieta. Outros organismos, son capaces de sintetizar moitas delas, sobre todo os microorganismos. Os animais só podemos sintetizar algunhas como a vitamina D na pel tras a exposición ao sol ou a K, a B1, a B12 e o ácido fólico (B9) que son en realidade sintetizadas pola nosa flora intestinal. • Altéranse facilmente con cambios de pH, temperatura e por almacenaxe prolongado. • Poden orixinar trastornos orgánicos, nalgúns casos moi graves e incluso mortais. Estes trastornos débense a falta parcial (hipovitaminose) ou total (avitaminose) dunha vitamina ou a un exceso (hipervitaminose).
  35. 35. VITAMINA ENFERMIDADES CARENCIAIS Vit. C (Ácido Ascóbico) Escorbuto (sangrado de encías e pérdida de dentes) B1 (Tiamina) Beriberi (sistema nervioso e muscular afectado) B2 (Riboflavina) Dermatite e lesións nas mucosas B5 (ác. pantoténico) Pelagra (indixestión, afeccións cutáneas….) B12 (Cobalamina) Anemia Perniciosa (mala absorción da vitamina por falta do factor intrínseco producido polas células parietais do intestino)
  36. 36. Clasificación das vitaminas Baséase na súa solubilidade:  Liposolubles: son a A, D, E e K. Acumúlanse no fígado e no tecido adiposo. O seu exceso pode provocar transtornos graves (sobre todo da A e da D).  Vitamina A, deriva do caroteno. Esencial na visión e nos epitelios.  Vitamina D, necesaria para os ósos (absorción de Ca+2)  Vitamina E, implicada no metabolismo dos ácidos graxos. Antioxidante.  Vitamina K, indispensable na coagulación sanguínea.  Hidrosolubles: son a C ou acedo ascórbico e o complexo vitamínico B (8 vitaminas). Non hai risco por exceso xa que o ser solubles excrétanse facilmente nos ouriños. Todas elas son coenzimas ou forman parte de coenzimas.
  37. 37.  Vitamina C ou acedo ascórbico: abundante nos cítricos. Prevén o escorbuto (hemorraxias nas encías e caída de dentes).  Complexo B: en xeral o seu déficit provoca dexeneración das neuronas, debilidade muscular, inapetencia e anemia. - Tiamina o B1: prevén o Beri-beri (alteración do SN e o muscular) - Riboflavina ou B2: coenzima redox (FMN e FAD) - Acedo nicotínico ou B3: forma parte do NAD e NADP que son tamén coenzimas redox. - Acedo pantoténico ou B5: forma parte da CoA (transportadora de grupos acilo) - B6: importante no metabolismo dos aa. - Acedo fólico ou B9: suplemento no embarazo para evitar anomalías. - Cobalamina ou B12: a súa deficiencia provoca anemia perniciosa.
  38. 38. GRAZAS POR ATENDERME
  39. 39. WEBGRAFÍA http://biofisica2010.blogspot.com.es/2010/05/tema-2-atp.html http://biogeo.esy.es/BG2BTO/ezimasvitaminas.htm http://labolsaroja.blogspot.com/2009/09/6e2protidosenzimasimagenes.html  http://giberneitor.blogspot.com.es/2010/08/leer-te-da-alas-elementos-de- la.html https://es.slideshare.net/biologiahipatia/ud10-metabolismo-i https://es.slideshare.net/biologiahipatia/ud11-anabolismo

×